Вред протеины: « В чем польза и вред протеина как добавки?» – Яндекс.Кью

Таблица 1

Статистика дифракционных данных АЧЭ

HEWL.

Как часть более длинного временного ряда, три набора данных были собраны на одной и той же ондуляторной линии луча, на той же длине волны, что и для Tc AChE, но с ослабленным (около . 15-кратная) балка. Время экспозиции составляло 1 с, диапазон колебаний — 0,5 ° на кадр. Общее время для сбора одного набора данных составило 14 минут. Ослабленный луч пришлось использовать для предотвращения серьезных перегрузок отражений низкого разрешения. Между вторым и третьим наборами данных (B и C) кристалл экспонировался в течение 132 секунд без ослабления пучка. Кристалл дифрагировал лучше, чем 1,2 Å для всех трех наборов данных, и обработку данных проводили, как описано для Tc AChE (см. Выше) (см. Таблицу 2).

Таблица 2

Статистика дифракционных данных HEWL

Расчет доз.

Типичный поток в месте расположения образца используемого канала пучка составляет 5 × 10 ¹² фотонов / сек через коллиматор диаметром 0,15 мм. Как определено размером кристалла и рассчитанным коэффициентом поглощения, 1,2% и 2,1% фотонов были поглощены кристаллами Tc, AChE и HEWL, соответственно, что привело к выделению энергии порядка 10 ⁷ Gγ. на набор данных для Tc, AChE и 10 ⁵ Gγ на набор данных для HEWL.Между вторым и третьим наборами данных, собранных на кристалле HEWL, он был подвергнут воздействию полной поглощенной дозы порядка 10 ⁷ Gγ.

Уточнение и анализ структуры.

Для обоих белков все данные, вплоть до предела высокого разрешения, были использованы для уточнения. Для Tc AChE карты электронной плотности были получены для каждого набора данных обычным уточнением с использованием программы cns (17), начиная с модели нативного Tc AChE, а именно, с идентификационным кодом 2ACE (13 ), с небольшими корректировками, полученными из структуры с более высоким разрешением, PDB ID code 1VXR (18) (см. Таблицу 3).Все шесть остатков цистеина, участвующие во внутрицепочечных дисульфидных связях, были уточнены как аланины, чтобы избежать любого потенциального смещения в картах электронной плотности (межцепочечный дисульфид не наблюдался; ссылка 19). Программы molscript (20), bobscript (20, 21) и raster3d (22) были использованы для создания иллюстраций, показывающих динамику возникновения конкретных структурных повреждений, с использованием плотности электронов, рассчитанной программой cns (17), и отображаемых с помощью o (23). Для HEWL структуры были уточнены с помощью shelxl (24) на основе модели HEWL, а именно кода PDB ID 194L (M.К. Вэни, С. Майнян, М. Рис-Каутт и А. Дюкрю, личное сообщение) (см. Таблицу 4).

Таблица 3

Статистика уточнений АЧЭ

Таблица 4

Статистика уточнения HEWL

Результаты

Сравнение последовательности уточненных структур для Tc AChE выявляет специфические и зависящие от времени изменения электронной плотности в области, соответствующей дисульфидному мостику между Cys-254 и Cys-265 (рис.1 а ). Чтобы быть уверенным, что на этих картах не было систематической ошибки модели, все шесть остатков цистеина, участвующие во внутрицепочечных дисульфидных связях, были уточнены как аланины. Это позволило однозначно визуализировать атомы Sγ на разностных картах Фурье (рис. 1 b ). Две другие дисульфидные связи, Cys-402 – Cys-521 (рис. 2) и Cys-67 – Cys-94 (данные не показаны), кажутся значительно более стабильными в течение того же периода времени. Подобный разрыв связей SS был отмечен в ряде других рентгеновских кристаллографических измерений на Tc AChE с использованием ID14-Eh5, в которых изменялась криогенная температура и использовались как более короткие, так и более длительные времена воздействия (данные не показаны). .

Рисунок 1

Последовательные карты Фурье, показывающие зависимость от времени расщепления дисульфидной связи Cys-254 – Cys-265 в Tc AChE. Остатки цистеина были уточнены как остатки аланина, чтобы избежать систематической ошибки модели. ( a ) Карты 3Fo-2Fc с контуром 1,5 σ. ( b ) Карты Fo-Fc с контуром 3 σ.

фигура 2

Последовательные карты Фурье, показывающие динамику структурных изменений дисульфидной связи Cys-402 – Cys-521 в Tc AChE.Сбор и уточнение данных были такими же, как на рис. 1. ( a ) карты 3Fo-2Fc, очерченные на 1,5 σ. ( b ) Карты Fo-Fc с контуром 3 σ.

Детальный анализ девяти временных стадий для связи Cys-254 – Cys-265 показывает, что уже в первом наборе данных (Рис. 1 bA ) наблюдается некоторое снижение плотности для Cys-265Sγ по сравнению с Cys- 254Sγ, с исчезновением какой-либо плотности связей, уже заметной во втором наборе данных. Впоследствии кажется, что Cys-265Sγ сначала удаляется от Cys-254γ (рис.1 bB и bC ), затем отделяется и окончательно исчезает. Хотя кажется, что Cys-254Sγ не движется, его электронная плотность постепенно уменьшается, и к восьмому этапу (рис. 1 bH ) он больше не виден.

Сравнение общих структур не обнаруживает каких-либо серьезных изменений в конформации основной цепи, происходящих одновременно с разрывом дисульфидной связи. Факторы B действительно изменяются как функция времени, но не равномерно по всему белку.В частности, факторы B для боковых цепей Cys, Asp и Glu увеличиваются намного больше, чем для других аминокислот (рис. 3). Исследование отдельных аминокислот показывает, что скорость увеличения фактора B для боковой цепи Cys-265 для первых трех наборов данных является самой высокой для всего белка, а для боковой цепи Cys-254 — превышает это значение только для боковой цепи экспонированного остатка глутаминовой кислоты, Glu-306. Боковая цепь глутаминовой кислоты в каталитической триаде, Glu-327, также показывает заметное увеличение фактора B на 50% во втором (B) по сравнению с первым (A) набором данных.Хотя коэффициенты B для остатков гистидина в целом заметно не увеличиваются (рис. 3), для остатка каталитической триады, His-440, увеличивается на 34%.

Рисунок 3

Гистограмма, показывающая увеличение факторов B для боковых цепей различных типов аминокислот в Tc AChE в результате синхротронного облучения. Горизонтальная линия показывает среднее увеличение факторов боковой цепи B . Числа по оси x показывают количество вхождений каждого типа аминокислоты в Tc AChE.Отдельные столбцы показывают среднее увеличение фактора B для каждого типа аминокислоты для второго набора данных (B) по сравнению с первым набором данных (A), а именно ( B Фактор _B — B Коэффициент _A ) / B коэффициент _A . Данные на этом рисунке, а также значения увеличения факторов B , упомянутые в тексте, получены из моделей, в которых шесть атомов Sγ остатков цистеина, участвующих во внутрицепочечных дисульфидных связях, были включены в уточнение.

Для HEWL воздействие незатухающего рентгеновского луча вызвало химическое повреждение, подобное тому, которое наблюдается для Tc AChE. Наиболее заметным эффектом был разрыв дисульфидной связи. Cys-6 – Cys-127 — наиболее чувствительная дисульфидная связь. Связь Cys-76 – Cys-94 частично расщеплена, при этом четко видно альтернативное положение ротамера для Cys-94Sγ. Связи Cys-30 – Cys-115 (Fig. 4 A ) и Cys-64 – Cys-80 оказались наименее восприимчивыми. Факторы B для остатков аспарагиновой кислоты и для двух глутаматов, присутствующих в лизоциме, увеличиваются больше, чем для других аминокислот.Использование ослабленного луча позволило существенно уменьшить разрыв связи. В частности, сравнение первых двух наборов данных, собранных с установленным аттенюатором, не показывает видимых различий в картах электронной плотности для связи Cys-30 – Cys-115 (рис. 4 B ). Однако сравнение второго набора данных с третьим набором данных, собранных аналогичным образом, но после воздействия на кристалл незатухающего луча, показывает четкие пики на последовательной карте разности Фурье, что указывает на значительное снижение электронной плотности обоих атомов Sγ в третьих данных. установлен по сравнению со вторым (рис.4 С ).

Рисунок 4

Последовательные карты Фурье и разностные карты Фурье, показывающие разрыв дисульфидной связи Cys-30 – Cys-115 в HEWL в зависимости от дозы рентгеновского излучения с разрешением 1,2 Å. ( A ) Исходная карта 2Fo-Fc, очерченная на 1,5 σ. ( B ) Разностная карта Фурье, wF _A — wF _B , для двух последовательных наборов данных, собранных с помощью аттенюатора, с контуром 5 σ (w относится к сигма-взвешиванию (39). (C) Разностная карта Фурье , wF _B — wF _C , для двух последовательных наборов данных, между которыми на кристалл воздействовал незатухающий пучок с контуром 6 σ.

Обсуждение и выводы

Разработка и создание все более ярких источников рентгеновского излучения привели нас к точке, в которой количество фотонов, которые кристалл может поглотить, прежде чем исчезнет его кристаллическая дифракция, достигается довольно быстро, даже при криогенных температурах. Этот результат согласуется с предсказаниями Гонсалеса и Нейва (3), которые были основаны на экстраполяции радиационных повреждений, возникающих во время экспериментов с источником второго поколения, использующим полихроматический пучок.В серии наборов данных, собранных на монокристалле Tc AChE на канале ондуляторного пучка ID14-Eh5 синхротронного источника третьего поколения на Европейском центре синхротронного излучения, разрешение уменьшилось с 2,0 Å для первого до 3,0 Å. Å для девятого подряд набора данных. Наблюдаемый распад не является неожиданным, поскольку наши расчеты показывают, что доза поглощенной энергии на набор данных для Tc AChE была порядка 10 ⁷ Gγ, т. Е. Аналогична значению 2 × 10 ⁷ Gγ что, по расчетам Хендерсона (25), требуется, чтобы полностью искоренить кристаллическую дифракцию белков.

Наше наблюдение специфического радиационного повреждения, включая разрыв дисульфидных мостиков и потерю определения карбоксильных групп кислотных остатков, было, однако, неожиданным. Разрыв дисульфидной связи ионизирующим излучением был описан во множестве исследований в растворах (см. Ссылку 26 и ссылки в ней). Helliwell (27) сообщил о разрыве дисульфидной связи в кристаллическом дез-пентапептидном инсулине в условиях синхротронного излучения при комнатной температуре, а Берли, Петско и Ринг (личное сообщение) сделали аналогичные наблюдения для рибонуклеазы, используя обычный источник рентгеновского излучения.В наших экспериментальных (криогенных) условиях мы воспроизводимо наблюдаем определенный порядок расщепления, при этом связь Cys-254 – Cys-265 является наиболее чувствительной в Tc AChE и Cys6-Cys127 наиболее восприимчивой в HEWL. Разрыв гомологичного дисульфида Cys-292 – Cys-302 в рентгеновской структуре AChE Drosophila melanogaster (MH, неопубликованные результаты) наблюдался в наборе данных, собранных на синхротронном источнике второго поколения (NSLS- X12c в Брукхейвенской национальной лаборатории).Селективное расщепление дисульфидной связи Cys-6 – Cys-127 в лизоциме ранее наблюдалось в исследовании стационарного радиолиза в растворе (28).

Из гистограммы увеличения факторов B для Tc AChE, представленной на рис. 3, можно видеть, что остатки, наиболее подверженные воздействию синхротронного излучения, помимо цистеинов, представляют собой кислотные остатки, глутамат и аспартат. Один из остатков, который особенно страдает, — это поверхностный остаток AChE, Glu-306; другой — Glu-327, который является членом каталитической триады, характерной для серингидролаз.В лизоциме оба кислотных остатка в активном центре, а именно Glu-35 и Asp-52, затронуты вместе с поверхностными остатками, Glu-7 и Asp-87. Увеличение факторов B может быть следствием повышенной подвижности или декарбоксилирования, известного эффекта ионизирующего излучения (29). Кислотные остатки часто видны в активных центрах ферментов, как в случае обоих ферментов в настоящем исследовании. Важным следствием наших экспериментов является осознание того, что любой необычно большой фактор B , т.е.е. видимая подвижность, наблюдаемая для таких остатков, может иметь не функциональное значение, а просто результат специфического радиационного повреждения во время определения структуры.

Среди всех 14 остатков гистидина в Tc AChE остаток каталитической триады His-440 больше всего подвержен влиянию рентгеновского излучения, о чем свидетельствует заметное увеличение его фактора B . Это открытие может быть связано с наблюдениями Faraggi и соавторов (28), которые показали, что импульсный радиолиз влияет в первую очередь на остатки гистидина в активных центрах.Однако увеличение фактора B также может быть связано с увеличением фактора B , отмеченным выше для кислотного члена каталитической триады, Glu-327. Наше наблюдение, что остатки активного центра являются одними из наиболее чувствительных к радиации остатков, предполагает, что, как и дисульфидные связи, конформации активного центра представляют собой «слабые связи» или «напряженные» конфигурации в белковых структурах.

Возникает важный вопрос: являются ли наблюдаемые нами конкретные структурные изменения следствием «первичного» взаимодействия, т.е.е., между рентгеновскими лучами и фрагментами, которые подвергаются специфическому повреждению, или «вторичным», то есть опосредованным свободными радикалами, генерируемыми рентгеновскими лучами, либо внутри белка («прямое» повреждение), либо в растворителе («непрямое» повреждение). » повреждать). Степень, в которой радиационное повреждение белков и нуклеиновых кислот является прямым или косвенным, действительно является предметом споров (см., Например, обзор в ссылке 30). Первичное повреждение может затронуть преимущественно атомы серы, потому что при используемой длине волны они имеют значительно более высокое сечение поглощения, чем атомы углерода, кислорода или азота.Ранее в исследованиях импульсного радиолиза было показано, что дисульфидные связи чувствительны к радикалам (26) и, следовательно, к вторичным повреждениям. Рентгеновское облучение молекул воды в области растворителя высвобождает высокореакционные частицы, включая водород и гидроксильные радикалы, и гидратированные электроны (28, 29). Эти виды должны быть способны атаковать белок даже в криогенных условиях (31). Действительно, кажется, существует корреляция между доступностью растворителя и восприимчивостью дисульфидов к повреждению рентгеновскими лучами.Таким образом, Cys-254-Cys-265 в Tc AChE и Cys-6-Cys-127 в HEWL являются наиболее чувствительными дисульфидами в своих соответствующих белках, и оба, по-видимому, имеют самую большую доступную для растворителя поверхность среди дисульфидов в этом белок. Однако было показано, что облучение расщепляет дисульфидные мостики в сухих белках (29). Таким образом, необходимо учитывать возможное участие прямого радиационного повреждения (30, 32) в возникновении конкретных структурных изменений, которые мы наблюдаем.

Наши результаты имеют важное практическое значение в отношении сбора рентгеновских данных с использованием ярких синхротронных источников.Рис. 1 aA, aC, bA и bC ясно показывает, что конкретное повреждение происходит с самого начала воздействия на кристалл рентгеновского луча. Тем не менее, разрешение этих первых трех наборов данных практически идентично, хотя наблюдалось некоторое снижение отношения сигнал / шум для отражений с более высоким разрешением. Все эти наборы данных были полными. Однако избыточность была низкой в ​​результате минимизации времени сбора данных. Таким образом, во время стандартного сбора данных на блестящих ондуляторных каналах синхротронных источников третьего поколения, который нацелен на высокую избыточность, весьма вероятно возникновение специфических радиационных повреждений того типа, о котором мы сообщаем (31).Следуя тенденциям на рис. 1 и 2 видно, что каждый набор данных представляет собой среднее значение временного ансамбля, что может потребовать экстраполяции до нулевого времени. Ранее мы наблюдали разорванную дисульфидную связь (Cys-254 – Cys-265) в Tc AChE с использованием набора данных, который был собран на канале вигглера источника второго поколения (NSLS-X25 в Брукхейвенской национальной лаборатории). Банк данных по белкам (33) может содержать значительное количество структур (см., Например, ссылки 34 и 35) с разорванными дисульфидными связями: было бы полезно, если бы программы валидации могли помочь выяснить, были ли эти структуры затронуты радиационным повреждением.Очевидно, что эти программы выиграют от серьезного исследования химии и физики, лежащих в основе радиационного повреждения кристаллов белка на мощных синхротронных источниках.

Наблюдаемые нами радиационные повреждения также могут объяснить, почему сбор данных многоволновой аномальной дисперсии (MAD) (36) был проблематичным для синхротронных источников третьего поколения. Примечательно, что практически все сильные ондуляторные MAD-лучи третьего поколения регулярно используют аттенюаторы (8).

В некоторых областях исследований, связанных с синхротронами, свободные радикалы, генерируемые рентгеновскими лучами, фактически использовались для изучения биологических систем в растворах (37). Например, сворачивание молекулы РНК отслеживалось в масштабе времени 10 мс, отслеживая ее поверхность, доступную для гидроксильных радикалов (38). Мы ожидаем, что как только механизм (ы), лежащий в основе радиационного повреждения в кристаллографии монокристаллических белков, станет более понятным, появится возможность использовать множество последовательной информации, полученной в качестве ценного инструмента в радиационной химии и биологии.

Благодарности

Мы благодарим Артура Гроллмана, Льва Вайнера и Мартина Кэффри за ценные обсуждения и Дебору Фасс за критическое и конструктивное прочтение рукописи. Эта работа была поддержана Медицинским и материальным командованием армии США по контракту № DAMD17–97-2–7022, Четвертой рамочной программой Европейского Союза по биотехнологии, Центром биомолекулярной структуры и сборки Киммельмана (Реховот, Израиль) и Dana Фонд. Щедрая поддержка госпожи А.Выражаем благодарность Тане Фридман. R.B.G.R. благодарит за поддержку в рамках контракта ERBFMGECT980133 на обучение и мобильность исследователей доступ к крупномасштабным объектам, заключенного с Европейской лабораторией молекулярной биологии в Гренобле, и I.S. Бернштейн-Мейсон профессор нейрохимии.

Сноски

• ↵ † M.W. и R.B.G.R. внесли равный вклад в это исследование.

• ↵ ‡‡ Кому запросы на переиздание следует направлять по адресу: Отдел структурной биологии, Институт Вейцмана, Реховот, 76100, Израиль.Электронная почта: Joel.Sussman {at} weizmann.ac.il.

• Размещение данных: девять структур AChE и структура HEWL, собранных при 100 К, были депонированы в Protein Data Bank, www.rcsb.org (коды PDB ID 1QID, 1QIE, 1QIF, 1QIG, 1QIH, 1QII, 1QIJ, 1QIK и 1QIM и 1QIO соответственно.

Сокращения

AChE,

ацетилхолинэстераза;

TC АЧЭ,

Торпеда калифорнийская АЧЭ;

HEWL,

лизоцим белка куриного яйца

• Поступила 6 октября 1999 г.
• Принято 16 ноября 1999 г.

• Copyright © 2000, Национальная академия наук

Гороховый протеин повсюду, полезен ли он для здоровья?

Q: Я внезапно вижу гороховый белок повсюду. Что это такое и полезно ли это?

A: Гороховый протеин — это экстракт колотого гороха, и производители продуктов питания добавляют этот протеин в различные продукты, такие как энергетические батончики, коктейли для замены еды, вегетарианские гамбургеры и даже злаки.Вы также можете использовать его в виде порошка для приготовления смузи.

Сейчас, когда белку уделяется много внимания, гороховый белок — это здоровый вариант. Традиционные подходы к увеличению количества протеина могли включать большие порции мяса, но есть убедительные доказательства того, что избыток красного и переработанного мяса увеличивает риск рака и других хронических заболеваний.

Растущий интерес к вегетарианской и растительной диете, вероятно, привел к увеличению доступности гороха и других растительных белков.Гороховый белок также привлекает людей с непереносимостью лактозы или людей, не содержащих молочный белок. Но по сравнению с получением белка из продуктов, которые содержат множество других ценных питательных веществ, это не ответ для всех.

Растущий интерес к вегетарианской и растительной диете, вероятно, привел к увеличению доступности гороха и других растительных белков.

Гороховый белок по сравнению с другими растительными белками

Белки состоят из аминокислот, и девять аминокислот являются незаменимыми в нашем рационе.В отличие от животных источников белка, в растительной пище часто мало одной или нескольких из этих девяти аминокислот, которые составляют «полноценный» белок. Тем не менее, исследования показывают, что если в течение дня вы употребляете различные источники белка, нет необходимости потреблять полноценные белки с каждым приемом пищи.

Как и бобовые, из которых он сделан, гороховый белок содержит все незаменимые аминокислоты, но с низким содержанием метионина. Это означает, что его следует использовать только в качестве одного из множества различных источников белка, а не в качестве основного выбора в течение дня.

Гороховый протеин — это не все одно и то же. Содержание белка и других питательных веществ варьируется в зависимости от бренда и от того, является ли он концентратом или изолятом (изоляты обычно содержат больше белка). Даже при одинаковом количестве белка количество клетчатки разное. Некоторые из них являются хорошим источником клетчатки, но в большинстве своем содержат мало. В этом белке относительно мало жиров, но по крайней мере один из тех, на которые я смотрел, содержал определенное количество трансжиров (тип жира, наиболее явно вредный для здоровья сердца).

По сравнению с продуктами, обогащенными белком, с белком, выделенным из семян конопли, риса и большинства других зерен, белок гороха содержит лучший баланс незаменимых аминокислот.

По сравнению с продуктами, обогащенными белком, с белком, выделенным из семян конопли, риса и большинства других зерен, белок гороха содержит лучший баланс незаменимых аминокислот.

Менее желательным аспектом горохового протеина является его зернистая текстура. Таким образом, кажется, что он лучше всего работает в смузи с множеством других ингредиентов или в продуктах, обогащенных белком, по рецептам, которые преодолевают эту проблему.

Гороховый белок в общей картине

Как диетолог, я рад видеть, что люди думают о способах удовлетворения потребностей в белке помимо больших порций мяса и о том, как включить белок в пищу в течение дня.Но важно понимать, что только потому, что граммы белка, указанные в батончике или напитке, выглядят хорошо, белок не превращает еду, в которой не хватает питательных веществ, в здоровую пищу.

Подумайте, что еще вы получаете от продуктов, содержащих белок. Стандартная порция порошка горохового протеина, указанная на этикетках, часто содержит около 21 грамма протеина. Это примерно 3 унции мяса, рыбы или птицы (размером с колоду карт).

Однако при экстракции белка некоторые другие питательные вещества сухого гороха могут быть удалены.В колотом горохе содержится большое количество магния, фолиевой кислоты и калия, но на этикетках нет указаний на то, сколько из них удерживается в порошке горохового протеина. Порция порошка горохового протеина часто остается хорошим источником железа. Но в изолированном гороховом белке также отсутствуют углеводные соединения гороха, которые могут поддерживать противовоспалительные кишечные бактерии.

Продукты, содержащие меньшее количество белка, могут в сумме удовлетворить ваши потребности в белке и обеспечить другие питательные вещества и фитохимические вещества. Например, смешивание смузи с соевым молоком или тофу, добавление горстки орехов в закуску или добавление в салат также дает магний, калий, полифенолы и витамин Е.

Если вы выберете его для увеличения количества белка, просто помните, что цельные продукты содержат больше, чем белок: следите за общей картиной.

Итог

Гороховый белок может быть полезным ингредиентом для придания структуры безглютеновой пище или улучшения текстуры. Если вы выберете его для увеличения количества белка, просто помните, что цельные продукты содержат больше, чем белок: следите за общей картиной того, что ваши продукты обеспечивают для улучшения общего состояния здоровья.

Карен Коллинз, MS, RDN, CDN, является советником AICR по питанию.Карен — спикер, писатель и консультант, которая специализируется на том, чтобы помогать людям разобраться в новостях о питании. Вы можете следить за ее блогом Smart Bytes® через ее веб-сайт и следить за ней в Twitter @KarenCollinsRD.

Фенотипические и генетические последствия повреждения белков

Образец цитирования: Криско А., Радман М. (2013) Фенотипические и генетические последствия повреждения белков. PLoS Genet 9 (9):
e1003810.

https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003810

Редактор: Патрик Х.Виоллиер, Медицинская школа Женевского университета, Швейцария

Поступила: 27 апреля 2013 г .; Принята к печати: 6 августа 2013 г .; Опубликовано: 19 сентября 2013 г.

Авторские права: © 2013 Krisko, Radman. Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

Финансирование: Исследование финансировалось Средиземноморским институтом наук о жизни (Хорватия) и INSERM (Франция).Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Конкурирующие интересы: Авторы заявили, что никаких конкурирующих интересов не существует.

Введение

Активность протеома поддерживает жизнь, тогда как геном обеспечивает сохранение жизни путем непрерывного обновления протеома, при условии, что протеом обладает способностью репарации, репликации и экспрессии генома. Выделенные белки определяют скорость мутаций через точность механизма репликации ДНК, а также эффективность и точность систем репарации ДНК, таких как несовпадение пар оснований ДНК и репарация повреждений.Поскольку ошибки в биосинтезе белков в 10 ⁵ раз чаще, чем мутации [1], было бы разумно ожидать, что эти ошибки при воздействии на ключевые белки должны иметь каскадный эффект, допуская дополнительные ошибки в репликации ДНК, вызывая мутации. , и биосинтез белка, вызывая дополнительные ошибки. Лесли Оргел предположил, что именно такой порочный круг биосинтетических ошибок является основной причиной старения [2].

Высокая точность воспроизведения ключевых клеточных белков достигается за счет выборочных этапов кинетической корректуры в ходе биосинтеза ДНК, РНК и белков [3], [4], а также за счет молекулярной репарации, исправления ошибок и обслуживания (например.g., выборочный оборот) системы. Следовательно, ожидается, что качество протеома повлияет на качество генома, а также на каталитическую активность, точность взаимодействия белков и контроль экспрессии генов. Здесь мы исследуем эффекты физиологического окислительного повреждения, нанесенного конкретно белкам, на клеточные биосинтетические системы как на уровне генома, так и на уровне протеома. Мы проверяем предсказание о том, что повреждение протеома должно влиять на судьбу клетки — мутагенез и выживаемость — больше, чем нанесенное исправимое повреждение генома.

Исследования индуцированного мутагенеза обычно измеряют повреждение ДНК, вызванное мутагенным агентом, игнорируя тот факт, что лечение, повреждающее ДНК, также вызывает окислительное повреждение белков и других клеточных компонентов. Индуцированные мутации возникают в результате обработки остаточных (не восстановленных) повреждений ДНК, поэтому эффективность соответствующих белков репарации и репликации также должна определять частоту индуцированных мутаций. Мы измерили серьезное окислительное повреждение белков (необратимое карбонилирование белка, PC) и ДНК (восстанавливаемый 8-оксогуанин) и обнаружили замечательную корреляцию между PC и как спонтанным, так и индуцированным ультрафиолетом светом мутагенезом, а также снижением активности репарации ДНК.

Наши результаты подтверждают ошибочную гипотезу катастрофы Оргеля, показывая, что повреждение белка может приводить или даже непосредственно вызывать мутации ДНК. Однако Orgel неожиданно обнаружил, что ошибки в биосинтезе и сворачивании белков предрасполагают белки к необратимому окислительному повреждению, которое в конечном итоге изменяет или разрушает их функцию.

Результаты и обсуждение

Отрицательная корреляция между биосинтетической способностью клетки и окислением протеома

Биологические эффекты окислительного стресса трудно интерпретировать, потому что окислительные процессы, опосредованные реактивными формами кислорода и азота (ROS и RNS), повреждают все классы биологических молекул.Чтобы конкретно изучить биологические последствия необратимого окислительного повреждения белков (карбонилирование белка, ПК), мы произвели изменения внутриклеточных уровней ПК при постоянных уровнях АФК и окислительного повреждения ДНК. Чтобы увеличить или уменьшить восприимчивость белков к карбонилированию, мы использовали наблюдения, что условия увеличения ошибок в биосинтезе и сворачивании белка приводят к увеличению PC [5] — [7].

Мы сосредоточились на ассоциированном с рибосомами шапероне, триггере (Tig, функциональный гомолог эукариотического RAC / NAC) [8], [9], а также шаперонине GroEL / ES и комплексах шаперона DnaK / DnaJ (гомологи эукариотических Комплексы Hsp60 / Hsp10 и Hsp70 / Hsp40 соответственно).Tig действует во время синтеза зарождающегося полипептида, предотвращая преждевременное сворачивание, то есть неправильное сворачивание белков, покидающих рибосомный туннель. После высвобождения из Tig некоторые белки сворачиваются без какой-либо дополнительной помощи, но, в зависимости от их размера и сложности домена, популяции «клиентских» белков доставляются либо в GroEL / ES, либо в комплекс DnaK / DnaJ [8], [8], [ 10].

Используя мутанты по верности рибосомам ( rpsL141 и rpsD14 ) и делецию или сверхэкспрессию трех классов шаперонов (Tig, DnaK / DnaJ и GroES / EL), мы показали, что увеличение или уменьшение ошибок в синтезе и сворачивании белка увеличивает или снижает PC при постоянной ROS (рис. 1A и 2B).Поскольку точность биосинтеза и сворачивания белка влияет также на уровни насыщения ПК при УФ-облучении (подробности ниже), похоже, что отклонение от нативной структуры определяет «целевой размер» белка (субпопуляция белков, чувствительных к карбонилированию) для окислительного повреждения. в камере. Эти результаты относятся к раннему предложению Курланда [11]: снижение приспособленности клеток из-за снижения точности трансляции может быть следствием влияния ошибок неверного восприятия на структуры белков, а также на рост клеток.

Рис. 1. Карбонилирование протеома коррелирует с биосинтетической способностью клетки.

Экспоненциально растущие штаммы E.coli с разными уровнями шаперонной активности и ошибками трансляции показывают разные уровни (а) карбонилирования белка и (б) размер одиночного взрыва бактериофага λ. (c) (χ) Существует отрицательная корреляция между общим карбонилированием протеома и биосинтетической способностью, измеренной как размер одиночного взрыва бактериофага λ. Идентичность штамма, соответствующая номерам, указана в (d).Результаты представляют собой средние значения трех измерений, каждое в трех экземплярах. Планки погрешностей представляют собой стандартное отклонение. R ² Значение линейной посадки указано на панели (c). «Oe» означает чрезмерное выражение.

https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003810.g001

Рисунок 2. Скорость мутации коррелирует с общим карбонилированием протеома.

(a) Доля клеток с фокусом MutL-CFP (частота мутаций) уменьшается с увеличением активности шаперона и точности трансляции у дикого типа (белые столбцы) и MutH-дефицитных E.coli (черные полосы). (b) уровни 8-оксогуанина и ROS (флуоресценция DHR123) в каждом штамме в отсутствие и в присутствии 1 мМ тролокса, (c) корреляция между фракцией клеток с фокусами MutL-CFP и общим карбонилированием протеома. Идентичность штамма, соответствующая номерам, указана на рисунке 1D. Результаты представлены как среднее значение 3 измерений, каждое в трех экземплярах. Планки погрешностей представляют собой стандартное отклонение. «Oe» означает чрезмерное выражение.

https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003810.g002

Чтобы количественно оценить влияние окисления протеома на общую биосинтетическую способность клетки, мы использовали проверенный генетический метод — количество λ-фагов, продуцируемых отдельными клетками E. coli (размер одного взрыва), — который выявил сильная корреляция между радиационно-индуцированным ПК и размером одиночного всплеска [12]. Бактериофаг λ требует и отвлекает механизмы транскрипции, трансляции и репликации ДНК клетки-хозяина для собственного воспроизводства. На рисунках 1A и 1B мы показываем клеточный ПК до заражения (диапазон поглощения 0.От 16 до 0,51) и размер единичного взрыва (от 3 до 90) после заражения единственной вирусной частицей. Существует устойчивая отрицательная линейная корреляция (R ² = 0,75) между размером одиночного пакета λ и физиологическим PC клетки-хозяина (рис. 1C). Уровень АФК был идентичным во всех изученных штаммах (рис. 2В), а геном инфицированного вируса не был поврежден, что позволяет предположить, что большие различия в размере всплеска λ связаны с большими различиями в PC клетки-хозяина и / или некоторых других параллельных окислительных белках. повреждать.Более того, антиоксидантная обработка 1 мМ водорастворимого витамина Е (тролокс), присутствующего только перед инфицированием, значительно улучшила продукцию λ во всех испытанных штаммах пропорционально антиоксидантному эффекту на ПК (рис. 1, таблица S1), что позволяет предположить, что ПК, скорее, чем одна неправильная укладка, предотвращает биосинтез в E. coli .

Все использованные штаммы перечислены в таблице S2. Они были получены из секвенированной E.coli MG1655 дикого типа путем трансдукции и / или трансформации P1.Для всех экспериментов бактерии выращивали в бульоне LB при 37 ° C до экспоненциальной фазы (OD600 = 0,2–0,3). Здесь следует подчеркнуть, что мутанты с двойной делецией E.coli характеризовались нарушением роста и обилием белковых агрегатов, что не позволило нам надежно определить частоту мутаций с помощью микроскопического метода, который мы использовали.

УФ-излучение

Бактерии выращивали в бульоне LB при 37 ° C до экспоненциальной фазы (OD600 = 0,2–0,3), промывали 0.01 M MgSO ₄ и концентрируют в пять раз. Все радиационные эксперименты проводились на льду при мощности дозы 4,5 Дж / м ² · с ^-1 и 254 нм. Количество жизнеспособных клеток оценивали путем посева серийных разведений на чашки LB (в течение ночи при 37 ° C). Чтобы предотвратить фотореактивацию, после УФ-обработки все облученные клетки мы хранили в темноте при 4 ° C до дальнейшей обработки.

При необходимости проводили пострадиационную инкубацию, продолжительность которой зависела от дозы облучения следующим образом: 110 минут для 120 Дж / м ² , 248 минут для 270 Дж / м ² и 330 минут для 360 Дж / м ² .

Антиоксидантное лечение с помощью Trolox

Overnight Культуры E.coli разводили в 200 раз в среде LB с добавлением 1 мМ тролокса (конечная концентрация) и выращивали до средней логарифмической фазы (OD 0,2). Согласно следующему эксперименту (УФ-облучение, размер единичной вспышки, определение скорости мутаций) клетки были надлежащим образом подготовлены (описаны в другом месте в разделе «Материалы и методы»). Важно отметить, что для экспериментов по облучению клетки получали, как описано выше, так что тролокс не присутствовал в среде во время облучения.

Белковые экстракты и измерение карбонилирования белков

Клетки E. coli , экспоненциально растущие в богатой среде и облученные, осаждали центрифугированием сразу после облучения и ресуспендировали в 10 мМ PBS, pH 7,4, с добавлением смеси ингибиторов протеаз, содержащих апротинин, бестатин, лейпептин, пепстатин А. , E-64 и AEBSFxHCL, без EDTA (Pierce). Ресуспендированные клетки немедленно замораживали в жидком азоте. Клетки разрушали с помощью механического гомогенизатора и центрифугировали 20 мин при 12000 × g.Затем к образцам добавляли агент для удаления липидов 10 мг / 100 мкл (Sigma 13360-U), выдерживали 1 час при комнатной температуре при встряхивании и центрифугировали 15 мин при 10000 × g. Количество белка в супернатанте измеряли по методу Лоури [27]. Белковые экстракты, разведенные до 10 мкг / мл, загружали в лунки (Maxisorp, Nunc) и инкубировали в течение ночи при 4 ° C, чтобы позволить белкам адсорбироваться на поверхность, с последующей DHR дериватизацией адсорбированных белков и обнаружением дериватизированного динитрофенола (DNP) — карбонил специфическим моноклональным антителом мыши к DNP, конъюгированным с HRP.Последующая инкубация с ферментным субстратом 3,3 ‘, 5,5’-тетраметилбензидином приводила к окрашенному продукту, который количественно определяли с использованием считывающего устройства для микропланшетов с максимальной поглощательной способностью при 450 нм.

Выделение геномной ДНК и измерение 8-оксогуанина

Геномная ДНК

была выделена из штаммов E.coli с использованием набора для очистки геномной ДНК Qiagen. 100 мкл геномной ДНК загружали в лунки Maxisorp (Nunc) в концентрации 1 мкг / мл и инкубировали в течение ночи при 4 ° C.За этой стадией следовала 1-часовая инкубация с первичным антителом мыши против 8-дезоксигуанина и козьим антимышиным антителом, вторичным антителом, конъюгированным с HRP. Последующая инкубация с ферментным субстратом 3,3 ‘, 5,5’-тетраметилбензидином (TMB) приводила к окрашенному продукту, который количественно определяли с использованием считывающего устройства для микропланшетов с максимальной поглощательной способностью при 450 нм.

Вестерн-блот-определение белка MutS

Белковые экстракты получали, как описано выше, и всего 10 мкг белка экстрагировали из E.coli MG1655 и изогенные Δtig , ΔdnaK , избыточная экспрессия GroEL / ES, Tig и DnaK штаммов загружали на два геля SDS-PAGE с 5% -ным наложением и 10% -ным разрешающим гелем. Один гель был окрашен серебром. Из второго геля белки были перенесены на нитроцеллюлозную мембрану и визуализированы с использованием системы хемилюминесцентного детектирования Amersham ECL Advance для визуализации на авторадиографической пленке. Первичное кроличье антитело против MutS (любезно предоставлено доктором Робертом Вагнером, Genecheck, США) использовали с козьим вторичным антителом против кролика с пероксидазой хрена.

Измерение продукции ROS

Штаммы E. coli метили 25 мкМ дигидрородамином-123 на указанной стадии роста, а также при УФ-облучении. Клетки промывали минимальной средой и измеряли их флуоресценцию (Victor 3, Perkin Elmer) при возбуждении при 500 нм и испускании при 530 нм.

Производство фага λ: размер одиночного пакета

Штаммы E. coli выращивали до средней логарифмической фазы (OD600 = 0,2) в присутствии 1% мальтозы (для индукции высоких уровней рецептора λ), гранулировали и ресуспендировали в 1 мл бульона LB с добавлением 30 мМ MgSO ₄ , 15 мМ CaCl ₂ и 1% мальтоза (конечные концентрации).Для подсчета количества фагов, продуцируемых на одну инфицированную клетку, клетки инфицировали при множественности инфицирования 0,3 и разбавляли для получения одной клетки на три пробирки, которые инкубировали в 0,4 мл LB в течение 60 мин при 37 ° C. Добавляли каплю хлороформа, чтобы помочь высвободить возможные внутриклеточные вирусы. Содержимое каждой пробирки смешивали с 0,7% верхним агаром с добавлением ночной культуры E. coli MG1655 дикого типа, 30 мМ MgSO ₄ , 15 мМ CaCl ₂ и 1% мальтозы.Бляшки подсчитывали после инкубации в течение ночи при 37 ° C.

Эксперимент повторили трижды. Индивидуальные количества фаговых частиц, полученные в каждом из трех повторов, объединяли и вычисляли одно среднее значение со стандартным отклонением для каждого из исследуемых штаммов. Диапазоны размера одиночного пакета из каждого из трех экспериментов сведены в Таблицу S4.

Микроскопия: конструкция штамма и среды

Штаммы, изученные с помощью флуоресцентной микроскопии, перечислены на рисунке 1D.Все штаммы были получены из секвенированной E. coli MG1655 дикого типа путем трансдукции и трансформации P1. Клетки выращивали на стандартной минимальной среде M9 с добавлением 2 мМ MgSO ₄ , 0,003% витамина B1, 0,001% урацила, 0,2% казаминокислоты, 0,01% глицерина и необходимого антибиотика, в зависимости от выбора

Визуализация живых клеток и анализ изображений для подсчета частоты мутаций по всему геному

Ночные культуры штаммов, экспрессирующих флуоресцентные белки, выращивали в дополненной минимальной среде (см. Выше), разбавленной в 250 раз, и повторно выращивали до ранней экспоненциальной фазы.Клетки концентрировали и распределяли на агаре с дополненной минимальной средой на предметном стекле с полостью для получения монослоя клеток, как описано ранее [28]. Предметное стекло помещали на инвертированный микроскоп Zeiss 200M, управляемый программным обеспечением Metamorph (Universal Imaging) и контролируемый температурой (Life Imaging Services). Изображения были записаны при 630-кратном увеличении с использованием камеры CoolSNAP HQ (Princeton Instruments), с фазовым контрастом и флуоресценцией (фильтр нейтральной плотности 50% на флуоресцентной лампе с парами ртути мощностью 100 Вт (Zeiss) с регулировкой мощности 100%) при длина волны 500 нм в течение 20 секунд экспозиции.Изображения были проанализированы с использованием общедоступного программного обеспечения Image J. Количество клеток с фокусами MutL-CFP подсчитывали вручную. Всего 5000–6000 клеток были исследованы на предмет E.coli дикого типа и MutH с дефицитом в отсутствие шаперонов Tig и DnaK. 10.000 клеток были исследованы на предмет наличия E.coli дикого типа и дефицита MutH, сверхэкспрессирующих Tig, GroEL / ES и DnaK.

Частота мутаций устойчивости к рифампицину

Для определения частоты спонтанных мутаций штаммы, экспрессирующие флуоресцентный репортерный CFP, слитый с MutL дикого типа, выращивали в течение ночи в минимальной среде с добавками (см. Выше).Затем ночные культуры разбавляли в 10 ⁷ раз и выращивали до насыщения. Разведения ночных культур высевали на селективную среду (LB, содержащую 100 мкг / мл рифампицина) для отбора колоний, устойчивых к рифампицину (Rif ^R ), и на LB для определения общего количества колониеобразующих единиц. Колонии оценивали через 24 ч инкубации при 37 ° C. Медиана частоты мутаций каждого штамма была определена в девяти независимых экспериментах, каждый в трех повторностях.

Для определения частоты мутаций, вызванных УФ-излучением, E.coli выращивали в течение ночи на среде LB. Затем ночные культуры разводили в 200 раз до тех пор, пока ОП не достигла 0,2. Затем клетки облучали 120, 270 и 360 Дж / м ² . После облучения клетки переносили в среду LB и инкубировали при 37 ° C при встряхивании (подробности описаны в других разделах в разделе «Методы»). Разведения высевали на селективную среду (LB, содержащую 100 мкг / мл рифампицина) для отбора колоний, устойчивых к рифампицину (Rif ^R ), и на LB для определения общего количества колониеобразующих единиц.Колонии оценивали через 24 ч инкубации при 37 ° C. Медиана частоты мутаций каждого штамма была определена в трех независимых экспериментах, каждый в трех повторностях.

Анализ β-галактозидазы

Штаммы E.coli (дикого типа, несущие делецию и сверхэкспрессию шаперона DnaK), содержащие слияние гена sulA и lacZ (кодирующего β-галактозидазу), выращивали до OD ₆₀₀ 0,3. Аликвоту клеток обрабатывали хлороформом в присутствии β-меркаптоэтанола и инкубировали в течение 5 минут при комнатной температуре.Добавляли орто-нитрофенил-β-галактозид (ONPG) (конечная концентрация 0,6 мг / мл) и реакционную смесь перемешивали встряхиванием в течение нескольких секунд. Реакцию останавливали добавлением Na ₂ CO ₃ (конечная концентрация 0,5 М). Пробирки центрифугировали при 16000 g в течение 10 минут. OD420 регистрировали в супернатанте, и единицы β-галактозидазы рассчитывали по формуле:

Дополнительная информация

Рисунок S2.

(a) Частота мутации Rif ^R снижается с увеличением активности шаперона у E.coli. Обозначения для номеров деформаций приведены на рисунке 1D. Результаты представлены как среднее значение 9 измерений, каждое в трех экземплярах. (b) Фракция клеток с по меньшей мере одним фокусом MutL-CFP демонстрирует положительную корреляцию с частотой мутаций, определенной генетическим методом, по частоте мутации Rif ^R . Планки погрешностей представляют собой стандартное отклонение.

https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003810.s002

(TIF)

Рисунок S4.

Общее карбонилирование белка увеличивается с увеличением дозы УФ-излучения и достигает насыщения при (а) более высоком и (б) более низком уровне ФХ для E.coli с более низким и более высоким качеством протеома соответственно. Вставка к рисунку S4A: Внутриклеточная флуоресценция DHR линейно увеличивается с дозой УФС-излучения. Прямая линия обозначает линейную посадку. Результаты представляют собой среднее значение 3 измерений, каждое в трех экземплярах. Планки погрешностей представляют собой стандартное отклонение.

https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003810.s004

(TIF)

Рисунок S5.

Увеличение карбонилирования белка сразу после облучения и после инкубации после облучения у неиндуцируемого мутанта E.coli. Планки погрешностей представляют собой стандартное отклонение трех измерений, каждое в трех экземплярах.

https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003810.s005

(TIFF)

Таблица S1.

Сводная информация о влиянии 1 мМ тролокса на снижение уровня активных форм кислорода (ROS), количества карбонилирования белка (PC), размера единичного всплеска и скорости мутаций с точки зрения доли клеток с хотя бы одним MutL-CFP фокус.

https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003810.s006

(DOC)

Вреден ли белок для здоровья? — Wubmed.org

Белок — это химическое вещество. Так же, как липиды, карбогидрат и карбонат кальция. В этой шутке есть доля правды. Все макроэлементы — это химические вещества. Обобщим, мы тоже химия, только с приставкой «био». Но стоит посмотреть пару российских телепрограмм о спортивном питании, и вы поймете — юмор неуместен. Ученые с серьезным лицом говорят о вреде спортивного питания.В Интернете дела обстоят еще хуже. Атаки некоторых сторонников естественных тренировок на твороге и гречке на несчастных бодибилдеров, взаимное подбрасывание тяжелых аргументов типа «всех цыплят нельзя съесть» или «от белка отвалится печень». Плюс бедные питорески, которые оправились от порций, сейчас не пьют протеиновый коктейль, и их богатые союзники, которые не могут забить… Вся история с протеинами — это сказка о недобросовестной рекламе. Откройте любой журнал по бодибилдингу, и через 15 минут вы поверите, что без банки протеина вы не сможете нарастить мышцы.

Фактически, белок был изобретен для тех, кто не может съесть свою дневную норму белка. Причины могут быть разные — плохое пищеварение, невозможность много есть из-за работы и борьба с однообразием диеты. Новичку в фитнесе с массой тела 70 кг следует съесть около 140 г белка, если он много тренируется. В среднем человек с едой потребляет около 90. Почему бы не съесть 2 коктейля? Противники спортивного питания расскажут вам тысячу историй, из которых следует, что все, что не творог и курица, плохо.На самом деле не все так однозначно.

Важно: спортпит и анаболические стероиды — это разные вещи. Белок состоит из обычного белка, такого же, как в пище, детском питании и молоке. Нет никакого секрета, анаболические стероиды это не добавляют. Это страшилки от безграмотных жителей.

Что такое белок?

Если мы говорим о термине — это белок. Можно сказать «говяжий белок» и «куриный белок», и мы будем правы. С точки зрения продавцов, спортпита — это особая добавка, цель которой восполнить дефицит белка, то есть получить с пищей весь необходимый набор аминокислот.Белок позволяет скорректировать рацион тем, кто не любит мясо или рыбу. В последнее время многие спортсмены начали включать в свой рацион более сложный белок, так как он дешевле той же куриной грудки.

Норма потребления белка для взрослого человека от 1,5 г на 1 кг массы тела, если речь идет о фитнес-драйвере. Бодибилдеру нужно 2-2. 5 г. Причем сушки белка должно быть больше, чтобы предотвратить скачки сахара и приступы голода. Кроме того, дополнительный белок помогает справиться с катаболизмом.

Влияние протеина на организм

Самый неприятный вопрос, который может услышать продавец спортивного питания: «Сколько я получу из одной банки вашего чудо-порошка?» Для профессионалов индустрии это звучит как бородатая шутка, но многие энтузиасты фитнеса все еще пытаются найти какие-то волшебные числа для увеличения.

Теперь при добавлении белка в рацион переваривается так же, как и обычный белок. Он расщепляется на аминокислоты, они попадают в кровоток и питают наши мышцы, обеспечивая восстановление.Также они помогают восстановить иммунную и гормональную системы. Белок важен для всех, а не только для спортсменов и профессионалов фитнеса. Механизм усвоения белков осуществляется через желудочно-кишечный тракт в кровь. Нет вариантов с немедленным попаданием аминокислот в мышцы.

Производство белка

Белок производится из говядины, гороха, риса, сои, яиц или молока. Наиболее ценны сыворотка и говядина.

Интересный факт: технология производства спортпита напоминает производство детского питания.

Проще всего производить сывороточный протеин. Сначала молоко разделяется на заводе, получая сыворотку и казеин. Сыворотка сублимируется, и получается всем известный порошок. Затем он обогащается витаминами, добавляется подсластитель, загуститель и ароматизатор. В производстве белков чаще всего используется гуаровая камедь. Это клетчатка, которая позволяет нам пить густой протеиновый коктейль, очень похожий на молоко.

Самыми сложными в производстве являются растительные белки. Они проходят несколько стадий обработки и ферментации, чтобы мы могли насладиться их вкусом.Обычные продукты из растительных линий по-прежнему уступают сыворотке. Но говяжий белок на бульон не похож. По вкусу он вполне на уровне молочного, но не пользуется большой популярностью из-за высокой цены. В США это стало модным благодаря тренду «кроссфит и палеодиета».

Без сомнения, отделение молока и сублимация сыворотки — это процессы, требующие некоторых химических реакций. С этой позиции у нас чистая химия. Но во всем остальном она тоже участвует.Когда сыр варится на сыроварне или пиво варится на пивоварне, химия тоже работает. Так что не оскорбляйте белок, он не единственный в своем «химическом» происхождении.

Белок польза или вред

Обычный человек выпивает порцию белка, бездумно добавляя более полезные ягоды, бананы, масло и многое другое, и ждет, пока мышцы Фила Хита разрастутся. Речь идет о том, что происходит, а затем начинаются расстройство пищеварительного тракта и расстройства.

Преимущества протеина можно ощутить только в том случае, если у вас относительно правильный распорядок дня, регулярные и тяжелые тренировки, качественное питание с обычными продуктами и хорошая дополнительная протеиновая добавка.

Важно: большинству людей не подходят фруктовые и протеиновые коктейли из журналов по бодибилдингу. Организм уже бурно реагирует на потребность переваривать столько белка, а также фруктозы и клетчатки. Вы можете минимизировать риски желудочно-кишечных расстройств, отказавшись от таких рецептов. Ешьте фрукты, если вы так сильно их хотите, во время бесплатного ужина.

В некоторых странах вы можете купить протеиновый коктейль в школьном автомате по продаже газированных напитков, чипсов и батончиков. Да, он будет стоить дороже, чем кола, но сам факт наличия говорит нам о том, что спортивное питание не нравится только отечественному потребителю.

Честно говоря, американские школы питания рекомендуют получать большую часть белка с регулярным приемом пищи. Если набрать всю норму протеиновые коктейли, можно столкнуться с расстройством ЖКТ. Организм просто «забудет» переваривать твердую пищу и снизит секреторную активность. В итоге усвоить кусок мяса для него будет большой проблемой.

Использование протеина

Protein экономит время и разнообразит ваш рацион. В среднем спортсмену необходимо 4-5 приемов пищи, в каждом из которых есть источник полноценного белка.Мало кто может все это время смело жевать отварную курицу или запеченную рыбу. Такую еду приготовить несложно, просто требуется самодисциплина и целеустремленность. Проще говоря, становится скучно. И история приготовления разных источников белка для разных блюд не имеет смысла для большинства людей, потому что тогда вам придется значительно увеличить расходы на питание.

Protein — доступная альтернатива. Достаточно заменить пару приемов пищи коктейлями, и проблема сладкого будет решена, а количество белка в рационе увеличится до приемлемого.Белок готовить не нужно, поэтому выделяется еще и полчаса времени.

В условиях роста цен на курицу и мясо недорогие сложные белки помогают сэкономить деньги. Подсчитано, что для регионов за пределами мегаполиса стоимость 30 г протеина является самой низкой только при получении протеина из протеинового коктейля.

Протеиновые коктейли незаменимы для людей, которые не могут делать длительные перерывы в работе, чтобы поесть. Они помогут поддерживать в крови нужное количество аминокислот без дополнительных перерывов на приемы пищи.

Protein удобно брать с собой на тренировки, необязательно сидеть в раздевалке и есть яичные белки с капустными листьями, как это делали бодибилдеры прошлого. Порошок можно брать с собой в любую поездку. Там, где есть вода и шейкер, там тоже будет трапеза.

Кстати, сегодня протеин — это не только сладкий коктейль со вкусом ванили или шоколада. Некоторые компании производят протеиновые пудинги и мороженое для тех, кто не любит коктейли. На рынке есть даже протеиновые супы, если кто-то устал готовить и хочет получить протеиновый прием.

Мифы об опасности белков и их воздействии

Протеин — не для женщин

Это миф из той же серии, из которой «тренировки с железом делают тебя мужественным». Многие обычные люди ассоциируют в уме мускулистых представителей бодибилдинга и пауэрлифтинга и протеиновых коктейлей. Хотя в таком физическом виде на некоторых белках обойтись нельзя. В спорте анаболические стероиды используются для набора мышечной массы и увеличения силы. Можете относиться к этому как угодно, антидопинговые организации постоянно с этим борются, но это данность.Допинг существует, его используют мужчины и женщины, и изменение лица по мужскому типу, рост Адамова Яблока, уменьшение груди и развитие мышц по мужскому типу — это побочные эффекты анаболических стероидов, а не протеиновые коктейли.

На самом деле белок может помочь с несколькими типичными женскими проблемами. Нормальный уровень белка помогает предотвратить остеопороз. Он поддерживает мышечную массу, которая естественным образом «тренирует» кости, давя на них. Таким образом, употребление протеина и силовые тренировки защищают от переломов в зрелом и пожилом возрасте.

Кроме того, белок помогает женщинам поддерживать высокий уровень метаболических процессов и защищать себя от ожирения. Те, кто не пьет протеин и не занимается спортом, теряют около 500 г мышечной массы ежегодно, начиная с 26 лет. Поэтому многие пожилые женщины вынуждены съедать буквально 1000 ккал, чтобы не толстеть. А еще у них жир, это видно, да и тело дряблое.

Белок также полезен для профилактики заболеваний, связанных с иммунными нарушениями.Он помогает поддерживать иммунную систему не хуже, чем отдельный прием глютамина.

Protein позволяет женщинам, соблюдающим диету, избежать соблазнов. Ведь из него можно приготовить все, от пирожных до блинов, если захочется.

Вред для печени

Печень — главный «фильтр» организма. Те, кто распространяет этот миф, считают, что потребление белка каким-то образом загрязняется. Это неправда. Белок переваривается как обычная белковая пища. Если вы употребляете его в достаточном, а не чрезмерном количестве и не пренебрегаете остальными правилами здорового питания, белок пойдет только на пользу вашему здоровью.

Вред для пищеварения

Фактически, белок переваривается с помощью тех же ферментов, которые отвечают за переваривание обычной пищи. Белок не влияет на пищеварение. Конечно, угнетение секреции можно получить, если очень долго умудряться есть только коктейли. Но такие случаи выходят за рамки нормы.

Натуральная еда лучше

Это даже не аргумент. Действительно, если человек работает в офисе и проводит свободное время дома на диване, ему не нужен белок.Такому другу для поддержания здоровья необходима очень низкокалорийная натуральная пища. Его потребности в белке невелики, и ему не нужно пить коктейли. Но если этот же человек пойдет в спортзал и начнет активно заниматься, то кусочка курицы в день ему будет недостаточно, чтобы восстановить мышцы и сохранить здоровье.

Сторонники «всего натурального» не учитывают еще один факт. Мало у кого есть сила воли есть только белую рыбу и сушеную курицу. Но многие люди вынуждены значительно сократить калорийность, так как у них нет возможности заниматься кардио по часу в день, как это делают профессиональные спортсмены.С протеиновым коктейлем проще всего получить максимальное количество белка при минимальном количестве калорий.

Еда дешевле

Недавно — это самое ошибочное утверждение. Для здоровья рекомендуется сочетать в своем ежедневном рационе как минимум 3 разных источника белка. Если вы сделаете это, покупка протеина покажется легкой прогулкой. Кроме того, акции по продаже протеина проводятся чаще, чем обычные продукты питания, и довольно легко купить пару банок со скидкой.

Спортивное питание — только для спортсменов

Действительно, сложно отнести к спортсменам человека, который 3-4 раза в неделю приходит в спортзал и выполняет там какой-то несложный комплекс упражнений.Для таких людей прием протеина по-прежнему будет иметь некоторые преимущества. Вы можете выпить коктейль и пойти на работу или по делам, и не искать, где сесть и съесть куриную грудку. Кроме того, белок поможет восстановиться и, следовательно, снимет навязчивую отсроченную болезненность мышц и дискомфорт в повседневной жизни. Как бы мы к этому ни относились, но качественная спортивная площадка — это вариант, который делает жизнь намного удобнее. Кроме того, протеин можно приобрести не только в виде коктейля, но и в виде батончиков, протеинового печенья, киселя, суфле, мороженого.

Белок плох для потенции

И снова смесь концепций из серии «белок — это химия». Для потенции вредны анаболические стероиды, а точнее не сами препараты, а нецелесообразно принимать их без медицинского наблюдения и надлежащей послекурсовой терапии. Белковые добавки не могут повлиять ни на уровень тестостерона, ни на трофику тканей половых органов, ни на уровень других половых гормонов. Это просто белок, такой же, как в мясе или яйцах.Хотя среди радикальных веганов ходят прикольные истории о сексуальном бессилии мясоедов. Но мы не верим в такие вещи, не так ли?

Количество белка в рационе может отрицательно сказаться на потенции только в одном случае — в рационе нет белка, и человеку не до воспроизводства, он истощен, стремится не умирать. Разговоры о том, что соевый белок содержит фитоэстрогены, также не соответствуют действительности. Фитоэстрогены разрушаются при сублимации сои, о чем не раз писали производители спортивного питания.Нет исследований, связывающих, например, низкое либидо и развитие гинекомастии с соей. Но все знают, что именно так на мужчин влияют не очень качественные курсы анаболических стероидов без послекурсовой терапии.

Когда протеин действительно плох

Вы будете удивлены, но человеческий организм не может адаптироваться ни к какой пище и условиям. Есть состояния и заболевания, при которых нельзя употреблять белок. Обычно в таких условиях также рекомендуется ограничить пищевой белок.Это частные случаи, они не имеют ничего общего ни с какими факторами, общими для всех людей. Поэтому можно говорить о вреде белка для конкретного человека в конкретной ситуации, а не для всех людей.

Важный факт: протеин нельзя пить при дисбактериозе. Это заболевание, при котором размножается патогенная кишечная флора. Белок, как и другие легкоусвояемые продукты, способствует более быстрому росту бактерий и вызывает боли в животе и метеоризм.

Протеин противопоказан:

Почечная недостаточность.При этом заболевании ограничивается потребление любого белка, поступающего с пищей, а не только протеиновых коктейлей. Но сложно представить пациента с почечной недостаточностью, тренирующегося в спортзале.
Аллергия на определенный вид белка. В этом случае вместо молочного белка выбирается говядина и так далее. Дело в том, чтобы обеспечить приток белка с различными продуктами, не содержащими аллергенов. В этом случае диетические и спортивные добавки подбирает врач.
Так называемый «перекорм белком».Это комплекс реакций в организме, при которых избыток белка не усваивается. Перекармливание белком — большая редкость среди взрослых. Но это может произойти у человека, который бездумно пытается повторить диету соревнующихся спортсменов, не принимая никаких лекарств, улучшающих усвоение того же белка.
Избыток соевого белка. Различные источники продолжают пугать мужчин ожирением по женскому типу и различными неприятными побочными эффектами, такими как рост груди. Но это научно не доказано. Что известно наверняка, так это то, что избыток соевого белка является причиной расстройств пищеварения и диареи.Поэтому любителям альтернативных источников белка следует довольствоваться 1-2 порциями в день и принимать ферменты. Тем, кто не ест мясо по этическим соображениям и не употребляет молочные продукты, рекомендуется чередовать разные типы белка, включая сою.

Неужели вообще нет побочных эффектов?

Любой, кто когда-либо принимал протеин, знает, что история об отсутствии побочных эффектов — слишком оптимистичное видение проблемы. Есть побочные эффекты, они связаны с качеством протеина, количеством, которое некоторые люди склонны потреблять, и эффективностью протеиновых добавок.

Белок — это белковая молекула органического происхождения. По своему строению — он довольно крупный и разветвленный. Белки любого типа могут спровоцировать аллергическую реакцию, могут вызывать различные проявления со стороны желудочно-кишечного тракта.

Есть две причины проблем:

• Недостаток ферментов пищеварительного тракта для переваривания белков. Тогда коррекция диеты спортивным питанием может производиться после назначения ферментов;
• Дисбактериоз кишечника — это нарушение микрофлоры, которое может быть вызвано чем угодно, от болезни до неправильного питания в течение длительного времени.При дисбактериозе патогенная флора развивается и растет, и человеческий организм перестает нормально переваривать пищу, в том числе белок из белка

Иногда аллергическая реакция возникает не на сам белок, а на ароматизаторы и подсластители, которые обязательно входят в его состав. Не исключена и такая возможность. К счастью, на рынке есть множество белковых комплексов, не содержащих отдушек и подсластителей.
Исследование вредного воздействия протеина на организм

Белок и человеческий скелет

Нет никаких доказательств того, что белок отрицательно влияет на костную систему человека.Напротив, белок потребляется. Белок способствует синтезу инсулиноподобного фактора роста, который косвенно способствует укреплению мышц. Белок улучшает усвоение кальция. Его добавление в рацион способствует нормализации состояния костной системы.

Белок и сердечно-сосудистая система

Это миф из той же серии, из которой «тренировки с железом делают тебя мужественным». Многие обычные люди ассоциируют в уме мускулистых представителей бодибилдинга и пауэрлифтинга и протеиновых коктейлей.Хотя в таком физическом виде на некоторых белках обойтись нельзя. В спорте анаболические стероиды используются для набора мышечной массы и увеличения силы. Можете относиться к этому как угодно, антидопинговые организации постоянно с этим борются, но это данность. Допинг существует, его используют мужчины и женщины, и изменение лица по мужскому типу, рост Адамова Яблока, уменьшение груди и развитие мышц по мужскому типу — это побочные эффекты анаболических стероидов, а не протеиновые коктейли.

На самом деле белок может помочь с несколькими типичными женскими проблемами.Нормальный уровень белка помогает предотвратить остеопороз. Он поддерживает мышечную массу, которая естественным образом «тренирует» кости, давя на них. Таким образом, употребление протеина и силовые тренировки защищают от переломов в зрелом и пожилом возрасте.

Кроме того, белок помогает женщинам поддерживать высокий уровень метаболических процессов и защищать себя от ожирения. Те, кто не пьет протеин и не занимается спортом, теряют около 500 г мышечной массы ежегодно, начиная с 26 лет. Поэтому многие пожилые женщины вынуждены съедать буквально 1000 ккал, чтобы не толстеть.А еще у них жир, это видно, да и тело дряблое.

Белок также полезен для профилактики заболеваний, связанных с иммунными нарушениями. Он помогает поддерживать иммунную систему не хуже, чем отдельный прием глютамина.

Белок не вызывает ишемическую болезнь сердца, и связи между его потреблением и заболеванием не обнаружено. Опять же, заболевание может поразить тех, кто длительное время испытывает чрезмерные физические нагрузки и принимает анаболические стероиды. Белок тут ни при чем.
Канцерогенное действие и потребление белка

Белок и рак груди

Исследователи не обнаружили связи между потреблением белка и возможным развитием этого заболевания.

Рак яичников и белок

Ученые изучали женщин, которые принимали и не принимали белок, но не было никакой связи между потреблением белка и раком яичников.

Рак простаты

Еще один популярный в СМИ «ужастик», в котором смешаны концепции.При употреблении анаболических стероидов действительно увеличивается простата. По некоторым данным, увеличенная простата увеличивает риск рака. Но все это не имеет ничего общего с белком, и не было никакой связи между его употреблением и раком простаты.

Рак гортани

Ученые обнаружили, что рак гортани в целом чаще встречается у тех, кто ест больше животного белка, и реже у тех, кто делает упор на растительные белки в своем рационе

Рак желудка

Тот же результат исследования, что и в предыдущей версии.Рак желудка чаще возникает у тех, кто потребляет в избытке животного белка и нехватку растительного белка.

Рак поджелудочной железы

Исследование, проведенное в Канаде, не обнаружило связи между раком поджелудочной железы и потреблением белка.

Рак почки

Хотя белок запрещен при заболеваниях почек, так как он влияет на их работу, но не может вызвать рак почки.

Рак прямой кишки

Ученые не обнаружили связи между употреблением протеиновых добавок и раком прямой кишки.

Вреден ли белок в больших дозах

Мнения разделились. Организм здорового человека способен выводить лишний белок, если он попадает в систему. Мы не умеем накапливать аминокислоты, например гликоген, поэтому ничем, кроме траты денег, лишнему белку не грозит.

Но это только одно мнение. Есть еще одно. Чрезмерные дозировки могут вызвать повреждение почек, печени и желудочно-кишечного тракта. Они, конечно, не токсичны сами по себе, но у человека, у которого уже есть проблемы с почками и печенью, могут возникнуть большие проблемы из-за потребления белка.

Важно: избыток питательных веществ дает дополнительную энергию. Все, что не потребляется организмом в процессе обмена веществ, обязательно откладывается в жире.

Дозировку протеина можно рассчитать самостоятельно. Не нужно ждать этого совета от фитнес-гуру. Подсчитайте общее количество белка в рационе и сделайте на его основании вывод. На практике они выпивают от 1 до 3 порций коктейля в день, конечно, учитывая весь белок, который также поступает с пищей.

Вредно ли принимать протеин на ночь?

Вы думаете, что те, кто раньше призывал не есть на ночь, уже вымерли? Ничего подобного. Теперь они заявляют, что было бы неплохо отказаться от спортпита. Говорят, желудку и кишечнику нужен отдых, если в желудке есть хоть злополучная порция казеина, о спокойном сне придется забыть.

К счастью, этот противоречивый факт не имеет научных доказательств. Вы можете принимать протеин на ночь, даже если это не казеин.Казеин лучше, потому что он медленно всасывается и выделяет аминокислоты. Это позволяет мышцам лучше восстанавливаться.

Isolate лучше всего принимать утром или после тренировки.

Вред для подростков

Влияние протеина на организм подростков точно не изучено. Поэтому принимать протеин подросткам не рекомендуется. Объясняется это тем, что лучше всего есть натуральную пищу, чтобы получить еще больше витаминов и минералов.

Но для тех подростков, которые уже занимаются тяжелой атлетикой или пауэрлифтингом, протеин — вполне приемлемое спортивное питание.Это только поможет улучшить спортивные результаты и повысить мастерство за счет быстрого восстановления мышц. Белок не содержит вредных для подростка веществ, просто желательно, чтобы в рационе был паритет между лиофилизированными источниками полезных веществ и натуральными. А еще лучше — преобладание натуральной пищи и только добавление белка.

Употреблять протеин можно и мальчикам, и девочкам, принципиальной разницы нет. Гейнеры обычно не рекомендуются в подростковом возрасте, за исключением случаев, когда подросток занимается тяжелой атлетикой или пауэрлифтингом и имеет явный дефицит веса на грани истощения.

Подростки могут не только пить коктейли, но и есть протеиновые батончики.

Важно: со спортпитом связаны определенные психологические проблемы. Бытует мнение, что употребление спортивного питания способствует формированию у подростка мышления «все или ничего» и может косвенно подтолкнуть его на путь употребления анаболиков. Но это только мнение, многое зависит от воспитания подростка, работы его тренера, микроклимата в семье.

15 преимуществ протеина

Никто бы не стал покупать протеин, если бы не эти 15 причин его эффективности

1. Улучшает результаты в спорте.Растут мышцы, растут силовые показатели.
2. Не содержит лишних углеводов и жиров, чего нельзя сказать о других продуктах для перекуса.
3. Помогает утолить голод без вреда для здоровья.
4. Устраняет проблемы с удовлетворением потребности в белке.
5. Нет необходимости в сложном приготовлении, просто размешайте в шейкере ложку белка.
6. Достаточно быстро всасывается и не вызывает проблем с пищеварением.
7. Он позволяет получать незаменимые аминокислоты, которые организм не умеет синтезировать сам.
8. Помогает предотвратить диабет 2 типа за счет нормализации уровня сахара и инсулина.
9. Помогает при росте показателей силы и выносливости в спорте.
10. Устраняет необходимость носить с собой еду и есть ее в раздевалке после занятий.
11. Хранится в любых условиях, можно брать с собой даже в мороз, даже в жару. Чего нельзя сказать, например, о твороге.
12. Поможет избавиться от тяги к сладкому, вкусно перекусить на диете.
13. Устраняет дефицит белка у вегетарианцев.
14. Белок в белке содержится точно так же, как и в других видах пищи. Ничего искусственного.
15. Полностью безопасен для здоровья, соблюдайте только свою норму КБЖУ и тренируйтесь.

5 основных недостатков протеина

Нет источников питания без недостатков, правда?

Белок может вызвать расстройство желудка, особенно если у человека уже есть дисбактериоз или непереносимость лактозы.Очень «помогают» расстроиться и всевозможные народные рецепты из смесей протеина со здоровыми фруктами. Если пищеварительный тракт борется с молоком, пейте фермент лактазу и избегайте сложных коктейлей.

Если у вас есть полбанки на один подход, высока вероятность того, что вы получите передозировку и перегрузите все системы организма.

Лиофилизированный протеин не содержит витаминов и минералов. Некоторые бренды искусственно обогащают свою продукцию, но это не для всех.Честно говоря, курица из супермаркета — тоже не самый «витаминный» продукт.

Считается, что не каждый стажер может регулярно покупать протеин. Хотя с динамикой цен на продукты это спорно. Теперь купить белок проще, чем несколько килограммов куриного филе.

Натуральный вкус протеина не особенно привлекателен. Это похоже на сухое молоко. Поэтому к белку просто добавляют различные ароматизаторы и подсластители. Эти продукты не всегда натуральные.

Советы по потреблению белка

Самый главный совет — определять количество пудры не по тому, сколько стоит следующий герой глянцевой обложки журнала о напитках для бодибилдинга и фитнеса, а по собственным потребностям в белке. Предположим, что у вас дефицит белка и поэтому покупать порошок не стоит. Вам нужно научиться считать белки, жиры и углеводы в рационе, причем начинать обязательно с их количества.

Важнейшие правила приема:

Не переоценивайте количество белка в рационе более 2 г на 1 кг текущей массы тела, если вы не являетесь профессиональным спортсменом;
Прежде чем увеличивать количество белка в рационе, нужно исключить все риски.Многие советуют пройти медицинское обследование, чтобы исключить проблемы с почками и печенью.
Белок имеет смысл пить только во время физических упражнений. Если в силу жизненных обстоятельств или по каким-то другим причинам занятия прерываются, белок из рациона также следует исключить.
Замена приема пищи белковой — мера временная, она позволяет быстро похудеть, например, попасть в весовую категорию в спорте. Обычно такие манипуляции с диетой не рекомендуют.
Протеин лучше пить, не добавляя в него никаких других продуктов.
Дозировку 20-30 г лучше не превышать однократно.

Отдельно хотелось бы сказать о «домашних протеиновых коктейлях» или о довольно популярной теме — делать смузи из всех доступных продуктов и называть это источником белка. Часто для наращивания мышечной массы рекомендуют коктейли с творогом, яичным белком, орехами и некоторыми другими ягодами в стопку и медом по вкусу. По своему составу это не протеин, а гейнер.Если спортсмена интересует не сухой сет, а просто большие мышцы и, возможно, большая жировая масса, много энергии, и он переносит такое количество молочных продуктов в своем рационе, то все будет хорошо. А вот тем, кому действительно нужен сухой сет, или поддержание мышц на сушке, такие составы не подойдут.

Есть ли разница в использовании соевого и сывороточного протеина? Производители периодически убеждают нас, что соя — это тот же источник белка, только более «зеленый», но это не так.Употребление в пищу большого количества соевого белка с большей вероятностью приведет спортсмена к пищеварительным и желудочно-кишечным расстройствам и больше связано с аллергической реакцией. И дело не столько в фитоэстрогенах, которые так любят списывать проблемы со здоровьем, сколько в низкой усвояемости самого соевого белка. Соевый белок усваивается хуже, чем сывороточный.

Есть ли смысл покупать говяжий белок? Профессиональные спортсмены утверждают, что чем больше различных видов протеиновых добавок вы потребляете, тем лучше будут расти ваши мышцы.Современная диетология тоже исходит из такой информации. Природа этих знаний проста — вы можете улучшить свою форму, если получите как можно больше аминокислот и витаминов. На самом деле, этого намного проще добиться с помощью разных типов белков. Белок говядины хорошо усваивается, но он не самый дешевый. Это доступно только для премиальных брендов и стоит на 20 процентов дороже, чем обычные продукты из сыворотки.

Есть ли принципиальная разница между CSB и протеином, который продается в магазине? Нет, просто CSB покупают на фабриках и продают через одностраничные сайты предприимчивые люди.Для продаж используется обычный рекламный текст, в котором просто перечисляются преимущества любого протеина, например, способность защищать от катаболизма и поддерживать мышечную массу.

Нужно ли покупать изолят, сыворотку, комплексный протеин и казеин на одного человека? Последние исследования показывают, что BCAAS всасываются сразу после тренировки, аминокислоты из белкового изолята всасываются в течение получаса, сыворотка вызывает повышение уровня аминокислот до 2 часов, сложный белок — до 4, а казеин — до 7 часов.Все эти цифры говорят о том, что самый выгодный подход для обывателя — пить BCAA во время тренировки, а после — сложный протеин. Нужен казеин или нет, каждый решает в зависимости от скорости его восстановления. Изолят — это узкоспециализированный продукт, пользование которым — удел тех, кто сушит. По вкусовым качествам он уступает обычному белку.

В последнее время профессиональные спортсмены начали отдавать предпочтение гидролизату протеина. Это продукт с готовыми пептидными цепями, которые непосредственно всасываются в кровь в течение нескольких минут после попадания в организм.Это позволяет гидролизату решать задачи профессионального спорта. Для любителей это обычно неоправданно дорого.

Как правильно пить протеин и с чем его смешивать? Здесь есть несколько лагерей. Некоторые считают, что никакой разницы нет, можно хоть черпак протеина налить в творог, хоть в кефир, хоть в кашу. Белок все равно будет усваиваться, и кому-то может быть лучше съесть белок с овсянкой, чем пить коктейль. Отчасти это правда, и белок переваривается.Проблема только в том, что что-то из смешанной пищи может вызвать брожение в желудке, и тогда возникнут проблемы с усвоением.

Любители смешивать белок с молоком утверждают, что это только лучше — более богатый аминокислотный состав, дополнительный белок, приятный вкус. Но все это может исчезнуть, если у человека возникнут проблемы с усвоением лактозы. Одно небольшое расстройство пищеварительного тракта, и вам будет не до усвоения белка.

Есть и любители протеина с соком.Вы должны знать, что этот рецепт — гейнер, коктейль для набора мышечной массы и восполнения запасов гликогена в мышцах. Если гейнер пьет слишком сытым человеком и использует его для создания превышения количества потребляемых калорий над потреблением, этот человек вызывает проблемы со здоровьем.

Все современные белки идеально смешиваются с водой и созданы именно для этой цели. Что же касается белковой выпечки и других блюд, то это скорее «уловка» диеты, а не способ улучшить биодоступность белка.В противном случае следуйте своим нормам БЖУ, и белок пойдет организму только на пользу.

Потребление с пищей общего, животного и растительного белка и риск диабета 2 типа в Европейском проспективном исследовании рака и питания (EPIC) -NL Study

Abstract

ЦЕЛЬ Диетические рекомендации сосредоточены в основном на относительном содержании пищевых жиров и углеводов в зависимости от риска диабета. Между тем, диеты с высоким содержанием белка могут способствовать нарушению метаболизма глюкозы, но данные проспективных исследований скудны.Мы изучили связь между потреблением общего, растительного и животного белка с пищей и заболеваемостью диабетом, и было ли потребление 5% энергии из белка за счет 5% энергии из углеводов или жиров связано с риском диабета.

ДИЗАЙН И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ Проспективное когортное исследование было проведено среди 38 094 участников исследования European Prospective Investigation of Cancer and Nutrition (EPIC) -NL. Потребление белка с пищей измерялось с помощью утвержденного опросника по частоте приема пищи.Заболевание диабетом было подтверждено по медицинским записям.

РЕЗУЛЬТАТЫ За 10 лет наблюдения было зарегистрировано 918 случаев диабета. Риск диабета повышается при более высоком уровне потребления общего белка (отношение рисков 2,15 [95% ДИ 1,77–2,60] наивысший против самого низкого квартиля) и животного белка (2,18 [1,80–2,63]). Поправка на искажающие факторы существенно не изменила эти результаты. Дальнейшая корректировка показателей ожирения ослабила ассоциации. Растительный белок не был связан с диабетом.Потребление 5% энергии от общего или животного белка за счет 5% энергии от углеводов или жиров увеличивает риск диабета.

ВЫВОДЫ Диеты с высоким содержанием животного белка связаны с повышенным риском диабета. Наши результаты также предполагают аналогичную связь для самого общего белка, а не только для источников животного происхождения. Потребление энергии из белка за счет энергии углеводов или жиров может аналогичным образом увеличить риск диабета. Это открытие указывает на то, что учет содержания белка в диетических рекомендациях для профилактики диабета может быть полезным.

Многие исследования были сосредоточены на потреблении макроэлементов в зависимости от риска диабета 2 типа (1,2), но в основном на относительном содержании углеводов и жиров. Эффект от употребления различных белков менее хорошо документирован. Рекомендации по питанию как в Нидерландах, так и в США предоставляют информацию об оптимальном содержании белка в рационе для пациентов с диабетом (3,4), но содержанию белка в рационе в отношении профилактики диабета уделяется мало внимания (3).

В промышленно развитых странах потребление белка с пищей существенно увеличилось за последние несколько десятилетий, превысив 50% от рекомендуемой диетической нормы (5).Более того, популярные диеты для похудания, такие как диета Аткинса, часто основаны на крайне низком содержании углеводов и высоком содержании белка с благоприятным влиянием на массу тела и гомеостаз глюкозы при краткосрочных вмешательствах (6,7). Напротив, поперечное исследование связывало долгосрочное потребление белка с повышенными концентрациями глюкозы и инсулинорезистентностью у здоровых людей (8).

Перспективные исследования, посвященные риску диетического белка и диабета, были сосредоточены в основном на группах продуктов с высоким содержанием белка, таких как мясо и соя.Потребление обработанного красного мяса было связано с повышенным риском диабета, независимо от потребления жиров (9–12), тогда как потребление бобовых и сои снижало риск диабета у азиатских женщин (13), что свидетельствует о различных эффектах животного и растительного белка. Исследования, изучающие связь между диетическим белком и диабетом, немногочисленны. В одном исследовании сообщалось о повышенном риске диабета при более высоком потреблении животного белка и отсутствии связи с потреблением растительного белка (11). В изокалорийных условиях более высокое потребление белка приведет к более низкому потреблению других макроэлементов, что можно исследовать с помощью моделей замещения, в которых белок заменяется другими макроэлементами (14).Европейское проспективное исследование рака и питания (EPIC) — Потсдамское исследование показало, что потребление 5% энергии из углеводов за счет 5% энергии из белка снижает риск диабета (1). Однако исследование здоровья медсестер II не обнаружило такой связи (15). Оба исследования не делали различий между животным и растительным белком. Реакция на содержание белка в пище может зависеть от индивидуальной степени инсулинорезистентности (6,7), определяемой ожирением.

Мы стремились выяснить, связано ли более высокое потребление общего, животного и растительного белка с пищей с риском диабета 2 типа и связано ли потребление энергии из белка за счет того же процента энергии из жира или углеводов с диабетом 2 типа. риск. Кроме того, мы исследовали, присутствует ли взаимодействие с показателями ожирения.

ДИЗАЙН И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

EPIC-NL состоит из двух голландских участников исследования EPIC, когорт Prospect-EPIC и MORGEN-EPIC.Эти когорты были созданы одновременно в 1993–1997 годах и объединились в одну голландскую когорту EPIC. Дизайн и обоснование EPIC-NL описаны в другом месте (16). В исследование Prospect-EPIC включены 17 357 женщин в возрасте 49–70 лет, проживающих в Утрехте и его окрестностях (17). Когорта MORGEN-EPIC состоит из 22 654 взрослых в возрасте от 21 до 64 лет, выбранных из случайных выборок голландского населения в трех голландских городах (18). Все участники предоставили информированное согласие перед включением в исследование. Исследование соответствует Хельсинкской декларации и было одобрено институциональным советом Университетского медицинского центра Утрехта (проспект) и Комитетом по медицинской этике TNO Nutrition and Food Research (MORGEN).После исключения лиц с преобладающим диабетом ( n = 615) и лиц с ненормальным потреблением энергии (ккал <600 или> 5000) ( n = 108), отсутствующие данные о питании ( n = 213) и отсутствующие последующее наблюдение ( n = 981), 38 094 участника были оставлены для анализа.

Потребление белка и других питательных веществ

Суточное потребление пищи было получено из самостоятельно заполняемого опросника частоты приема пищи (FFQ), содержащего вопросы об обычной частоте потребления 79 основных продуктов питания в течение года, предшествующего зачислению.Анкета позволяет оценить среднесуточное потребление 178 продуктов питания. FFQ вводился один раз на исходном уровне и отправлялся участникам по почте. Участники вернули FFQ во время скрининга физического осмотра, где обсуждались трудности с заполнением анкеты. Зарегистрированный диетолог проверил FFQ на наличие несоответствий, которые были устранены, связавшись с участником. FFQ был подтвержден по 12 суточным отзывам о питании (19) с коэффициентами корреляции Пирсона для потребления белка, равными 0.67 у женщин и 0,71 у мужчин (19). Гликемический индекс пищевых продуктов, мера того, насколько продукты повышают уровень глюкозы в крови, был получен из международной таблицы Фостера-Пауэлла. Мы рассчитали гликемическую нагрузку, умножив гликемический индекс продукта на содержание углеводов, а затем умножили это значение на частоту употребления этого продукта и суммировали значения по всем продуктам питания. Потребление питательных веществ было скорректировано с учетом общего потребления энергии методом остаточной регрессии и с использованием плотности питательных веществ (процент от общего количества потребляемой энергии, только для макроэлементов) (14).

Диабет

О возникновении диабета во время наблюдения сообщалось в двух опросных листах с интервалом от 3 до 5 лет. Участников спрашивали, был ли диагностирован диабет, в каком году, кем и какое лечение они получали. В исследовании Prospect случайные случаи диабета выявлялись с помощью теста на глюкозу в моче, разосланного с первым контрольным опросником для выявления глюкозурии. Диагноз диабета был также получен из Голландского центра медицинской информации, который ведет стандартизированный компьютеризированный регистр диагнозов при выписке из больницы.В этот регистр с 1990 года непрерывно вносятся поступающие из всех больниц общего профиля и университетских больниц Нидерландов. Все диагнозы были закодированы в соответствии с МКБ-9-СМ. Последующее наблюдение было завершено 1 января 2006 г. Возможные случаи, выявленные любым из этих методов, были проверены на основании информации, полученной от терапевтов или фармацевтов, с помощью анкет, отправленных по почте. Диабет был определен как наличие, когда любой из них подтвердил диагноз. Для 89% участников с потенциальным диабетом была доступна подтверждающая информация, а 72% были подтверждены как пациенты с диабетом 2 типа и использовались для анализа.

Прочие измерения

На исходном уровне участники заполнили рассылаемый по почте общий вопросник, содержащий вопросы о демографии, наличии хронических заболеваний и факторах риска хронических заболеваний. Курение подразделялось на нынешних, прошлых и никогда не куривших, а родительский диабет в анамнезе — на одного, одного и обоих родителей. Физическая активность оценивалась с помощью вопросника, утвержденного среди пожилых людей (20) и классифицированного после расчета Кембриджской оценки физической активности.Поскольку мы не смогли рассчитать общую оценку физической активности для 14% всех участников, мы вменяли недостающие оценки, используя моделирование единой линейной регрессии. Участники могли вернуть анкету при медицинском осмотре. Во время базового физического обследования, измерения систолического и диастолического артериального давления выполнялись дважды в положении лежа на спине на правой руке с помощью Boso Oscillomat (Bosch & Son, Jungingen, Германия) (Prospect) или на левой руке с использованием случайного нулевого сфигмоманометра. (MORGEN), из которого было взято среднее значение.Гипертония определялась как наличие при соблюдении одного или нескольких из следующих критериев: диастолическое артериальное давление ≥90 мм рт. Ст., Систолическое артериальное давление ≥140 мм рт. Были измерены окружность талии, рост и вес, а также рассчитан ИМТ. Все измерения проводились в соответствии со стандартными рабочими процедурами. Вес во время наблюдения был получен на основе отправленных по почте анкет для последующего наблюдения или физического осмотра (часть Doetinchem).Изменение веса было определено как разница между весом на исходном уровне и при последующем наблюдении. Поскольку период наблюдения был разным, мы рассчитали годовое изменение веса, разделив изменение веса на годы наблюдения.

Анализ данных

Потребление белка, скорректированное с учетом общего потребления энергии методом остатка регрессии (14), было разделено на квартили. Модели пропорциональных рисков Кокса использовались для расчета грубых и скорректированных соотношений рисков (HR) и 95% доверительного интервала для ассоциаций между квартилями потребления белка и диабетом.Мы оценили P _тренд , включив среднее потребление белка на квартиль в качестве непрерывных переменных в регрессионных моделях Кокса. Кроме того, мы проанализировали связь между белком на 10 г потребления и риском диабета. В многомерный анализ мы сначала включили пол (мужской или женский) и возраст при найме (непрерывный). Во второй модели мы добавили факторы питания: потребление насыщенных жиров, мононенасыщенных жиров, полиненасыщенных жиров, холестерина, витамина Е, магния, клетчатки и гликемической нагрузки (непрерывно) с поправкой на энергию.В третьей модели мы дополнительно скорректировали факторы риска диабета: потребление алкоголя с поправкой на энергию (четыре категории), физическая активность (четыре категории), среднее систолическое и диастолическое артериальное давление (непрерывное), уровень образования (три категории) и история родителей. диабета (три категории). В четвертую модель были включены ИМТ (четыре категории) и окружность талии (непрерывная). Чтобы изучить влияние изменения веса во время наблюдения, мы дополнительно скорректировали анализ ежегодного изменения веса (непрерывный).

Мы использовали многомерную модель плотности питательных веществ, включив общее потребление энергии и энергетические проценты белка и других макроэлементов в многомерную регрессионную модель Кокса. Потребление макроэлементов было введено в модель на 5% энергии. Общее потребление энергии было введено в модель, чтобы поддерживать потребление энергии постоянным, что важно для создания изокалорической модели (14). Исключив процентное содержание энергии от углеводов в регрессионной модели, мы создали модель, в которой разница в риске диабета связана с потреблением 5% энергии от белка за счет 5% энергии от углеводов, в то время как общее потребление энергии остается постоянным, представлена.Точно так же, исключив процентное содержание энергии из жира, мы представили разницу в риске диабета, связанном с потреблением 5% энергии из белка за счет 5% энергии из жира, в то время как потребление энергии остается постоянным.

Взаимодействие потребления белка с ИМТ (<25 или ≥25 кг / м ² ) и окружностью талии (<84 или ≥84 см) оценивалось с помощью теста отношения правдоподобия и включения условий непрерывного взаимодействия. Предположение о пропорциональности было проверено визуально с использованием графиков «логарифм минус логарифм» без каких-либо отклонений.Данные были проанализированы с помощью SPSS для Windows (версия 14.0).

РЕЗУЛЬТАТЫ

Среднее потребление белка 75,7 г / день; животный белок составлял большинство. Основными источниками потребления белка были мясо (39%), молоко (продукты) (29%) и сыр (18%), животный белок и хлеб (43%), фрукты и овощи (14%) и картофель (9%). %) на растительный белок. Умеренная корреляция наблюдалась между потреблением мяса и общим ( r = 0,30) и животным ( r = 0,36) белком, а также между потреблением молока (продуктов) и общим ( r = 0.46) и животный ( r = 0,50) белок. По квартилям общего потребления белка средний возраст, ИМТ, окружность талии и потребление насыщенных жиров и углеводов увеличились, тогда как среднее потребление полиненасыщенных жиров и клетчатки и процент мужчин, курильщиков и физически неактивных лиц снизились (Таблица 1).

Таблица 1

Исходные характеристики исследуемой популяции в соответствии с квартилями суточного потребления общего белка с пищей

В течение среднего периода наблюдения 10.За 1 ± 1,9 (среднее ± стандартное отклонение) года зарегистрировано 918 случаев диабета 2 типа. Риск диабета значительно увеличился по сравнению с квартилями от общего потребления белка. Поправка на возраст, пол, диетические факторы и факторы риска диабета дала HR в самой высокой и самой низкой квартиле (HR _Q4 ) 1,67 (95% ДИ 1,29–2,16). После дальнейшей корректировки показателей ожирения эта связь перестала быть значимой (HR _Q4 1,18 [0,91–1,53]) (таблица 2). Удаление ИМТ или окружности талии из модели 4 дало сопоставимые, несущественные ассоциации (исключая ИМТ, HR _Q4 1.22 [0.94–1.59]). Для животного белка мы наблюдали аналогичные результаты. Потребление растительного белка не было связано с диабетом. Анализ белка на 10 г потребления показал сопоставимые результаты со значительным повышением риска диабета при более высоком общем потреблении белка и животного белка во всех моделях (таблица 2).

Таблица 2

Однофакторные и скорректированные HR (95% ДИ) для связи между потреблением белка в квартилях и на 10 г и заболеваемостью диабетом 2 типа

Поправка на изменение веса не повлияла на эти результаты (модель 3, HR _Q4 1.67 [1.28–2.16]). Более того, дополнительная поправка на потребление мяса и птицы в модели 3 существенно не изменила ассоциаций ни для общего, ни для животного белка (1,50 [1,14–1,98]), как и поправка на потребление молочных продуктов (1,62 [1,24–2,11]). Исключение участников, соблюдающих диету, не повлияло на результаты (модель 3, общий белок 1,51 [1,11–2,06]), как и исключение участников с исходными сердечно-сосудистыми заболеваниями, гипертонией или гиперлипидемией (1,68 [1,17–2,43]).

Потребление 5% энергии из белка за счет 5% энергии из жира увеличивает риск диабета при ЧСС 1.31 (95% ДИ 1,06–1,61) для каждых 5% энергии белка, замененных на 5% энергии жира в окончательной модели. Для потребления 5% энергии из белка за счет 5% энергии из углеводов, мы наблюдали HR 1,28 (1,01–1,61) в окончательной модели. Аналогичные результаты наблюдались для животного белка. Мы не наблюдали связи с потреблением 5% энергии из растительного белка (Таблица 3).

Таблица 3

Многопараметрический ЧСС (95% ДИ) для связи между потреблением 5% энергии из белка за счет 5% энергии из жира или углеводов при сохранении постоянного общего потребления энергии и заболеваемости диабетом 2 типа

Мы наблюдали пограничные значимые взаимодействия с ИМТ и окружностью талии ( P _{взаимодействие} = 0.08 для обоих) в отношении общего белка и диабета. Для худых людей риск диабета увеличивался с увеличением общего потребления белка (HR _Q4 2,15 [95% ДИ 1,24–3,15] и 2,36 [1,30–4,29] для групп с низким ИМТ и окружностью талии, соответственно), тогда как между участники с ожирением. Аналогичные результаты были получены для животного белка. Кроме того, аналогичные результаты были получены при непрерывном анализе этих взаимодействий ( P _{взаимодействие} <0.05). Поправка на годовое изменение веса не изменила ассоциации (группа с низким ИМТ, общий белок, HR _Q4 2,16 [1,25–3,75]).

ВЫВОДЫ

В этом исследовании высокое потребление общего и животного белка, но не растительного, было связано с повышенным риском диабета. Эта связь не была объяснена конкретными источниками белка, такими как мясо, или изменением веса во время последующего наблюдения, но была ослаблена после корректировки для исходных показателей ожирения. Потребление 5% энергии из белка за счет 5% энергии из углеводов или жиров увеличивает риск диабета примерно на 30%.

Необходимо рассмотреть некоторые аспекты исследования. Во-первых, хотя мы исправили все возможные доступные искажающие факторы, мы не можем исключить неизвестные или неизмеренные искажающие факторы. Во-вторых, наличие диабета часто остается незамеченным и может быть доклиническим в течение 9–12 лет (21). Лица с невыявленным диабетом могли быть ошибочно классифицированы как недиабетики, что привело к ослаблению ассоциаций. Сильные стороны нашего исследования включают перспективный дизайн, большой размер выборки и длительное наблюдение.Использование подтвержденных случаев диабета сводило к минимуму наличие ложноположительных случаев диабета, уменьшая размывание ассоциаций.

До сих пор неясно, вызвано ли потенциально вредное воздействие протеина на диабет источниками с высоким содержанием протеина, такими как мясо, или протеином как таковым. Несколько исследований связали повышенное потребление красного мяса, в основном переработанного, с повышенным риском диабета (2,9–12). Когда были внесены поправки на потребление жиров, ассоциации остались (9–11), что указывает на то, что связь не вызвана потреблением жиров.Однако, поскольку в большинстве исследований не было дальнейшего изучения того, какие питательные вещества были ответственны за повышенный риск диабета при высоком потреблении мяса, нельзя сделать вывод о том, способствует ли риск диабета белку или другим питательным веществам в мясе, таким как железо. Только в одном проспективном исследовании с участием женщин было изучено, какие питательные вещества в мясе (несколько типов жиров и белков, гем и общее количество железа) могут способствовать развитию диабета (11). Эти исследователи не наблюдали никакой связи с растительным белком, что согласуется с нашим исследованием.Потребление животного белка значительно увеличивает риск диабета. После корректировки ИМТ эта связь ослабла, но осталась значительной, в отличие от наших результатов. Различия в исследуемой популяции и диапазоне потребления белка могут объяснить эту разницу. К сожалению, в исследовании не рассматривалось общее потребление белка.

Мы заметили, что как высокий уровень общего, так и животного белка связаны с более высоким риском диабета. Потребление жира не сильно изменилось по квартилям потребления белка, и связь не изменилась после поправки на потребление жира.Более того, после поправки на потребление мяса или молочных продуктов связь между общим и животным белком и диабетом осталась, что указывает на пагубную роль белка как такового в риске диабета. Эта связь также подтверждается выводом о том, что потребление энергии из белка за счет энергии из жиров или углеводов увеличивает риск диабета. Мы не обнаружили разницы в риске, когда энергия, полученная из белка, потреблялась за счет углеводов или жиров, предполагая, что этот эффект вызывает увеличение самого белка, а не уменьшение количества жира или углеводов.Только одно предыдущее исследование, в котором основное внимание уделялось потреблению углеводов в ущерб белку, дало аналогичные результаты (1). Тем не менее, в этом исследовании не учитывался обмен энергии с белка на жир, и не делалось никаких различий по общему содержанию белка и источнику белка.

Поскольку большая часть белка в нашем исследовании поступает из животных источников, можно подумать, что связь с общим белком просто обусловлена ​​связью с животным белком. Однако, когда мы скорректировали связь между общим белком и диабетом для животного белка, связь ослабла, но осталась (модель 3, HR _Q4 1.46 [0,96–2,25]). Точно так же корректировка общего белка для нескольких источников потребления животного белка, таких как мясо, не объясняет всей ассоциации. Это открытие указывает на то, что часть связи между общим белком и диабетом действительно, по-видимому, объясняется потреблением животного белка, но нельзя исключать роль общего белка. Для растительного белка мы обнаружили связь в том же направлении, что и для животного белка, хотя этот результат не достиг статистической значимости.Различное влияние аминокислот в белках животного и растительного происхождения на метаболизм глюкозы может лежать в основе различий, обнаруженных между белками животного и растительного происхождения (22,23). Необходимы дальнейшие исследования влияния общего потребления белка в популяциях с различным потреблением источников белка, чтобы установить влияние общего потребления белка и конкретных источников белка на риск диабета.

Несколько механизмов могут объяснить взаимосвязь между потреблением белка и диабетом. Может возникнуть инсулинорезистентность, поскольку аминокислоты могут ингибировать транспорт и фосфорилирование глюкозы, что приводит к нарушению синтеза глюкозы.Кроме того, аминокислоты вмешиваются в метаболизм глюкозы через стимуляцию секреции инсулина и глюкагона и служат субстратами для глюконеогенеза. Хотя ожидается, что стимуляция секреции инсулина предотвратит гипергликемию из-за повышенного глюконеогенеза, этот процесс может недостаточно компенсироваться у субъектов с нарушенной секрецией инсулина (6,7).

Индивидуальная чувствительность к инсулину определяется степенью ожирения. Поэтому мы исследовали, изменило ли ожирение связь между потреблением белка и диабетом.В отличие от нашей гипотезы, мы обнаружили связь только у худощавых людей. В исследовании EPIC-Potsdam наблюдалось аналогичное, но незначительное взаимодействие с ожирением (1). В основе наших выводов могут лежать несколько потенциальных механизмов. Во-первых, может быть задействован метаболизм железа. Недавнее исследование показало, что растворимый рецептор трансферрина был обратно связан с чувствительностью к инсулину только у людей с нормальной толерантностью к глюкозе и у худых людей, предполагая механизм через метаболизм железа (24). Перегрузка железом связана с повышенным риском диабета (25).Поскольку повышенное потребление животного белка может способствовать увеличению нагрузки на организм железом, связь между высоким потреблением (животного) белка и диабетом у людей, не страдающих ожирением, может быть (частично) объяснена маркерами нагрузки железом в организме. Однако маркеры нагрузки железом в организме (ферритин сыворотки, железо, общая железосвязывающая способность и насыщение трансферрина) не могли объяснить эту связь в случайной выборке нашей когорты (данные не показаны). Во-вторых, маловероятно, что увеличение веса во время последующего наблюдения объясняет повышенный риск диабета у людей, не страдающих ожирением, поскольку поправка на годовое изменение веса не изменила эти результаты.В-третьих, связь между белком и диабетом была в значительной степени ослаблена после поправки на показатели ожирения, что повышает вероятность того, что ожирение является промежуточным звеном в этой связи. Однако, когда мы скорректировали связь между потреблением белка и диабетом для ИМТ (непрерывный), положительная связь в группе худых оставалась присутствующей, что указывает на то, что такая возможность маловероятна. Наконец, из-за направленности взаимодействий, пограничной значимости и относительно небольшого числа участников, не страдающих ожирением, мы не можем исключить возможность того, что эти взаимодействия являются случайными.

Таким образом, диеты с высоким содержанием животного белка связаны с повышенным риском развития диабета. Наши результаты также предполагают аналогичную связь для самого белка, а не только для источников животного происхождения. Потребление энергии из белка за счет того же процента энергии из жиров или углеводов увеличивало риск диабета примерно на 30%. Необходимы дополнительные исследования влияния общего потребления белка в разных группах населения на потребление белка из разных источников, чтобы установить влияние общего потребления белка и разных источников на риск диабета.Тем не менее, эти результаты подчеркивают важность учета содержания белка в диете в диетических рекомендациях для предотвращения диабета.

Благодарности

О потенциальных конфликтах интересов, относящихся к этой статье, не сообщалось.

Сноски

• Расходы на публикацию этой статьи были частично покрыты за счет оплаты страницы. Поэтому данная статья должна быть помечена как «реклама» в соответствии с 18 U.S.C. Раздел 1734 исключительно для указания этого факта.

• • Получено 20 июля 2009 г.
  • Принято 25 сентября 2009 г.

• Читатели могут использовать эту статью при условии, что произведение правильно процитировано, используется в образовательных целях, а не для получения прибыли, и если работа не изменена. Подробнее см. Http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/.

• © 2010 Американской диабетической ассоциации.

Вредные белковые отходы в мышцах

изображение: Сердце здоровой (слева) и больной мыши (поперечные сечения).Включения соединительной ткани (справа, красные) снижают работоспособность больного сердца.
посмотреть еще