Глютенин это: глютенин — это… Что такое глютенин?

Про глютенин, глиадин и клейковину

Не так давно попалась на глаза статья, в которой утверждалось, что когда-то давно росла пшеница, которая не вызывала таких аллергических реакций, как сейчас, а сейчас она стала вызывать, потому что в ее составе появился «новый» опасный белок – глиадин, который поместили туда  алчные селекционеры.  Перечитала несколько раз, задумалась: вроде бы глиадин – это белок, который совместно с глютенином образовывает то, что мы называем глютеном и, кажется, он был всегда по причине того, что природа сама создала пшеницу такой и селекционеры тут ни при чем. На всякий случай открыла книжки, поискала в интернете и нашла много интересного. Нет, не о том, что глиадин – порождение рук человеческих, а вообще о пшеничном белке, его составе, свойствах и способности влиять на наш организм.

Про белок и его состав

Принято считать, что глютен состоит из двух белков – глиадина и глютенина, первый делает клейковину растяжимой и эластичной, второй – прочной. Но на самом деле это очень обобщенное мнение, потому что пшеничный белок представляет собой целый белковый комплекс, в который входят различные белки, некоторые из которых растворяются в воде, не принимая участия в образовании клейковины. Более того, шестая часть белка в пшеничной муке – водорастворимая, к примеру, в муке, содержащей 12% белка лишь 10% образуют клейковину.

Сенли Ковэн в своей книге «Технологии хлебопечения» пишет, что белок, как компонент пшеничной муки, впервые был признан в 1729 г. Белки пшеницы разделили на несколько групп, исходя из того, в какой среде они растворяются:

• альбумины, которые растворяются в дистиллированной воде;
• глобулины, которые растворяются в солевых растворах;
• проламины (глиадин), которые растворяются в спирте (в 60- 70%-ном водном растворе этанола, метанола и др.)
• глютенины, растворимые в разбавленной кислоте.

Как мы уже выяснили выше, белки, которые образуют клейковину – это последние два в этом списке и они оба плохо растворяются в воде, но при этом впитывают ее и набухают, образуя клейковину. В домашних условиях мы может только отмыть сырую клейковину, которая будет выглядеть, как резиновый серый комок, который будет включать в себя и глиадин, и глютенин и быть одновременно и растяжимым, и упругим. Но в лабораторных условиях эти белки выделяли отдельно и наблюдали за их свойствами. Выяснилось, что глютенин (гидратирванный, то есть, смешанный с водой) представляет собой «резинообразную короткорастяжимую при большом сопротивлении деформации, упругую и относительно жесткую массу». Говоря простым языком, глютенин похож на резину резину. А вот из глиадина, смешавшанного с водой, напротив образовалась  масса «жидкая сиропообразная, сильнорастяжимая, вязкотекучая, липкая и неупругая», — пишет Ауэрман. В качестве иллюстрации вот вам такая картинка из книжки:

Слева, как вы догадались – глютенин, за ним – текучий глиадин, а вот третий вариант – это сырая клейковина, которая сочетает в себе свойства обоих белков и одновременно и упруга, и растяжима. 90% сырой отмытой клейковины составляют нерастворимые белки, остальное – крахмал, клетчатка, минеральные вещества, сахара и жиры. Кстати, знаете, сколько клейковина способна впитать воды? — обычно от 150 до 250% к массе сухих веществ.

Ауэрман пишет по этому поводу: «Ни крахмал, которого в муке около 70%, ни какая-либо другая, кроме белков, составная част муки не способны при смешивании с водой образовывать массу, даже близкую по реологическим свойствам к пшеничному тесту».

Про сырую клейковину

Читая про методы извлечения белковых веществ из пшеничной муки, невозможно было не попробовать самой отмыть клейковину, притом, что у меня было прекрасное поле для экспериментов: в арсенале имелась как сильная пшеничная мука (белка 13%), так и слабая, ооочень слабая (заявлено на пачке 10,6%, но там явно что-то не так).

Замесила густое тесто из 100 гр. муки, 60 гр. воды (влажность, соответственно, 60%) и щепотки соли, дала полчаса отлежки. Вот тесто из сильной муки:

Вот из слабой:

Вымесила до вот такого состояния, вроде бы гладкого, но довольно тягучего. Вот из сильной муки:

Вот из слабой муки.

Положила оба комка в воду, подождала минут 15-20, немного размяла их руками, потянула клейковину. Сильная мука показала вот такое окошко:

Слабая мука сработала немного иначе и окошко поползло.

Через минут 10-15 перемешала тесто в воде, разница в поведении стала еще более заметна. Сильная мука:

Слабая мука:

После перемешивания вода стала сильно мутной, крахмала осело достаточно, и я решила попробовать отмыть клейковину под проточной водой. И тут случился сюрприз: я легко извлекла изводы комок резинового теста из сильной муки и не смогла этого повторить с комком из слабой муки – комка не было!

Вот что выловила из миски, где плавало тесто из сильной муки:

А вот миска с тестом из слабой муки, смотрите, что осталось – следы! Пока я пыталась хоть что-то выловить, остатки клейковины окончательно разошлись в воде.

Обратите внимание, сначала из этой муки получилось вполне вменяемое тесто, однако белок оказался настолько слабым, что за короткое время просто растворился. Я не знаю, почему именно, Ауэрман вот что пишет по этому поводу:

«Между содержанием в зерне пшеницы или в пшеничной муке белковых веществ и клейковины существует прямая зависимость. Чем выше содержание белка в муке, тем обычно выше и количество отмываемой из нее клейковины. Исключением могут быть партии муки из отдельных видов дефектного зерна (пораженного клопом-черепашкой, самосогревавшегося или сильно перегретого в  процессе сушки), из которых отмывание клейковины затрудненно и связано с большими ее потерями, а иногда и вообще невозможно».

В результате эксперимента у меня получился единственный комок клейковины весом 35 гр. Напомню, что изначально тесто весило 160 гр., 100 гр. в котором составляла мука.

Смотрите, на дне миски – осевший крахмал!

Пока я отмывала клейковину, эта маленькая девочка по имени Маша месила, не жалея сил)

 

Кстати, комок глютена, который у меня получился, я замариновала в специях и сварила в бульоне с соевым соусом, лавровым листом и корнеплодами. Интересно получилось, правда, эту штуку никто, кроме меня, есть не захотел. А мне было вкусно, чем-то напомнило соевое «мясо», только нежнее. 

И еще про глиадин

Вам на практике это вряд ли пригодится, как, впрочем, и мне, но это информация очень любопытная. Оказывается, глиадин — очень неоднозначный белок, который, кончено, и выделили из общей структуры пшеничного белка, и отнесли к нерастворимым в воде, но при этом смогли определить, что он  является химически  не однородным белком, и что его можно разделить на пять фракции, обладающих различными свойствами.

Вернемся к мысли, что глиадин специально внедрили в современную пшеницу с корыстными целями. Утверждение, что глиадин – «новый белок», не терпит никакой критики, он всегда присутствовал в составе пшеничного белка как в цельном зерне, так и в уже смолотом. Вместе с тем, исключать, что современная пшеница сильно изменилась по сравнению в той, которая росла 50 лет назад, тоже нельзя. Люди всегда стремились получить более высокоурожайные и устойчивые культуры, поэтому теми или иными способами воздействовали на пшеницу и видоизменяли ее. Современная пшеница и особенно белая мука из нее, представляет собой не самый здоровый продукт, учитывая условия, в которых она растет и вещества, которыми обрабатывается. Кроме того, глиадин сам по себе  считается  стимулятором  аппетита и вместе с тем может вызывать серьезное заболевание – глютеновую энтеропатию, в результате которой страдают ворсинки кишечника (воспаляются, становятся короче) и перестают впитывать питательные вещества.

Меня это заставило задуматься и в очередной раз возрадоваться своей мельнице: в любой момент с ее помощью можно сделать муку из любого зерна, смолоть хоть горох, хоть гречку, хоть полбу вместо обычной пшеницы. Но мыслей полностью отказаться от глютена не возникло, скорее, быть более избирательной и использовать как можно более качественные муку и зерно.

Удачи вам и вкусного хлеба!

про муку

,статья

• Автор блога Хлебомолы.ру, пекарь-самоучка, по образованию журналист. 
• Печет хлеб на закваске более 10 лет с использов…

Поделитесь записью в соц. сетях

Что такое глютен, в каких продуктах содержится и почему он вреден

Продукты с надписью «без глютена» или «gluten free» становятся популярнее, СМИ говорят о вреде глютена, журналы о фитнесе публикуют безглютеновые диеты. Многие стараются отказаться от глютена, до конца не понимая, зачем это нужно.

В статье рассказали, что такое глютен, чем он полезен и вреден, в каких продуктах содержится, как влияет на похудение и кому стоит отказаться от глютена.

Что такое глютен и где содержится?

Глютен — растительный белок, который содержится в злаках и состоит из глиадина и глютенина. Именно он придает вязкость «клейковине» (от слова glue — клей) — особому веществу пшеницы, ржи и ячменя.

В каких продуктах содержится глютен?

Пшеница, рожь и ячмень, например, более чем на 70% состоят из глютена. Благодаря ему поднимается тесто и получаются вкусными все продукты, связанные с ним: хлеб, макароны, выпечка, сухие завтраки и т. п.

Глютен применяется не только в тесте, он используется как «модифицированный крахмал» или «загуститель» в соусах, кетчупах, йогуртах. То есть, везде, где нужно сделать густую консистенцию. Также клейковина применяется как консервант в мягком белом хлебе (поэтому он долго не черствеет), сосисках, пельменях, полуфабрикатах.

Список продуктов, где может содержаться глютен:

• пшеница (хлеб, макароны, выпечка)
• рожь, овес, ячмень
• сухие завтраки (кроме настоящих кукурузных хлопьев)
• колбасы
• консервы
• сладости
• густые соусы
• йогурты
• пиво
• мороженое

Список продуктов без глютена:

• белковые продукты (мясо, рыба, яйца, птица, творог)
• кефир
• сливочное и растительное масло
• мед
• крупы: гречневая, кукурузная, рисовая
• овощи (картофель, капуста, горох, огурцы)
• фрукты (яблоки, груши)
• ягоды
• варенье
• сахар

Глютен: вред и польза

Чем вреден глютен?

Глютен вреден в 2 случаях:

• непереносимость глютена
• болезнь целиакия

Для расщепления глютена необходим специальный фермент, дефицит которого приводит к непереносимости глютена. Такая болезнь называется целиакия. По статистике целиакией болеет 1% населения планеты. Из-за непереносимости глютена нарушается пищеварение, возникает дефицит железа, что может привести к другим заболеваниям. Симптомы непереносимости: вздутие живота, диарея, снижение работоспособности и ослабление иммунитета. Целиакия не излечивается, помогает только отказ от продуктов с клейковиной.

Помимо болезни, встречается гиперчувствительность к глютену. Симптомы аналогичные, но анализы могут этого не показать.

Проверить реакцию организма на глютен можно двумя способами:

• медицинские анализы
• эксперимент

Первый способ безопаснее, быстрее и точнее. Второй заключается в исключении продуктов с глютеном на несколько недель. После этого возобновите употребление глютена и наблюдайте за переменами в здоровье.

Пример меню безглютеновой диеты:

	1-й день	2-й день
Завтрак	Омлет, творог кальцинированный, каша рисовая, сыр, чай	Рыба отварная, картофельное пюре, сыр, яйцо, чай, масло
Обед	Суп-пюре из мяса, тефтели мясные паровые из говядины, каша гречневая, кисель из черники	Гречневый суп на мясном бульоне с протертой морковью, рулет мясной с рисовой кашей, желе яблочное
Полдник	Настой шиповника, кукурузные хлопья	Кисель из черники
Ужин	Каша гречневая, рыба отварная, чай, масло	Голубцы с мясом, рисом, творог, яйцо
На ночь	Кефир	Кефир

Источник: sportwiki.to

Глютен и похудение

Глютену приписывают еще одно вредное свойство — набор лишнего веса. Причиной таких выводов служит простая логическая ошибка. Отказавшись от глютена, люди начинают меньше есть хлеба, выпечки, сладостей и других калорийных продуктов с быстрыми углеводами. Из-за этого снижается общая калорийность рациона, а вес снижается. Причина лишнего веса не в глютене, а в избытке продуктов, в которых он содержится.

Интересно, что иногда переключение на продукты с маркировкой «без глютена» ведет к еще большему набору веса. В таких продуктах вместо клейковины используются жиры и крахмал, а для улучшения вкуса — сахар и вкусовые добавки.

А как же истории людей, которые исключили из рациона глютен и стали лучше себя чувствовать, достигли успехов в спорте? История все та же — логическая ошибка. Исключив из рациона выпечку, гамбургеры, пиво, пиццу и другие подобные продукты, они получили больше пользы от исключения этих продуктов, а не самого глютена.

Исследования 2017 года показали, что безглютеновая диета может нанести вред здоровым людям! Избегать глютена нужно только в том случае, когда есть медицинские показания.

Видео: что такое глютен и можно ли его есть

 

 

---

Если сайт оказался вам полезен, можете поддержать нас на Патреоне. Или выберите другой способ поддержать проект. Даже маленькая помощь — большой вклад в наше дело.

Подписывайтесь на нас в Instagram, Telegram, ЯндексДзен и Вконтакте.

что это и почему он вреден, список продуктов

Все вокруг боятся глютена, но до сих пор мало о нем знают. Сабина АГАЕВА спешит на помощь начинающим зожникам с кратким изложением про глютен: в каких продуктах содержится, кому вреден и что со всем этим делать.

“Хлеб нельзя – там глютен. Это очевидно.
Молочка – зло. Она содержит лактозу. Или казеин. В некоторых молочных продуктах даже и казеин, и лактоза, фактически Гитлер и Сталин в одной упаковке, два по цене одного.
Овсянку нельзя, там авенин.
И спаси вас боже от помидоров. Там лектины. Хуже помидоров только баклажаны. Хотя нет, картошка. В картошке и крахмал, и лектины, то есть это фактически как молочка по уровню вселенского зла.
Также не рекомендуется употреблять орехи, ибо там фитиновая кислота.
Адекватный человек не станет есть авокадо – оно, как известно, фрукт, а фрукты – яд.
Кофе для самоубийц, он повышает кортизол и норадреналин.
Хуже только виски. Не важно чем, важно, что оно как и авокадо среднего рода, хотя очевидно же, что как и кофе должно быть мужского.
Не стоит в здравом уме есть цветную капусту со товарищами. Пусть гойтрогены употребляют те, кому не дорога щитовидная железа.
Обратите внимание – в морской рыбе ртуть. В фермерской – омега-6.
Про мясо даже не буду ничего говорить, это Гитлер, Сталин, Пиночет и Пол Пот мира пищи.

Продукты не стоит жарить, чтобы избегать гликирования. Не стоит также есть еду сырой – чтобы вещества, с помощью которых растения обороняются от того, чтобы быть съеденными, не были нами съедены. Варить так же бессмысленно – разрушаются все витамины, минералы и вообще все, даже далекие звезды где-то на окраине вселенной разрушаются от нашей варки.
В принципе, можно питаться солнечной энергией, но от долгого пребывания на солнце случается фотостарение, а для соцсетей это точно верная смерть”.

Почему я цитирую пост Олены Исламкиной прежде, чем начать разговор о глютене? Да, потому что в погоне за ЗОЖ не нужно доходить до фанатизма, а, наоборот, необходимо быть легким, звонким и где-то ироничным. Мы на кето можем себе это позволить, что до остальных диет – не скажу. 

Что такое глютен

Если разношерстное ЗОЖ-сообщество и может что-то объединить, так это общий враг – глютен. Безглютеновая диета сейчас одна из самых популярных.

Согласно недавним соцопросам в США, более 30% населения активно пытается избегать глютена, даже если не имеет целиакии (тяжелой формы непереносимости глютена). При этом большинство специалистов в области питания продолжают топить за клейковину и убеждать, что она безопасна для всех, кроме тех, кто страдает целиакией. Впрочем, есть и другие эксперты, которые считают, что глютен вреден для большинства из нас.

Глютенин и глиадин – два основных белка, из которых состоит глютен. В момент, когда вы смешиваете муку с водой, эти белки обеспечивают тесту клейкую консистенцию, позволяют хлебу подняться при запекании и создают текстуру, помогающую его пережевывать.

Глютен: вред для организма

Большинство людей употребляет продукты, где содержится глютен и не догадывается, что именно он – виновник проблем со здоровьем. Особенно стоит быть начеку тем, кто страдает целиакией – чувствительностью к глютену – пшеничной аллергией. Но, конечно, этот список не ограничивается только ими.

При целиакии глютен вызывает аутоиммунный ответ: иммунная система воспринимает его как захватчика и атакует, а вместе с ним повреждает и стенки тонкого кишечника. В результате нарушается всасывание питательных веществ, появляется анемия, болезни ЖКТ, потеря веса и не только.

К слову, целиакию трудно диагностировать: некоторые не имеют пищеварительных симптомов (метеоризм, диарея/запор, мигрень, сыпь, желудочный дискомфорт), зато жалуются на усталость и анемию.

Если человек с целиакией продолжает употреблять продукты, где содержится глютен, то могут возникнуть такие осложнения, как рассеянный склероз, остеопороз, бесплодие и неврологические состояния.

Как проверить, есть ли у вас целиакия?

Сдать анализ крови. Если он положительный, то врач направит на биопсию тонкой кишки, чтобы узнать о наличии повреждений.

Если тест на целиакию отрицательный, но симптомы (боли в животе, изжога, диарея, усталость и депрессивные состояния) по-прежнему мешают жить, налицо чувствительность к глютену. Такая аллергия на глютен может вызывать:

Исследование о нецелиакийной чувствительности к глютену было опубликовано в 2017 году в Expert Review of Gastroenterology and Hepatology.

Хорошая новость: этими состояниями (даже хроническими) можно управлять с помощью диеты, борьбы со стрессом и коррекции образа жизни в целом.

Интересно: исследования показали, что исключение глютена оказывает благотворное действие при аутизме, шизофрении и эпилепсии, поскольку люди с такими заболеваниями чаще страдают целиакией. Глютен ставит под удар не только кишечник, но и мозг.

Как проверить, есть ли у вас чувствительность к глютену?

Можно попробовать следовать безглютеновой диете некоторое время, а потом вернуть в рацион продукты, где содержится глютен. Если обе манипуляции не дали никакого эффекта, то наш “злодей” не причастен к недомоганиям. Это не означает, что ваш рацион может безболезненно состоять из одних только бутербродов и макарон. Но кусочек настоящего французского багета, итальянской чиабатты или нашего “бородинского” вас точно не убьет. Если уж вы решились предаться глютеновому разврату, отдавайте предпочтение качественным натуральным продуктам.

Продукты, содержащие глютен, которых стоит избегать

• любая пища, приготовленная из пшеницы, ячменя, полбы, ржи 
• пиво и производные солода
• конфеты, торты, печенье и пироги
• хлопья для завтраков
• картошка фри
• макароны
• мясные полуфабрикаты
• готовые соусы, включая некоторые виды соевого

Внимательно изучайте этикетки: продукты, особенно обработанные, могут содержать “скрытый глютен”. 

Продукты, продаваемые с пометкой gluten-free, могут содержать следы глютена, особенно если они производились на фабрике, которая выпускает обычные продукты на основе пшеницы.

Продукты без глютена

Многие продукты по своей природе не содержат глютен:

• яйца
• мясо и птица
• рыба и морепродукты
• фрукты и овощи
• необработанные бобы
• семена и орехи
• большинство молочных продуктов
• масла
• травы и специи

Самый безопасный вариант – отдавать предпочтение продуктам, которые естественным образом не содержат глютен, поскольку в обработанных количество питательных веществ значительно меньше, а сахара и вредных добавок больше.

Больше о том, почему на кетодиете стоит избегать глютена – в курсе кетобиохакинга “Жирный шанс”.

Материалы исследований, которые упоминаются в статье:

*https://www.npd.com/perspectives/food-for-thought/gluten-free-2012.html
*https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27852116

Поделиться записью:

Что такое глютен и чем он вреден?

Глютен – это ценный растительный белок. Он содержится в пшенице, ржи, ячмене и овсе. Однако 1% населения земного шара страдает непереносимостью этого вещества — наследственным заболеванием – целиакией.

Чтобы понять, чем вреден глютен, нужно поближе познакомиться со строением кишечника. Его внутренние стенки покрыты ворсинками, которые помогают переваривать пищу и всасывать витамины, минералы и микроэлементы. Реагируя на клейковину, ворсинки разглаживаются и вместо того, чтобы полностью перевариваться, продукты проскальзывают мимо, и полезные вещества не успевают впитаться. В результате этого снижается аппетит, появляется дефицит массы тела и роста, возникают кишечные расстройства, бледность, отечность, усталость, мигрени, раздражительность. Нехватка витаминов дает о себе знать сухостью кожи, выпадением волос, ломкостью ногтей.

Итак, где содержится глютен?

Во-первых, во многих злаках — таких, как пшеница, рожь, овес, ячмень. Также под запретом напитки, приготовленные на основе этих культур (пиво, виски, водка и др.).

Во-вторых, огромное количество продуктов питания содержит так называемый скрытый глютен, добавленный в состав благодаря способности сгущать и склеивать. Например, пшеничный крахмал используется для придания густой и однородной консистенции йогуртам и мороженому. Следы глютена могут содержаться в шоколаде (особенно молочном). Клейковина становится основой для промышленных сиропов и соусов (майонез, кетчуп, соевый соус), однозначно присутствует в колбасе, сосисках, крабовых палочках. Ворсинкам могут навредить даже полграмма пшеничного белка.

Клейковина (глютен) – это практически чистый протеин: в 100 г сухого продукта — около 70 г белка. Поэтому ее часто используют как белковую добавку, например, при производстве детского питания и готовых завтраков.

А вот гречневую крупу, рис, кукурузу, сою и другие крупы есть можно — это продукты без глютена. Также глютен не содержится в молоке, яйцах, мясе, птице, рыбе и морепродуктах, любых фруктах и овощах, меде.

Здоровым людям отказываться от глютена не нужно — вреда, который глютенсодержащие продукты приносят больным целиакией, здоровым людям они не причинят. Чем больше людей отказывается от глютена, тем больше становится альтернативных продуктов без него. Но исключая клейковину из еды, производители стараются сохранить ее вкусовые качества, и в ход идут совсем не диетические заменители глютена.

Например, в хлеб приходится добавлять значительно больше жиров и сахара, чтобы он сохранял вкус, форму и не разваливался. И если сравнить калорийность двух таких хлебобулочных изделий, в том, что без глютена, будет больше жиров, углеводов и калорий, но меньше белка.

Вывод очевиден: если в продукте нет глютена, это еще не значит, что он полезен. Чтобы быть в форме, достаточно отдавать предпочтение цельным продуктам: овощам, фруктам, бобовым, орехам и семенам, рыбе, нежирному мясу и молоку, а также необработанным злакам как с глютеном, так и без него (для больных целиакией). Красивая фигура и хорошее самочувствие при таком рационе обеспечены.

Врач-гигиенист,

заведующая отделением

гигиены питания ГУ «НГЦГЭ»

                                       Игнатович Наталья Леонидовна

Глютен — что это такое? Где содержится и в чем вред для организма?

Глютен — это вещество, содержащееся в белке злаковых культур. По сути, именно глютен позволяет делать выпечку — до 30% веса пшеничной муки хлебопекарных сортов приходится именно на него. Также вещество содержится в любых продуктах питания, изготовленных с добавлением пшеницы.

В силу способности глютена задерживать углекислый газ, его употребление способно провоцировать вздутия желудка и нарушения обменных процессов кислорода — кроме этого, организм некоторых людей воспринимает глютен как вредный для метаболизма аллерген.

// Глютен — что это?

Глютен (или клейковина) — это группа белков, входящих в состав зерновых культур. Он содержится не только во всей выпечке, белом пшеничном хлебе, любых макаронах, но и в продуктах питания, изготовленных с добавлением пшеничной муки в качестве загустителя.

По сути, глютен способен задерживать углекислый газ¹. Он делает тесто пористым, что в сочетании с дрожжами дает характерную воздушность при выпечке. По этой же причине глютен повышает газообразование в желудке и вводит в привычку ощущение наполненного едой живота.

Также продукты переработки пшеницы используется в косметической индустрии. В небольших количествах глютен может содержаться в пудре, туше для ресниц, помаде, зубной пасте и шампунях. Хотя для большинства людей это безвредно, при наличии аллергии на глютен подобные продуты способны вызывать раздражение.

// Читать дальше:

В чем вред?

Необходимо разделять вред продуктов с содержанием глютена и вред самого глютена. Поскольку клейковина — это ключевой компонент пшеничной муки, она в больших количествах содержится в хлебе и в выпечке. Именно такие продукты вызывают набор лишнего веса, тогда как отказ от углеводов полезен для похудения.

С другой стороны, иммунитет некоторых людей воспринимает это вещество как аллерген, заставляя организм с ним бороться. Поскольку глютен поступает с едой, в первую очередь повреждается желудок. Нарушаются функции кишечника, понижается уровень усвоения нутриентов, ухудшается состояние кожи и внутренних покровов.

// Читать дальше:

Где содержится глютен?

Любые продукты питания, изготовленные из пшеницы, ржи и прочих зерновых культур, содержат в своем состав глютен. Считается, что средний человек употребляет от 10 до 40 г клейковины в сутки³ — большая часть приходится именно на такие продукты, как хлеб, выпечка и макароны.

Также в количествах, достаточных для возникновения аллергии, глютен может входить в состав кетчупа, соусов и даже мороженого — в этом случае он обозначаться как “модифицированный пищевой крахмал” или “гидролизованный белок”. Помимо всего прочего, частицы глютена могут попадать в продукт в процессе производства.

// Глютен — в каких продуктах содержится:

• пшеница в любом виде (хлеб, макароны)
• рожь, ячмень, овес
• многие сладости
• густые йогурты
• густые соусы
• мясные полуфабрикаты
• готовые овощные супы
• некоторые алкогольные напитки

Полная таблица продуктов с глютеном.

Список продуктов без глютена

К продуктам, не содержащим в своем составе глютен, относятся все виды мяса, рыбы, молочные продукты, яйца, псевдозлаковые культуры (прежде всего, гречка и киноа), рис, кукуруза (включая кукурузные макароны), горох и прочие бобовые, все орехи, овощи и фрукты⁴.

Однако важно понимать, что речь идет о продуктах питания без переработки — например, кукурузные хлопья могут содержать глютен, хотя чистая кукуруза его не содержит. Аналогичным образом, производство мясных полуфабрикатов подразумевает использование клейковины.

// Полный список продуктов без глютена:

• говядина, свинина, куриное и прочее мясо
• яйца
• все виды рыбы
• морепродукты
• молоко, кефир, натуральный йогурт, творог, сыр, сливочное масло
• растительные масла
• любые овощи
• рис, кукуруза (включая кукурузную муку)
• горох, соевые бобы, бобы маш, фасоль
• гречка, киноа, сорго и другие псевдозлаковые культуры
• все виды орехов и семян
• все виды ягод
• все виды фруктов и сухофруктов
• грибы
• темный шоколад
• мёд

// Безглютеновая диета — что можно есть?

Непереносимость глютена

Острая аллергия на глютен и содержащие его продукты — болезнь под названием «целиакия» — встречается примерно у 1% населения, или, в среднем, у одного человека из 100-150³. У подобных людей употребление даже незначительных доз глютена (вплоть до нескольких граммов хлеба) способно вызывать неприятные симптомы.

Нужно упомянуть, что исследования говорят о том, что непереносимость глютена — это генетическое заболевание, по своей сути схожее с непереносимостью лактозы. Говоря другими словами, если у ваших родителей или родственников наблюдается целиакия, то вы, вероятно, ей также подвержены.

Аллергия на глютен — симптомы

Большинство симптомов непереносимости глютена относятся к нарушениям работы пищеварительной системы — начиная от вздутий живота и расстройствах желудка, заканчивая хронической диарей. В большинстве случаях стул становится бледным и пенистым, у него появляется резкий неприятный запах³.

Вторичными симптомами являются головные боли, выпадение волос, снижение иммунитета и ухудшение обмена веществ. К сожалению, диагностика целиакии чаще всего затруднена, а многие страдающие ей даже не догадываются о том, что глютен вредит их организму.

Как выявить?

Простым домашним способом выявления непереносимости клейковины является переход на диету без глютена и полное исключение из рациона всего хлеба и любых других содержащих глютен продуктов на две недели, а также внимательная оценка своего самочувствия.

Последующее возвращение глютена в рацион станет показательным — особенно если вы резко начнете чувствовать его вред. Для полного восстановления микрофлоре кишечника потребуется 10-14 дней — в случае наличия аллергии на глютен, сперва вы должны почувствовать улучшение своего здоровья, затем — ухудшение.

Отдельно оговоримся, что единственным точным методом выявления аллергии на глютен является полноценный медицинский тест на целиакию.

***

Новые материалы Фитсевен, 5 раз в неделю — в telegram:

Глютен — это вещество, входящее в состав белка пшеницы. У небольшого количества людей он способен вызывать пищевую аллергию и понижение иммунитета — болезнь под названием целиакия. При этом исследования говорят о том, что употребление глютена может быть вредно и для здоровых людей.

Научные источники:

1. Molecular Oxygen and Reactive Oxygen Species in Bread-making Processes, source
2. Wheat gluten intake increases weight gain and adiposity associated with reduced thermogenesis and energy expenditure in an animal model of obesity, source
3. How much gluten is in a normal diet, source
4. Why Oats Are Safe and Healthy for Celiac Disease Patients, source
5. Gluten free-diet, source

В продолжение темы

Дата последнего обновления материала —  13 октября 2020

Что такое глютен и так ли он опасен, как нам рассказывают? | Красота и здоровье

Но давайте разбираться. В этой статье — ответы на самые частые вопросы о глютене.

Что такое глютен?

Глютен, или клейковина — это белок, который является основным компонентом пшеничной муки, а также муки из зерен таких злаковых культур, как ячмень и рожь. При взаимодействии с водой содержащиеся в муке молекулы белков глутенина и глиадина образуют клейкую вязкую массу — глютен. Именно благодаря ему из муки и воды можно получить однородное эластичное тесто.

В каких продуктах содержится глютен?

Так как глютен — это растительный белок пшеницы, ржи и ячменя, следовательно, он содержится во всех продуктах, в состав которых входят эти зерновые культуры. Это прежде всего хлеб и хлебобулочные изделия, макароны, каши, а также квас, пиво, виски и многие другие.

Например, 100 г пшеничной муки содержит в среднем 10−14 г белка, из них 3−5 г глютена; в 100 г перловой крупы — 10 г белка и 2−2,5 г глютена.

Глютен — это растительный белок пшеницы, ржи и ячменя
Фото: Depositphotos

Чем полезен глютен?

Помимо чисто прикладной способности связывать между собой все ингредиенты выпечки и макаронных изделий, глютен обладает целым набором полезных для организма человека веществ.

• Во-первых, глютен — это белок, то есть основной строительный материал наших мышц.
• Во-вторых, глютен содержит незаменимые (то есть не вырабатываемые организмом) аминокислоты, а также помогает усваиваться витаминам В и D и минералам — прежде всего, железу и магнию.
• Кроме того, глютен обладает ценными питательными свойствами, нормализует уровень гемоглобина, помогает организму восстановиться после травм и операций, поэтому мы видим его в составе спортивного и лечебного питания.

Что такое непереносимость глютена?

Организм некоторых людей воспринимает глютен как чужеродное вещество. Непереносимость, или аллергия на клейковину, может быть в двух формах.

• Первая — это врожденная непереносимость. Эта форма является действительно серьезным заболеванием, носящим название целиакия. В организме таких людей не продуцируется фермент глиадинамидаза для расщепления белка глиадина, входящего в состав глютена.

Целиакией, по данным Всемирной организации здравоохранения на 2005 год, страдает около 1% населения земли. Пациенты с диагнозом целиакия вынуждены всю свою жизни придерживаться строгой безглютеновой диеты.

• Вторая форма — это приобретенная непереносимость, или глютеновая энтеропатия. Механизм заболевания идентичен и также связан с недостаточностью выработки ферментов.

Кроме того, в настоящее время наблюдается просто всплеск состояний и симптоматики, связанных с непереносимостью глютена даже у людей, не имеющих в целом проблем со здоровьем.

Целиакией страдает около 1% населения земли
Фото: Depositphotos

Почему непереносимость глютена стала проблемой для современного человечества?

На мой взгляд, проблема состоит не в употреблении глютена как такового, а в его количестве. Речь идет о так называемом «скрытом» глютене. После того как глютен был выделен и синтезирован в чистое вещество, его способность «склеивать» вещества в однородную массу получила широкое распространение в пищевой промышленности.

Серый порошок без вкуса и запаха, дополнительно добавленный в муку, улучшает внешний вид хлеба и позволяет продукту дольше оставаться свежим. В качестве загустителя глютен используется при производстве майонеза, йогуртов, творога, мороженого, различных соусов, кетчупов, колбасных изделий.

Таким образом, глютен можно найти практически во всех продуктах питания, изготовленных промышленным способом. «Модифицированный пищевой крахмал», «текстурированный растительный белок», «гидролизованный белок» — за всеми этими названиями, в основном, «скрывается» клейковина пшеницы.

Получается, съев на завтрак булочку, на обед — сосиску с макаронами и кетчупом, на ужин — творог со сметаной и перекусив в течение дня пшеничными хлопьями, мы получаем ударную дозу глютена, с которой подчас даже в целом здоровому организму справиться не под силу.

Сосиски с макаронами, безобидные на первый взгляд, содержат большую дозу глютена
Фото: Depositphotos

Чем опасен «скрытый» глютен?

В разумном количестве и натуральном виде вред от зерновой клейковины минимален по сравнению с ее полезными свойствами. Тем не менее злоупотребление продуктами со «скрытым» глютеном приводит к сбоям пищеварительной системы.

Непереработанные остатки вещества накапливаются на стенках кишечника, склеивая ворсинки слизистой оболочки, в результате чего, с одной стороны, нарушается процесс всасывания питательных веществ, а другой — выведение вредных веществ, что приводит к одновременному истощению и интоксикации организма.

Каковы симптомы непереносимости пшеничного белка?

Врожденная непереносимость (целиакия) проявляется достаточно рано и диагностируется у детей первого года жизни, после введения прикормов.

• Основные симптомы индивидуальной аллергии на белок злаковых культур проявляются со стороны органов пищеварения: дискомфорт, тяжесть, вздутие живота, нарушение пищеварения, хронический запор или диарея.
• В дальнейшем к ним могут присоединиться проблемы с иммунитетом, истощение, головные боли, слабость.

Учитывая широкую симптоматику, постановка диагноза «непереносимость глютена» во взрослом возрасте крайне затруднена. Кроме того, как правило, подобное состояние часто связано с общими проблемами пищеварительной системы и проходит после исключения из рациона глютенсодержащих продуктов.

Если вы отмечаете у себя наличие вышеуказанных симптомов, попробуйте на некоторое время отказаться от продуктов с глютеном. Возможно, проблема носит эпизодический характер. Микрофлора кишечника в среднем восстанавливается за 10−14 дней, но если после возвращения клейковины в рацион ваше состояние все так же ухудшается — есть повод для визита к врачу-гастроэнтерологу.

Если наблюдаете расстройство пищеварения, попробуйте на 2 недели отказаться от продуктов с глютеном
Фото: Depositphotos

Можно ли похудеть на безглютеновой диете?

Режим питания, исключающий употребление глютена, — это пожизненная диета для людей, страдающих непереносимостью этого белка. Но так ли она необходима в целом здоровым людям?

Для них, здоровых, основным побочным эффектом от употребления глютена может стать избыточный вес, так как большую часть глютенсодержащих продуктов составляют хлебобулочные, макаронные изделия и полуфабрикаты.

В этом смысле, конечно, исключение из рациона данного вида продуктов окажет свой положительный эффект. Однако и продукты без глютена имеют свои особенности. Например, для того, чтобы улучшить внешний вид и вкусовые качества кондитерских изделий без пшеничной муки, производителям приходится добавлять больше жира и сахара, что, естественно, не делает такой продукт более полезным и подходящим для здорового питания.

Просто о генах. Гены и глютен

Собираетесь позавтракать? Внимание! Сегодняшний пост с сокрушительно большим содержанием глютена. А так ли это важно знать, когда вы выбираете хлебцы или муку в магазине? Или это очередная маркетинговая уловка, заставляющая покупать более дорогие продукты с маркировкой «без глютена»? Сегодня разберемся. Заодно расскажу, почему развивается непереносимость глютена и причем тут генетика.

Глютен – это смесь белков. Необычных белков, ведь они используются злаковыми растениями для запасания, почти как консервы – человеком. Консервы долго хранятся без снижения качества содержимого, потому что используются специально подобранные добавки, предотвращающие разложение. Так же и глютен: аминокислоты в глютене так подобраны природой, что белок может очень долго храниться в клетке, не разрушаясь.

Интересно, что человек совершенно не способен расщеплять некоторые виды глютена, в частности – глиадин. Почему? Все очень просто: злаки издавна служили человеку именно источником углеводов, а не белка. Способность расщеплять глютен не дала бы нам серьезных преимуществ, поэтому и не возникла в ходе эволюции. Не будучи переваренным, глютен в неизменном виде спокойно добирается до кишечника. И у некоторых людей творит тут свои темные делишки.

Или не творит. Не торопитесь выкидывать свои блины и сырники в помойку. Непереносимость глютена встречается лишь у одного 1% людей (примечание для скептиков: включая лёгкие формы). И главную роль в развитии непереносимости играют молекулы, закодированные генами HLA-DQA1 и HLA-DQB1. Если иммунная система человека – это органы правопорядка, то HLA-DQA1 и HLA-DQB1 – это два напарника полицейских, которые всюду следуют вместе на своей служебной машине-лимфоците.

Вообще, генов HLA очень много: есть криминалисты, спецназ, и даже сотрудники отдела внутренних расследований. Наш HLA-DQ-тандем из уголовного розыска. Они непрерывно патрулируют стенку кишечника в поисках нарушителей. У бравых ребят из HLA есть список примет самых грозных бандитов, однако далеко не у всех людей иммунная система располагает приметами глиадина.

В одно прекрасное утро вы съедаете круассан, который, конечно же, содержит немного глиадина. Глютен – это чужеродные белки для нашего организма, поэтому HLA-DQA1 и HLA-DQB1 тут же проводят досмотр чужака и «пробивают» его по своей базе, как только тот оказывается у вас в кишечнике. Здесь события могут развиваться по двум сценариям. Если приметы глиадина не содержатся в базе, то он свободен и его дальнейшая судьба нам неизвестна. Важно только то, что непереносимость не развивается. Другое дело, если глиадин опознан как нарушитель.

Если ваши ребята из HLA используют базу данных версии DQ2 или DQ8, то начинается самое интересное. Парочка HLA-DQA1 и HLA-DQB1 крепко вцепляется в глиадин и конвоируют его на своем служебном-лимфоците главному инспектору уголовного розыска – Т-лимфоциту с CD4 погонами. Вопреки высокому положению Т-лимфоцит не очень сообразителен и сдержан. Как только он видит задержанного глиадина, то тут же начинает палить во все стороны воспалительными молекулами калибра IL18.

Мало того, что трассирующие во все стороны IL18 повреждают клетки кишечника напрямую, на пальбу прибывает подкрепление спецназа: парни в масках изымают дело у инспектора и быстро синтезируют антитела к глиадину. Спецназ – суровое подразделение и проводит серьезную зачистку всех мест, где побывал глиадин. Поэтому антитела вырабатываются еще и к клеткам кишечника. Клетки погибают, всасывание нарушается, и развивается непереносимость глютена.

Не забывайте, что по такому сценарию события развиваются лишь у 1% людей. Очень легко убедиться в том, что у вас нет непереносимости глютена в данный момент: достаточно сдать анализ крови на антитела к эндомизию и трансглутаминазе.

 

Читать далее «Просто о генах. Гены и витамины»

Автор: Дмитрий Никогосов

Важность H-связывания в выравнивании белков глютенина (от …

До наступления эры генома пшеницы был проведен широкий спектр исследований, чтобы понять химический состав и функции запасных белков пшеницы, которые являются Основными определяющими факторами пшеничной муки являются пригодность пшеничной муки для различных конечных продуктов, таких как хлеб, лапша и пирожные.Протеин зерна пшеницы делится на глютеновые и неглютеновые фракции, а качество переработки пшеницы в основном зависит от фракций глютена.Клейковина обеспечивает уникальную растяжимость и эластичность теста, которые необходимы для различных конечных продуктов из пшеницы. Между остатками цистеина образуются дисульфидные связи, которые являются химической основой физических свойств теста. В зависимости от экстрагируемости с помощью SDS белок зерна делится на неэкстрагируемый с помощью SDS полимерный белок (UPP) и полимерный белок, экстрагируемый с помощью SDS. Процент UPP положительно связан с образованием дисульфидных связей в матрице теста. В эпоху генома пшеницы должны быть нацелены новые глютенины с длинными повторяющимися центральными доменами, которые содержат большое количество согласованных гексапептидных и нонапептидных мотивов, а также высокое содержание остатков цистеина и глутамина.1 Классификация белков зерна пшеницы Белки зерна пшеницы обычно делятся на глютеновые и неглютеновые (рис. 1). И глютен, и неглютеновые белки расположены в основном в зародышах, алейроновом слое и эндосперме зерна, причем эндосперм содержит большую часть глютена. Белковая фракция глютена составляет около 85% от общего белка зерна. По растворимости в водных спиртах и ​​растворах кислоты глютены делятся на полимерные глютенины и мономерные глиадины в пропорции 40% и 60% соответственно [1].В соответствии с распределением молекулярной массы глютенины подразделяются на субъединицы глютенина с высокой молекулярной массой (70000-

Да) и субъединицы глютенина с низкой молекулярной массой (20000-45000 Да) (HMW-GS и LMW-GS), на долю которых приходится 40% и 60% состава глютенина соответственно. В зависимости от порядка подвижности при электрофорезе при низком pH мономерные глиадины подразделяются на α / β-, g- и w-глиадины, которые составляют примерно 55%, 30% и 15% фракций глиадина, соответственно [2,3] . К неглютеновому белку относятся альбумины (водорастворимый белок) и глобулины (солерастворимый белок).В основном это биохимические функциональные белки, такие как шапероны и ферменты, которые регулируют накопление и синтез запасных белков и рост зерна [4,5]. 2 Варианты протеина глютена пшеницы Глютен является основным компонентом запасных протеинов зерна мягкой пшеницы и составляет 85% от общего количества. Они в основном отвечают за качество обработки пшеничного теста и были одними из первых белков, выделенных и изученных людьми. Их биологическая функция заключается в обеспечении источников углерода, азота и энергии для прорастания семян и роста рассады.Мутации или молчание таких генов не являются летальными для растения, поэтому давление эволюционного отбора на эти гены намного ниже, чем для функциональных генов [6]. В результате эти гены могут накапливать больше мутаций, что делает их идеальными модельными молекулами для изучения ряда фундаментальных биологических процессов [7-10]. Стоит отметить, что предыдущая работа была в основном сосредоточена на прикладных аспектах использования этих белков для повышения качества конечного продукта пшеницы. Их значение в теоретических исследованиях в значительной степени игнорировалось.Пока только Zhang et al. [8] сообщил о биологической функции, отличной от функции накопления глютена, противогрибковой функции недавно идентифицированного специального белка глютена, а именно, подобного авенину белка, который очень похож на глиадины в

глютенине — обзор | Темы ScienceDirect

Глютен

Глютен — это эластичная масса, которая остается, когда пшеничное тесто промывается для удаления гранул крахмала и водорастворимых компонентов. На практике термин глютен относится к фракции нерастворимого в воде белка, хотя также присутствуют липиды (до 10%) и некоторые нерастворимые в воде крахмалы.В зависимости от тщательности промывки сухое твердое вещество содержит 75–85% протеина, который играет ключевую роль в определении уникальных хлебопекарных качеств пшеницы, придавая тесту водопоглощающую способность, когезию, вязкость и эластичность. ⁸ Однако с физиологической точки зрения белки глютена появляются в эндосперме зерна пшеницы, и их функция заключается в хранении углерода, азота и серы для поддержки прорастания семян и роста проростков. Белки глютена не имеют другой известной биологической роли, и их вязкоупругие свойства в тесте, по-видимому, являются чисто случайным следствием их первичной структуры. ^2,9 Кроме того, белки глютена способны вызывать одну из наиболее распространенных чувствительных к пище энтеропатий у людей: глютеновую болезнь. Следовательно, глютен также является обычно используемым термином для комплекса нерастворимых в воде белков, которые вредны для пациентов с CD. ¹⁰

Белки глютена являются одними из самых сложных белковых сетей в природе, поскольку они содержат множество различных белковых компонентов и различаются в зависимости от генотипа, условий выращивания и технологических процессов. ⁸ Традиционно белки глютена делятся на две группы в зависимости от их растворимости в водно-спиртовых растворах (например, 60% этаноле): растворимые глиадины и нерастворимые глютенины. Фракция глиадина состоит из различных высокогомологичных мономерных белков (28–70 кДа), которые разделены в соответствии с их электрофоретической подвижностью на три семейства: α / β-, γ- и ω-глиадины. ^8,11,12 Гидратированные глиадины в основном влияют на вязкость и растяжимость тестовой системы.Напротив, глютенины, нерастворимая в спирте фракция глютена, представляют собой большие агрегированные белки, связанные межцепочечными дисульфидными связями. Эти крупные полимерные структуры отвечают за прочность и эластичность теста и делятся на глютенины с низкой молекулярной массой (30–60 кДа) и высокой молекулярной массой (80–120 кДа). ^8,11,12 Следовательно, глютен — это двухкомпонентный клей, в котором глиадины можно рассматривать как пластификатор или растворитель для глютенинов. Обе фракции являются белками проламина и вносят важный вклад в реологические свойства теста, но их функции различны. ⁸ Название «проламин» было первоначально основано на наблюдении, что эти белки имеют многочисленные повторяющиеся последовательности, богатые аминокислотами пролина и глутамина. ³ Эта характерная первичная структура играет важную роль в физико-химических свойствах глютена и отвечает за устойчивость белков глютена к протеазам пищеварения человека. Еще одна важная аминокислота для структуры и функции глютена — цистеин. Хотя цистеина не так много в аминокислотных последовательностях белков глютена, это чрезвычайно важно, потому что он образует внутрицепочечные дисульфидные связи внутри белка или межцепочечные дисульфидные связи между белками. ^8,13,14

Однако глютен — это общий термин, не ограничивающийся только белками пшеницы. Запасные белки с аминокислотным составом, подобным фракции глиадина пшеницы, были идентифицированы в ячмене и ржи (называемые гордеинами и секалинами соответственно). Эти злаки эволюционно родственны пшенице, принадлежат к трибе Triticeae и обладают общими характеристиками. И гордеин, и проламины секалина обладают свойствами, аналогичными белкам глиадина, и часто включаются в широкий термин глютен. ^4,15 Кроме того, различные сорта пшеницы, такие как камут, эммер или полба, и гибридные злаки, полученные из скрещивания пшеницы и ржи, такие как тритикале, имеют те же характеристики, что и их предшественники. По этой причине термин глютен используется не только для проламинов пшеницы, но и для белков ячменя, ржи, камута, твердых сортов, эммера, полбы и тритикале. ^4,16,17 Все эти белки способны запускать патологический процесс БК. Напротив, обсуждаются другие родственные злаки, такие как овес: многие эксперты считают их безопасными, потому что большинство пациентов с БК переносят овес без каких-либо признаков воспаления кишечника, но другие предупреждают, что этот злак может иметь потенциально токсический эффект. ^15,16,18 Недавние исследования показали, что побочные эффекты овса тесно связаны с его разновидностью. ¹⁹

Глютенин — обзор | Темы ScienceDirect

Химия белков глютена

Запасные белки злаков состоят из множества компонентов, которые откладываются исключительно в эндосперме ядер. Их единственная биологическая функция — снабжать рассаду азотом и аминокислотами во время прорастания. В соответствии с этой функцией они уникальны по своему аминокислотному составу (высокое содержание глутамина и пролина) и последовательностям (часто повторяющиеся единицы).Традиционно запасные белки зерновых подразделяются на две фракции в зависимости от их растворимости в водно-спиртовых растворителях: растворимые проламины и нерастворимые глютелины (Osborne, 1907). Фракции проламина содержат мономерные и олигомерные белки, а фракции глутелина содержат полимерные белки.

Запасные белки злаков, токсичных для глютеновой болезни, были тщательно исследованы с помощью различных методов разделения (например, SDS-PAGE, кислотного PAGE, SE-HPLC, RP-HPLC, капиллярного электрофореза) и охарактеризованы определением аминокислотного состава, молекулярной массы, и частичные или полные аминокислотные последовательности (обзор Wrigley et al., 2004). Результаты показали, что пшеница, рожь, ячмень и овес частично обладают гомологичными запасными белками, что очень хорошо отражает ботаническое родство этих злаков. В соответствии с общими структурами они были разделены на три группы: (1) группа с высокой молекулярной массой (HMW), (2) группа со средней молекулярной массой (MMW) и (3) группа с низкой молекулярной массой. группа веса (LMW), последняя является основной группой для всех четырех злаков (Shewry and Tatham, 1990; Wieser, 1994). Структурные данные для представителей разных групп и типов представлены в таблице 3.1.

Таблица 3.1. Характеристика типов запасных белков пшеницы, ржи, ячменя и овса

10

, 2 ^* глиадин 9010 сек -2 ^d

41

3

					Частичный аминокислотный состав (мес.)%)
Группа / тип	Код a	Остатки	Состояние b	Повторяющаяся единица c	Q	P	F + Y	G	C
Группа HMW
HMW-GS x	Q6R2V1	815	a	QQPGQG (72x)	36	13	5.8	20	0,5
HMW-GS y	Q52JL3	637	a	QQPGQG (50 x)	32	11	5,5	18
HMW-secalin x	Q94IK6	760	a	QQPGQG (66 x)	34	15	6,7	20		0,5
HMW4 900	716	a	QQPGQG (60x)	34	12	5.0	18	1,1
D-hordein	Q40054	686	а	QQPGQG (26x)	26	11	5,5	16	Группа MMW
ω5-глиадин	Q402IS	420	м	(Q) QQQFP (65x)	53	20	10		0,7	0,0 99
Q6DLC7	373	м	(QP) QQPFP (42x)	42	29	9.9	0,8	0,0
ω-секалин	004365	338	м	(Q) QPQQPFP (32x)	40	29	8,6	0,6	0,056 0,0	C-hordein	Q4005S	327	м	(Q) QPQQPFP (36x)	37	29	9,4	0,6	0,0
LMW группа / β-глиадин										Q9M4M5	273	м	QPQPFPPQQPYP (5x)	36	15	7.4	2,6	2,2
γ-глиадин	Q94G91	308	m	(Q) QPQQPFP (15x)	36	18	5,2 2,6	2.9
LMW-GS	Q52NZ4	282	a	(Q) QQPPFS (11x)	32	13	5,7	3,2	2,8
Q41320	—	м	QPQQPFP	—	—	—	—	—
γ-75k-secalin	Q9102	QQPQQPFP (32x)	38	22	6.1	1,6	2,1
γ-гордеин	P17990	286	м	QPQQPFP (15x)	28	17	7,7	3,1	7,7	3,1		3,1	B-hordein	P06470	274	a	QQPFPQ (13x)	30	19	7,3	2,9	2,9
Avenin	9099 2	PFVQQQQ (3 шт.)	33	11	8.4	2,0	3,9

Группа HMW содержит субъединицы HMW глютенина (HMW-GS) (пшеница), HMW секалины (рожь) и D-гордеины (ячмень). Секалины HMW-GS и HMW можно разделить на x- и y-типы. Молекулярная масса этих белков колеблется от 70 до 90 кДа. Их аминокислотный состав характеризуется высоким содержанием глутамина, глицина и пролина, которые вместе составляют около 70% от общего количества остатков. Они состоят из трех структурных доменов: неповторяющегося N-концевого домена примерно из 100 остатков, неповторяющегося С-концевого домена примерно из 40 остатков и повторяющегося центрального домена длиной 400-700 остатков.Центральный домен содержит повторяющиеся гексапептиды, такие как QQPGQG ² , в качестве основы со вставленными гексапептидами, такими как YYPTSP, и трипептидами, такими как QQP или QPG. Неповторяющиеся N- и C-концевые домены содержат гораздо меньше глутамина, глицина и пролина и больше аминокислотных остатков с заряженными боковыми цепями и, в частности, цистеина, который образует межцепочечные связи через дисульфидные связи. В нативном состоянии белки группы HMW агрегированы и трудно экстрагируются водными спиртами.

Группа MMW включает гомологичные ω1,2-глиадины (пшеница), ω-секалины (рожь) и C-гордеины (ячмень) и уникальные ω5-глиадины (пшеница). Их молекулярная масса составляет от 40 до 50 кДа. Они имеют несбалансированный аминокислотный состав, характеризующийся высоким содержанием глутамина, пролина и фенилаланина, которые вместе составляют около 80% от общего количества остатков. Большинство участков аминокислотных последовательностей состоят из повторяющихся единиц, таких как (Q) QPQQPFP или (Q) QQQFP. Поскольку цистеин обычно отсутствует, белки группы MMW встречаются в виде мономеров и полностью экстрагируются водными спиртами.

Члены группы LMW можно разделить на мономерные белки, включая α / β- и γ-глиадины (пшеница), y-40k-секалины (рожь), γ-гордеины (ячмень) и авенины (овес), а также агрегативные белки, включая субъединицы низкомолекулярного глютенина (LMW-GS) (пшеница), y-75k-секалины (рожь) и B-гордеины (ячмень). Их молекулярная масса находится в диапазоне 30-40 кДа, за исключением y-75k-секалинов (молекулярная масса около 50 кДа) и авенинов (молекулярная масса около 22 кДа). Все эти белки имеют N-концевой домен, богатый глутамином, пролином и ароматическими аминокислотами (фенилаланин, тирозин), и C-концевой домен с более сбалансированным аминокислотным составом и с большинством остатков цистеина.Длина обоих доменов варьируется от типа к типу. γ-глиадины, y-40k-секалины и γ-гордеины гомологичны, имея часто повторяющиеся единицы, такие как QPQQPFP, и четыре внутрицепочечные дисульфидные связи в С-концевом домене. α / β-глиадины уникальны для пшеницы; их N-концевой домен характеризуется повторяющимися единицами, такими как QPQPFPPQQPYP, а С-концевой домен содержит три внутрицепочечных дисульфидных связи. Большинство белков α / β- и γ-типа встречаются в виде мономеров и экстрагируются водными спиртами.Небольшое количество этих белков имеет нечетное количество остатков цистеина из-за точечных мутаций в генах и появляются либо во фракции растворимого в этаноле олигомерного проламина, либо во фракции нерастворимого в этаноле полимерного глутелина.

Авенины — самые маленькие белки в группе LMW из-за укороченного N-концевого домена всего с тремя повторяющимися единицами (PFVQQQQ). С-концевой домен частично гомологичен доменам α / β- и γ-типов, а частично уникален, имея богатые глутамином повторяющиеся последовательности, такие как QPQLQQQVF.LMW-GS, γ-75k-секалины и B-гордеины представляют собой агрегированные белки, образующие по меньшей мере одну межцепочечную дисульфидную связь с другими белками. N-концевой домен LMW-GS характеризуется повторяющимися единицами, такими как QQPPFS, а C-концевой домен включает три межцепочечные дисульфидные связи. Один остаток цистеина на N-конце и один цистеин в C-концевом домене образуют межцепочечные связи.

y-75k-Secalins гомологичны y-40k-Secalins за исключением того, что N-концевой домен намного длиннее и содержит остаток цистеина, образующий межцепочечные связи.B-гордеины гомологичны γ-гордеинам, но образуют как внутри-, так и межцепочечные дисульфидные связи.

Gluten- BakeInfo (Исследовательский фонд хлебопекарной промышленности)

Хотя говорится о содержании глютена в муке, на самом деле глютен как таковой в муке не содержится.Вместо этого в муке присутствуют два основных белковых компонента, которые в сочетании с водой образуют глютен.
Эти два белка называются глиадином и глютенином, и каждый из этих белков имеет разные свойства, которые в конечном итоге придают глютену его свойства. Глиадин и глютенин вырабатываются только злаковыми растениями, при этом пшеница содержит самый высокий уровень этих белков по сравнению с другими зерновыми культурами, например, рожью или ячменем.

• Глиадин очень липкий во влажном состоянии, очень растяжимый и придает клейковине свойства адгезии.
• Глютенин — это большой и сложный белок, придающий тесту прочность и эластичность.

Когда к муке добавляют воду и перемешивают, эти белки поглощают воду, что также называется гидратированием. Затем глиадин и глютенин объединяются с образованием белка под названием GLUTEN .

Глютен — это твердое, эластичное и эластичное вещество, которое может растягиваться и подниматься под действием разрыхлителя или дрожжей. Когда мука смешивается с водой, клейковина набухает, образуя непрерывную сеть из тонких нитей.

После двух часов повышения уровня клейковины пряди клейковины образуют решетку, так как тесто достигает необходимого размера. (Вид с электронного микроскопа).

Эта сеть формирует структуру хлебного теста и отвечает за текстуру хлеба, как мы ее знаем. Это потому, что глютен имеет четыре важных свойства:

1. впитывает воду в два раза больше своего веса
2. липко
3. расширяемый; это означает, что он будет растягиваться при вытягивании
4. эластичен; при растяжении он вернется почти к своему первоначальному размеру.

Эти четыре свойства глютена в тесте делают пшеницу пригодной для выпечки хлеба.

границ | Что такое глютен? Почему он особенный?

Введение

Пшеничный глютен был одним из первых белков, которые стали предметом научных исследований Якопо Беккари (профессор химии Болонского университета) в своей статье «De Frumento» (О зерне) 1745 года (1, 2). С тех пор он был детально изучен химиками-зерновыми из-за его роли в создании квасного хлеба, других хлебобулочных изделий, макаронных изделий и лапши.Эти свойства лишь в очень ограниченной степени присущи родственным злакам (ячменю и ржи). Следовательно, глютен лежит в основе производства основных продуктов питания для значительной части населения мира, особенно в зонах с умеренным климатом.

Хотя глютен был идентифицирован как триггер целиакии почти 70 лет назад (3), интерес к глютену за пределами научного сообщества ограничивался теми, кому не посчастливилось страдать от целиакии до начала нынешнего века, когда наблюдался взрывной рост интерес, особенно в популярной прессе и социальных сетях.Например, поиск в Google, выполненный в декабре 2018 года, дал почти 400 миллионов обращений менее чем за минуту. Этот интерес, конечно, связан с предполагаемой ролью глютена в запуске ряда побочных реакций, при этом значительная часть населения во многих странах выбирает безглютеновую диету или диету с низким содержанием глютена. Однако, несмотря на такой массовый интерес, мало кто имеет четкое представление о самом глютене: что это такое, каково происхождение, почему он особенный?

В этой статье, которая является частью специальной исследовательской темы «Глютен от растения к тарелке: последствия для людей с глютеновой болезнью», дается широкий обзор глютена пшеницы, включая его синтез и отложение в развивающемся зерне, структурах и т.д. и эволюционные отношения входящих в его состав белков, и его уникальные свойства, которые используются при переработке зерна, с уделением особого внимания особенностям, которые имеют отношение к его роли в запуске целиакии.Он не охватывает другие воздействия белков пшеницы на здоровье человека, в частности аллергию и нечувствительность к глютену без целиакии (NCGS), которые обсуждаются в других недавних обзорных статьях (4, 5).

Что такое глютен?

Глютен определяется на основе его происхождения и растворимости

Клейковина классически определяется как в значительной степени белковая масса, которая остается, когда тесто, приготовленное из пшеничной муки и воды, осторожно промывается в избытке воды или разбавленного раствора соли для удаления большей части крахмала и растворимого материала (6).Оставшийся материал, который был описан как «каучукоподобный», содержит около 75–80% белка в пересчете на сухое вещество, в зависимости от того, насколько хорошо материал промыт. Следовательно, «белки глютена» определяются как те, что присутствуют в этой массе, и, поскольку аналогичный материал нельзя выделить из теста, приготовленного из муки других злаков, белки глютена ограничены зерном пшеницы (виды рода Triticum ). Однако родственные белки присутствуют в других злаках (как обсуждается ниже), и они часто называются глютеном в неспециализированной литературе и в более широких популярных средах.

Точнее, глютен и родственные ему белки из других злаков классифицируются как «проламины». Это название было придумано Т. Осборн, отец химии растительных белков, работал на сельскохозяйственной экспериментальной станции Коннектикута с 1886 по 1928 год. За это время он опубликовал около 250 статей, в том числе исследования белков семян 32 видов. Это позволило ему разработать широкую классификацию белков, основанную на их экстракции в ряде растворителей (7). Эта экстракция часто выполняется последовательно (и называется «фракционированием Осборна») с четырьмя фракциями Осборна, называемыми альбуминами (растворимыми в воде), глобулинами (растворимыми в разбавленном физиологическом растворе), проламинами (растворимыми в 60–70% спирте) и глютелинами ( не растворим в других растворителях, но может быть экстрагирован щелочью).Первые две фракции легко различить, и названия все еще используются, в то время как проламины были признаны как определенная группа, присутствующая только в зерновых культурах, причем название основано на их высоком содержании пролина и амидного азота (теперь известно, что они производятся из глютамина). ). Этой фракции даны специфические названия у разных видов злаков: глиадин в пшенице, гордеин в ячмене, секалин в ржи, зеин в кукурузе и т. Д.

Однако конечную фракцию (глютелин) определить труднее, поскольку она фактически включает все белки, которые нерастворимы в трех предыдущих растворителях, но могут солюбилизироваться в условиях экстремального pH.Фактически, теперь известно, что глютелины содержат смесь неродственных белков, включая нерастворимые структурные и метаболические белки, такие как те, которые связаны с мембранами и клеточными стенками. Однако эти белки присутствуют только в небольших количествах, и в пшенице (и большинстве других зерновых) основными компонентами глютелина являются субъединицы проламина, которые не экстрагируются смесями спирт / вода из-за их присутствия в виде высокомолекулярных полимеров, стабилизированных межцепочечными связями. дисульфидные связи. В пшенице эти белки называются глютенином и присутствуют примерно в равных количествах с растворимыми в спирте глиадинами, две группы которых составляют глютен.

Белки глютена являются основной фракцией белков хранения

Белки глютена — это основная группа белков, которые хранятся в зерне для поддержки прорастания и развития проростков. Они ограничены в распространении крахмалистыми клетками эндосперма зерна и не были обнаружены ни в каких других тканях зерна или растения. Их путь и механизмы синтеза и отложения были подробно изучены [см. Tosi (8)], но здесь особенно важны два момента.Во-первых, они изначально откладываются в дискретных белковых телах, которые сливаются на более поздних стадиях развития зерна, образуя непрерывную матрицу, окружающую гранулы крахмала (рис. 1А). Эта матрица образует непрерывную белковую сеть внутри клетки, что может быть обнаружено, когда крахмал удаляется из частицы муки путем ферментного переваривания (рис. 1B). Легко представить себе, как белковые сети, присутствующие в отдельных клетках, могут быть объединены во время замеса теста, чтобы сформировать непрерывную глютеновую сеть в тесте.

Рисунок 1 . Происхождение пшеничной клейковины. (A) Просвечивающая электронная микроскопия крахмалистых клеток эндосперма на поздней стадии развития зерна (46 дней после цветения) показывает, что отдельные белковые тела слились, образуя непрерывный белковый матрикс. Взято из Shewry et al. (9) с разрешения, предоставленного доктором М. Паркером (IFR, Норвич, Великобритания). (B) При переваривании частицы муки для удаления крахмала обнаруживается непрерывная белковая сеть.Взято у Amend и Beauvais (10) с разрешения. (C) Поперечный срез области долей развивающегося зерна пшеницы, окрашенный толуидиновым синим, чтобы показать структуру ткани и депонированный белок (синим цветом). Рисунок любезно предоставлен Кристиной Санчис Гритч и Паолой Този (Rothamsted Research).

Второй важный момент заключается в том, что белки глютена неравномерно распределены в крахмалистых клетках эндосперма, но обогащены внешними 2–3 слоями клеток (которые называются субалейроновыми клетками).Это проиллюстрировано на рис. 1С, на котором показан участок крахмалистых клеток эндосперма и внешних слоев доли зерна на поздней стадии развития, окрашенных толуидиновым синим, чтобы показать белок. Фактически, Кент (11) подсчитал, что содержание белка в клетках крахмалистого эндосперма варьируется более чем в 4 раза, от 45% в субалейроновых клетках до 8% в центральной области. Кроме того, состав белка глютена также варьируется: процент высокомолекулярных субъединиц глютенина (HMW-субъединицы) увеличивается, а доля низкомолекулярных (LMW) субъединиц и глиадинов (кроме ω-глиадинов) уменьшается (эти типы белков обсуждаются. ниже) (12).Эти градиенты в составе в некоторой степени отражаются в содержании и составе белков глютена в потоках муки, производимых коммерческой вальцовой мельницей, а это означает, что эти фракции также могут различаться по своему влиянию на здоровье (13).

Последствия целиакии

Фракционирование путем обычного измельчения в сочетании с измельчением (истирание) или шелушением (трением) может привести к потокам муки, которые обогащены или обеднены глютен-активными белками. Использование жизненно важного глютена (который коммерчески производится для обогащения пищевых продуктов) также имеет значение.Он будет содержать все белки глютена, присутствующие в муке происхождения, но также может содержать другие биологически активные белки в качестве «попутчиков».

Белки глютена

Глютен включает несколько родственных семейств белков, кодируемых мультигенными семьями

Фракция белка глютена представляет собой сложную смесь компонентов, которые можно разделить на группы с помощью электрофореза. Электрофорез глиадинов при низком pH разделяет четыре группы полос, называемых (с точки зрения уменьшения подвижности) α-глиадинами, β-глиадинами, γ-глиадинами и ω-глиадинами.Однако сравнение аминокислотных последовательностей показывает, что α- и β-глиадины образуют единую группу, иногда называемую глиадинами α-типа.

Полимеры глютенина слишком велики, чтобы их можно было разделить с помощью обычного электрофореза, но уменьшение межцепочечных дисульфидных связей, которые стабилизируют полимеры, позволяет разделить субъединицы с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (SDS-PAGE) на две группы полос, назвали субъединицы HMW и LMW. Последняя группа может быть далее подразделена на основную группу компонентов (субъединицы LMW B-типа) и две второстепенные группы (C-тип и D-тип).

Сравнение аминокислотных последовательностей этих групп компонентов белка глютена проясняет их отношения, показывая, что субъединицы HMW и ω-глиадины образуют дискретные группы, а α-глиадины, γ-глиадины и субъединицы LMW B-типа образуют третью группу. . Минорные группы субъединиц LMW C-типа и D-типа, по-видимому, являются модифицированными формами глиадинов, в которых мутации с образованием остатков цистеина позволяют их включать в полимеры глютенина, при этом субъединицы LMW C-типа являются модифицированными α-глиадинами или γ-глиадинами. и модифицированные ω-глиадины D-типа.Эта классификация обобщена в таблице 1, в которой также показаны их относительные количества и обобщены их характеристики (молекулярные массы и частичный аминокислотный состав).

Таблица 1 . Резюме типов и характеристик белков глютена пшеницы [на основе Shewry and Halford (14)].

В таблице 1 также сгруппированы типы белков глютена, обсуждаемые выше, в три «семейства» (HMW, проламины с высоким содержанием серы (S) и с низким содержанием серы), которые были определены около 30 лет назад на основе новых данных о последовательностях (15). .Эта классификация остается в силе, несмотря на огромный рост наших знаний о последовательностях белка глютена за последние несколько десятилетий. Например, в мае 2015 года Bromilow et al. (16) получили более 24000 последовательностей, относящихся к белкам глютена, из базы данных UniProt. Удаление повторяющихся, частичных и неправильно назначенных последовательностей позволило собрать тщательно подобранную базу данных из 630 последовательностей.

Получение более 600 последовательностей белков глютена, конечно, не означает, что отдельные генотипы пшеницы содержат такое количество белков глютена.Хотя точное количество белков глютена, присутствующих в зрелых семенах, не было определено, исследование двумерного (2D) электрофоретического разделения показывает, что количество белков глютена, присутствующих в определяемых количествах, вероятно, составляет от 50 до 100. Это согласуется с недавними исследование Bromilow et al. (17), которые идентифицировали 63 белка глютена в одном сорте, используя масс-спектрометрию и тщательно подобранную базу данных последовательностей (16). Однако это исследование идентифицировало восемь индивидуальных белков субъединиц HMW, что вдвое превышает количество, которое, как известно, присутствует в исследуемом сорте.Это подчеркивает проблемы, присущие идентификации белков глютена на основе коротких пептидных последовательностей.

Хотя группы проламина, обсужденные выше, несомненно, составляют подавляющее большинство белков глютена, недавняя работа показала, что присутствуют небольшие количества другого типа белка глютена. Они были определены как δ-глиадины, хотя сравнение последовательностей показывает, что они являются частью более широкого семейства γ-проламинов (наиболее близких по последовательности к γ3-гордеинам ячменя) (18, 19).Протеомный анализ показывает, что они составляют 1,2% от общего нормализованного объема пятен в зерне яровой пшеницы китайской (20).

Молекулярная основа полиморфизма белка глютена

Большое количество отдельных белков глютена, присутствующих в отдельных генотипах, и 10-кратное увеличение количества последовательностей в базах данных обусловлено тремя факторами: наличием мультигенных семейств, высоким уровнем полиморфизма между генотипами и, в более ограниченной степени, , посттрансляционная модификация.Следовательно, необходимо учитывать эти факторы по очереди.

Мягкая пшеница ( Triticum aestivum ), в которую входят современная мягкая пшеница и полба, является гексаплоидным видом с тремя геномами (называемыми A, B и D), полученными из родственных диких трав. Только два из этих геномов (A и B) присутствуют в тетраплоидных твердых (макаронных) продуктах пшеницы и emmer (формы Triticum turgidum ), в то время как эйнкорн ( Triticum monococcum ) диплоиден только с геномом A. Белки глютена кодируются локусами на хромосомах группы 1 и группы 6 всех трех геномов, а это означает, что можно ожидать, что фракция глютена будет содержать больше индивидуальных белковых компонентов в мягкой пшенице, чем в других видах.Подробное обсуждение генетики белков глютена выходит за рамки этой статьи, но читатель может обратиться к Shewry et al. (21) для подробного описания.

Кроме того, все локусы белка глютена содержат несколько генов. Простейшими локусами являются локусы Glu-1 , которые расположены на длинных плечах хромосом группы 1. Каждый из этих локусов содержит два гена, которые кодируют два типа HMW-субъединицы глютенина (называемые x-типом и y-типом). Однако, поскольку не все гены Glu-1 экспрессируются во всех генотипах, количество белков субъединицы HMW у сортов мягкой пшеницы варьирует от 3 до 5 (22).Благодаря простой генетической системе и тому факту, что субъединицы HMW были изучены более подробно, чем большинство групп белков глютена, можно определить аллели во всех трех локусах. Таким образом, широко распространенные пары субъединиц, называемые 1Dx2 + 1Dy12 и 1Dx5 + 1Dy10, являются аллелями, тогда как пары субъединиц, называемые 1Dx2 + 1Dy12 и 1Bx7 + 1By9, являются гомеоаллелями (аллелями в разных геномах). Большая сложность других локусов белка глютена значительно затрудняет распознавание аллельных форм генов и белков, хотя сообщалось о подробном анализе аллельных вариаций в субъединицах LMW [обзор Juhász et al.(23)].

Однако, хотя отдельные субъединицы HMW могут быть отнесены к секвенированным генам, это очень сложно, если не невозможно, для многих других белков глютена из-за сложности локусов. Например, Huo et al. (19) собраны последовательности локусов α-глиадина в трех геномах мягкой пшеницы, показывающие в общей сложности 47 генов, 26 из которых кодируют интактные полноразмерные белковые продукты. Аналогичным образом Qi et al. (24) сообщили о последовательностях 29 предположительно функциональных генов γ-глиадина (кодируемых генами в локусах Gli-1 на коротких плечах хромосом группы 1) в одном сорте.Дополнительную информацию о структурах мультигенных локусов белка глютена можно получить с помощью анализа генома [см., Например, (5, 25, 26)].

Также вероятно, что количество экспрессируемых генов варьируется в зависимости от генотипа. Таким образом, высокий полиморфизм в составе белка глютена, наблюдаемый между генотипами, может возникать как из-за вариации количества экспрессируемых генов, так и из-за вариации в последовательностях кодируемых белков.

Третий фактор, который может способствовать полиморфизму белка, — это посттрансляционная модификация.Белки глютена содержат от 20 до 50 мол.% Остатков глутамина, поэтому посттрансляционное дезамидирование уже давно признано возможной. Это может, например, объяснить тот факт, что субъединицы HMW часто образуют «цепочки» пятен при 2D-электрофорезе, в то время как Dupont et al. (27) сообщили о наличии последовательностей субъединиц HMW в 43 пятнах, разделенных на 2D-гелях. Однако степень дезамидирования никогда не оценивалась. Другие предложенные модификации, такие как гликозилирование (28) и фосфорилирование (29), не были подтверждены дальнейшими исследованиями.Другие типы посттрансляционной модификации могут включать циклизацию N-концевого глутамина с образованием пироглутамата (который, вероятно, отвечает за многие белки глютена, имеющие «заблокированные» N-концы), дифференциальный процессинг сигнального пептида (30) и протеолиз посредством легумаиноподобная аспарагинилэндопротеиназа (31).

Наконец, пропорции белков глютена также могут зависеть от окружающей среды, включая температуру во время развития зерна и доступность питательных веществ (азота и серы) [обзор DuPont и Altenbach (32) и Altenbach (33)].В частности, увеличение доли глиадинов происходит при высокой доступности азота и ω-глиадинов, когда доступность азота высока, но содержание серы ограничено.

Последствия целиакии

Полиморфизм белков, несомненно, представляет собой проблему для попыток устранить «токсичные» белки и вывести пшеницу, безопасную для глютеновой болезни, будь то использование естественных вариаций или генная инженерия / редактирование генома.

Воздействие окружающей среды на белковый состав глютена также окажет влияние на изобилие конкретных эпитопов целиакии.

Белки глютена содержат уникальные повторяющиеся домены

Наиболее важной характеристикой белков глютена пшеницы в связи с их ролью при целиакии является присутствие белковых доменов, содержащих повторяющиеся последовательности. Домены различаются по протяженности, но обычно составляют от 30 до 50% белковой последовательности в S-богатых глиадинах и субъединицах LMW, от 75 до 85% в субъединицах HMW и почти весь белок в ω-глиадинах [обзор Shewry et al. (34)].Они содержат тандемные повторы коротких пептидов, содержащих от трех до девяти аминокислотных остатков, и могут быть основаны на тандемных повторах одного мотива или тандема и чередующихся повторах двух или более мотивов.

Наиболее широко изучаемые повторяющиеся последовательности присутствуют в HMW-субъединицах глютенина. Они включают повторы на основе трех мотивов: гексапептида PGQGQQ, нонапептида GYYPTSPQQ или GYYPTSLQQ и только в субъединицах x-типа трипептид GQQ (P, пролин; G, глицин; Q, глутамин, Y, тирозин; P, пролин; Т — треонин, S — серин; L — лейцин) (34).Мотивы, присутствующие в других группах белков глютена, как правило, менее хорошо консервативны, и идентификация консенсусных мотивов более субъективна, чем в субъединицах HMW, но все они богаты пролином и глутамином, например, PQQPFPQQ (F, фенилаланин) в γ-глиадинах. Следует отметить, что эти последовательности отвечают за характерный аминокислотный состав целых белков, особенно за высокое содержание глутамина (35–55 мол.%) И пролина (10–25 мол.%) Во всех группах проламинов, высокое содержание глицина. в субъединицах HMW (11–12 мол.%) и с высоким содержанием фенилаланина (около 11 мол.%) в ω-глиадинах [обзор Shewry et al.(34)].

Повторяющиеся последовательности также могут быть ответственны за необычные свойства растворимости белков глютена. Хотя глутамин является гидрофильной аминокислотой, считается, что регулярно повторяющиеся остатки глутамина в белках глютена образуют водородные связи белок: белок, приводящие к нерастворимости в воде (как это обсуждалось Белтоном (35) для субъединиц HMW). Однако в большинстве белков глютена все остатки цистеина, которые могут образовывать межцепочечные или внутрицепочечные дисульфидные связи, расположены в неповторяющихся доменах.

Повторяющиеся последовательности также играют решающую роль в запуске целиакии. Фактически, все 31 «относящиеся к целиакии Т-клеточные эпитопы», перечисленные Sollid et al. (36) присутствуют в повторяющихся доменах пшеницы или родственных злаков (ячмень, овес, рожь), и все группы белков глютена (глиадины и глютенины) содержат эпитопы. Тем не менее, некоторые отдельные белки в этих группах могут не иметь распознаваемых эпитопов целиакии (хотя текущий список эпитопов считается неполным).Это проиллюстрировано на Рисунке 2 (37) и подробно обсуждено Shewry и Tatham (37), Gilissen et al. (38) и Juhasz et al. (5).

Рисунок 2 . Распределение Т-клеточных эпитопов (показано красными столбиками) в репрезентативных белках глютена пшеницы (идентифицированных кодами доступа GenBank). Эпитопы основаны на Sollid et al. (36). α -глиадин P18573: DQ2.5-глия-α1a, DQ2.5-глия-α1b, DQ2.5-глия-α2 и DQ8-глия-α1. γ-глиадин AAK84774: DQ2.5-глия-ω1 / гор-1 / сек-1, DQ8-глия-γ1a, DQ8-глия-γ2, DQ8-глия-γ4c и DQ8-глия-γ5.ω-глиадин (A / D) AAT74547: DQ2.5-глия-γ5, DQ8-глия-γ1a, DQ2.5-глия-ω1 / гор-1 / сек-1, DQ8-глия-γ1b и DQ2.5 -глиа- γ3. ω-глиадин (B) AB181300 не содержит токсических эпитопов целиакии. Субъединица LMW AAS66085: DQ2.5-glut-L1. Субъединица HMW (1Bx17) BAE96560: DQ8.5-glut-h2. Субъединица HMW (1Dy10) AAU04841: DQ8.5-glut-h2. Изменено Шьюри и Татхамом (37).

Последствия целиакии

Как обсуждалось выше, все глютеновые токсические эпитопы в белках глютена пшеницы присутствуют в повторяющихся последовательностях с множественными эпитопами, присутствующими в некоторых повторяющихся доменах.Это явно представляет собой серьезную проблему для попыток «удалить» эпитопы с помощью трансгенеза или редактирования генов.

Надсемейство проламинов

Проламины, включая белки глютена пшеницы, исторически определялись как уникальный класс белков, ограниченных зерном злаковых и родственных видов трав, на основании их необычного аминокислотного состава и свойств растворимости (7), и эта догма не подвергалась сомнению до тех пор, пока увеличение доступности данных о последовательности белков позволило сделать более широкие сравнения.Первое сообщение о том, что проламины связаны с более широким кругом белков, было сделано в 1985 году, когда Kreis et al. (39) показали, что последовательности, присутствующие в богатых цистеином неповторяющихся областях проламинов, были связаны с последовательностями в двух других группах белков семян: ингибиторы зерновых α-амилазы и трипсина (теперь называемые ATI) и запасные белки 2S альбумина двудольных растений. семена. Хотя эти группы белков имеют небольшую идентичность последовательностей друг с другом или с проламинами, гомология основана на очень высокой сохранности количества и расстояния между остатками цистеина.Дальнейшие сравнения с использованием значительного увеличения данных о последовательностях с тех пор выявили несколько других групп родственных белков, которые вместе называются «суперсемейством проламинов».

Суперсемейство проламинов включает белки, которые не ограничиваются зерновыми и травами и присутствуют в тканях, отличных от семян (40). Однако в зерне пшеницы присутствует несколько типов, которые могут влиять на функциональные свойства и роль в питании и здоровье (34). Поэтому они кратко обсуждаются здесь и сведены в Таблицу 2.

Таблица 2 . Белки зерна пшеницы суперсемейства проламинов (на основе литературы, обсуждаемой в тексте).

Фаринины и пуринины

В течение многих лет было известно, что пшеничная мука содержит белки с молекулярной массой ниже 30 кДа, которые связаны с белками глютена, включая типы, описанные как глобулины, низкомолекулярные глиадины и авениноподобные белки. Kasarda et al. (41) недавно обсудили взаимосвязь этих белков и предложили разделить их на два типа, которые они назвали фарининами и пурининами.Оба более тесно связаны с глиадинами, чем другие типы белков, обсуждаемые ниже, но не имеют повторяющихся последовательностей, типичных для глиадинов. Следовательно, они были классифицированы как глобулины в зависимости от растворимости. Фаринины соответствуют авениноподобным белкам (определенным на основе гомологии с белками авенинов овса) с двумя типами, называемыми а (которые соответствуют низкомолекулярным глиадинам) и b (42). Эти группы отличаются тем, что белки b-типа содержат дублированную последовательность из примерно 120 остатков, что приводит к более высокой молекулярной массе (примерно 30 кДа по сравнению с 17 кДа).Белки b-типа связаны с поверхностью гранул крахмала и посттрансляционно расщепляются с образованием двух субъединиц (11 и 19 кДа), связанных одной дисульфидной связью (41). Ma et al. (43) показали, что сверхэкспрессия трансгена, кодирующего белок b-типа, приводит к улучшенным свойствам смешивания муки и увеличению доли крупных полимеров глютенина, предположительно из-за их способности образовывать межцепочечные дисульфидные связи.

Низкомолекулярные глиадины / пуринины имеют массу около 17-19 кДа (44) и более тесно связаны с γ-глиадинами в последовательности (41, 45).Возможно, их можно рассматривать как сходные с «предковыми» белками проламина до того, как они разошлись из-за развития и амплификации доменов повторяющихся последовательностей. Смешивание гетерологически экспрессированных белков с тестом показало эффекты, аналогичные включению глиадинов (45).

Пуроиндолины (булавки) и протеин мягкости зерна (GSP)

Твердость — одна из основных характеристик, используемых для разделения пшеницы на классы конечного использования. Он определяется локусом Hardness ( Ha ) на коротком плече хромосомы 5D мягкой пшеницы, хотя название вводит в заблуждение, поскольку кодируемые гены фактически определяют мягкость.Этот локус отсутствует у твердой пшеницы, которая поэтому является сверхтвердой. Локус Ha включает три гена (46), кодирующих белки, называемые пуроиндолином a (Pin a), пуроиндолином b (Pin b) и белком мягкости зерна (GSP). Зрелые белки Pin a и Pin b содержат около 120 аминокислотных остатков, включая 10 остатков цистеина, которые образуют межцепочечные дисульфидные связи. Они также содержат пять (в Pin a) или три (в Pin b) остатка триптофана, которые сгруппированы вместе в последовательностях. Сравнение муки из непросеянной муки 40 сортов пшеницы (19 мягких и 21 твердых), выращенных на четырех французских участках, показало 0.029–0,060% сухой массы Pin a и 0,004–0,031% сухой массы Pin b (47). Различия в экспрессии этих белков и / или их аминокислотных последовательностей составляют около 75% вариаций твердости зерна мягкой пшеницы (48).

Третий ген в локусе Ha кодирует белок, который расщепляется посттрансляционно, вероятно, в вакуоли, с помощью аспарагинилэндопротеиназы легумаинового типа, аналогичной ферменту (ам), ответственному за протеолиз белков глютена (как обсуждалось выше).Это высвобождает пептид из 15 остатков с N-конца (49). Этот пептид содержит три остатка пролина, которые гидроксилированы с образованием гидроксипролинов, а затем — -гликозилированы арабиногалактановыми цепями с получением массы около 23 кДа (50). Полученный «арабиногалактановый пептид» (AGP) составляет около 0,39% от сухой массы белой муки (50) и легко ферментируется микрофлорой толстой кишки (51). Оставшаяся часть белка, называемая «белком мягкости зерна» (GSP), может вносить вклад в твердость в ограниченной степени [примерно на 10 единиц, измеренных с помощью системы Perten Single Kernal Characterization System (SKCS)] (52), но биологические роли об AGP и GSP ничего не известно.

Неспецифические белки переноса липидов (БПЛ)

В отличие от других обсуждаемых здесь белков, LTP не ограничиваются тканями семян, злаками и другими видами трав. Хотя изначально они были определены на основании их способности переносить фосфолипиды между липосомами и мембранами in vitro , их истинная физиологическая роль неизвестна, и одна из возможных функций — способствовать защите от биотических стрессов. Они встречаются в двух классах, с массой около 9 кДа (LTP1) и 7 кДа (LTP2), и сконцентрированы в слое алейронов и зародышах зерна пшеницы [обзор Marion et al.(53)]. Многие LTP были идентифицированы как аллергены в семенах, фруктах и ​​пыльце (53), при этом LTP1 пшеницы вносит вклад как в пищевую аллергию, так и в астму Пекарей (респираторная аллергия на пшеничную муку) (54, 55).

Ингибиторы α-амилазы / трипсина

Пшеничные ингибиторы α-амилазы и трипсина изучаются более 40 лет, что привело к появлению обширной и несколько запутанной литературы. Это частично является результатом сложности фракции, но также и использования различных номенклатур, основанных на относительной электрофоретической подвижности (основные компоненты называются 0.19, 0,28 и 0,53), растворимость в хлороформе: метанол (называемый CM1-CM17) и субъединичная структура (встречаются мономерные, димерные и тетрамерные формы) (56). Dupont et al. (27) использовали масс-спектрометрию белков, разделенных с помощью 2D-электрофореза, для идентификации двух пятен, соответствующих формам предполагаемого мономерного ингибитора (ов) трипсина CM1 / 3, два из которых относятся к мономерному ингибитору амилазы WMAI, два относятся к гомодимерному ингибитору амилазы WDAI1, и девять относятся к субъединицам ингибитора гетеротетрамерной амилазы WTAI (1 × CM1, 2 × CM2, 2 × CM3, 2 × CM16 и 2 × CM17).Совсем недавно Geisslitz et al. (57) использовали целевую ЖХ-МС для количественной оценки количества основных ATI (WDAI / 0,19 + 0,53; WMAI1 / 0,28, CM2, CM3, CM16 и CM17), показав, что они вместе составляют 3,4–4,1 мг / г в цельнозерновой муке из мягкой пшеницы.

ATI пшеницы хорошо охарактеризованы как аллегены пшеницы, особенно при астме пекарей, а также при приеме пищи [обзор Salcedo et al. (58)]. Кроме того, они широко изучались в течение последних нескольких лет из-за предполагаемой роли в других побочных реакциях на потребление пшеницы, включая целиакию и нечувствительность к пшенице / глютену, не относящуюся к глютену (как обсуждается в других статьях этого специального раздела).

Сообщалось также, что

ATI способствуют кулинарному качеству макаронных изделий, где первоначально сообщалось, что они являются компонентами глютенина (называемого твердым глютенином, богатым серой, DSG) (59–61).

Последствия целиакии

Зерно пшеницы содержит множество других белков, включая другие семейства ингибиторов протеаз и амилазы, тионины, белки, инактивирующие рибосомы, и предполагаемые защитные белки с неизвестными функциями [обзор Shewry et al. (34)].Все они могут присутствовать в пищевых продуктах, присутствовать либо в муке, либо в виде «загрязняющих примесей» в жизненно важном глютене. Однако описанные выше белки обладают некоторыми общими свойствами, которые могут быть особенно важными. Во-первых, большинство из них представляют собой небольшие глобулярные белки, которые плотно свернуты и стабилизированы множественными межцепочечными дисульфидными связями. Следовательно, они особенно устойчивы к нагреванию во время обработки пищи и к разложению в желудочно-кишечном тракте: хотя протеолиз может происходить, белки не распадаются, потому что фрагменты удерживаются вместе дисульфидными связями.Во-вторых, они могут сильно взаимодействовать с белками глютена и, следовательно, присутствовать в жизненно важном глютене. Эти взаимодействия могут быть стабилизированы нековалентными силами, такими как низкомолекулярные глиадины / пуринины, или дисульфидными связями, образованными либо во время развития и созревания зерна, либо перегруппировкой во время обработки. Независимо от механизма, тот факт, что они могут присутствовать во фракциях «белка глютена», показывает, что их необходимо учитывать при интерпретации исследований, проведенных в отношении ответов человека на белки пшеницы.

Белки глютена обладают уникальными биофизическими свойствами, лежащими в основе обработки зерна

Несколько факторов способствовали глобальному успеху пшеницы, одним из которых является ее широкая адаптируемость. Однако основная причина, по которой во многих странах его предпочитают другим зерновым культурам, — это функциональные свойства пшеничной муки. Как обсуждалось выше, пшеница — единственная крупа, из которой можно выпекать квасный хлеб и другие хлебобулочные изделия, а также макароны и лапшу. Качество для этих конечных целей во многом определяется белками глютена, которые образуют непрерывную сеть в тесте.Эта сеть обеспечивает связность, необходимую для изготовления таких продуктов, как макаронные изделия, а также вязкоупругость, необходимую для выпечки хлеба.

Несмотря на обширную литературу, молекулярные основы биофизических свойств глютена до сих пор полностью не изучены, и здесь невозможно дать подробное обсуждение. Однако два момента особенно важны. Во-первых, свойства зависят от вклада как глиадинов, так и глютенинов, при этом субъединицы глютенина образуют большие трехмерные сети, стабилизированные межцепочечными дисульфидными связями, которые взаимодействуют с глиадинами, и с другими сетками глютенина за счет нековалентных сил, особенно водорода. облигации.Во-вторых, полимеры стабилизируются комбинацией сил. Важность дисульфидных связей легко продемонстрировать, поскольку они могут быть разрушены с помощью восстановителей с катастрофическими последствиями для функциональности. Важность водородных связей продемонстрировать труднее, но Белтон (35) предположил, что водородные связи особенно важны для разработки оптимальных белковых взаимодействий во время замеса теста.

Последствия целиакии

Наиболее очевидным следствием глютеновой болезни является то, что любое радикальное изменение состава фракции глютенового белка и / или последовательностей отдельных субъединиц, вероятно, окажет влияние на функциональность.Хотя эти эффекты нелегко предсказать, тот факт, что пшеница для производства хлеба отбиралась по функциональным свойствам в течение почти столетия, предполагает, что большинство модификаций будут пагубными. Таким образом, хотя можно производить «приемлемые» хлебцы из модифицированных линий пшеницы в лаборатории и в небольших системах [см., Например, (62, 63)], это гораздо более сложная задача для крупномасштабного коммерческого производства. где размер прибыли невысок и небольшие различия в параметрах, таких как высота буханки, текстура мякиша, цвет и срок годности, будут влиять на качество продукта и, следовательно, на приемлемость для потребителей.

Заключение

Пшеничный глютен выполняет важную биологическую роль в качестве основной белковой фракции, запасающей зерно, и является основным фактором, определяющим функциональные (технологические) свойства зерна. Это очень сложная смесь белков, кодируемых мультигенными семействами в нескольких локусах трех геномов мягкой пшеницы, с высокой степенью полиморфизма между генотипами. Отдельные белки также имеют необычную структуру, включая обширные домены повторяющихся последовательностей.Кроме того, в зерне присутствует ряд родственных белков, которые могут присутствовать в изолированных фракциях глютена. Все эти факторы необходимо учитывать при изучении роли глютена при глютеновой болезни и других неблагоприятных реакциях на потребление пшеницы, а также при разработке стратегий по разработке безопасных типов пшеницы и продуктов из пшеницы.

Авторские взносы

PS написал всю бумагу. Часть рисунка 1 предоставлена ​​коллегами.

Финансирование

Rothamsted Research получает грантовую поддержку от Совета по исследованиям в области биотехнологии и биологических наук (BBSRC) Великобритании, и эта работа является частью стратегической программы Designing Future Wheat (BB / P016855 / 1).

Заявление о конфликте интересов

Автор заявляет, что исследование проводилось при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могут быть истолкованы как потенциальный конфликт интересов.

Благодарности

Я благодарен доктору Д. Д. Касарде (USDA-ARS, WRRC, Олбани, Калифорния, США) за обсуждения и комментарии к тексту и доктору С. Альтенбаху (USDA-ARS, WRRC, Олбани, Калифорния, США) за предоставление копии ее принятой публикации.

Список литературы

1.Beccari JB. Де Фрументо . Bononia: De Bononiensi Scientifiarurm et Atrium atque Academia Commentarii Tomi Secundi (1745).

Google Scholar

2. Bailey CH. Перевод «О зерне» Беккари 1728. Cereal Chem. (1941) 18: 555–61.

Google Scholar

3. Дике В. К. (1950). Coeliakie . (Докторская диссертация). Утрехт: Утрехтский университет.

Google Scholar

4. Катасси С., Алаедин А., Боярски С., Боназ Б., Баума Г., Карроччо А. и др.Перекрывающаяся область чувствительности к глютену без целиакии (NCGS) и синдрома чувствительного к пшенице раздраженного кишечника (IBS): обновленная информация. Питательные вещества. (2017) 9: 1268. DOI: 10.3390 / nu68

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

5. Юхас А., Белова Т., Флоридес С., Маулис С., Фишер И., Гелл Г. и др. Картирование генома семенных аллергенов и иммунореактивных белков пшеницы. Научный руководитель . (2018) 4: eaar8602. DOI: 10.1126 / sciadv.aar8602

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

6.Ригли CW, Биц Дж.А. Белки и аминокислоты. В: Померанц Ю., редактор. Химия и технология пшеницы. 3-е изд. Святой Павел Mn: AACC (1988). с.159–275.

Google Scholar

7. Osborne TB. Растительные белки . 2-е изд. Лондон Великобритания: Лонгманс, Грин и Ко (1924).

Google Scholar

9. Шури П.Р., Татхам А.С., Барро Ф., Барсело П., Лаззери П. Биотехнология выпечки хлеба: раскрытие и управление комплексом мультибелкового глютена. Биотехнология. (1995) 13: 1185–90. DOI: 10.1038 / nbt1195-1185

CrossRef Полный текст | Google Scholar

10. Amend T, Beauvais F. Der Mechanisus der Teigbildung: vorstoß in den molkularen Strukturbereich. Getreide Mehl Und Brot. (1995) 49: 359–62.

Google Scholar

11. Kent NL. Клетки субалеуронового эндосперма с высоким содержанием белка. Cereal Chem. (1966) 43: 585–601.

Google Scholar

12.Хе Дж, Пенсон С., Пауэрс С., Хавс С., Шури П.Р., Този П. Пространственные закономерности распределения белка и полимера глютена в зерне пшеницы. J Agric Food Chem. (2013) 61: 6207–15. DOI: 10.1021 / jf401623d

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

13. Този П., Хе Дж., Лавгроув А., Гонсалес-Тюилье I, Пенсон С., Шури П.Р. Градиенты в композициях крахмалистого эндосперма пшеницы влияют на измельчение и переработку. TIFST. (2018) 82: 1–7.DOI: 10.1016 / j.tifs.2018.09.027

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

15. Шури П.Р., Татхам А.С., Форд Дж., Крейс М., Мифлин Б.Дж. Классификация и номенклатура белков пшеничного глютена: переоценка. J Cereal Sci . (1986) 4: 97–106. DOI: 10.1016 / S0733-5210 (86) 80012-1

CrossRef Полный текст | Google Scholar

16. Бромилов С., Гетингс Л.А., Бакли М., Бромли М., Шури П.Р., Лэнгридж Д.И. и др. Кураторская база данных последовательностей белков глютена для поддержки разработки протеомных методов определения глютена в безглютеновых продуктах. Дж. Протеомика . (2017) 163: 67–75 DOI: 10.1016 / j.jprot.2017.03.026

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

17. Bromilow SNL, Gethings LA, Langridge JI, Shewry PR, Buckley M, Bromley ML, et al. Комплексное протеомное профилирование глютена пшеницы с использованием комбинации независимого и зависимого от данных сбора данных. Фронтальный завод Sci . (2017) 7: 2020. DOI: 10.3389 / fpls.2016.02020

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

19.Huo N, Zhang S, Zhu T, Dong L, Wang Y, Mohr T. и др. Дублирование генов и динамика эволюции в гомеологичных регионах, несущих несколько семейств генов устойчивости к проламину и болезням, у гексаплоидной пшеницы. Фронтальный завод Sci . (2018) 9: 673. DOI: 10.3389 / fpls.2018.00673

CrossRef Полный текст | Google Scholar

20. Альтенбах С.Б., Чанг Х.С., Саймон-Басс А., Мор Т., Хоу Н., Гу YQ. Использование эталонной последовательности генома гексаплоидной пшеницы; протеомное исследование белков муки сорта Chinese Spring. Func Integr Genom. (2019). DOI: 10.1007 / s10142-019-00694-z. [Epub перед печатью].

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

21. Шури П.Р., Халфорд Н.Г., Лафиандра Д. Генетика белков глютена пшеницы. В: Hall JC, Dunlap JC, Friedman T, редакторы. Успехи в генетике , Vol. 49. Лондон: Academic Press (2003). п. 111–84. DOI: 10.1016 / S0065-2660 (03) 01003-4

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

22.Пейн П.И. Генетика запасных белков пшеницы и влияние аллельной изменчивости на качество хлебопечения. Энн Рев Пл Физиол . (1987) 38: 141–53. DOI: 10.1146 / annurev.pp.38.060187.001041

CrossRef Полный текст | Google Scholar

23. Juhász A, Gianibelli MC. Низкомолекулярные субъединицы глютенина: понимание этой многочисленной группы субъединиц, присутствующей в полимерах глютенина. В Wrigley CWF, Бекес Ф., Бушук В., редакторы. Глиадин и Глютенин. Уникальный баланс качества пшеницы .Сент-Пол Мин .: AACC (2006). с.71–212. DOI: 10.1094 / 97818

519.009

CrossRef Полный текст | Google Scholar

24. Ци П-Ф, Вэй И-М, Уэллет Т, Чен Цюй, Тан X, Чжэн И-Л. Мультигенное семейство γ-глиадина мягкой пшеницы ( Triticum aestivum ) и близкородственных ему видов. BMC Genom. (2009) 10: 168. DOI: 10.1186 / 1471-2164-10-168

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

25. Huo N, Zhu T., Altenbach S, Dong L, Wang Y, Mohr T., et al.Динамическая эволюция семейств генов проламина α-глиадина в гомеологичных геномах гексаплоидной пшеницы. Научный доклад (2018) 8: 5181. DOI: 10.1038 / s41598-018-23570-5

CrossRef Полный текст | Google Scholar

26. Clavijo BJ, Venturini L, Schudoma C, Accinelli GG, Kaithakottil G, Wright J, et al. Усовершенствованная сборка и аннотация генома аллогексаплоидной пшеницы позволяет идентифицировать полные семейства агрономических генов и обеспечивает очевидные доказательства тинлокаций хромосом. Genome Res. (2019) 27: 885–96. DOI: 10.1101 / gr.217117.116

CrossRef Полный текст | Google Scholar

27. Dupont FM, Vensel WH, Tanaka CK, Hurkman WJ, Altenback SB. Расшифровка сложностей протеома пшеничной муки с использованием количественного двумерного электрофореза, трех протеаз и тандемной масс-спектрометрии. Proteome Sci . (2011) 9:10. DOI: 10.1186 / 1477-5956-9-10

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

28.Тилли К.А., Лукхарт Г.Л., Хосни Р.С., Мавинни Т.П. Доказательства гликозилирования высокомолекулярных субъединиц глютенина 2, 7, 8 и 12 из пшеницы Chinese Spring и TAM 105. Зерновая Химия . (1993) 70: 602–6.

Google Scholar

29. Тилли К.А., Скофилд Д.Д. Обнаружение фосфорилирования в субъединицах с высоким Mr глютенина пшеницы. J Cereal Sci . (1995) 22: 17–9 DOI: 10.1016 / S0733-5210 (05) 80003-7

CrossRef Полный текст | Google Scholar

30.Masci S, D’Ovidio R, Lafiandra D, Kasarda D. Характеристика гена низкомолекулярной субъединицы глютенина из мягкой пшеницы и соответствующего белка, который представляет собой основную субъединицу полимера глютенина. Физиология растений . (1998) 118: 1147–58. DOI: 10.1104 / стр.118.4.1147

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

31. DuPont FM, Vensel WH, Chan R, Kasarda DD. Сходство омега-глиадинов из Triticum urartu с теми, которые кодируются на хромосоме 1A гексаплоидной пшеницы, и доказательства их посттрансляционного процессинга. Theor Appl Genet . (2004) 108: 1299–308. DOI: 10.1007 / s00122-003-1565-9

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

32. DuPont FM, Altenbach SB. Молекулярные и биохимические воздействия факторов окружающей среды на развитие зерна пшеницы и синтез белка. J Cereal Sci . (2002) 38: 133–46. DOI: 10.1016 / S0733-5210 (03) 00030-4

CrossRef Полный текст | Google Scholar

33. Альтенбах SB. Новые сведения о влиянии высокой температуры, засухи и удобрений после цветения на развитие зерна пшеницы. J Cereal Sci . (2012) 56: 39–50. DOI: 10.1016 / j.jcs.2011.12.012

CrossRef Полный текст | Google Scholar

34. Шури П.Р., Д’Овидио Р., Лафиандра Д., Дженкинс Дж. А., Миллс ЭНК, Бекеш Ф. Белки зерна пшеницы. В: Хан К., Шури П.Р., редакторы. Пшеница: химия и технологии . 4-е изд. Св. Павел Мин .: AACC (2009), стр. 223–98. DOI: 10.1094 / 97818

557.008

CrossRef Полный текст | Google Scholar

36. Соллид Л.М., Цяо С.В., Андерсон Р.П., Джанфрани К., Кениг Ф.Номенклатура и списки эпотопий Т-клеток глютена, связанных с глютеновой болезнью, ограниченных молекулами HLA-DQ. Иммуногенетика . (2012) 64: 455–60. DOI: 10.1007 / s00251-012-0599-z

CrossRef Полный текст | Google Scholar

38. Гилиссен LJWJ, ван дер Меер И.М., Смолдерс М.Дж. Снижение частоты возникновения аллергии и непереносимости злаков. J Cereal Sci . (2014) 59: 337–53. DOI: 10.1016 / j.jcs.2014.01.005

CrossRef Полный текст | Google Scholar

39.Крейс М., Форд Б.Г., Рахман С., Мифлин Б.Дж., Шури П.Р. Молекулярная эволюция запасных белков семян ячменя, ржи и пшеницы. Дж Мол Биол . (1985) 183: 499–502 DOI: 10.1016 / 0022-2836 (85) ^-8

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

40. Шури П.Р., Дженкинс Дж., Бодуан Ф., Миллс ЭНК. Классификация, функции и эволюционные отношения растительных белков по отношению к пищевым аллергенам. В: Миллс ENC, редакторы по связям с общественностью Шури. Пищевые аллергены растений. Оксфорд: Blackwell Science (2004). 24–41. DOI: 10.1002 / 9780470995174.ch3

CrossRef Полный текст | Google Scholar

41. Kasarda DD, Adalsteins E, Lew EJ-L, Lazo GR, Altenbach B. Farinin: характеристика нового белка эндосперма пшеницы, принадлежащего к суперсемейству проламинов. Дж. Сельскохозяйственная Продовольственная Химия . (2013) 61: 2407–17. DOI: 10.1021 / jf3053466

CrossRef Полный текст | Google Scholar

42. Кан Й, Ван И, Митчелл Р.А.К., Бодуан Ф., лидер Д.Д., Эдвардс К.Дж. и др.Анализ транскриптома выявил новые транскрипты запасных белков в семенах Aegilops и пшеницы. J Cereal Sci . (2006) 44: 75–85. DOI: 10.1016 / j.jcs.2006.04.004

CrossRef Полный текст | Google Scholar

43. Ма Ф, Ли М, Ю Л, Ли Й, Лю Й, Ли Т. и др. Трансформация мягкой пшеницы ( Triticum aestivum L.) авенин-подобным геном b улучшает свойства смешивания муки. Мол Порода. (2013) 32: 853–65. DOI: 10.1007 / s11032-013-9913-1

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

44.Salcedo G, Prada J, Aragoncillo C. Низкомолекулярные глиадиноподобные белки из эндосперма пшеницы. Фитохим . (1979) 18: 725–7. DOI: 10.1016 / 0031-9422 (79) 80003-5

CrossRef Полный текст | Google Scholar

45. Кларк BC, Фонгхам Т., Джанибелли М.С., Бизли Х., Бекес Ф. Характеристика и картирование семейства генов LMW-глиадина: влияние на свойства теста и объем хлеба. Theor Appl Genet . (2003) 106: 629–35. DOI: 10.1007 / s00122-002-1091-1

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

46.Шантре Н., Сальсе Дж., Сабо Ф., Рахман С., Беллек А., Лаубин Б. и др. Молекулярная основа эволюционных событий, которые сформировали локус Hardness у диплоидных и полиплоидных видов пшеницы ( Triticum и Aegilops ). Растительная клетка. (2005) 17: 1033–45. DOI: 10.1105 / tpc.104.029181

CrossRef Полный текст | Google Scholar

47. Игрехас Г., Габорит Т., Ури Ф-Х, Хирон Х, Марион Д., Бранлард Г. Генетическое и экологическое влияние на содержание пуроиндолина-а и пуроиндолина-b и их связь с технологическими свойствами французской хлебной пшеницы. J Cereal Sci . (2001) 34: 37–47. DOI: 10.1006 / jcrs.2000.0381

CrossRef Полный текст | Google Scholar

48. Тернер А.С., Брэдберн Р.П., Фиш Л., Снейп Дж. У. Новые локусы количественных признаков, влияющие на структуру зерна и содержание белка в мягкой пшенице. J Cereal Sci . (2004) 40: 51–60. DOI: 10.1016 / j.jcs.2004.03.001

CrossRef Полный текст | Google Scholar

49. Ван ден Балк К., Лоосвельд А.М., Куртин С.М., Проост П., Ван Дамм Дж., Роббен Дж. И др.Аминокислотная последовательность арабиногалактан-пептида пшеничной муки, идентичная части белка мягкости зерна GSP-1, позволяет получить улучшенную структурную модель. Зерновая Химия . (2002) 79: 329–31. DOI: 10.1094 / CCHEM.2002.79.3.329

CrossRef Полный текст | Google Scholar

50. Ван ден Балк К., Свеннен К., Лоосвельд А.А., Куртин С.М., Брайс К., Проост П. и др. Выделение арабиногалактан-пептидов зерновых и структурное сравнение их углеводной и пептидной составляющих J Cereal Sci. (2005) 41: 59–67. DOI: 10.1016 / j.jcs.2004.10.001

CrossRef Полный текст | Google Scholar

51. Харрис С., Пауэрс С., Монтеагудо-Мера А., Косик О., Лавгроув А., Шури П. Р. и др. Определение пребиотической активности пептида арабиногалактана пшеницы (AGP) с использованием периодической ферментации культур. Пресс Euro J Nutr Press. (2019) 1–11. DOI: 10.1007 / s00394-019-01908-7. [Epub перед печатью].

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

52.Wilkinson MD, Tosi P, Lovegrove A, Corol DI, Ward JL, Palmer R, et al. Гены Gsp-1 кодируют пептид арабиногалактана пшеницы. J Cereal Sci. (2017) 74: 155–64. DOI: 10.1016 / j.jcs.2017.02.006

CrossRef Полный текст | Google Scholar

53. Марион Д., Дулиез Дж.П., Готье М.-Ф., Эльморджани К. Белки-переносчики липидов растений: взаимосвязь между аллергенностью и структурными, биологическими и технологическими свойствами. В: Mills ENC, Shewry PR, редакторы. Пищевые аллергены растений. Оксфорд: Blackwell Science (2004). п. 57–86. DOI: 10.1002 / 9780470995174.ch5

CrossRef Полный текст | Google Scholar

54. Пасторелло Е.А., Фариоли Л., Конти А., Праветтони В., Бономи С., Яметти С. и др. Пищевая аллергия, опосредованная IgE пшеницы, у европейских пациентов: ингибиторы α-амилазы, белки-переносчики липидов и низкомолекулярные глютенины. Аллергенные молекулы, выявленные с помощью двойного слепого плацебо-контролируемого исследования пищевых продуктов. Int Arch Allergy Immunol . (2007) 144: 10–22.DOI: 10.1159 / 000102609

CrossRef Полный текст | Google Scholar

55. Паласин А., Квирс С., Арментария А., Фернандес-Ньето М., Пасиос Л.Ф., Асенсио Т. и др. Белок-переносчик липидов пшеницы является основным аллергеном, связанным с астмой пекарей. J Allergy Clin Immunol. (2007) 120: 1132–8. DOI: 10.1016 / j.jaci.2007.07.008

CrossRef Полный текст | Google Scholar

56. Карбонеро П., Гарсия-Ольмедо Ф. Мультигенное семейство ингибиторов трипсина / α-амилазы из зерновых.В: Шури PR и Кейси Р., редакторы. Белки семян. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers (1999). с. 617–33. DOI: 10.1007 / 978-94-011-4431-5_26

CrossRef Полный текст | Google Scholar

57. Geisslitz S, Ludwig C, Scherf KA, Koehler P. Целенаправленная ЖХ-МС / МС выявляет аналогичное содержание ингибиторов α-амилазы / трипсина в качестве предполагаемых триггеров нецеллюлозной чувствительности к глютену у всех видов пшеницы, кроме Einkorn. Дж. Сельскохозяйственная Продовольственная Химия . (2018) 66: 12395–403. DOI: 10.1021 / ACS.jafc.8b04411

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

58. Сальседо Г., Санчес-Монге Р., Гарсия-Касадо Г., Арментария А., Гомес Л., Барбер Д. Семейство ингибиторов α-амилазы / трипсина злаков, связанных с астмой пекарей и пищевой аллергией. В: Миллс ENC, редакторы по связям с общественностью Шури. Пищевые аллергены растений. Оксфорд, Великобритания: Blackwell Science. (2004). с.70–86. DOI: 10.1002 / 9780470995174.ch5

CrossRef Полный текст | Google Scholar

59. Кобрехель К., Алари Р.Выделение и частичная характеристика двух низкомолекулярных глютенинов твердой пшеницы ( Triticum durum ). J Sci Food Agric. (1989) 48: 441–52. DOI: 10.1002 / jsfa.2740480406

CrossRef Полный текст | Google Scholar

60. Кобрехель К., Алари Р. Роль низкомолекулярной фракции глютенина в приготовлении макарон из твердых сортов пшеницы. J Sci Food Agric. (1989) 47: 487–500. DOI: 10.1002 / jsfa.2740470409

CrossRef Полный текст | Google Scholar

61.Gautier M-F, Alary R, ​​Kobrehel K, Joudrier P. Растворимые в метаноле белки в хлороформе являются основными компонентами фракций глютенина Triticum durum , богатых серой. Cereal Chem. (1989) 66: 535.

Google Scholar

62. Gil-Humanes J, Piston F, Barro F, Rosell C. Отключение эпитопов глиадина, связанных с глютеновой болезнью, в мягкой пшенице придает муке повышенную стабильность и лучшую устойчивость к чрезмерному перемешиванию). PLoS ONE. (2014) 9: e91931. DOI: 10.1371 / journal.pone.0091931

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

63. Гил-Хуманс Дж., Поршень Ф, Альтамирано-Фортул Р, Реал А, Комино С., Соуза С. и др. Пшеничный хлеб с пониженным содержанием глиадина: альтернатива безглютеновой диете для потребителей, страдающих патологиями, связанными с глютеном. PLoS ONE. (2014) 9: e

. DOI: 10.1371 / journal.pone.00

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

Атака глютена — Американское химическое общество

Отдельные аминокислоты и небольшие цепочки аминокислот не вызывают проблем с кишечником, и не следует ожидать, что они вызовут проблемы с иммунной системой, потому что лимфоциты ищут более длинные цепи.Однако оказывается, что глиадин не полностью расщепляется кишечными ферментами. Несколько более длинных цепочек аминокислот остаются нетронутыми.

Каким-то образом эти более крупные цепи проникают в клетки, выстилающие кишечник, и одна из них прикрепляется к ферменту внутри клеток. У людей с глютеновой болезнью комплекс аминокислот и ферментов вызывает иммунную реакцию, которая атакует комплекс и в то же время повреждает клетки кишечника.

В случае Эми — и других больных глютеновой болезнью — иммунная реакция начинается, когда частично переваренный глютен попадает из кишечника Эми в ее кровоток.Там эпитопы запускают серию реакций, которые приводят к высвобождению небольших молекул, называемых цитокинами. Цитокины вызывают усиление кровотока в клетках кишечника — состояние, известное как воспаление.

Обычно воспаление — это хорошо, потому что усиление кровотока позволяет быстрее доставить материалы для уничтожения вторгшихся бактерий и средства для их быстрого удаления. Проблема в том, что воспаление слизистой оболочки кишечника не прекращается, поскольку Эми продолжает есть продукты, содержащие глютен.Если воспаление продолжается в течение недель или месяцев, клетки кишечника Эми повреждаются. В результате она страдает от болей в животе, диареи и кожных высыпаний.

Длительное воздействие в течение многих лет может привести к поражению кишечника. Повреждение может быть настолько серьезным, что ее кишечник больше не может поглощать питательные вещества. Наиболее эффективное решение для людей с чувствительностью к глютену — полностью отказаться от глютена. Но это непросто. Придерживаться безглютеновой диеты — непростая задача, особенно потому, что современные продукты питания в значительной степени основаны на пшенице.От хлебобулочных изделий до замороженного теста для пиццы и упакованных хлопьев и упакованной лапши — продукты, содержащие пшеничную муку, можно найти почти в каждом проходе наших продуктовых магазинов.

Разница между глиадином и глютенином

7 января 2021 г. Автор: Мадху

Ключевое различие между глиадином и глютенином состоит в том, что глиадин — это нерастворимый в воде глютен, а глютенин — это водорастворимый глютен .

Глютен — это биохимическое соединение, которое мы можем найти в живых организмах. Например, мы можем найти это соединение в таких продуктах, как пшеничная мука. Есть два типа глютена, известные как глиадин и глютенин. Основное различие между глиадином и глютенином заключается в их растворимости в воде.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные различия
2. Что такое глиадин
3. Что такое глютенин
4. Сравнение бок о бок — глиадин и глютенин в табличной форме
5. Резюме

Что такое Глиадин?

Глиадин — это белок глютена, не растворимый в воде.Этот класс белков присутствует в пшенице и некоторых других злаках рода Triticum. Глиадин — важный компонент, придающий хлебу способность правильно подниматься в процессе выпечки.

Рисунок 01: Структура глиадина

Кроме того, существует три основных типа глиадинов: альфа-глиадин, гамма-глиадин и омега-глиадин. Мы можем разделить и различить эти три типа в зависимости от аминокислотных последовательностей на N-конце цистеинового домена.Компоненты альфа-глиадина растворимы в спиртах с низкой концентрацией. Компоненты гамма-глиадина рассматриваются как предковая форма богатого цистеином глиадина, имеющего только внутрицепочечные дисульфидные мостики. С другой стороны, компоненты омега-глиадина растворимы в кислых ацетонитрильных компонентах, имеющих высокий процент.

Кроме того, мы можем назвать глиадины внутренне неупорядоченными белками, что означает, что эти соединения имеют постоянно изменяющуюся форму, что затрудняет их изучение.Согласно недавним исследованиям, белковая структура глиадина имеет эллиптическую форму.

Кроме того, в отличие от других типов глютена, глиадины находятся в своей мономерной структуре внутри клеток. Однако эти соединения глиадина не могут образовывать полимерные структуры внутри клеток из-за их гидрофобных взаимодействий. Мы можем назвать глиадины проламинами, которые могут быть разделены в зависимости от электрофоретической подвижности и изоэлектрической фокусировки. Более того, молекулы глиадина могут преодолевать кишечный барьер посредством активного транспорта.

Что такое глютенин?

Глютенин — это разновидность глютена, нерастворимая в воде. Это основной белковый компонент пшеничной муки (около 47% от содержания белка в пшеничной муке). Компоненты глютенина представляют собой белковые агрегаты, содержащие субъединицы с высокой молекулярной массой и субъединицы с низкой молекулярной массой. Эти субъединицы стабилизируются межмолекулярными дисульфидными связями, гидрофобными взаимодействиями и другими силами между молекулами. Кроме того, этот состав отвечает за прочность и эластичность теста из пшеничной муки.В процессе выпечки хлеба качество хлеба во многом зависит от количества и состава высокомолекулярных субъединиц глютенина.

Кроме того, в отличие от глиадинов, другой основной формы глютена, глютенин находится в клетках растений в полимерной форме. В этой расширенной сетевой структуре полимеров глютенин образуется за счет дисульфидных связей.

В чем разница между глиадином и глютенином?

Глиадин и глютенин — два основных типа глютена.Ключевое различие между глиадином и глютенином заключается в том, что глиадин — это тип глютена, который нерастворим в воде, тогда как глютенин — это тип глютена, который растворим в воде. Кроме того, глиадин находится внутри клеток в мономерной форме, а глютенин — в полимерной форме внутри клеток.

В следующей инфографике в табличной форме перечислены различия между глиадином и глютенином.

Резюме — Глиадин против глютенина

Итак, глютенин и глиадин — это два типа глютена.Ключевое различие между глиадином и глютенином заключается в том, что глиадин — это тип глютена, который нерастворим в воде, тогда как глютенин — это тип глютена, который растворим в воде.

Артикул:

1. «Глютенин ». Science Direct, доступно здесь.

Изображение предоставлено:

1. «Глиадин» Баллена Бланка — собственная работа (общественное достояние) через Commons Wikimedia

.