Примеры белков: Таблица “Функции белков” (биология, 10 класс)

применение для молекулярной диагностики и генной инженерии – Новости – Глобальные технологические тренды. Информационный бюллетень – Национальный исследовательский университет «Высшая школа экономики»

Ферменты — белковые молекулы, которые обеспечивают ускорение каталитических (химических) процессов в живых системах, — играют значимую роль в развитии биотехнологий. Они могут быть получены как из источников растительного и животного происхождения, так и с помощью микроорганизмов. Ферменты активно применяют в фундаментальных и прикладных медицинских исследованиях: от секвенирования (полной расшифровки) ДНК до обнаружения жизненно важных белков в организме человека.

С ферментами связан целый ряд перспективных исследований и разработок в сфере медицины, которые помогут удешевить производство антибиотиков и сделать их более эффективными, повысить качество и доступность средств диагностики многих серьезных недугов, в частности, сердечно-сосудистых заболеваний.

Описанные в настоящем выпуске информационного бюллетеня разработки новых методов получения и использования ферментов позволят интенсифицировать развитие молекулярной диагностики и генной инженерии, приведут к созданию новых генетических конструкций и в целом усилят позиции России в области биотехнологий.

Версия для печати:

  

Ферменты плесневых грибов для диагностики болезней сердца

Первенство среди самых распространенных и опасных недугов XXI века прочно удерживают сердечно-сосудистые заболевания, вызванные тромбоэмболическими осложнениями (их причина — закупорка кровеносных сосудов тромбом вследствие нарушения свертываемости крови). Для своевременного предотвращения этой проблемы сейчас применяют диагностикумы на основе змеиного яда, определяющие с высокой точностью содержание в крови основных белков системы гемостаза (отвечает за вязкость крови). Перспективным и недорогим аналогом могут стать мицелиальные, в частности некоторые виды аспергиллов, акремониумов и артроботрисов.

Функциональное состояние важных белков системы гемостаза (протромбина, плазминогена, протеина С и др.) исследуют путем активации компонентов системы свертывания крови. Содержащиеся в диагностических препаратах ферменты запускают фибринолиз — процесс растворения в крови тромбов и сгустков. Применение грибных ферментов позволит снизить стоимость диагностических наборов по сравнению с аналогами, разработанными на основе змеиного яда.

 

---

Эффекты Снижение стоимости диагностики сердечно-сосудистых заболеваний и формирование культуры их раннего предупреждения. Увеличение продолжительности жизни и трудоспособного возраста населения.

Оценки рынка $7,7 млрд может достичь к 2020 г. объем мирового рынка ферментов (в том числе для диагностики сердечно-сосудистых заболеваний) при среднегодовом темпе роста в 8,3%. Рынок Азиатско-Тихоокеанского региона будет расти еще более динамично: прогнозируемый темп — 9,4% в год. Вероятный срок максимального проявления технологического тренда: 2025–2035 гг.

Драйверы и барьеры  Рост числа сердечно-сосудистых заболеваний.  Повышение значимости превентивной медицины для поддержания здорового образа жизни.  Меньшие этические риски использования ферментов из мицелиальных грибов по сравнению с получением ферментов из змеиного яда.  Дефицит квалифицированных кадров в области микробиологии и биохимии.  Необходимость проведения клинических испытаний, которое препятствует быстрому созданию новых диагностикумов.

Международные публикации

Международные патентные заявки

Уровень развития технологии в России «Заделы» — наличие базовых знаний, компетенций, инфраструктуры, которые могут быть использованы для форсированного развития соответствующих направлений исследований.

 

---

 

Термостабильные ферменты для высокоточных ДНК-тестов

В основе ДНК-тестов, применяемых для установления родственных связей, оценки риска развития заболеваний и генетических отклонений, переносимости лекарств и других целей, заложена процедура синтеза фрагментов ДНК. Ее осуществляют в искусственных условиях при температуре, часто превышающей 60^oС, из-за чего эффективность процесса сильно зависит от деятельности термостабильных ферментов.

Используемые для анализов ДНК ферменты должны взаимодействовать с исходной нуклеотидной последовательностью ДНК (в том числе специфической) длительное время и без ошибок. Их источником являются, в основном, термофильные микроорганизмы, способные функционировать при высоких температурах. Однако эти ферменты проявляют низкую точность при секвенировании ДНК и клонировании генов, что существенно ограничивает возможности их применения и делает крайне актуальным поиск новых термостабильных ферментов.

 

---

Эффекты Повышение точности анализов ДНК и своевременное выявление наследственных заболеваний приведет к увеличению продолжительности жизни населения. Рост точности и скорости получения результатов в криминалистике обеспечит снижение уровня социальной напряженности.

Оценки рынка $50–70 млрд — нынешний объем мирового рынка генетических исследований. Его сегмент — рынок оборудования для проведения генетического анализа — характеризуется уверенной положительной динамикой: среднегодовой темп роста составляет 12,9% (в мире) и 7,7% (в России). Вероятный срок максимального проявления технологического тренда: 2025–2035 гг.

Драйверы и барьеры  Рост научного интереса и доступность оборудования на базе центров коллективного пользования, а также возможность извлекать коммерческие выгоды от применения технологий молекулярной диагностики и генной инженерии.  Длительный срок окупаемости масштабных инвестиций в проведение исследовательских и опытных работ, низкий уровень мобильности квалифицированных кадров.

Международные публикации

Международные патентные заявки

Уровень развития технологии в России «Заделы» — наличие базовых знаний, компетенций, инфраструктуры, которые могут быть использованы для форсированного развития соответствующих направлений исследований.

 

---

 

Биоинженерия ферментов для синтеза недорогих антибиотиков

На фоне активного производства антибиотиков во всем мире остаются актуальными две важные проблемы: болезнетворные микроорганизмы быстро адаптируются к существующим препаратам, а дорогие антибиотики последнего поколения недоступны для малообеспеченных групп населения. Решение обеих задач — в совершенствовании методов получения промышленных ферментов, используемых в производстве полусинтетических антибиотиков нового поколения.

В основе борьбы с адаптацией (устойчивостью) микроорганизмов к препаратам лежит производство новых либо модификация уже существующих антибиотиков химическим способом (их «ядра» получают путем ферментного удаления боковых групп молекул антибиотиков). Снизить их стоимость возможно за счет применения биоинженерных подходов, направленных на синтез в большом количестве продуцентов промышленных ферментов — рекомбинантных штаммов. Антибиотики в процессе ферментативной трансформации превращаются в ценные промежуточные соединения, которые затем используются для создания новых менее дорогих антибиотиков.

 

---

Эффекты Удешевление антибиотиков и снижение устойчивости к ним болезнетворных микроорганизмов сделает их более эффективными и доступными для населения, что приведет к снижению уровня заболеваемости и повышению качества жизни и работоспособности людей.

Оценки рынка $7 млрд может достичь к 2017 г. рынок производства ферментов, в том числе применяющихся для синтеза антибиотиков. Его рост в среднем составит 6,3% в год на фоне увеличения спроса со стороны развивающихся стран, в первую очередь Индии и Китая. Вероятный срок максимального проявления технологического тренда: 2020–2025 гг.

Драйверы и барьеры  Рост спроса на антибиотики в связи с ослаблением иммунной системы людей из-за ухудшающейся экологии и растущей урбанизации.  Меры государственной политики по повышению доступности антибиотиков для населения.  Необходимость капитальных затрат на проектирование опытных предприятий, где будут разрабатываться технологии биоинженерии промышленных ферментов.

Международные публикации

Международные патентные заявки

Уровень развития технологии в России «Возможность альянсов» — наличие отдельных конкурентноспособных коллективов, осуществляющих исследования на высоком уровне и способных «на равных» сотрудничать с мировыми лидерами.

 

---

Мониторинг глобальных технологических трендов проводится Институтом статистических исследований и экономики знаний Высшей школы экономики (issek.hse.ru) в рамках Программы фундаментальных исследований НИУ ВШЭ.

При подготовке трендлеттера использовались следующие источники: Прогноз научно-технологического развития РФ до 2030 года (prognoz2030.hse.ru), материалы научного журнала «Форсайт» (foresight-journal.hse.ru), данные Web of Science, Orbit, medprom2020.ru, freedoniagroup.com, grandviewresearch.com, vademec.ru и др.

Более детальную информацию о результатах исследования можно получить в Институте статистических исследований и экономики знаний НИУ ВШЭ: [email protected], +7 (495) 621-82-74.

Над выпуском работали: Александр Осмоловский, Анна Соколова, Елена Гутарук, Карина Назаретян, Ким Воронин, Любовь Матич, Надежда Микова.

© Национальный исследовательский университет «Высшая школа экономики», 2015

Сигнальная функция белка — это… Что такое Сигнальная функция белка?

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.

Клетки могут взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.

Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют жизнедеятельность клеток, их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференциацию, функциональную активность и апоптоз (явление программируемой клеточной смерти), обеспечивают согласованность и упорядоченность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма^[1].

Белковую природу имеют также некоторые феромоны. Так, половой феромон (sex-inducing pheromone) вольвокса — гликопротеид^[2]. Пептидные феромоны встречаются у самых разных организмов — от бактерий [1] до млекопитающих^[3]

Ссылки

1. ↑ Повещенко АФ., Абрамов ВВ., Козлов ВВ. Цитокины — факторы нейроэндокринной регуляции. Успехи Физиологических Наук. 2007 — 38(3):40-6
2. ↑ Armin Hallmann, Klaus Godl, Stephan Wenzl and Manfred Sumper. The highly efficient sex-inducing pheromone system of Volvox. Trends in Microbiology Volume 6, Issue 5, 1 May 1998, Pages 185—189
3. ↑ Touhara K. Molecular biology of peptide pheromone production and reception in mice. Adv Genet. 2007;59:147-71.

Межклеточные контакты

Межклеточные контакты — соединения между клетками, образованные при помощи белков. Межклеточные контакты обеспечивают непосредственную связь между клетками. Кроме того, клетки взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигналов (главным образом — сигнальных веществ), передаваемых через межклеточное вещество.

Строение межклеточных соединений
В тех тканях, в которых клетки или их отростки плотно прилегают друг к другу (эпителий, мышечная ткань и пр.) между мембранами контактирующих клеток формируются связи – межклеточные контакты. Каждый тип межклеточных контактов формируется за счет специфических белков, подавляющее большинство которых — трансмембранные белки. Специальные адапторные белки могут соединять белки межклеточных контактов с цитоскелетом, а специальные «скелетные» белки — соединять отдельные молекулы этих белков в сложную надмолекулярную структуру. Во многих случаях межклеточные соединения разрушаются при удалении из среды ионов Ca2+.

Функции межклеточных соединений

Межклеточные соединения возникают в местах соприкосновения клеток в тканях и служат для межклеточного транспорта веществ и передачи сигналов (межклеточное взаимодействие), а также для механического скрепления клеток друг с другом.

Через щелевые контакты могут передаваться электрические сигналы. Клетки органов и тканей вырабатывают ряд химических веществ, действующих на другие клетки (в том числе через межклеточные контакты) и вызывающих изменения в работе цитоскелета, в интенсивности обмена веществ и процессе синтеза клеткой белков.

Типы межклеточных соединений

Простое межклеточное соединение

При простом межклеточном соединении оболочки клеток сближены на расстояние 15 – 20 нм. Это соединение занимает наиболее обширные участки соприкасающихся клеток. Посредством простых соединений осуществляется слабая механическая связь, не препятствующая транспорту веществ в межклеточных пространствах. Разновидностью простого соединения является контакт типа «замок», когда билипидные мембраны соседних клеток вместе с участком цитоплазмы вдавливаются друг в друга, чем достигается большая поверхность соприкосновения и более прочная механическая связь.

Плотное соединение (запирающая зона)

В плотном соединении клеточные мембраны максимально сближены, здесь фактически происходит их слияние. Роль плотного соединения заключается в механическом сцеплении клеток и препятствии транспорту веществ по межклеточным пространствам. Эта область непроницаема для макромолекул и ионов, она ограждает межклеточные щели от внешней среды. Плотные соединения обычно образуются между эпителиальными клетками в тех органах (желудке, кишечнике и пр.), где эпителий ограничивает содержимое этих органов (желудочный сок, кишечный сок). В этих участках плотные контакты охватывают по периметру каждую клетку, межмембранные пространства отсутствуют, а соседние клеточные оболочки слиты в одну. Если же плотное сцепление происходит на ограниченном участке, то образуется пятно слипания (десмосома).Частными случаями плотного соединения являются зоны замыкания и слипания.

Плотные контакты (англ. tight junctions) — запирающие межклеточные контакты, присущие клеткам позвоночных животных, в составе которых мембраны соседних клеток максимально сближены и «сшиты» специализированными белками клаудинами и окклюдинами (англ.). Распространены в эпителиальных тканях, где составляют наиболее апикальную часть (лат. zonula occludens) комплекса контактов между клетками, в который входят адгезионные контакты и десмосомы. Плотные контакты построены из нескольких лент, опоясывающих клетку, которые, пересекаясь между собой, образуют сетевидную связь. С цитоплазматической стороны ассоциированы с актиновыми филаментами.

Эпителиальные ткани выполняют барьерную и транспортную функции, для этого они должны быть способны пропускать одни вещества и задерживать другие. Такую выборочную проницаемость успешно обеспечивают клеточные мембраны, однако между клетками остаются промежутки, через которые может проходить так называемый парацеллюлярный (параклеточный) транспорт (англ. Paracellular transport). Роль плотных контактов заключается в том, чтобы ограничивать и регулировать параклеточную диффузию: они предотвращают протекание тканевой жидкости через эпителий, но при необходимости могут быть проницаемыми для ионов, небольших гидрофильных молекул и даже макромолекул. Также плотные контакты выполняют так называемую функцию «ограждения», они предотвращают диффузию компонентов мембраны в её внешнем слое, благодаря чему поддерживается разница в составе апикальной и базолатеральной мембран. Плотные контакты задействованы в сигнальных путях, регулирующих пролиферацию, поляризацию и дифференциацию эпителиальных клеток.

Плотные контакты состоят из тонких лент, пересекающихся между собой, которые полностью опоясывают клетку и контактируют с аналогичными лентами на соседних клетках. На электронных микрофотографиях заметно, что в участках плотных контактов мембраны соприкасаются одна с другой или даже сливаются. Комбинация метода замораживания-скалывания с электронной микроскопией с высоким разрешением позволила установить, что плёнки плотных контактов построены из белковых частиц диаметром 3-4 нм, которые выступают с обеих поверхностей мембраны. Также в пользу того, что в образовании плотных контактов ключевую роль играют белки, свидетельствует деление клеток под действием протеолитического фермента трипсина.

Всего в состав тесных контактов входит около 40 различных белков, как мембранных, так и цитоплазматических. Последние необходимы для прикрепления актиновых филаментов, регуляции и сигнализирования.

Мембранные белки

Мембранные белки плотных контактов можно разделить на две группы: те, которые пересекают мембрану 4 раза, и те, которые пересекают её только раз. Первая группа значительно распространена, в неё входят белки клаудины, окклюдины и трицеллюлин. Они имеют общие черты строения, в частности в них имеются четыре α-спиральных трасмембранных домена, N- и С-концы обращены к цитозолю, а домены, выступающие в межклеточное пространство, участвуют в гомо- или гетерофильных взаимодействиях с подобными белками на соседней клетке.

Основными белками плотных контактов являются клаудины (лат. claudo). Их роль была продемонстрирована на примере мышей с отсутствующим геном клаудин-1, — в эпидермисе таких животных не формируются плотные контакты и они погибают в течение дня после рождения из-за обезвоживания вследствие интенсивного испарения[1]. Клаудины также участвуют в формировании селективных каналов для транспорта ионов. В геноме человека есть гены по крайней мере 24 различных клаудинов, экспрессия которых происходит тканеспецифически.

Второе место по распространенности в плотных контактах занимают белки окклюдины (от лат. occludo — закрывать), они регулируют транспорт маленьких гидрофильных молекул и прохождение нейтрофилов через эпителий. Наибольшие концентрации третьего белка — трицеллюлина, наблюдаются в местах контакта трех клеток.

К белкам плотных контактов, пересекающим мембрану один раз, относятся JAM-A,-B,-C и-D (англ. junctional adhesion molecules) и родственные им CAR (англ. coxsackievirus and adenovirus receptor), CLMP (англ. CAR-like membrane protein) и ESAM (англ. endothelial-cell selective adhesion molecule), имеющие по два иммуноглобулинных домена, а также белки CRB3 (англ. Crumbs homologue 3) и Bves

Цитоплазматические белки

Цитоплазматическая пластинка плотных контактов необходима для их присоединения к актиновым филаментам, регуляции сцепления клеток и параклеточного транспорта, а также для передачи сигналов от поверхности внутрь клетки. В её состав входят адаптерные, каркасные и цитоскелетные белки, а также элементы сигнальных путей (киназы, фосфатазы). Наиболее изучен белок цитоплазматической пластинки — ZO-1, он имеет несколько доменов белок-белкового взаимодействия, каждый из которых обеспечивает контакт с другими компонентами, в том числе три PDZ-домена (англ. PSD95–DlgA–ZO-1) — с клаудинами и другими адаптерными белками — ZO-2 и ZO-3, GUK-домен (англ. guanylate kinase homology) — с окклюдинами, а Sh4-домен — с сигнальными белками.

С цитоплазматической стороной плотных контактов также ассоциированы комплексы белков PAR3/PAR6 и Pals1/PATJ, необходимые для установления полярности клеток и эпителиального морфогенеза.

Функции
Первые исследования функций плотных контактов привели к представлению, что это статические непроницаемые структуры, необходимые для того, чтобы ограничить диффузию веществ между клетками. Впоследствии было выяснено, что они избирательно проницаемы, к тому же их пропускная способность отличается в различных тканях и может регулироваться. Также установлена ещё одна функция плотных контактов: роль в поддержании полярности клеток путем ограничения диффузии липидов и белков во внешнем слое плазматической мембраны. В первом десятилетии 21 века также накоплены данные, свидетельствующие об участии этих структур в сигнальных путях, в частности, регулирующих пролиферацию и полярность.

Регулирование парацеллюлярного транспорта

Непроницаемость плотных контактов в большинстве водорастворимых соединений может быть продемонстрирована в опыте по введению гидроксида лантана (электронно плотный коллоидный раствор) в кровеносные сосуды поджелудочной железы. Через несколько минут после инъекции ацинарные клетки фиксируются, и из них готовятся препараты для микроскопии. В таком случае можно наблюдать, что гидроксид лантана диффундирует из крови в пространство между латеральными поверхностями клеток, но не может проникнуть через плотные контакты в их верхней части. Другие опыты показали, что плотные контакты также непроницаемы для солей. Например при выращивании почек собаки MDCK (англ. Madin-Darby canine kidney) в среде с очень низкой концентрацией кальция, они формируют монослой, однако не сочетаются между собой плотными контактами. Через такой монослой могут свободно двигаться соли и жидкости. Если культуре добавить кальция, то за час формируются плотные контакты, и слой становится непроницаемым для жидкостей.

Однако не во всех тканях плотные контакты полностью непроницаемы, существуют так называемые неплотные эпителии (англ. leaky epithelia). Например, эпителий тонкого кишечника пропускает в 1000 раз больше ионов Na +, чем эпителий канальцев почек. Ионы проникают через параклеточные поры диаметром 4 Å, селективные по заряду и размеру частиц, которые формируются белками клаудинами. Поскольку эпителии различных органов эксрессируют различные наборы клаудинов, то отличается и их проницаемость для ионов. Например, специфический клаудин, присутствуюий только в почках, позволяет проходить ионам магния в процессе реабсорбции.

Межклеточное пространство эпителия может быть проницаемым и для больших частиц, например, при повторении упомянутого опыта с гидроксидом лантана на ткани эпителия тонкого кишечника кролика можно наблюдать прохождение коллоидных частиц между клетками. Крупные молекулы транспортируются через специальные пути утечки (англ. leak pathway) диаметром более 60 Å. Это важно, например, для процессов всасывания аминокислот и моносахаридов, концентрация которых в тонком кишечнике возрастает после еды достаточно для их пассивного транспорта.

Поддержание различия между апикальной и базолатеральной мембранами

Если в среду, контактирующую с апикальной частью монослоя MDCK-клеток, добавить липосомы, содержащие флуоресцентно меченые гликопротеины, некоторые из них спонтанно сливаются с клеточными мембранами. После этого флуоресценцию можно обнаружить в апикальной, но не в базолатеральной части клеток при условии целостности плотных контактов. Если же их разрушить, удалив из среды кальций, флуоресцентные белки диффундируют и равномерно распределяются по всей поверхности клетки.

Цитозольный слой мембраны имеет одинаковый липидный состав, как в апикальном, так и в базолатеральном участках, эти липиды могут свободно диффундировать. С другой стороны, липиды внеклеточного слоя двух частей клетки существенно различаются, и обмену между ними препятствуют плотные контакты. Например, все гликолипиды, как и белки заякоренные гликозилфосфатидилинозитолом, в мембранах MDCK клеток расположены исключительно в внеклеточном слое апикальной части, а фосфатидилхолин — почти исключительно в базолатеральной части.

Болезни, связанные с плотными контактами

С нарушением формирования тесных контактов связаны некоторые наследственные расстройства человека, например мутации в генах клаудина-16 и клаудина-19, которые приводят к гипомагниемии, вследствие чрезмерной потери магния с мочой. Мутации в гене клаудина-13 и трицеллюлина вызывают наследственную глухоту. Дисрегуляция некоторых белков плотных контактов связана с онкологическими заболеваниями, например экспрессия ZO-1 и ZO-2 снижается во многих типах рака. Компоненты тесных контактов также могут быть мишенями для онкогенных вирусов.

Некоторые вирусы используют мембранные белки плотных контактов для проникновения в клетку, в частности клаудин-1 является корецептором для вируса гепатита C. Другие вирусы присоединяются к белкам плотных контактов, чтобы разрушить барьер, отделяющий их от настоящих рецепторов на базолатеральной слое эпителиальных клеток, или неэпителиальных клетках.

Плотные контакты могут быть мишенью и для бактериальных патогенов, например Clostridium perfringens — возбудитель газовой гангрены, выделяет энтеротоксин (англ.), действующий на внеклеточные домены мембранных клаудинов и окклюдинов, и вызывает протечки эпителия. Helicobacter pylori — возбудитель гастрита — вводит в клетки белок CagA, взаимодействующий с комплексом ZO-1-JAM-A, считается, что это помогает бактерии преодолеть защитный барьер желудочного эпителия.

Адгезионные контакты

Адгезионные контакты (англ. adherens junctions, AJ) — якорные межклеточные контакты, ассоциированные с микрофиламентами, обеспечивающие целостность и механическую прочность ткани, в частности противостояние растяжению, придающие клеткам возможность координированно использовать актиновый цитоскелет. Адгезионные контакты относятся к гомофильным, то есть соединяют клетки одинакового типа. В их формировании принимают участие белки кадгерины и катенины.

Морфологически адгезионные контакты являются относительно простыми, в отличие от десмосом, плотных и щелевых контактов, они не имеют высокоспециализированных ультраструктур, кроме скопления актиновых филаментов. От других типов соединений клеток они отличаются относительной гибкостью и изменчивостью.

Чаще всего адгезионные контакты встречаются в эпителиальных тканях, здесь они образуют вокруг каждой клетки поясок, который называют зоной прилипания (англ. zonula adherens). Такие зоны в эпителии позвоночных животных преимущественно размещаются базальнее участка плотных контактов (англ. zonula occludens) и апикальнее десмосом (англ. macula adherens).

Однако распространение адгезионных контактов в организме не ограничено только эпителием, во многих неэпителиальных тканях, например в нервной и соединительной, они присутствуют в форме точечных или полосковидных сообщений клеток. Также они хорошо выражены в сердечной мышце, где обеспечивают косвенное сообщение сократительного аппарата кардиомиоцитов. Вместе с десмосомами адгезивные контакты образуют так называемые вставные диски между клетками миокарда.

В зоне адгезионных контактов мембраны соседних клеток удалены друг от друга на расстояние 10-20 нм. В состав адгезионных контактов входят три основных элемента:

Собственно сообщение клеток происходит благодаря трансмембранным молекулам клеточной адгезии (англ. cell adhesion molecules, CAM), из которых самыми распространенными в адгезионных контактах являются классические кадгерины. Их N-конечная (N-terminus) внеклеточная часть в присутствии ионов кальция взаимодействует с подобной молекулой на соседней клетке, обеспечивая слипание клеток, а внутриклеточный C-конечный (C-terminus) домен связывается с якорными белками. Также в адгезионных контактах были обнаружены другие трансмембранные белки: нектины и везатины.
Адаптером между CAM и элементами цитоскелета выступают внутриклеточные якорные белки, большинство из них крепят цитоплазматическую сторону кадгеринов к актиновым филаментам. Кадгерины непосредственно взаимодействуют с β-катенином и плакоглобинами (γ-катенинами), которые в свою очередь присоединяются к молекулам α-катенина, а те — к винкулину, α-актинину или ZO-1 (англ.), которые уже связываются с актином. В комплексе якорных белков с кадгеринами присутствует также белок p120-катенин, который, вероятно, участвует в регулировании силы адгезионных контактов между клетками. Нектины крепятся к актиновым филаментам через белок афадин.
Третьим компонентом являются пучки актиновых филаментов в соседних клетках, что косвенно соединены между собой. Также была продемонстрирована связь адгезионных контактов с микротрубочками, хотя значительного их скопления в этих участках и не наблюдается. Микротрубочки могут присоединяться к адгезионным контактам как плюс-, так и минус-концами, вместе с моторными белками они, вероятно, участвуют в транспортировке белков, необходимых для формирования контактов, в частности кадгеринов.

Функции

Схематическое изображение процесса формирования трубки из слоя эпителиальных клеток
Одной из основных функций адгезионных контактов является физическое соединение клеток в единую ткань, их ослабление часто приводит к диссоциации клеток. Такого эффекта можно достичь, обработав ткань или монослойную культуру хелатирующим агентами, такими как ЭДТА, связывающими ионы кальция, вследствие чего взаимодействие между кадгеринами нарушается. Однако, хелатирующих агентов обычно недостаточно для полного разделения клеток, поскольку между ними существуют другие — кальций независимые — контакты.

Адгезионные контакты обеспечивают образование широкой межклеточной сети из пучков сократительных актиновых филаментов, расположенных параллельно мембранам клеток и соединенных между собой с помощью белков катенинов и кадгеринов. Такая организация позволяет не только противостоять механическому напряжению, но и согласовывать поведение клеток во время процессов морфогенеза. Например, координированное сокращение колец актиновых филаментов соседних клеток является необходимым для формирования трубок из слоя эпителия, в частности во время закладки нервной трубки. Одним из примеров является Shroom3-зависимое сокращение зоны прилипания, при этом актин-связывающий белок Shroom3 привлекает к участку адгезионные контакты Rho-киназы и активирует миозин-II, в результате чего и происходит сокращение.

Адгезионные контакты также задействованы в межклеточной передаче сигналов, об этом свидетельствует локализация в зрелых контактах рецепторной тирозинфосфатазы μ и белка RACK1, который взаимодействует с ней. При снижении экспрессии α-катенина наблюдается значительное увеличение темпов пролиферации эпителиальных клеток, было показано, что за этот эффект отвечает сигнальный путь инсулин / MAPK.

Десмосома (пятно сцепления, липкое соединение)

Десмосома — один из типов межклеточных контактов, обеспечивающих прочное соединение клеток (как правило, эпителиальной или мышечной ткани) у животных. Функция десмосом заключается главным образом в обеспечении механической связи между клетками.

Существуют 3 типа десмосом — точечные (лат. macula adherens), опоясывающие (лат. zonula adherens) и гемидесмосомы. Точечная десмосома представляет собой небольшую площадку (диаметром до 0,5 мкм), соединяющую мембраны двух соседних клеток. Количество точечных десмосом на одной клетке может достигать 2000.

Десмосомы образуются между клетками тех тканей, которые могут подвергаться трению, растяжению и другим механическим воздействиям (эпителиальные клетки, клетки сердечной мышцы). Со стороны цитоплазмы к десмосомам прикрепляются промежуточные филаменты, которые формируют в цитоплазме сеть, обладающую большой прочностью на разрыв. Через десмосомы промежуточные филаменты соседних клеток объединяются в непрерывную сеть, охватывающую всю ткань.

Десмосома состоит из белков клеточной адгезии из семейства кадгеринов и соединительных (адапторных) белков, которые соединяют их с промежуточными филаментами. Белки клеточной адгезии, формирующие десмосомы — десмоглеин и десмоколлин. Как и другие кадгерины, эти трансмембранные белки имеют по пять внеклеточных доменов и являются кальцийсвязывающими. Они обеспечивают гомофильное соединение клеток — между собой соединяются две одинаковые по строению молекулы белка. Внутриклеточный белок десмоплакин (при участии еще двух белков, плакофиллина и плакоглобина) соединяет внутриклеточные домены десмоглеина с промежуточными филаментами. Тип промежуточных филаментов зависит от типа клеток: в большинстве эпителиальных клеток они кератиновые, а в клетках сердечной мышцы — десминовые, и т. п.

Если контакты похожего строения образуются между клетками и внеклеточным матриксом, то они называются гемидесмосомами, или полудесмосомами.

Медицинское значение

С нарушением функции десмосом связаны кожные болезни, которые объединены под названием пузырные дерматозы. Две наиболее распространённые формы — pemphigus vulgaris (обыкновенная пузырчатка) и pemphigus foliaceus (пластинчатая пузырчатка). Обычно они имеют аутоиммунную природу, хотя сходные патологии могут быть и наследственными. При вульгарной пузырчатке антитела атакуют белок десмоглеин-3, который присутствует во всех слоях эпителия. При пластинчатой пузырчатке образуются аутоантитела против белка десмоглеин-1, который экспрессируется только в верхних слоях эпидермиса кожи. У больных образуются пузыри, так как слои эпидермиса разрываются, часть его клеток гибнет, а в образующиеся полости поступает межклеточная жидкость.

При вульгарной пузырчатке пузыри образуются не только на коже, но на других слизистых (в основном во рту). Эта болезнь протекает более тяжело и может закончиться смертью. Развивается она обычно в возрасте 40-60 лет. При пластинчатой пузырчатке поражения захватывают только кожу, которая отслаивается в виде пластинок.

Нексус (щелевой контакт)

Щелевое соединение, щелевой контакт (англ. gap junction) — тип соединения клеток в организме с помощью белковых каналов (коннексонов). Через щелевые контакты могут непосредственно передаваться от клетки к клетке электрические сигналы (потенциалы действия), а также малые молекулы (с молекулярной массой примерно до 1.000 Д). Этим щелевые контакты отличаются от плазмодесм, через которые могут транспортироваться макромолекулы и даже органоиды.

Структурную основу щелевого соединения составляют коннексоны — каналы, образуемые шестью белками-коннексинами. В нервной системе щелевое соединение между нейронами встречается в так называемых электрических синапсах. Отдельные коннексоны обычно сосредоточены на ограниченных по площади участках мембран — нексусах, или бляшках (англ. plaque) диаметром 0,5-1 мкм. В области нексуса мембраны соседних клеток сближены, расстояние между ними составляет 2-4 нм.

Белки щелевых контактов

У позвоночных основу щелевых контактов составляют коннексины — первое из описанных семейств белков щелевых контактов. В геноме человека идентифицирован 21 ген щелевых контактов, в геноме мыши — 20 генов.

У беспозвоночных имеется другое семейство белков щелевых контактов, сходных с коннексинами по структуре и функциям, но негомологичных им (имеющих несходную первичную структуру) — иннексины. В геноме Caenorhabditis elegans найдено 25 генов иннексинов, в геноме Drosophila melanogaster — 8.

Позднее выяснилось, что у позвоночных, кроме коннексинов, имеются также белки, гомологичные иннексинам. Эти белки, открытые группой российских ученых, получили название паннексины. В геноме человека и мыши к настоящему времени идентифицированы 3 гена паннексинов.

У иглокожих и некоторых других групп животных есть щелевые контакты, но нет генов ни одного из вышеназванных семейств. Это означает, что существуют ещё не открытые семейства белков щелевых контактов.

Местонахождения в организме и функции щелевых контактов

Основная функция щелевых контактов — электрическое соединение двух клеток, а также перенос небольших молекул между ними. В различных тканях оно существует с разными задачами. В нервной системе щелевые контакты — один из способов передачи возбуждения между нейронами, электрический синапс. В сердце щелевые контакты соединяют кардиомиоциты для обеспечения синхронности сокращения всех клеток одного отдела. Щелевые контакты встречаются практически во всех тканях. Одним из исключений является поперечно-полосатая мускулатура, где клеткам не требуется электрическая связь, поскольку они там слиты в симпласт (однако щелевые контакты встречаются в сосудах, питающих мышцы). Также щелевые контакты не обнаруживаются у эритроцитов и зрелых сперматозоидов. Щелевые контакты даже соединяют клетки фолликула с ооцитом (формально, клетки разных организмов), а разрушение этой связи является одним из сигналов для ооцита при овуляции. Очень значительную роль в функционировании организма играют так называемые полуканалы — «половинки» щелевых контактов, открытые в межклеточное пространство. Например, они участвуют в создании кальциевой волны в эндотелии, выпуская АТФ наружу из клетки, что способствует поддержанию кровяного давления в сосуде.
Изменения щелевых контактов — одна из причин эффекта «свидетеля» при облучении.

Синапс (синаптическое соединение)

Синапсы являются особыми формами межклеточных соединений. Они характерны для нервной ткани и встречаются между нейронами (межнейронные синапсы) или между нейроном и клеткой-мишенью (нервно-мышечные синапсы и пр.). Синапсы – участки контакта двух клеток, специализированных для односторонней передачи возбуждения или торможения от одной клетки к другой. Их функция – именно передача нервного импульса с нейрона на другую нервную клетку или клетку-мишень.

Основные элементы химического синапса: синаптическая щель, везикулы (синаптические пузырьки), нейромедиаторы, рецепторы.

Передача импульсов осуществляется химическим путём с помощью медиаторов или электрическим путём посредством прохождения ионов из одной клетки в другую.

учёные обнаружили различие ряда белков ДНК человека и животных — РТ на русском

Транскрипционные факторы — белки, отвечающие за перенос генетической информации, — у человека и других представителей животного мира имеют значительные отличия. К такому выводу пришли канадские учёные. В ходе исследования они обнаружили уникальные гены, которые могут отвечать за особенности человеческой физиологии и анатомии, прежде всего иммунной системы и мозга. По их мнению, это открытие приблизит специалистов к разгадке тайны появления нашего вида.

Исследователи из Donnelly Centre Университета Торонто (Канада) утверждают, что гены людей и других живых существ имеют больше различий, чем считалось ранее. Десятки генов уникальны только для человека, и они могут помочь объяснить появление нашего вида. Об этом сообщается в статье, вышедшей в журнале Nature Genetics.

Ранее считалось, что белки — транскрипционные факторы, отвечающие за перенос генетической информации, — выглядят у различных организмов одинаково. Однако исследование канадских учёных показало, что между ними могут быть различия в определённых последовательностях органических соединений — в специфических фрагментах кода ДНК, которые называются мотивами.

«Даже между близкородственными видами имеется значительная часть транскрипционных факторов, которые могут привести к образованию новых последовательностей. Это означает, что они, регулируя различные гены, могут выполнять новые, ещё не изученные функции, что может иметь большое значение с точки зрения межвидовых различий», — говорит один из авторов работы Сэм Ламберт.

По его мнению, даже у людей и шимпанзе, чьи геномы идентичны на 99%, есть десятки белков, которые распознают различные для каждого вида фрагменты кода ДНК. Всё это влияет на процесс передачи наследственной информации для сотен разных генов.

«Мы полагаем, что данными различиями, наблюдаемыми на молекулярном уровне, могут быть обусловлены некоторые различия между шимпанзе и людьми», — поясняет Ламберт.

• Gettyimages.ru
• © RollingEarth

Напомним, что кодом ДНК, или генетическим кодом, называют совокупность правил, согласно которым в живых клетках последовательность нуклеотидов (ген и мРНК) переводится в последовательность аминокислот (белок). Генетический код всех живых организмов Земли един (имеются лишь незначительные вариации).

Открытый вопрос

 

Учёные разработали компьютерную программу, способную сравнивать транскрипционные факторы у различных видов по составу аминокислот и таким образом различать похожие белки.

Полученные результаты противоречат данным более ранних работ, в которых утверждалось, что почти все транскрипционные факторы человека и, например, мух из рода дрозофил связывают одни и те же фрагменты кода ДНК.

Также по теме

Дальний родственник из миоцена: учёные обнаружили ранее неизвестный вид древних обезьян

Американские учёные выявили новый вид обезьян, обитавший на Земле 22 млн лет назад. Открытие было сделано благодаря обнаруженным в…

«До сих пор сохранилось представление о том, что транскрипционные факторы людей и плодовых мух связывают почти идентичные структурные элементы (мотивы). И хотя известно множество примеров, где эти белки обладают функциональной консервативностью, данная гипотеза ещё далека от признания», — говорит руководитель лаборатории, в которой было проведено исследование, профессор кафедры молекулярной генетики Университета Торонто Тимоти Хьюз.

Для канадских учёных остаётся открытым вопрос, за какие функции отвечают уникальные для человека гены. В изучаемых ими белках могут быть сокрыты особенности физиологии и анатомии человека — нашей иммунной системы и мозга, которые являются наиболее сложными среди животных. Также исследователи не исключают, что эти гены могут отвечать за анатомические различия между полами.

«В области генетики человека молекулярная основа полового диморфизма почти никем не исследуется. Но ведь речь идёт о различиях, которые видны людям друг в друге и привлекают их внимание. У меня есть соблазн посвятить работе над данной темой оставшуюся половину своей карьеры, если только я смогу разобраться, как мне этого добиться», — говорит профессор Хьюз.

«Кирпичик в здании науки»

 

Однако российские коллеги канадских учёных не столь оптимистичны в оценках проведенного исследования.

«Работа канадцев важна для понимания определённых регуляционных процессов, для более глубокого понимания живых систем и их эволюции. Но говорить о том, что они приблизились к пониманию природы человека, пока рано. Это лишь кирпичик в здании науки», — сообщил в беседе с RT академик РАН ректор РНИМУ им. Н.И. Пирогова Сергей Лукьянов.

Ясно, что в ходе эволюции некоторые гены претерпели изменения и не могут оставаться идентичными тем, которые были сотни миллионов лет назад, утверждает академик.

«Очевидно, что кошка с собакой разные. Но, например, иммунная система людей практически ничем не отличается от той, что есть у других животных. А вот мозг — совсем другое дело, большие полушария у нас более развиты. В результате эволюции у всех видов появились какие-то особенности. Но, с точки зрения генетики, человек — абсолютно обычный организм», — заключил Лукьянов.

Гидролиз белков, уравнения и примеры

Общие понятия о белках

Мономерными звеньями белков выступают пептиды, которые состоят из аминокислот. Если вещество содержит более, чем 100 аминокислотных остатков его классифицируют как протеин, менее 100 – это ещё пептид. Образование белков (пептидная связь) схематично можно изобразить следующим образом:

Гидролиз белков

Белки способны частично гидролизоваться. Если представить, что гидролиз протекает до конца, т.е. полностью, то в качестве продуктов реакции получается смесь аминокислот. Кроме этих веществ в растворе после гидролиза были найдены углеводы, пиримидиновые и пуриновые основания, ортофосфорная кислота. Гидролиз белков протекает при определенных условиях: кипячение в растворе кислоты или щелочи.

Если в составе белков имеются амидные связи за счет наличия аминокислот с разветвленными боковыми радикалами, создающими стерические препятствия, как например в лейцине или валине, то гидролиз невозможен.

Если белок распадается на составляющие в щелочной среде, то гидролиз проводят в кислой и наоборот.

Условно уравнение реакции гидролиза белков можно записать как:

Для чего нужен гидролиз белков?

Поскольку белки являются высокомолекулярными соединения, то они могут плохо восприниматься организмом, так как любой продукт питания, растительного или животного происхождения имеет в составе белки. Гидролиз разрушает белки до низкомолекулярных продуктов, поэтому его используют для ускорения усвояемости белков (спортивное питание), снижения аллергических реакций (детское питание, в особенности молочные смеси), получения аминокислот.

Примеры решения задач

Понравился сайт? Расскажи друзьям!

Различные типы вакцин против COVID-19

Данная статья входит в серию публикаций, посвященных разработке и распределению вакцин. Узнайте больше о вакцинах, о принципах их действия и о том, как обеспечивается их безопасность и справедливое распределение, в серии публикаций ВОЗ  «Все о вакцинах». 

По состоянию на декабрь 2020 г. разрабатывается более 200 вакцин-кандидатов против COVID-19. Из них по меньшей мере 52 вакцины-кандидата проходят исследования с участием людей. Несколько других вакцин в настоящее время находятся на этапах I/II
и в ближайшие месяцы перейдут на этап III (для получения дополнительной информации об этапах клинических исследований см. третью часть нашего обзора  Как разрабатывают вакцины?).  

Зачем разрабатывать так много вакцин?

Как правило, все многочисленные вакцины-кандидаты, прежде чем какие-либо из них будут признаны безопасными и эффективными, должны пройти тщательные клинические исследования. Например, из всех вакцин, которые исследуются в лабораториях и испытываются на
лабораторных животных, достаточно эффективными и безопасными для того, чтобы перейти к их клиническим исследованиям с участием людей, будут признаны примерно семь из ста. Из вакцин, которые достигают стадии клинических исследований, успешной оказывается
только одна из пяти. Наличие большого количества различных вакцин в разработке повышает вероятность того, что одна или несколько вакцин будут признаны безопасными и эффективными для иммунизации приоритетных групп населения.

Различные типы вакцин

Различают три основных подхода к разработке вакцин в зависимости от того, что используют для иммунизации: цельный вирус или бактерию; фрагменты микроорганизма, вызывающие иммунный ответ; только генетический материал,
содержащий код для синтеза конкретных белков, а не цельный вирус.  

Инактивированная вакцина

В первом способе создания вакцины используются болезнетворные вирус или бактерия, или очень похожие на них микроорганизмы, которые инактивируют (убивают) с помощью химических реагентов, тепла или радиации. Этот метод основывается на технологиях, которые,
как было доказано, эффективно защищают человека, – они применяются для изготовления вакцин против гриппа и полиомиелита – и позволяет наладить достаточно масштабное производство вакцин.

Однако для его применения требуются специальные лабораторные помещения, в которых можно безопасно выращивать вирус или бактерию, цикл производства может быть относительно длительным, а для иммунизации, скорее всего, потребуется введение двух или трех
доз.
 

Живая ослабленная вакцина

В живой вакцине используется ослабленный или очень похожий вирус. Примеры вакцин этого типа – вакцина против кори, эпидемического паротита и краснухи (КПК) и вакцина против ветряной оспы и опоясывающего лишая. В этом способе используется технология,
аналогичная получению инактивированной вакцины, и он может применяться для массового производства. Однако вакцины этого типа могут оказаться неприемлемыми для людей с ослабленной иммунной системой. 

Вирусная векторная вакцина

В этом виде вакцины используется безопасный вирус, который доставляет специфические субэлементы (белки) соответствующего микроорганизма, благодаря чему вакцина способна активировать иммунный ответ, не вызывая болезни. С этой целью в безопасный вирус
вводится код для формирования определенных частей соответствующего патогена. Такой безопасный вирус затем используется в качестве платформы или вектора для доставки в клетки организма белка, который активирует иммунный ответ. Примером этого типа вакцин,
которые могут быть разработаны в короткие сроки, является вакцина против Эболы. 

Субъединичные вакцины

В субъединичных вакцинах используются только специфические фрагменты (субъединицы) вируса или бактерии, которые иммунная система должна распознать. Они не содержат цельных микроорганизмов или безопасных вирусов в качестве вектора. В качестве
субъединиц могут использоваться белки или сахара. Большинство вакцин, применяемых в календаре детских прививок, являются субъединичными и защищают от таких болезней, как коклюш, столбняк, дифтерия и менингококковый менингит. 

Вакцины на основе генетического материала (нуклеиновых кислот)

В отличие от вакцин на основе ослабленных или нежизнеспособных цельных микроорганизмов или их фрагментов, в вакцине на основе нуклеиновых кислот используется участок генетической структуры, содержащий программу для генерации специфических белков, а не
цельный микроорганизм. ДНК и РНК содержат код, который используется клетками нашего организма для выработки белков. При этом ДНК сначала превращается в информационную РНК, которая затем используется в качестве программы для продуцирования специфических
белков.

Вакцина на основе нуклеиновой кислоты доставляет в клетки нашего организма определенный набор инструкций в виде ДНК или мРНК, побуждая их синтезировать нужный специфический белок, который иммунная система нашего организма должна распознать и дать на него
иммунный ответ. 

Технология с использованием генетического материала представляет собой новый способ получения вакцин. До пандемии COVID-19 ни одна из них еще не прошла через все стадии процесса одобрения для введения людям, хотя некоторые ДНК-вакцины, в том числе для
определенных видов рака, проходили исследования с участием людей. Из-за пандемии исследования в этой области продвигались очень быстро, и на некоторые вакцины против COVID-19 на основе мРНК выдаются разрешения для использования в чрезвычайных ситуациях;
а это означает, что теперь они могут вводиться людям, а не только использоваться в клинических исследованиях.   

Анализ на количественные антитела IgG к спайковому белку S коронавируса COVID-19

Метод определения

Иммуноферментный анализ (ИФА), SARS-CoV-2-IgG количественный-ИФА-БЕСТ (Вектор Бест, Россия).

Исследуемый материал
Сыворотка крови

Доступен выезд на дом

Для проведения исследования в медицинских офисах Москвы необходимо предъявить СНИЛС и документ удостоверяющий личность.

Синонимы: Анализ крови на антитела к SARS-CoV-2 (S-белку, включая RBD), IgG, количественное определение; Антитела класса G к SARS-CoV-2 (S-белку и RBD), количественно. Anti-SARS-CoV-2 (S protein, including RBD), IgG, quantitative; Anti-SARS-CoV-2, spike (S) protein (RBD), IgG, quantitative. 

Краткая характеристика определяемых количественно IgG антител к S-белку 

SARS-CoV-2 SARS-CoV-2 (severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 – тяжелого острого респираторного синдрома коронавирус 2) – официальное наименование вируса, вызвавшего эпидемию COVID-19. 

COVID-19 (coronavirus disease 2019 – коронавирусная болезнь 2019) – название болезни, которую индуцирует новый вид коронавируса. 

Источником передачи инфекции SARS-CoV-2 является, в основном, больной человек, в том числе находящийся в инкубационном периоде заболевания, составляющем от 2 до 14 (в среднем 5-7) дней. Клинические проявления могут быть неспецифичными симптомами ОРВИ (чаще – повышение температуры, сухой кашель, затруднение дыхания). Дополнительные эпидемиологические признаки – подтвержденный либо вероятный контакт с больными COVID-19, а также проявления в виде пневмонии с характерными изменениями в легких по данным компьютерной томографии (КТ), свидетельствуют о высокой вероятности COVID-19. 

SARS-CoV-2 стимулирует гуморальный и клеточный ответ иммунной системы инфицированного человека. Гуморальный ответ характеризуется типичным профилем продукции специфических антител классов M и G, которые способны распознавать и связывать чужеродные белки, характерные для этого патогена, участвуя в механизмах его нейтрализации и удаления. Антитела класса M появляются первыми – это может наблюдаться через несколько дней от появления симптомов. Почти одновременно или вскоре вслед за ними появляются IgG (более, чем у половины пациентов уже в период 8-14 дней от начала клинических признаков инфекции, а в период от 15 дней и более – у 99% пациентов). По уровню и динамике концентрации антител в крови гуморальный иммунный ответ индивидуально варьирует, в том числе и в зависимости от тяжести болезни. Уровень IgM снижается до неопределяемого обычно в пределах до одного, реже – двух месяцев от начала заболевания, в то время как IgG антитела могут сохраняться в крови длительное время (3-5 месяцев и более), выполняя защитную роль. 

Четыре структурных белка, которые кодирует РНК вируса SARS-CoV-2, – спайковый (S), оболочечный (E), нуклеокапсидный (N), мембранный (M). Структуры, выступающие на поверхности вируса подобно шипам и придающие сходство с короной, сформированы спайковым (S) белком. S-белок состоит из двух субъединиц, на одной из которых располагается рецептор-связывающий домен (RBD), посредством которого вирус связывается с рецепторами на клетках эпителия дыхательных путей человека при заражении. Нуклеокапсидный и спайковый белки в ходе инфекции вызывают наиболее выраженный антительный ответ. Выявление специфических антител к этим белкам используют в качестве иммунных свидетельств прошлого контакта организма с новым коронавирусом. При этом нейтрализующая активность антител, вырабатываемых против SARS-CoV-2, преимущественно соотносится с антителами к S-белку (который в связи с этим является главной мишенью в вакцинологии).

Вакцинные препараты, использующие в качестве мишени S-белок коронавируса (в том числе векторная Гам-КОВИД-Вак – Спутник V, Спутник Лайт), или вакцины на основе мРНК S-белка, как и инактивированные цельновирионные вакцины (в т. ч. КовиВак) также индуцируют выработку антител к S-белку SARS-CoV-2. 

С какой целью используют количественное определение IgG антител к S-белку SARS-CoV-2 

Выявление специфических антител к вирусу SARS-CoV-2 класса G указывает на факт недавнего или прошлого воздействия вируса. Поэтому такие тесты используют в комплексной диагностике при наличии клинических подозрений на инфекцию новым коронавирусом или ее осложнения. Основной метод лабораторного подтверждения острой инфекции COVID-19 – выявление методами полимеразной цепной реакции (ПЦР) присутствия РНК вируса в биоматериале, взятом из дыхательных путей, обычно – мазке из носоглотки и ротоглотки. Однако, информативность РНК-тестирования зависит от достаточности содержания вируса в материале выбранной локализации на той или иной стадии инфекции, а также качества взятия материала. Наиболее информативны ПЦР-исследования мазков из рото- и носоглотки в первые 1-5 дней от начала клинических проявлений инфекции. На более поздних сроках (более 1-2 недель) целесообразно дополнительно к ПЦР-тестированию мазков применять исследование крови на наличие специфических антител, вырабатываемых организмом в ответ на инфекцию SARS-CoV-2. 

Оценка уровня IgG антител к SARS-CoV-2 может использоваться также с целью выявления иммунологических свидетельств прошлой (в том числе субклинической или бессимптомной инфекции) для оценки вероятного иммунного статуса обследуемого человека по отношению к этому вирусу, прослеживания контактов, популяционных эпидемиологических исследований. 

Поскольку большинство зарегистрированных и разрабатываемых вакцин против SARS-CoV-2 нацелено на выработку антител к S-белку, количественная оценка уровня этих антител может быть информативным методом для оценки динамики иммунного ответа на вакцинацию такими препаратами. В частности, этот тест может использоваться для оценки ответа на применение векторной вакцины с включением S-белка Гам-КОВИД-ВАК – Спутник V, Спутник Лайт, а также цельновирионных инактивированных вакцин (в том числе – КовиВак производства ФНЦ им. М.П. Чумакова) или вакцин на основе мРНК S-белка. Тест не применим для оценки иммунитета после вакцинации вакциной ЭпиВакКорона. 

Применяемые в данном тесте калибраторы аттестованы по Первому международному стандарту ВОЗ для антител к SARS-CoV-2, результат представляется в единицах этого стандарта (BAU/мл), что поможет сравнивать результаты тест-систем, нацеленных на выявление иммуноглобулинов того же класса и специфичности.

10 примеров белков: пищевые продукты и биология

Компьютерное изображение белка RLBP1. Предоставлено: WikiCommons CC0 1.0

Белки — это тип биологических молекул, которые в основном состоят из аминокислот. Белки выполняют широкий спектр функций в организме человека, в том числе:

• катализируют метаболические реакции
• синтезируют и копируют ДНК
• транспортных молекул внутри клетки
• сигнальных путей в организме
• активны в иммунной системе
• формируют физическую форму структуры клеток

Белки состоят из полипептидных цепей, которые представляют собой цепочки аминокислот, расположенных в определенной последовательности.Порядок аминокислот в полипептидной цепи определяет форму и функцию белка. Организм строит белки в соответствии с информацией, хранящейся в ДНК. Последовательность нуклеотидных оснований в ДНК представляет собой определенную последовательность аминокислот. Во время транскрипции и трансляции эта информация копируется в форме РНК и считывается рибосомами, чтобы создать кодируемый белок.

В целом человеческая ДНК кодирует 21 аминокислоту, что приводит к большому пулу возможных белков.В ДНК человека около 20 000 генов, кодирующих функциональные белки. Точное количество различных видов белков в организме человека неизвестно, хотя по некоторым предположениям, это число составляет от 100 000 до 1 миллиона. Людям также требуется 9 аминокислот, которые организм не может синтезировать, поэтому мы полагаемся на внешние источники белка в нашей пище, чтобы удовлетворить это требование.

10 примеров белков

10. Гемоглобин

Кредит: OpenStax через WikiCommons CC-BY 3.0

Гемоглобин — это металлопротеин, расположенный в эритроцитах всех позвоночных и большинства беспозвоночных.Основная функция гемоглобина в крови — переносить кислород из легких или жабр в ткани организма. Он также связывается с углекислым газом и переносит его. У млекопитающих гемоглобин составляет около 35% от общего объема клетки. Наличие гемоглобина увеличивает содержание кислорода в крови в 70 раз по сравнению с простым растворением кислорода в крови.

Гемоглобин содержит железо, поэтому он так эффективно переносит кислород. Есть несколько заболеваний, характеризующихся дефицитом гемоглобина.Серповидноклеточная болезнь возникает в результате мутации, которая вызывает ошибку в построении цепей гемоглобина. Ошибка приводит к тому, что красные кровяные тельца сглаживаются и принимают серповидную форму. Анемия также связана с пониженным уровнем гемоглобина.

9. Кератин

Кератин — это волокнистый белок, который является основным структурным компонентом волос, ногтей, копыт, рогов, когтей и т. Д. Кератин также содержится в эпителиальных клетках и придает коже механическую прочность и делает ее водонепроницаемой. .Есть два основных типа кератина. α-кератин содержится у всех млекопитающих и составляет волосы и другие внешние придатки. β-кератины более жесткие и в основном встречаются у рептилий и птиц в форме чешуек, клювов, когтей, перьев и панцирей. Кератины также содержатся в шелковых нитях, производимых насекомыми и пауками.

В ДНК человека есть 54 различных гена, кодирующих кератин, которые расположены на хромосомах 12 и 17. Живые клетки могут стать «ороговевшими», в которых клетки наполняются кератином и теряют свои органеллы и ядро.Самый внешний слой кожи человека — ороговевшая ткань.

8. Инсулин

Кредит: Meiquer через WikiCommons CC-BY 3.0

Инсулин — это белок, который в основном вырабатывается в поджелудочной железе. Клетки поджелудочной железы, синтезирующие инсулин, называются бета-клетками. Основная функция инсулина — контролировать расщепление глюкозы и регулировать уровень сахара в крови. Когда уровень сахара в крови высок, бета-клетки поджелудочной железы выделяют инсулин, который увеличивает скорость гликолиза и гликогенеза.Когда уровень сахара в крови низкий, производство инсулина подавляется.

Человеческий инсулин состоит из 51 аминокислоты и имеет химическую формулу C ₂₅₇ H ₃₈₃ N ₆₅ O ₇₇ S ₆ . Существует несколько состояний, которые характеризуются инсулиновой недостаточностью иммунитета к инсулину. У пациентов с диабетом I типа иммунная система организма атакует собственные бета-клетки, из-за чего поджелудочная железа вырабатывает мало инсулина или не производит его вообще. Диабет типа II является результатом приобретенного иммунитета к инсулину и последующего снижения выработки инсулина.Симптомы обоих состояний включают высокий уровень сахара в крови, низкий уровень инсулина, частое мочеиспускание и повышенную жажду.

7. Миоглобин

Миоглобин — это структурный белок, обнаруженный в основном в мышечной ткани позвоночных. Миоглобин связан с гемоглобином и служит той же цели — он обеспечивает место в мышцах для связывания кислорода. Миоглобин — это вещество, отвечающее за отчетливый цвет красного мяса. Чем более насыщен кислородом миоглобин, тем краснее ткани.Миоглобин присутствует в крови только после острой мышечной травмы, что делает его потенциальным признаком травмы или болезни.

Хотя это хорошо изученный белок, точная функция миоглобина окончательно не известна. Миоглобин, по-видимому, обеспечивает дополнительное пространство для хранения кислорода в мышцах, что полезно для организмов, которым необходимо надолго задерживать дыхание. Например, у китов и тюленей есть мышцы с очень высоким уровнем миоглобина, что объясняет, почему они могут оставаться под водой, не дыша так долго.Миоглобин также может играть роль в улавливании и выделении активных форм кислорода, которые вырабатываются во время клеточного дыхания.

6. Трипсин

Трипсин — это фермент, который в основном содержится в пищеварительной системе позвоночных. Основная функция трипсина — способствовать расщеплению белков на аминокислоты. Некоторые аминокислоты не могут быть синтезированы in vivo , поэтому организм полагается на активность трипсина в расщеплении источников белка на составляющие его аминокислоты.

Трипсин расщепляет белки, катализируя гидролиз пептидных связей. Без трипсина молекулы белков слишком велики, чтобы быть поглощенными толстым кишечником.

5. Тубулин

Предоставлено: T. Splettstoesser через WikiCommons CC BY-SA 4.0

Тубулин — это семейство структурных белков, которые составляют основную часть микротрубочек и клеточного цитоскелета. Двумя основными видами тубулина, обнаруженными в клетках человека, являются тубулин-α и тубулин-β. Микротрубочки состоят из циклических цепочек тубулина-α и тубулина-β, расположенных в форме псевдоспирали.Димеры тубулина слабо полярны, и эта полярность имеет отношение к их функционированию в микротрубочках. Общая полярность тубулина позволяет нитям микротрубочек выстраиваться в правильном направлении, поскольку они притягиваются к полярному концу центриолей.

Помимо обеспечения основной механической поддержки клетки, тубулин также помогает клеточному транспорту. Молекулы тубулина в цитоскелете служат «дорожками», которые другие белки используют для перемещения материалов по клетке.

4.Глобулин

Глобулины — это семейство белков, которые присутствуют в крови человека и выполняют ряд функций. Белки глобулина транспортируют материалы через кровь, инициируют свертывание крови и регулируют ее концентрацию. Большинство глобулинов в крови работают по механизмам обратной связи, подавляя или стимулируя процессы в крови.

Молекула иммуноглобулина. Предоставлено: DigitalShuttermonkey через WikiCommons CC BY-SA 3.0

. Одним из особенно важных глобулинов является иммуноглобулин. Молекулы иммуноглобулина называются «антителами» и являются основными субъектами, борющимися с инфекцией.Y-образные антитела связываются с инфекционными патогенами, распознавая уникальные молекулы патогенов, называемые антигенами. Антитело действует как «метка», которая сигнализирует другим клеткам атаковать инфекционных агентов. Антитела секретируются В-клетками плазмы крови.

3. Гистон

Гистоны — это белки, которые находятся в ядре клетки эукариот. Гистоны имеют аномально высокое содержание щелочи. Гистон является основным компонентом хроматина, ядерного комплекса РНК, белков и ДНК, который служит для организации и упаковки ядерной ДНК.Гистон образует центральную колонку, вокруг которой обвивается ДНК, образуя хромосомы. В разложенном состоянии каждая хромосома содержит около 1,8 метра ДНК. С ДНК, обернутой вокруг гистонов, длина хромосом составляет около 90 микрометров. Помимо физической организации ДНК в хромосомы, гистоны также играют роль в экспрессии и регуляции генов.

2. Миозин

Миозин — это семейство моторных белков, которые участвуют в различных двигательных процессах у эукариот. Что наиболее важно, миозин — это основной белок, участвующий в сокращении мышц.Белки миозина связываются с актином в клетках эукариотов и образуют длинные цепи. Каждую молекулу миозина можно разделить на головку, которая связывается с актином, среднюю часть, которая генерирует большую часть силы во время сокращения мышц, и хвостовую часть, которая закрепляет и регулирует сокращение мышц.

Кредит; Boumphreyfr через WikiCommons CC BY-SA 3.0

Энергия АТФ используется для удаления фосфатной группы из миозина. Удаление вызывает изменение формы молекулы миозина, сокращение и притяжение актина.Циклы этих сокращений приводят к макроскопическому сокращению мышц. Циклы сокращения мышц могут происходить до тех пор, пока в мышечной ткани достаточно ионов АТФ и кальция.

1. Коллаген

Коллаген — это самый распространенный белок в организме человека, составляющий около 35% от общего содержания белка в организме. Коллаген формирует физическую структуру большинства соединительных тканей в организме, включая сухожилия, связки, хрящи и кости. Коллаген вырабатывается клетками, называемыми фибробластами.Точные свойства коллагена различаются в зависимости от ткани, хотя большинство типов коллагена образуют жесткие волокнистые нити, придающие соединительной ткани механическую прочность и гибкость. Желатин, содержащийся в таких продуктах, как желе или фруктовые закуски, получен из коллагена.

Коллаген имеет ряд медицинских применений. Поскольку коллаген является основным компонентом соединительной ткани, он может использоваться для стимуляции роста кожи при уходе за ранами и косметической хирургии. Коллаген также часто используется в костных трансплантатах, чтобы помочь сломанным костям закрепиться и восстановиться.

Была ли эта статья полезной?

😊 ☹️ Приятно слышать! Хотите больше научных тенденций? Подпишитесь на нашу рассылку новостей науки! Нам очень жаль это слышать! Мы любим отзывы 🙂 и хотим, чтобы вы внесли свой вклад в то, как сделать Science Trends еще лучше.

Примеры белков

Белки

Белок — это макромолекула полимера, то есть она построена из длинных цепочек аминокислот. Эти цепи, которые также включают водород, кислород, углерод и азот, обычно содержат от 200 до 300 аминокислот, хотя пептиды намного меньше, а тайтины намного больше.На самом деле титины настолько велики, что могут содержать более 33000 аминокислот.

Важно не путать белок, который мы едим, с белками, поддерживающими клеточную функцию. Функции каждой живой клетки зависят от белка, и хотя съесть сочный стейк — это вкусно, это не то же самое, что поддерживать клеточную жизнь.
Есть три типа белков: волокнистые, глобулярные и мембранные. Каждый тип выполняет разные функции и имеет разный состав, но все они построены на одних и тех же компонентах, из которых состоят все белки.

Примеры белков:

1. Волокнистые белки

Волокнистые белки — это то, на что они похожи. Они состоят из длинных нитей отдельных волокон, связанных вместе, чтобы сформировать более прочную «стенку» белка. Эти связки образуют у животных мышцы, сухожилия, кости и другие соединительные ткани. Эти специфические белки включают актин, коллаген, эластин, кератин, миозин, тубулин и многие другие.

2. Глобулярные белки

Глобулярные белки легко запомнить, потому что это слово звучит как «шарик», а капля воды — все, что нужно, чтобы расщепить эти белки.Они гораздо лучше растворимы в воде, чем другие типы белков, что полезно, потому что их работа заключается в транспортировке и регулировании веществ. Некоторые из глобулярных белков — это альбумины, альфа-глобулин, карбоксипептидаза, эпендимин, фибрин, гемоглобин, интегрин, миоглобин, селектин, тромбин и фактор фон Виллебранда.

3. Мембранные белки

Эти белки получили свое название из-за их специфической работы, в которой они взаимодействуют с клеточными мембранами внутри организма, когда они служат переносчиками молекул, мостом, который позволяет взаимодействовать между двумя клетками, или когда они передают сигналы внутри клетки.Мембранные белки интересны тем, что более половины фармацевтических препаратов, представленных сегодня на рынке, воздействуют тем или иным образом на мембранные белки, а также потому, что ученые считают, что от 20% до 30% всех генов в геноме работают на кодирование мембранных белков. Это делает их очень важными для клеточной функции и, следовательно, для самой жизни. Некоторые из этих мембранных белков включают рецепторы гормонов, гидролазы, трансферазы и многие другие.

Тест по белкам
Тест по белкам
Функция рибосом
Функция ядрышка
Функция эндоплазматического ретикулума
Функция цитоскелета
Тест по метаболизму
Функция аппарата Гольджи
Факты Фредерика Сенгера

Примеры белков

Примеры белков с первичной структурой

Небольшое количество кровяных телец.

Кредит изображения: Usere6035d91_515 / iStock / Getty Images

Ваше тело содержит тысячи генов, которые кодируют тысячи различных белков. Каждый белок, состоящий из последовательности аминокислот, вносит свой вклад в структуру или функцию ваших клеток, поддерживая ваш метаболизм, способствуя клеточной коммуникации и поддерживая форму и структуру ваших клеток. Каждый из ваших белков имеет первичную структуру, которая важна для его функционирования.

Структура белка

Структура белка подразделяется на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичная структура белков относится к последовательности аминокислот, составляющих белковую цепь или полипептид. Каждый белок имеет уникальную первичную структуру, которая отличается как порядком аминокислот в полипептиде, так и общим количеством аминокислот, составляющих молекулу белка. Вторичные и третичные структуры относятся к тому, как полипептид скручивается и изгибается в трехмерную форму с образованием функционального белка.Четвертичная структура относится к способу взаимодействия двух или более полипептидов с образованием функционального белка. Каждый белок в вашем организме имеет первичную, вторичную и третичную структуру, но только некоторые белки имеют четвертичную структуру.

Гемоглобин

Одним из примеров белка с первичной структурой является гемоглобин. Этот белок, содержащийся в красных кровяных тельцах, помогает обеспечивать ткани всего тела постоянным притоком кислорода. Первичная структура гемоглобина важна, потому что изменение только одной аминокислоты может нарушить функцию гемоглобина.Например, изменение одной аминокислоты в первичной структуре гемоглобина может вызвать серповидно-клеточную анемию, состояние крови, характеризующееся дисфункциональными серповидными эритроцитами.

Гексозаминидаза

Другой белок с важной первичной структурой — это гексозаминидаза, белок, который участвует в функции клеточных компартментов, называемых лизоцимами. Поддержание функции лизоцима важно для вашего здоровья, поскольку эти компоненты помогают вашим клеткам избавляться от молекул, которые в противном случае могли бы нанести вред клетке.Мутация в первичной структуре гексозаминидазы может нарушить функцию лизоцима в головном мозге, что приведет к смертельной болезни Тея-Сакса. В результате младенцы часто проходят генетическое тестирование на мутации гексозаминидазы, чтобы помочь в ранней диагностике заболевания.

Дистрофин

Дистрофин — другой белок с первичной структурой. Присутствие дистрофина способствует функционированию мышц, а белок помогает поддерживать структуру мышечных волокон.Генетические мутации, которые изменяют первичную структуру дистрофина — такие как замена одной аминокислоты на другую или делеции аминокислот — могут повредить ваши мышечные волокна, что приведет к таким заболеваниям, как мышечная дистрофия Дюшенна.

Какие бывают белки? — MVOrganizing

Какие бывают белки?

Результаты обучения

Таблица 1. Типы и функции белков
Тип	Примеры
Транспорт	Гемоглобин, альбумин
Строительный	Актин, тубулин, кератин
Гормоны	Инсулин, тироксин

Каковы три основные роли белков?

1 ответ

• гормонов.Многие гормоны по своей природе являются белками; гормоны контролируют рост и метаболическую активность организма.
• каталитических активностей. Ферменты представляют собой глобулярный белок.
• Транспорт кислорода.
• Свертывание крови.
• Иммунитет.
• Сократимость мышц.

Какие три основных источника белка?

Двумя основными группами продуктов, которые способствуют выработке белка, являются:

• «Нежирное мясо и птица, рыба, яйца, тофу, орехи и семена и бобовые / фасоль».
• Группа «молоко, йогурт, сыр и / или альтернативы (в основном с пониженным содержанием жира)».

Что подразумевается под простым белком?

: белок (такой как глобулин), который дает аминокислоты в качестве основных или единственных продуктов полного гидролиза — сравните конъюгированный белок.

Какой простой пример белка?

(а) Простые белки. При гидролизе они дают только аминокислоты и иногда небольшие углеводные соединения. Примеры: альбумины, глобулины, глютелины, альбуминоиды, гистоны и протамины.Это простые белки в сочетании с некоторыми небелковыми веществами в организме.

Что из следующего является простым белком?

Белки могут быть простыми (например, альбумин, глобулин, зеатин, гистоны, проламины и т. Д.) Или конъюгированными (например, нуклеопротеин, то есть белок, конъюгированный с нуклеиновыми кислотами; гликопротеин, то есть белок, конъюгированный с углеводами, металлопротеин, то есть металл, конъюгированный с белок как в ферритине, липопротеин, т.е. липид…

Какова основная структура белка?

Из чего состоят белки? Строительными блоками белков являются аминокислоты, которые представляют собой небольшие органические молекулы, состоящие из альфа (центрального) атома углерода, связанного с аминогруппой, карбоксильной группы, атома водорода и вариабельного компонента, называемого боковой цепью (см. Ниже). .

Каковы 4 уровня структуры белка?

Четыре уровня структуры белка — это первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Полезно понять природу и функцию каждого уровня структуры белка, чтобы полностью понять, как работает белок. Трейси Ковач.

Кто дал основную структуру белка?

F. Sanger (1953) впервые расшифровал последовательность аминокислоты в белке, т. Е. Бычий в сулине. Белки состоят из аминокислот, а аминокислоты удерживаются вместе пептидными связями.

Что вызывает изменения в структуре белка?

Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры. Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты. Некоторые белки могут восстанавливаться после денатурации, а другие — нет. Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

Какие факторы влияют на белок?

Это будет зависеть от генетики, баланса азота, уровня гормонов и тренировочного объема.Однако для многих людей потребление от 1 до 1,5 г белка на фунт безжировой массы тела обычно является правильным.

Какое значение имеет структура белка?

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня.

На какой уровень структуры белка больше всего влияет pH?

высшее образование

При каком pH денатурируют белки?

Денатурация белка из-за pH Разворачивание, вызванное кислотой, часто происходит при pH от 2 до 5, для разворачивания, вызванного основанием, обычно требуется pH 10 или выше.

Как изменяется pH денатурирует белки?

Изменения pH влияют на химический состав аминокислотных остатков и могут привести к денатурации. Протонирование аминокислотных остатков (когда кислотный протон H + присоединяется к неподеленной паре электронов на азоте) изменяет, участвуют ли они в образовании водородных связей, поэтому изменение pH может денатурировать белок.

Влияет ли pH на структуру белка?

Понижение pH за счет добавления кислоты превращает ион -COO- в нейтральную группу -COOH. В каждом случае ионное притяжение исчезает, и форма белка разворачивается. Различные боковые цепи аминокислот могут связывать друг с другом водородные связи. Изменение pH разрушает водородные связи, и это меняет форму белка.

Какие факторы вызывают денатурацию белка?

Широкий спектр реагентов и условий, таких как тепло, органические соединения, изменения pH и ионы тяжелых металлов, могут вызывать денатурацию белка.

Почему pH влияет на разделение белков?

При pH ниже pI протеина будет нести чистый положительный заряд; выше его pI, он будет нести чистый отрицательный заряд. Таким образом, белки можно разделить по их изоэлектрической точке. В этот момент у него нет чистого заряда, поэтому он перестает двигаться в геле.

Какая функциональная форма белков?

Белки — это линейные полимеры, состоящие из мономерных звеньев, называемых аминокислотами. Функция белка напрямую зависит от его трехмерной структуры (Рисунок 3.1). Примечательно, что белки спонтанно складываются в трехмерные структуры, которые определяются последовательностью аминокислот в белковом полимере.

Что такое Pl белка?

Изоэлектрическая точка (pI) — это pH раствора, при котором чистый заряд белка становится равным нулю. При pH раствора выше pI поверхность белка преимущественно заряжена отрицательно, и поэтому одноименно заряженные молекулы будут проявлять силы отталкивания.

Как называется белок в молоке?

Белки молока.Казеин и сывороточный белок являются основными белками молока. Казеин составляет примерно 80% (29,5 г / л) от общего белка коровьего молока, а сывороточный белок составляет около 20% (6,3 г / л) (19–21). Казеин в основном конъюгирован с фосфатом и в основном состоит из комплексов фосфат кальция с мицеллами (20).

Как pH влияет на чистый заряд белка?

pH и заряд на белке Важно помнить, что в условиях pH ниже своей изоэлектрической точки белок будет нести чистый положительный заряд и вести себя как катион.В состоянии pH выше его изоэлектрической точки белок будет нести чистый отрицательный заряд.

Почему SDS PAGE имеет два значения pH?

Основная причина состоит в том, чтобы различать скорость миграции, пока белки собираются в плотную полосу в лунках, прежде чем они попадут в растворяющийся гель для разделения. Соответствующий pH влияет на заряд ионов в рабочем буфере и, следовательно, на их миграцию при включении электрического тока.

Белок для спортсменов-подростков

Белок необходим для роста, энергии и восстановления тканей.Спортивные результаты зависят от силы мышц, а мышцы состоят из белка. Хотя спортсменам, которые занимаются силовыми тренировками и тренировками на выносливость, может потребоваться немного больше белка, было бы ошибкой думать, что вы можете просто нарастить мышцы, потребляя много белка. Упражнения, а не диетический белок, увеличивают мышечную массу.

Количество белка, необходимое подросткам на разных стадиях развития, варьируется. Как правило, мальчикам и девочкам в возрасте от 11 до 14 требуется полграмма на фунт веса тела в день.Таким образом, молодому подростку с весом 110 фунтов требуется около 50 г белка в день. В возрасте от 15 до 18 лет RDA немного снижается. Как и в случае со всеми необходимыми питательными веществами, здравый смысл является правилом: вам не нужно взвешивать каждый грамм на весах. Каждый грамм белка обеспечивает 4 калории — столько же, сколько и углеводы, и белок должен составлять от 10% до 12% ежедневных калорий. Как правило, в 3 унциях мяса, рыбы или птицы содержится примерно 22 г белка. Стакан молока на 8 унций содержит около 8 г белка.Таким образом, среднестатистическому подростку, который выпивает 3 стакана молока в день, не нужно огромное количество мяса, чтобы удовлетворить свою суточную потребность в белке.

Белок в пищевых продуктах животного происхождения называется полноценным или высококачественным белком, потому что он содержит все незаменимые аминокислоты примерно в пропорциях, необходимых человеку. Растительные белки называют неполными, потому что, за исключением соевых бобов, они имеют низкий уровень одной или нескольких незаменимых аминокислот. Однако для получения высококачественного белка необязательно есть продукты животного происхождения.

Люди, соблюдающие вегетарианские диеты, удовлетворяют свои потребности в белке, сочетая растительную пищу, которая уравновешивает дефицит друг друга. Такое сочетание продуктов называется добавлением белка. Употребление зерна и бобовых делает свое дело; фасоль и лепешки, бутерброд с арахисовым маслом на пшеничном хлебе, черноглазый горох и рис — хорошие примеры белковой добавки. Вы также можете компенсировать любой недостаток растительной пищи, добавив небольшое количество белка животного происхождения, например, в пасту с сыром или хлопья с молоком.

Белок и калорийность продуктов, которые любят есть большинство подростков

Бублик (1 средний)	7	200
Хлеб, цельнозерновой, 1 ломтик	3	60-65
Сыр, плавленый, американский (1 унция)	6	105
Чизбургер (мясная котлета на 4 унции)	30	525
Постное мясо, рыба или птица	22	180/120/140
Молоко с пониженным содержанием жира (2%).нежирное (1%) или обезжиренное (обезжиренное) молоко	8	120/100/85
Арахисовое масло (1 столовая ложка)	5	95
Пицца, сыр (1 ломтик)	15	290
Тако	9	195
Йогурт, нежирный, кофейный или ванильный (8 унций)	8	195

Информация, содержащаяся на этом веб-сайте, не должна использоваться вместо медицинской помощи и рекомендаций вашего педиатра.Ваш педиатр может порекомендовать лечение по-разному, исходя из индивидуальных фактов и обстоятельств.

Вам нужно есть дополнительные белки? — Ешь это не то

Дополнительная отчетность Келси Хэмптон, MS, RDN, LD, CSSD

Дополнительные белки — это два или более пищевых продукта, которые в сочетании содержат все незаменимые аминокислоты. В частности, веганы и вегетарианцы, возможно, слышали о сочетании белков и дополнительных белках, потому что многие веганские и вегетарианские белковые продукты не содержат всех девяти незаменимых аминокислот, в отличие от белковых продуктов животного происхождения.

Существует распространенный миф о том, что вам нужно комбинировать дополнительные белки в одном приеме пищи, чтобы получить максимальную пользу; однако теперь эксперты знают, что это не так важно, как мы когда-то думали. Тем не менее, баланс аминокислот в вашем общем рационе по-прежнему важен.

Мы рассмотрим теорию создания дополнительных белков, почему это не так необходимо, как вы думаете, и примеры дополнительных белковых блюд.

Почему белок является важной частью вашего рациона?

Напоминаем: белок — это макроэлемент, обеспечивающий калории и необходимый для многих, многих важных функций вашего тела.

Преимущества употребления протеина включают:

• Восстановление и рост мышц
• Производство гормонов
• Баланс жидкости
• Строительная ткань в вашем теле

Рекомендуемая диета составляет 0,8 грамма белка на килограмм веса тела или 0,36 грамма на фунт. В зависимости от ваших целей и текущего веса, когда вы пытаетесь нарастить мышечную массу, потребности в белке зависят от человека.

Например, количество белка, которое вы должны съедать в день, если вы пытаетесь похудеть, близко к 1.От 2 до 1,7 грамма на килограмм массы тела в сочетании со сбалансированным питанием.

Что такое аминокислоты?

Не менее важно обращать внимание не только на общее количество потребляемого белка, но и на правильное представление об аминокислотах, из которых состоит белок.

Аминокислоты — строительные блоки белка. Химически аминокислоты состоят из различных количеств углерода, водорода, кислорода, азота и серы.

Есть 20 различных аминокислот.Мы классифицируем их как несущественные или важные:

• Незаменимые аминокислоты : это аминокислоты, которые вы можете потреблять только с пищей и питьем. Чтобы вырабатывать достаточное количество белка в организме и чтобы этот белок должным образом выполнял свои важные функции, мы должны регулярно потреблять незаменимые аминокислоты. Девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
• Незаменимые аминокислоты : Вам не нужно потреблять незаменимые аминокислоты с пищей, потому что ваш организм может производить их в достаточном количестве. 11 заменимых аминокислот: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин.

Что такое полный белок по сравнению с неполным белком?

Незаменимые и заменимые аминокислоты тесно связаны с определениями полных и неполных белков.

• Полный белок : Полный белок — это единый источник пищи, который содержит все 9 незаменимых аминокислот. Эти белковые продукты могут быть цельными, протеиновыми порошками или добавками.
• Неполный белок : Неполный белок — это источник пищи, который может содержать одни незаменимые аминокислоты, но не иметь других.

Какие продукты являются полноценными белками?

Продукты животного происхождения (молоко, яйца, рыба, мясо и т. Д.) Долгое время были самой популярной формой полноценного белка.Однако по мере роста популярности растительных диет появляются и растительные источники полноценного белка.

Примеры веганских полноценных белковых продуктов:

• Древние зерна, такие как киноа и амарант
• Гречка
• Семена чиа
• Семена конопли
• Соевые продукты (эдамаме, тофу, темпе, соевое молоко)

Примеры дополнительных белковых блюд:

Поскольку не все белки одинаковы при рассмотрении аминокислот, вы обеспечиваете правильный баланс аминокислот с помощью комплементарных белков .Это концепция, которая объединяет два неполноценных белка в одном приеме пищи, чтобы обеспечить все 9 незаменимых аминокислот.

Примеры дополнительных белков включают:

• Рис и фасоль: Самым классическим примером сочетания белков является рис и бобы. Белок риса содержит много аминокислот цистеина и метионина, но мало лизина. Бобовый белок содержит мало метионина аминокислоты.
• Арахисовое масло и цельнозерновой хлеб : Как и бобы, в арахисовом масле мало метионина, но много лизина.Смажьте цельнозерновой хлеб арахисовым маслом, чтобы получить полноценный белок, так как цельнозерновой хлеб содержит мало лизина, но богат метионином.
• Хумус и лаваш : Бобы гарбанзо содержат много лизина, но мало метионина, а тахини (паста из семян кунжута) является богатым источником аминокислоты метионина. Соедините их вместе, чтобы получить дополнительную белковую пищу: хумус.
• Салат с фасолью и семенами: Вы уловили идею. Недостаток многих бобов восполняется зерном и семенами.Съешьте салат из шпината с нутом и семенами подсолнечника, чтобы приготовить полноценную белковую еду.

СВЯЗАННЫЕ С : 100+ идей здорового завтрака, которые помогут вам похудеть и оставаться стройными.

Насколько важно производить дополнительные белки за один присест?

Традиционная точка зрения на это заключалась в том, что вы должны комбинировать дополнительные белки вместе в одном приеме пищи, чтобы получить максимальную пользу.

Теперь, после дополнительных исследований, мы знаем, что это не так важно, как мы когда-то думали.Вместо того, чтобы обращать внимание на утомительное сочетание правильных дополнительных белков при каждом приеме пищи, более важно потреблять различные варианты белков каждый день и каждую неделю.

Пока существует достаточное разнообразие и объем пищи, любой, кто полагается на растительный белок для потребления полноценного белка, будет хорошо себя чувствовать.

Могут ли веганы потреблять слишком мало одной аминокислоты, если они не потребляют полноценные белковые продукты?

Каждому, кто придерживается всеядной диеты, не о чем беспокоиться по поводу незаменимых аминокислот.

Те, кто придерживается веганской диеты без продуктов животного происхождения, с большей вероятностью будут испытывать недостаток в аминокислотах; однако до тех пор, пока есть внимательность к комплементарным белкам, выбирая различные растительные белки каждую неделю или используя растительный протеиновый порошок, содержащий все незаменимые аминокислоты, потребления аминокислот, вероятно, будет достаточно.

Сводка

Независимо от вашего стиля питания, разнообразие полезно. Независимо от того, уделяете ли вы внимание витаминам, минералам, антиоксидантам или, в данном случае, незаменимым аминокислотам, употребление разнообразных продуктов в надлежащих количествах снизит вероятность дефицита питательных веществ.

Если добавление белков при каждом приеме пищи помогает вам добиться этого, то стоит попробовать; однако в этом нет необходимости.

Структура и функции белка

Структура белка закладывает основу для его взаимодействия с другими молекулами организма и, следовательно, определяет его функцию. В этой статье будут рассмотрены структурные принципы белков и их влияние на функцию белка.

Первичная структура белка

Белки состоят из длинной цепи аминокислот.Даже при ограниченном количестве аминокислотных мономеров — в организме человека обычно встречается всего 20 аминокислот — их можно расположить множеством способов, чтобы изменить трехмерную структуру и функцию белка. Простое секвенирование белка известно как его первичная структура.

Вторичная структура белка

Вторичная структура белка зависит от локальных взаимодействий между частями белковой цепи, которые могут влиять на укладку и трехмерную форму белка.Есть две основные вещи, которые могут изменить вторичную структуру:

• α-спираль: группы N-H в основной цепи образуют водородную связь с группой C = O четырех аминокислотных остатков ранее в спирали.
• β-складчатый лист: группы N-H в основной цепи одной цепи образуют водородные связи с группами C = O в основной цепи полностью вытянутой цепи рядом с ней.

Также может быть несколько функциональных групп, таких как спирты, карбоксамины, карбоновые кислоты, тиоэфиры, тиолы и другие основные группы, связанные с каждым белком.Эти функциональные группы также влияют на складывание белков и, следовательно, на их функцию в организме.

Третичная структура

Третичная структура белков относится к общей трехмерной форме после вторичных взаимодействий. К ним относится влияние полярных, неполярных, кислотных и основных R-групп, которые существуют на белке.

Четвертичный белок

Четвертичная структура белка относится к ориентации и расположению субъединиц в белках с мульти-субъединицами.Это актуально только для белков с несколькими полипептидными цепями.

Белки складываются в определенные формы в соответствии с последовательностью аминокислот в полимере, и функция белка напрямую связана с полученной трехмерной структурой.

Белки могут также взаимодействовать друг с другом или с другими макромолекулами в организме, создавая сложные сборки. В этих сборках белки могут развивать функции, которые были невозможны в автономном белке, такие как выполнение репликации ДНК и передача клеточных сигналов.

Природа белков также очень разнообразна. Например, некоторые из них довольно жесткие, а другие несколько гибкие. Эти характеристики также соответствуют функции белка. Например, более жесткие белки могут играть роль в структуре цитоскелета или соединительных тканей. С другой стороны, те, у кого есть некоторая гибкость, могут действовать как шарниры, пружины или рычаги, помогая в работе других белков.

Функции белка

Белки играют важную роль во многих важных биологических процессах и функциях.Они очень универсальны и выполняют множество различных функций в организме, как указано ниже:

• Действовать как катализатор
• Транспортные другие молекулы
• Хранить другие молекулы
• Обеспечить механическую поддержку
• Обеспечивает иммунную защиту
• Создать движение
• Передача нервных импульсов
• Контроль роста и дифференцировки клеток

Степень, в которой структура белков влияет на их функцию, демонстрируется влиянием изменений в структуре белка.Любое изменение белка на любом структурном уровне, включая небольшие изменения в укладке и форме белка, может сделать его нефункциональным.

Список литературы

1. https://www.