Белки и их свойства: Свойства и функции белков — урок. Химия, 8–9 класс.

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная	последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная	локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали
третичная	пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH₂O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН_{(10%-ный р-р)} + СuSO₄   =   фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO_3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая	ускоряют различные химические реакции в живых организмах	ферменты
структурная	строительный материал клеток	коллаген, белки клеточных мембран
защитная	защищают организм от инфекций	иммуноглобулины, интерферон
регуляторная	регулируют обменные процессы	гормоны
транспортная	перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим	гемоглобин переносит кислород
энергетическая	снабжают организм энергией	1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная)	любые двигательные функции организма	миозин (мышечный белок)

§ 9. Физико-химические свойства белков

§ 9. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Белки – это очень крупные молекулы, по своим размерам они могут уступать только отдельным представителям нуклеиновых кислот и полисахаридам. В таблице 4 представлены молекулярные характеристики некоторые белков.

 

Таблица 4

Молекулярные характеристики некоторых белков

Белок	Относитель-ная молекулярная масса	Число цепей	Число аминокислотных остатков
Инсулин	5733	2	51
Рибонуклеаза	13683	1	124
Миоглобин	16890	1	153
Химотрипсин	22600	3	241
Гемоглобин	64500	4	574
Глутамат-дегидрогеназа	~1000000	~40	~8300

В молекулах белков может содержаться самое разное количество аминокислотных остатков — от 50 и до нескольких тысяч; относительные молекулярные массы белков также сильно колеблются — от нескольких тысяч (инсулин, рибонуклеаза) до миллиона (глутаматдегидрогеназа) и более. Число полипептидных цепей в составе белков может составлять от единицы до нескольких десятков и даже тысяч. Так, в состав белка вируса табачной мозаики входит 2120 протомеров.

Зная относительную молекулярную массу белка, можно приблизительно оценить, какое число аминокислотных остатков входит в его состав. Средняя относительная молекулярная масса аминокислот, образующих полипептидную цепь, равна 128. При образовании пептидной связи происходит отщепление молекулы воды, следовательно, средняя относительная масса аминокислотного остатка составит 128 – 18 = 110. Используя эти данные, можно подсчитать, что белок с относительной молекулярной массой 100000 будет состоять приблизительно из 909 аминокислотных остатков.

 

Электрические свойства белковых молекул

Электрические свойства белков определяются присутствием на их поверхности положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Наличие заряженных группировок белка определяет суммарный заряд белковой молекулы. Если в белках преобладают отрицательно заряженные аминокислоты, то его молекула в нейтральном растворе будет иметь отрицательный заряд, если преобладают положительно заряженные – молекула будет иметь положительный заряд. Суммарный заряд белковой молекулы зависит и от кислотности (рН) среды. При увеличении концентрации ионов водорода (увеличении кислотности) происходит подавление диссоциации карбоксильных групп:

и в то же время увеличивается число протонированных амино-групп;  

. 

Таким образом, при увеличении кислотности среды происходит уменьшение на поверхности молекулы белка числа отрицательно заряженных и увеличение числа положительно заряженных групп. Совсем другая картина наблюдается при снижении концентрации ионов водорода и увеличении концентрации гидроксид-ионов. Число диссоциированных карбоксильных групп возрастает 

 

и снижается число протонированных аминогрупп 

.

Итак, изменяя кислотность среды, можно изменить и заряд молекулы белка. При увеличении кислотности среды в молекуле белка снижается число отрицательно заряженных группировок и увеличивается число положительно заряженных, молекула постепенно теряет отрицательный и приобретает положительный заряд. При снижении кислотности раствора наблюдается противоположная картина. Очевидно, что при определенных значениях рН  молекула будет электронейтральной, т.е. число положительно заряженных групп будет равно числу отрицательно заряженных групп, и суммарный заряд молекулы будет равен нулю (рис. 14).

Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

Рис. 14. В состоянии изоэлектрической точки суммарный заряд молекулы белка равен нулю

Изоэлектрическая точка для большинства белков находится в области рН от 4,5 до 6,5. Однако есть и исключения. Ниже приведены изоэлектрические точки некоторых белков: 

Белок	pI
Пепсин	1,0
Каталаза	5,1
Рибонуклеаза	7,8
Лизоцим	11,0

При значениях рН ниже  изоэлектрической точки белок несет суммарный положительный заряд, выше – суммарный отрицательный.

В изоэлектрической точке растворимость белка минимальна, так как его молекулы в таком состоянии электронейтральны  и между ними нет сил взаимного отталкивания, поэтому  они могут «слипаться» за счет водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил.  При значениях рН, отличающихся от рI, молекулы белка будут нести одинаковый заряд — либо положительный, либо отрицательный. В результате этого между молекулами будут существовать силы электростатического отталкивания, препятствующие их «слипанию», растворимость будет выше.

 

Растворимость белков

Белки бывают растворимые и нерастворимые в воде. Растворимость белков зависит от их структуры, величины рН, солевого состава раствора, температуры и других факторов и определяется природой тех групп, которые находятся на поверхности белковой молекулы. К нерастворимым белкам относятся кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (сухожилия), фиброин (щелк, паутина).  Многие другие белки растворимы в воде. Растворимость определяется наличием на их поверхности заряженных и полярных группировок (-СОО^—, -NH₃⁺, -OH и др.). Заряженные и полярные группировки белков притягивают к себе молекулы воды, и вокруг них формируется гидратная оболочка (рис. 15), существование которой обусловливает их растворимость в воде.

Рис. 15. Образование гидратной оболочки вокруг молекулы белка.

На растворимость белка влияет наличие нейтральных солей (Na₂SO₄, (NH₄)₂SO₄ и др.) в растворе. При малых концентрациях солей растворимость белка увеличивается (рис. 16), так как в таких условиях увеличивается степень диссоциации полярных групп и экранируются заряженные группы белковых молекул, тем самым снижается белок-белковое взаимодействие, способствующее образованию агрегатов и выпадению белка в осадок. При высоких концентрациях солей растворимость белка снижается (рис. 16) вследствие разрушения гидратной оболочки, приводящего к агрегации молекул белка.

Рис. 16. Зависимость растворимости белка от концентрации соли

Существуют белки, которые растворяются только в растворах солей и не растворяются в чистой воде, такие белки называют глобулины. Существуют и другие белки – альбумины, они в отличие от глобулинов хорошо растворимы в чистой воде.
Растворимость белков зависит и от рН растворов. Как мы уже отмечали, минимальной растворимостью обладают белки в изоэлектрической точке, что объясняется отсутствием электростатического отталкивания между молекулами белка.
При определенных условиях белки могут образовывать гели. При образовании геля молекулы белка формируют густую сеть, внутреннее пространство которой заполнено растворителем. Гели образуют, например, желатина (этот белок используют для приготовления желе) и белки молока при приготовлении простокваши.
На растворимость белка оказывает влияние и температура. При действии высокой температуры многие белки выпадают в осадок вследствие нарушения их структуры, но об этом более подробно поговорим в следующем разделе.

 

Денатурация белка

Рассмотрим хорошо нам знакомое явление. При нагревании яичного белка происходит постепенное его помутнение, и затем образуется твердый сгусток. Свернувшийся яичный белок – яичный альбумин – после охлаждения оказывается нерастворимым, в то время как до нагревания яичный белок хорошо растворялся в воде. Такие же явления происходят и при нагревании практически всех глобулярных белков. Те изменения, которые произошли при нагревании, называются денатурацией. Белки в естественном состоянии носят название нативных белков, а после денатурации — денатурированных.
При денатурации происходит нарушение нативной кон-формации белков в результате разрыва слабых связей (ион-ных, водородных, гидрофобных взаимодействий). В результате этого процесса могут разрушаться четвертичная, третичная и вторичные структуры белка. Первичная структура при этом сохраняется (рис. 17).

Рис. 17. Денатурация белка

При  денатурации гидрофобные радикалы аминокислот, находящиеся в нативных белках в глубине молекулы, оказываются на поверхности, в результате создаются условия для агрегации. Агрегаты белковых молекул выпадают в осадок. Денатурация сопровождается потерей биологической функции белка.

Денатурация белка может быть вызвана не только повышенной температурой, но и другими факторами. Кислоты и щелочи способны вызвать денатурацию белка: в результате их действия происходит перезарядка ионогенных групп, что приводит к разрыву ионных и водородных связей. Мочевина разрушает водородные связи, следствием этого является потеря белками своей нативной структуры. Денатурирующими агентами являются органические растворители и ионы тяжелых металлов: органические растворители разрушают гидрофобные связи, а ионы тяжелых металлов образуют нерастворимые комплексы с белками.

Наряду с денатурацией существует и обратный процесс – ренатурация. При снятии денатурирующего фактора возможно восстановление исходной нативной структуры. Например, при медленном охлаждении до комнатной температуры раствора восстанавливается нативная структура и биологическая функция трипсина.

Белки могут денатурировать и в клетке при протекании нормальных процессов жизнедеятельности. Совершенно очевидно, что утрата нативной структуры и функции белков – крайне нежелательное событие. В связи с этим следует упомянуть об особых белках – шаперонах. Эти белки способны узнавать частично денатурированные белки и, связываясь с ними, восстанавливать их нативную конформацию. Шапероны также узнают белки, процесс денатурации которых зашел далеко, и транспортируют их в лизосомы, где происходит их расщепление (деградация). Шапероны играют важную роль и в процессе формирования третичной и четвертичной структур во время синтеза белка.

Интересно знать! В настоящее время часто упоминается такое заболевание, как коровье бешенство. Эту болезнь вызывают прионы. Они могут вызывать у животных и человека и другие заболевания, носящие нейродегенеративный характер. Прионы – это инфекционные агенты белковой природы. Прион, попадая в клетку, вызывает изменение конформации своего клеточного аналога, который сам становится прионом. Так возникает заболевание. Прионный белок отличается от клеточного по вторичной структуре. Прионная форма белка имеет в основном b-складчатую структуру, а клеточная – a-спиральную.

Белки: их строение, свойства и функции, 10 класс

МОУ «Куровская средняя общеобразовательная школа № 1»

Интегрированный урок

по биологии и химии

в 10 классе

«Белки, их строение, свойства и функции».

( 90 мин.)

Выполнили: учитель биологии Щукарева Любовь Николаевна,

учитель химии Полякова Татьяна Григорьевна.

Цель урока:

1.Дать понятие о белках – природных полимерах, о многообразии их функций о взаимосвязи со строением и свойствами.

2.Информировать школьников о гигиене питания, о сохранении своего здоровья.

Оборудование:

Оборудование и реактивы для лабораторной и практической работ, магнитная доска, модели структур белка, самодельные таблицы, два яйца, музыка.

План урока:

1.Вступление.

2.Основная часть:

— Историческая справка о белках.

— Классификация белков.

— Строение белков.

— Структура белка.

— Свойства белков.(лабораторная работа)

-Логический брифинг.

— Функции белков.(практическая работа)

— Роль белков в организме.

3.Заключение, итоги урока.

Организационный момент.

Д.З.: кроссворд « Белки», биология п.11 учебник «Общая биология 10-11 класс» Пасечник, Криксунов, Каменский.; химия п.27 учебник «Химия 10 класс» Габриелян, Маскаев.

Вступление:

учитель биологии:
На фоне музыки — Н.Басков » Мгновение.» — читает стих С.Я.Надсона:

Меняя каждый миг свой образ прихотливый,

Капризна как дитя и призрачна как дым,

Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,

Великое смешав с ничтожным и смешным.. .

С чем, с какими материальными объектами связана тайна жизни? Это один из главных вопросов ,на который пыталась ответить наука на протяжении своей истории. Довольно давно ученые поняли, что важную, а может быть, и главную роль во всех жизнен­ных процессах играют белки.

Символом начала жизни всегда было яйцо. Вот почему белок птичьих яиц дал назва­ние всему классу белков, которые, как мы знаем теперь, содержатся в любой клет­ке организма. Когда в XIX веке обнаружили, что белки—главные компоненты живых клеток, все проявления жизни стали связывать только с ними. Экспериментального материала было достаточно, чтобы дать определение жизни:(на доске плакат со словами Ф.Энгельса «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой…причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка.»

Обращение к классу: Выделите, пожалуйста, ключевые слова в первой части определе­ния. (ЖИЗНЬ И БЕЛОК-понятия взаимосвязанные.)

Учитель биологии: Во 2-ой части наука представляет процесс жизни — это переплете­ние сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и дру­гими веществами. Отдельные очищенные белки не характеризуют признаки жизни. Это свойство только сложных систем, состоящих из различных белков и других соединений. Джон Д.Бернал — член королевского общества Британской Академии наук в конце XIX века сказал: «Нельзя приписывать свойство жизни какому-либо одному соединению, оно лишь проявляется в результате многообразных реакций ,в которых участвуют различные соединения.»

Возникает вопрос: не устарело ли определение жизни, данное Энгельсом более 100 лет назад?

Известно несколько десятков определений жизни.

М.В.Волькенштейн- отечественный ученый- современное определение: «Живые тела, существующие на Земле, представля­ют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построен­ные из биополимеров—белков и нуклеиновых кислот».

( Ответ: Современная наука расширила, углубила и наполнила новыми представлениями понятие жизнь. Открытая система—система, постоянно обменивающаяся веществом и энергией с окружающей средой. Саморегуляция и самовоспроизведение этой системы базируются на свойствах входящих в её состав белков и нуклеиновых кислот.)

Когда 200 лет назад химики начали изучать белки, они и не подозревали, что берут в руки ключ к целому неизвестному миру. Белки и нуклеиновые кислоты – очень важные детали картины мира, они позволили связать воедино, найти точку пересечения мира неживого и мира живого. Постижение тайн белков и нуклеиновых кислот позволило осознать мир как гармоничное целое.

ВЫВОД : Чтобы ответить на вопрос—Что такое жизнь?, нужно прежде всего раскрыть тайну веществ, лежащих в ее основе, т.е. ответить на вопрос — Что такое БЕЛОК.

На сегодняшнем уроке мы закрепим знания, полученные на уроках биологии, а так же узнаем много нового из жизни белков. Мефистофель в «Фаусте» Гёте говорит:

…Живой предмет желая изучить,

Чтоб ясное о нем познанье получить,—

Ученый прежде душу изгоняет,

Затем предмет на части расчленяет…

Класс знакомится с планом урока(он на доске)и получает задание вести конспект урока в тетрадях.

Учитель химии:

а) Историческая справка: Вещества белковой природы известны с древних времен. Изучение их начато в середине 18 века, но только через 100 лет ученым удалось систематизировать свойства изученных белков, определить их состав и сделать вывод, что белки — это главный компонент живых организмов. Большой вклад в изучение белков внёс русский ученый А.Я.Данилевский, один из основоположников отечественной биохимии. В 1888г. он предложил теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз.(схема на столах)

В 1903 г. немецким учёным Фишером была высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил ,что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединённых пептидной связью.

Мы знакомы с вами с белком пепсином—он содержится в желудочном соке и участ­вует в пищеварении, белок тромбин участвует в свёртывании крови, инсулин регулирует обмен глюкозы, гемоглобин транспортирует кислород ко всем клеткам и тканям организма……,белок кератин выполняет строительную функцию ,из него состо­ял кожа, волосы, перья. Коллаген—компонент соединительной ткани.

б)Классификация белков: Откуда же берется это бесконечное многообразие белковых молекул, многообразие их функций и их особая роль в жизненных процессах? Для того чтобы ответить на эти вопросы обратимся к составу и строению белков.

В состав белков входят атомы водорода (Н), углерода (С),азота (N),

серы (S) кислорода (О). Ферментные белки содержат Р (фосфор), Fе (железо),Сu (медь),Zn(цинк) .Белки обладают рядом особенностей, прежде всего громадной молекулярной массой:

спирт-46,уксусная кислота—60,альбумин—3600, гемоглобин—152000, миозин (белок мышц)—500000.

Вывод: Молекулы белков — это молекулы-великаны, их называют макромолекулами.

Ученик: знакомит с классификацией

Учитель химии:

в)Строение белков.

Среди органических соединений белки самые сложные. Прежде чем говорить о строении белков, надо вспомнить, что такое аминокислоты.

Общая формула аминокислот:

Вопросы классу:

1.Какими свойствами обладают аминокислоты? ( амфотерные органические соединения)

2.Какие функциональные группы обуславливают эти свойства? ( ОН, NН₂ ) См.таблицу (на столах листы)

В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное мно­гообразие белков, при их различных комбинациях.Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное множество слов, так из 20 аминокислот бесконечное мно­жество белков. В организме человека их насчитывается до 100000.Как же из аминокислот образуется белковая молекула. Упрощённо синтез полипептидов можно изобразить так: (табл. Строение трипептида.)

На магнитной доске -А-А-А-А- полимер .

Ученик работает у доски, другие в тетрадях (Составить трипептид, формулы взять из таблицы, которая лежит на столе)

Вывод: Белок—полимер, мономерами которого являются аминокислоты, соединённые между собой пептидной связью.

Тот факт, что белки всех организмов построены из одних и тех же аминокислот,
ещё одно доказательство единства живого мира на Земле.
Давайте попробуем из простейшего предельного углеводорода метана (СН ₄ )путём
последовательных превращений получить дипептид: (ученик у доски )

г)Структура белка: Важнейшей характеристикой строения белка является последо­вательность, порядок,в которой аминокислоты связаны в цепи.

Ученик знакомит класс со структурами белка.

Вывод: Чем выше форма структурной организации, чем сложнее белок—тем разно­образнее его свойства.

д ) Свойства белка.

1.Раствори мо с т ь:

Некоторые белки ,например, альбумины хорошо растворимы в воде. Типичный представитель альбуминов — белок куриного яйца.Глобулины растворимы в водных растворах солей, глютелиды растворяются только в растворах щелочей.

2. Многие белки проявляют особую чувствительность к теплу.

Уже при t 60⁰С они быстро утрачивают свои природные свойства -денатурируются. При этом частич­но или полностью разрушаются водородные связи, происходит выпрямление спира­левидной формы. При более высокой t белки свертываются, коагулируют. Денатура­ция может проходить при облучении или под действием кислот, растворов солей тяжёлых металлов.

З.Гидролиз белков.

При нагреваний белков со щелочами или кислотами происходит гидролиз. Пептид­ные связи разрываются и происходит восстановление функциональных групп.

Учитель демонстрирует опыт: берет желудочный сок, который содержит соляную кислоту. То, что раствор кислый доказать очень легко при помощи индикатора — лак­мус а. Приливаем лакмус к желудочному соку, индикатор в кислой среде становит­ся красным. Добавляем этот раствор к белку. Окраска индикатора меняется. Запишем уравнение гидролиза.

4.Для белков характерны цветные реакции:

а)Биуретовая ,которая доказывает наличие в белковой молекуле пептидных связей.

б)Ксантопротеиновая ,которая доказывает, что в состав белков входят остатки ароматических аминокислот.

Ученик знакомит класс с исследовательской работой — значение цветных реакций в исследовании анализа мочи и крови.

Лабораторная работа (на столах листы с алгоритмом.) звучит тихая музыка

Учитель биологии проводит логический брифинг (по основным понятиям «белки»)

1группа:1.Научное название белка…

2.Процесс восстановления структурной организации белковой

молекулы называется…

3. Структура белка, свернутая в спираль…

4.Связь, соединяющая остатки АК в полимерную цепь…

2 группа: 1. Мономеры, составляющие основу первичной структуры белка…

2.Конфигурация третичной структуры белка…

3.Гормон поджелудочной железы…

4.Процесс, обратный денатурации…

3группа: 1.процесс, обратный денатурации…

2.Разрушение первичной структуры белка…

3.Реакции, определяющие наличие белка…

4.Структура белка, которая определяется последовательностью
аминокислотных остатков за счет образования пептидных связей…
4группа:1.Сложные белки называются…

2.Какие группы атомов отсутствуют формуле АК ……

^{3.Продукт гидролиза пептидных связей…}

4.Что собой представляет четвертичная структура белка…

(Время 5 минут.)

ж)Функции белков.(работа с таблицей (на доске) )

Ученики делают доклады: 1. Каталитическая (ферменты)

2.Практическая работа

3.Регуляторная

4.Транспортная

5.Защитная

6.двигательная,структурная и энергетическая.

з) Роль белков в организме:

Учитель биологии зачитывает высказывание А.Я.Данилевского о роли белков в клетке: «Как инструменты, исполняющие главную модуляцию, и суть основной части оркестра, так белки ведут главный мотив цитоплазматической гармонии.»

Данные о % содержании белка к сухой массе:

в мышцах человека – 80%

в коже человека—63%

в печени человека—57%

в мозге человека—45%

в костях человека—28%

Вывод: велико значение белка для жизнедеятельности человека и животных.

Количество белков характеризует степень сложности организмов. Если в кишечной палочке их 3000,то в организме человека—более 5 миллионов.

Для человека крайне токсичны соли содержащие ионы Аq,Аu,Вi,Нq,Сd,Сr.Противо­ядием этим солям служит альбумин (яичный белок), осаждающий их в виде нераст­воримых комплексов.

Запасной белок, содержащийся в желтке куриного яйца,—ВИТЕЛЛИН. Это фосфопротеид т.е. сложный белок ,содержащий в своём составе фосфорную кислоту. Кроме этого желток содержит железо, витамины(особенно много А ,Д,Е) Считается, что чем ярче окрашен желток—тем качественнее яйцо, поскольку в этом случае курица питалась естественным образом, а именно—зеленой травой, содержащей кроме хлорофилла еще и пигменты группы каротиноидов. В пищеварительном тракте курицы хлорофилл разрушается, а каротиноиды, как более устойчивые, в конечном итоге накапливаются в курином желтке.

Демонстрация опытов:

1.ОПЫТ:взяли два вареных яйца—магазинное и свойское—разрезали ,желток магазинного яйца был бледно окрашен, что свидетельствует о том, что курица питалась неестественным образом.

Все минеральные вещества в курином яйце находятся в легко усвояемой форме.

2.ОПЫТ: белок +СuSO₄ = осадок (хлопья)

Опыт показывает, что загрязнение природной среды солями тяжёлых металлов при­водит к отрицательным последствиям для живых организмов, природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют, в случаях отравления людей солями тяжёлых металлов (Нq ²⁺ ,Сu ²⁺ ,Рв ²⁺ ) используют молоко, белки которого связывают их.

Белки—важнейший компонент рациона питания человека. Они необходимы организму для восполнения энергетических затрат, построения и возобновления тканей тела, нервной системы. Белки—основа пищевого баланса.

Человеческому организму в среднем требуется 1,1—1,5 г. белка на 1кг. веса.

ЗАДА НИ Я.—решить задачу:

1.вариант: Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г, белка

на 1кг массы. Зная свою массу, определить норму

необходимого потребления белка для своего организма .

2. вариант: Известно, что при продолжительности жизни 70 лет обновление белка в

организме происходит в среднем 200 раз. Зная свой возраст, предполо­жите , сколько раз произошло обновление белка в вашем организме.

Белковое голодание довольно быстро приводит к тяжёлому расстройству здоровья. Особенно чувствителен к недостатку белка растущий организм детей. Белковая недостаточность приводит к задержке, а затем к полному прекращению роста, вялости , похуданию, тяжёлым отёкам, поносу, воспалению кожных покровов, малокровию, тяжёлым расстройствам функций печени и поджелудочной железы, понижению сопротивляемости организма к инфекционным заболеваниям — вот далеко не полный перечень последствий белковой недостаточности, нередок и смертельный исход. Нарисованная картина характерна для заболевания квашиоркор, получившего широкое рас­пространение среди детей на Африканском континенте, а также в некоторых странах Азии и Америки. Тяжёлые последствия белкового голодания особенно памятны людям, перенесшим блокаду Ленинграда.

Применение белков: Белки находят широкое применение в медицине. Из желатина, по­лучаемого из чистого высушенного костного клея, вырабатываются желатиновые капсулы, в которые помещают лекарственные препараты, разложение их внутри организма должно быть замедлено. Белки, выделенные из плазмы крови (глобулин)применяются при лечении инфекционных воспалений и вирусных заболеваний. Из белка фибриногена вырабатывают фибриновую пленку, используемую при тяжёлых ожогах, фибриновую пену, фибриновую присыпку для остановки кровотечений. Белок гепарин уменьшает свёртываемость крови.

Учащиеся дают основные характеристики продуктам питания.

Дополнения учителя: дополнительным источником белков могут служить одноклеточ­ные организмы — дрожжи, водоросли, непатогенные бактерии, мицеллы, микроскопические грибы, одноклеточные водоросли (хлорелла, сценодемус)

Необходимо помнить ,что большое потребление белков ведёт к образованию в же­лудочно-кишечном тракте продуктов неполного расщепления, что может вызвать интоксикацию организма, поэтому необходимо помнить о рациональном питании.

Учитель химии: Человек у всегда хотелось чуда. Одним из чудес считалось и оста­ётся возникновение жизни, превращение неживой материи в живой организм. Чтобы

ответить на вопрос : Что такое жизнь?, надо ответить: Что такое белки? Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика сама жизнь. Подтверждением является высказывание Гёте: «Я всегда говорил и не устаю повто­рять, что мир бы не мог существовать, если бы был так просто устроен.»

Функции белков:

1.Каталитическая:

Самая важная функция белков в организме — биокаталитическая. Белки—двигатели всех химических реакций, слаженно и последовательно протекающих в организме.

Фермент— своеобразный робот, приспособленный для выполнения определенной химической реакции. Если реакция сложная, то ее подобно автоматической линии, поэтапно проводят несколько ферментов.

В 1941 г. король Дании Христиан X вручал известному биохимику Линдерстрём — Лангу высшую научную награду своей страны — медаль Эрстеда за исследования белков и ферментов. Король, вручая медаль, попросил ученого объяснить ему и всем присутствующим, что такое ферменты. Ученый рассказал такую историю. Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных верблюдов (белых).0н собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын ,опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший , любимый сын должен получить свою долю—одну девятую часть стада.» Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца ,3 брата стали делить верблюдов. Но исполнить, волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей.

Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный как все учёные ,он вёл с собой чёрного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто.Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство.»

У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов-9 , средний — треть стада-6 и младший сын получил свою долю – 2х верблюдов.

Но 9,и 6,и 2 дает 17,и после дележа оказался лишний верблюд — старый облезлый верблюд учёного. И дервиш сказал:» Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню.»

Вот этот черный верблюд,—закончил рассказ Линдерстрём — Ланг,—и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменения».

Главное свойство ферментов — ускорять химические реакции в организме, не под­вергаясь при этом никаким изменениям.

Ферменты—биокатализаторы. Они обладают тремя особыми свойствами:

—высокой активностью.

—высокой чувствительностью к различным воздействиям.

—специфичностью действия.

2. Этапы гидролиза белка в организме:

—Под действием белков—ферментов в желудке происходит расщепление белковых молекул до полипептидов с меньшей молекулярной массой.

—В кишечнике они гидролизуются до отдельных аминокислот.

—Смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника.

—Через систему воротной вены смесь аминокислот попадает в печень.

—Затем разносится кровью по всем органам и тканям.

—Аминокислоты расходуются на синтез белка(увеличение белковой массы, рост, обновление) и нуклеиновых кислот, а также распадаются в процессе жизнедеятельности.

3. Регуляторная (гормоны)

Гормоны производятся в особых клетках мозга, находящихся в гипоталамической части и в гипофизе, например гормон роста, а также в специальных клетках под­желудочной железы, например инсулин и глюкагон. Но не все гормоны — белки. Белковые и небелковые гормоны влияют на организм, изменяя активность ферментов. Например, большая группа белков — факторов роста — активизирует ферменты синтеза ДНК в клетке и таким образом усиливает деление клеток. Это важно для восста­новления тканей при ранениях и после операций. Но слишком интенсивное деление клеток ведёт к их неконтролируемому росту (злокачественные опухоли) Блокировать избыточный синтез факторов роста — значит привести к подавлению роста злокачественной опухоли. На этом пути учёные ищут новые средства лечения рака. Белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в размножении и других жизненно важных процессах. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин, который снижает содержание сахара в крови. При стойком недостатке инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарный диабет. Синтез человеческого инсулина генно-инженерными методами открыл новые возмож­ности для лечения больных сахарным диабетом.

4. Транспортная.

В крови, наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различ­ные транспортные белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный транспорт веществ.

Например, гемоглобин. Он переносит кислород из лёгких к клеткам др. тканей и органов. Белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот различных биологически активных веществ.

5. Защитная.

Специальные белки – иммуноглобулины – являются антителами к антигенам (чужеродным белкам), они связывают и выводят антигены из организма, препятствуют размножению бактерий и вирусов, нейтрализуют выделяемые ими токсины. Пример, в лимфатических тканях (вилочковая железа, лимфатические узлы, селезенка), вырабатываются лим­фоциты-клетки, синтезирующие антитела. Поэтому у человека и животных одна из главных систем — это иммунная система.

Также в клетках человека и животных синтезируются специальные противовирусные белки-интерфероны. Они через систему посредников активируют в клетки фермент, расщепляющий вирусные нуклеиновые кислоты, и включает синтез фермента, блокирующего аппарат синтеза вирусных белков.

Внешнюю защитную функцию выполняют некоторые токсичные для других организмов белки (например, содержащиеся в яде змей, скорпионов)

6. Коротко о других белках:

Белки-ферменты — амилаза; превращают крахмал в глюкозу.

Структурные — кератин; главный компонент волос, ногтей, рогов, копыт.

коллаген; главный компонент сухожилий, связок, хрящей.

Белки-гормоны — вазопрессин; стимулирует обратное всасывание H₂O

в почках.

Сократительные — актин, миозин; мышечные сокращения.

Запасные — ферритин; депонирует Fe в селезенку.

Токсины — нейротоксин; блокирует передачу нервного импульса.

Вывод по функциям: Если значение белков настолько велико, то именно эти вещества должны обладать совершенно особенными свойствами, обусловлен­ными их строением, и, конечно, уникальным составом, в чем мы с вами убедились.

Информация о продуктах питания:

МОЛОКО.

Является источником биоценных белков, легко усваиваемых жиров, незаменимых жирных кислот, фосфатидов, витаминов— А,В₂, С, РР; нормализует содержание холестерина в крови, используется в целях профилактики и лечения гастрита, язвы желудка, туберкулёза, сердечно-сосудистых заболеваний, стимулирует распад жира (липотрофный эффект) и синтез других белков в организме; обеспечивает более полное усвое­ние фосфора и кальция.

ТВОРОГ.

Повышает содержание метионина, предотвращает жировые отложения в печени, на его усвоение тратится меньше ферментов, желудочного сока и соляной кислоты.

СЫРЫ.

Возбуждающе действуют на нервную систему, не рекомендуется их употреблять перед сном.

ЯЙЦА.

Содержат в белке все незаменимые аминокислоты; желток содержит жирные кислоты и холестерин, однако благодаря большому содержанию лецитина холестерин яичного желтка практически не попадает в кровь и выводится с желчью .Наилучшее усвоение ценных компонентов яйца наблюдается при первичной денатурации белка, когда яйцо сварено всмятку.

МЯСО.

Является основным источником ценных белков (биоценные белки мышц: миогены, миозин, глобулины и др.) , повышает желудочную секрецию, возбуждает нервную систему, содер­жит железо, витамин группы С и В.

РЫБА.

Содержит важные микроэлементы и активный йод.

Учитель биологии:

Закончим мы наш урок словами С.Я.Надсона: (звучит музыка.)

Вот жизнь, вот что загадка!

Закон её мгновенье,

И нет среди людей такого мудреца

Кто мог сказать толпе, куда ее движенье

Кто мог бы уловить черты ее лица

То вся она печаль, то вся она приманка

То всё в ней блеск и свет

То всё позор и тьма

Жизнь—это Серафим и пьяная Вакханка

Жизнь—это океан и тесная тюрьма!

Заключение (учитель биологии)

1. Заполняются листы самоконтроля (они лежат на столах) см. приложение.

2. Собираются рабочие тетради для проверки конспекта урока.

3. Выставляются оценки за доклады.

Литература:

• Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. — М.: Мир, 1994.

• Ресурсы Интернета.

• Газета Биология «Первое сентября».

• Учебник Химия 10-11 класс.

• Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. — М.: Мир, 1985.

• Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. — М.: Мир, 1984.

Роль функциональных свойств белков в пищевой промышленности Текст научной статьи по специальности «Промышленные биотехнологии»

664:641.12

РОЛЬ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ СВОЙСТВ БЕЛКОВ В ПИЩЕВОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ

М.В. СТЕПУРО, В.Г. ЛОБАНОВ

Кубанский государственный технологический университет

Сегодня возрастающий дефицит белка в пищевых продуктах определяет необходимость поиска дополнительных ресурсов. С этим связана проблема получения искусственных продуктов, вследствие того, что сельскохозяйственному производству свойственен ряд недостатков, в частности ограниченная возможность выработки белка. Для полного удовлетворения потребности населения в ближайшие 20 лет производство белка должно быть увеличено в 2-3 раза. Особое значение в этих условиях приобретает проблема рационального использования полноценного белкового сырья и улучшения химического состава пищевых продуктов, что может быть достигнуто путем добавления в них белковых и других веществ.

Важное значение имеет вопрос повышения эффективности использования растительных белков, в первую очередь белков семян подсолнечника — основной масличной культуры России.

Белок выполняет в пищевых продуктах две основные функции: пищевую, или питательную, которая характеризует его биологическую ценность, и структурную. Последняя обеспечивает необходимую структуру, а также комплекс реологических и других физико-химических свойств перерабатываемых пищевых систем и готовых продуктов. Тем самым задаются консистенция, технологические и другие качества пищевых продуктов. Способность белка выполнять структурные функции, обеспечивая желаемые потребительские свойства пищевого продукта, характеризуется широким комплексом физико-химических характеристик, объединяемых термином «функциональные свойства белка» [1].

Изучение функциональных свойств белков — ключевое научное направление проблемы получения новых форм пищи, обеспечивающее разработку рецептур многокомпонентных пищевых систем, выбор процессов и режимов их переработки в пищевые изделия.

К наиболее важным функциональным свойствам белка относят растворимость и набухание, способность стабилизировать дисперсные системы (пены, эмульсии и суспензии), образовывать гели, адгезионные и реологические свойства белковых систем, пря-домость растворов белка, жиро- и водоудерживающую способность, пенообразующую способность и др. [2].

Высокими функциональными свойствами характеризуются белки, хорошо растворимые в водных средах, способные образовывать высококонцентрированные растворы, суспензии и гели, а также эффективно стабилизирующие эмульсии и пены. Существенно, чтобы эти свойства могли проявляться при рН, температуре и составе систем, характерных для процессов переработки и выделения белка, а также для готовых пищевых продуктов.

Растворимость белка более чем другие физико-химические характеристики чувствительна к изменению его фракционного состава, степени денатурации, деструкции и модификации. Повышение растворимости белка благоприятно для увеличения устойчивости стабилизируемых им эмульсий и пен, но неблагоприятно для тестообразующих свойств белковых суспензий и сорбции ими жиров. Растворимость белка чаще всего характеризуют коэффициентом (индексом) растворимого азота (КРА) или коэффициентом (индексом) дис-пергируемости белка (КДБ). В первом случае определяют количество азота (% от общего), во втором — количество белка (% от общего), перешедшего в раствор при контролируемых условиях растворения [3]. Растворимость белков обычно исследуют в широком диапазоне рН, концентрации солей и характеризуют кривыми зависимостей растворимости (КДБ и КРА) от этих переменных, называемыми профилями растворимости белков.

Увеличение растворимости белка при добавлении небольших количеств солей обусловлено тем, что их ионы экранируют межмолекулярное электростатическое взаимодействие заряженных боковых групп белка. Подавление белок-белкового взаимодействия увеличивает растворимость белка. При высоких концентрациях хорошо растворимых солей наряду с относительно небольшим количеством заряженных групп белка в растворе присутствует несравненно большее количество ионов соли, гидратация которых водой может снижать гидратацию молекул белка, т. е. раствор соли становится плохим растворителем для белка. Иначе говоря, снижение активности воды в растворе при введении большого количества диссоциирующих солей отвечает повышению активности белка в растворе и соответственному снижению его растворимости [1].

Повышение концентрации солей в растворе отвечает также росту гидрофильности растворителя и у силе-

нию гидрофобного белок-белкового взаимодействия. Высаливание (осаждение белка из водных растворов при высоких концентрациях соли) наиболее эффективно при изоэлектрической точке (ИЭТ) белка.

Поверхностно-активные свойства белков, их поведение на поверхностях раздела фаз вода-масло, вода-газ имеют большое практическое значение при получении пищевых эмульсий и пен. Белки как стабилизаторы пен и эмульгаторы широко используют при получении традиционных и новых форм пищи. Так, пищевые белоксодержащие эмульсии играют важную роль при производстве аналогов молочных и комбинированных мясных продуктов, салатных заправок, соусов и т. п. Белковые пены используют при производстве кремов, мороженого, взбивных кондитерских изделий, выпеченных изделий и др. В соответствии с разнообразием способов получения пищевых эмульсий и пен способность белка стабилизировать эти дисперсные системы в литературе обозначают множеством терминов: пенообразуюшая и эмульгирующая способность, взбиваемость, аэрируемость и т. п. — и оценивают различными методами [ 1].

Снижение поверхностного натяжения растворов белка обусловливает снижение затрат работы на получение того же объема пены из растворов с одинаковой вязкостью, т. е. отвечает повышению пенообразующей способности белка. Стабильность пен обычно повышается при увеличении концентрации белка и вязкости его растворов. Минимальная стабильность пен характерна для ИЭТ белка Для пен характерна способность сорбировать большие количества твердых тонкодисперсных частиц (белков, углеводов, липидов), приводящая к повышению устойчивости и упругих характеристик пен. Это свойство имеет существенное значение для регулирования состава, стабильности и реологических свойств пен в различных пищевых изделиях.

По данным [4], пенообразующая способность у белковой муки по сравнению с изолятами белка подсолнечника ниже, по-видимому, вследствие меньшего содержания белка, а также из-за присутствия углеводов и хлорогеновой кислоты. Пенообразующая способность муки лишь слабо зависит от рН, а пеностабилизирующая способность уменьшается с возрастанием данного показателя. Увеличение рН сопровождается ростом пенообразующей и пеностабилизирующей способности в области рН 6-7. Оба показателя возрастают с увеличением концентрации белкового изолята, однако темп нарастания снижается с ростом концентрации, т. е. по мере приближения к пределу растворимости белка. Пенообразующая способность чувствительна к скорости, а пеностабилизирующая способность — к продолжительности перемешивания. Поваренная соль повышает пенообразующую и пеностабилизирующую способности. Сахароза снижает эти показатели.

Белки являются хорошими стабилизаторами эмульсий масло-вода, хотя и различаются между со-

бой по эмульгирующим свойствам. Белки обладают рядом преимуществ по сравнению с низкомолекулярными поверхностно-активными веществами. Повышению агрегативной устойчивости эмульсии типа масло-вода благоприятствуют два фактора: формирование на поверхности дисперсных частиц прочного адсорбционного слоя белка, играющего роль структурно-механического барьера, препятствующего коалес-ценции капель масла, и повышение вязкости дисперсионной среды, вызывающее снижение скорости коалес-ценции. С ростом вязкости дисперсионной среды замедляется также разделение фаз эмульсий, различающихся по плотности, под действием силы тяготения. Повышение вязкости дисперсионной среды эмульсии и усиление взаимодействия между дисперсными частицами позволяет регулировать реологические свойства эмульсий и переходить от сравнительно низковязких к тиксотропным и гелеобразным системам. Последние можно рассматривать как белковые гели, наполненные каплями масла.

Регулирование или модифицирование функциональных свойств белка как важнейшего критерия качества имеет решающее значение для его использования в составе разнообразных пищевых продуктов.

Цель регулирования, с одной стороны, повысить или изменить то или иное свойство или комплекс функциональных свойств белка для обеспечения стабильности технологического процесса и качества получаемых продуктов; с другой стороны — обеспечить качественно новые функциональные свойства белка с тем, чтобы расширить диапазон методов, применимых для переработки, и ассортимент получаемых пищевых продуктов.

Задача направленного модифицирования функциональных свойств белка может быть решена выбором методов и режимов его выделения. При этом путем изменения ограниченного числа параметров технологического процесса получения белковых концентратов или изолятов обеспечивается возможность получения белков с различными функциональными свойствами.

Регулирование функциональных свойств белка в процессе его производства обеспечивается подбором условий экстракции, осаждения, растворения и сушки белка. Эти условия определяют степень денатурации, фракционный состав, природу и количество примесей, природу белковых частиц как продуктов гидролиза, агрегации и ассоциации. Требования к очистке белка весьма разноплановы. Для обеспечения необходимой продолжительности хранения белка без существенного изменения его функциональных свойств необходимо удалить из белкового продукта такие реакционноспособные компоненты, как липиды. В ряде случаев требуется отделить от белка минеральные примеси, препятствующие получению многокомпонентных систем необходимого состава и фазового состояния, путем удаления ионов поливалентных металлов, осаждающих белки и анионные полисахариды.

Модифицирование функциональных свойств белков можно регулировать за счет изменения заряда или ионного состава белка при получении, например, про-теинатов натрия, калия или кальция. В этом случае белок перед сушкой растворяют в соответствующем растворе щелочи и получают продукты с различной растворимостью.

Известны методы модифицирования функциональных свойств белка. Ферментативный — с применением ферментов для его частичного протеолиза и химическая модификация, основанная на изменении заряда аминокислотных остатков в молекуле белка. Протео-литические ферменты при ферментативной модификации применяют для частичного гидролиза белка с целью получения пептидов с повышенной растворимостью, пенообразующей и эмульгирующей способностью [5]. С повышением степени гидролиза белка растворимость получаемых продуктов обычно растет, а эмульгирующая емкость и пеностабилизирующая способность сначала повышаются, достигая максимума, после чего быстро падают [6].

Другим направлением регулирования функциональных свойств белка с помощью ферментов является их использование для получения пластеинов. Пла-стеиновый синтез основан на применении протеолити-ческих ферментов для синтеза пептидных связей. Обычно сначала частично гидролизуют белок до крупных пептидов с молекулярной массой порядка 3-20 кД, затем концентрируют полученную систему (до 30-40% массы) и вносят другой или тот же фермент, изменяя рН системы. В результате получают продукты, существенно отличающиеся по функциональным свойствам от исходного белка и пептидов. Метод пластеинового синтеза применяют для регулирования растворимости, аминокислотного состава, введения незаменимых аминокислот, в том числе эфиров аминокислот с длинными углеводородными радикалами с целью повышения поверхностной активности пластеинов [7].

Большой интерес представляет также метод неферментативной химической модификации белка для регулирования его функциональных свойств [8, 9]. Химически модифицированные белки с высокими функциональными свойствами используют в виде небольших, но очень эффективных функциональных добавок в пищевые системы.

Термоденатурацию белков давно и широко используют для модифицирования (регулирования) их функциональных свойств, в первую очередь для снижения растворимости белков при их выделении и очистке. В большинстве случаев денатурированные макромо-

лекулы белка (термотропные агрегаты) характеризуются более высокой гидрофобностью, чем нативные макромолекулы. В результате повышаются эмульгирующая емкость, эмульгирующая и пеностабилизирующая способность белков.

Установлено, что условия термоденатурации белков высокомасличного подсолнечника влияют на их биохимические и физико-химические свойства, в первую очередь на вязкость белковых растворов [10].

Внешние воздействия на белки — физические, химические, биологические (ферментативные) — неизбежно сопровождаются структурной модификацией молекул белков, изменяющей функциональные свойства белковых продуктов и содержащих белки пищевых систем [2].

Таким образом, ввиду возрастающих потребностей пищевой промышленности как в белковом сырье, так и в новых формах пищевых продуктов, изучение белковых систем с целью их модификации для получения заданных свойств крайне актуально.

ЛИТЕРАТУРА

1. Толстогузов В.Б. Новые формы белковой пищи / Техно -логические проблемы и перспективы производства. — М.: Агропром-издат, 1987. — 303 с.

2. Степуро М.В. Влияние структурной модификации белков подсолнечника на биологическую ценность и функциональные свойства получаемых на их основе высокобелковых пищевых про -дуктов: Дис. … канд. техн. наук. — Краснодар, 2006. — 140 с.

3. Серкл С., Смит А. Функциональные свойства промышленных пищевых белковых продуктов из сои // Белки семян зерно -вых и масличных культур / Под ред. Дж. Инглетт. — М.: Колос, 1983. — С. 15.

4. Дианова В.Т., Зареченская С.Г., Страшненко Е.С. Ис —

пользование растительных белков в пищевой промышленности. -М., 1990. — 24 с.

5. Bressani R. The role of soybeans in food systems / J. Am. Oil Chem. Soc. — 1981. — 58. — № 3. — P. 392-400.

6. Adler-Nissen Y., Olsen H. S. The influence of peptide chain length on taste and functional properties of enzymatically modified soy protein // Functionality and protein structure. — ACS symp. Se№ 92, Amer. Chem. Soo. — Washington, 1979. — P. 125-146.

7. Whitaker J.R., Puisgserver A.J. Fundumentals and applications of enzymatic modifications of priteins // Modification of proteins. — Adv. Chem. Ser.,№ 198, Chem. Soc. — Washington, D.C., 1982. — P. 57-87.

8. Femey R. E., Yamasaki R. В., Geoghegan K. F. Chemical modification of protein // Ibid. — P. 3-55.

9. Finot P.A. Nutritional and metabolic aspects of protein modification during food processing. — 1982. — P. 8-10, 91-124.

10. Минакова А.Д. Исследование белкового комплекса семян высокомасличного подсолнечника с целью повышения пище -вой ценности растительных белков: Дис. . канд. техн. наук. — Крас -нодар, 1981. — 157 с.

Кафедра биохимии и технической микробиологии

Поступила 09.03.07 г.

28)Основные биологические свойства белков

Свойства
белков

1.
Разная растворимость в воде. Растворимые
белки образуют коллоидные растворы.

2.
Гидролиз — под действием растворов
минеральных кислот или ферментов
происходит разрушение первичной
структуры белка и образование смеси
аминокислот.

3.
Денатурация — частичное или полное
разрушения пространственной структуры,
присущей данной белковой молекуле.
Денатурация происходит под действием:

—
высокой температуры

—
растворов кислот, щелочей и концентрированных
растворов солей

—
растворов солей тяжёлых металлов

—
некоторых органических веществ
(формальдегида, фенола)

—
радиоактивного излучения

Свойства
белков и их биологические функции
определяются последовательностью
аминокислот. Работы по выяснению
первичной структуры белка впервые были
выполнены в Кембриджском университете
на примере одного из простейших белков
— инсулина. В течение посте 10 лет английский
биохимик Ф.Сенгер проводил анализ
инсулина. В результате анализа выяснено,
что молекула инсулина состоит из двух
полипептидных цепей и содержит 51
аминокислотный остаток. Он установил,
что инсулин имеет молярную массу 5687
г/моль, а его химический состав отвечает
формуле C254h437N65O75S6. Анализ проводился
вручную с использованием ферментов,
которые избирательно гидролизуют
пептидные связи между определёнными
аминокислотными остатками.

В
настоящее время большая часть работы
по определению первичной структуры
белков автоматизирована. Так была
установлена первичная структура фермента
лизоцима.

Тип
«укладки» полипептидной цепочки
называют вторичной структурой. У
большинства белков полипептидная цепь
свёртывается в спираль, напоминающую
«растянутую пружину» (называю
«А-спираль» или «А-стуктура»).
Еще один распространённый тип вторичной
структуры — структура складчатого листа
(называют «B — структура»). Так, белок
шёлка — фиброин имеет именно такую
структуру. Он состоит из ряда полипептидных
цепей, которые располагаются параллельно
друг-другу и соединяются посредством
водородных связей, большое число которых
делает шёлк очень гибким и прочным на
разрыв.

При
всём этом практически не существует
белков, молекулы которых на 100% имеют
«А-структуру» или «B — структуру».

Пространственное
положение полипептидной цепи называют
третичной структурой белкой. Большинство
белков относят к глобулярным, потому
что их молекулы свёрнуты в глобулы.
Такую форму белок поддерживает благодаря
связям между разнорзяряженными ионами
(-COO- и -Nh4+ и дисульфидных мостиков. Кроме
того, молекула белка свёрнута так, что
гидрофобные углеводородные цепи
оказываются внутри глобулы, а гидрофильные
— снаружи.

Способ
объединения нескольких молекул белка
в одну макромолекулу называют четвертичной
стуктурой белка. Ярким примером такого
белка может быть гемоглобин. Было
установлено, что, например, для взрослого
человека молекула гемоглобина состоит
из 4-х отдельных полипептидных цепей и
небелковой части — гема.

Свойства
белков объясняет их различное строение.
Большинство белков аморфно, в спирте,
эфире и хлороформе нерастворимо. В воде
некоторые белки могут растворяться с
образованием коллоидного раствора.
Многие белки растворимы в растворах
щелочей, некоторые — в растворах солей,
а некоторые — в разбавленном спирте.
Кристаллическое состояние белов
встречается редко: примером могут быть
алейроновые зёрна, встречающиеся в
клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется
также альбумин куриного яйца и гемоглобин
в крови.

При
кипячении с кислотами или щелочами, а
также под действием ферментов белки
распадаются на более простые химические
соединения, образуя в конце цепочки
превращения смесь A-аминокислот. Такое
расщепление называется гидролизом
белка. Гидролиз белка имеет большое
биологическое значение: попадая в
желудок и кишечник животного или
человека, белок расщепляется под
действием ферментов на аминокислоты.
Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем
под влиянием ферментов снова образуют
белки, но уже характерные для данного
организма!

В
продуктах гидролиза белков кроме
аминокислот были найдены углеводы,
фосфорная кислота, пуриновые основания.
Под влиянием некоторых факторов например,
нагревания,растворов солей, кислот и
щелочей, действия радиации, встряхивания,
может нарушиться пространственная
структура, присущая данной белковой
молекуле. Денатурация может носить
обратимый или необратимый характер, но
в любом случае аминокислотная
последовательность, то есть первичная
структура, остаётся неизменной. В
результате денатурации белок перестаёт
выполнять присущие ему биологические
функции.

Для
белков известны некоторые цветные
реакции, характерные для их обнаружения.
При нагревании мочевины образуется
биурет, который с раствором сульфата
меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое
окрашивание или качественная реакция
на белок, которую можно провести дома).
Биуретовую реакцию даёт вещества,
содержащие амидную группу, а в молекуле
белка эта группа присутствует.

Ксантопротеиновая
реакция заключается в том, что белок от
концентрированной азотной кислоты
окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция
указывает на наличие в белке бензольной
группировки, которая имеется в таких
аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При
кипячении с водным раствором нитрата
ртути и азотистой кислоты, белок даёт
красное окрашивание. Эта реакция
указывает на наличие в белке тирозина.
При отсутствии тирозина красного
окрашивания не появляется

29)биосинтез
триглицеридов.
Известно, что скорость биосинтеза
жирных кислот во
многом определяется скоростью образования
триглицеридов ифосфолипидов,
так как свободные жирные
кислоты присутствуют
втканях и плазме
крови в
небольших количествах и в норме не
накапливаются.

Синтез
триглицеридов происходит из глицерина и жирных
кислот(главным
образом стеариновой, пальмитиновой и
олеиновой). Путьбиосинтеза триглицеридов
в тканях протекает
через образование α-глице-рофосфата
(глицерол-3-фосфата) как промежуточного
соединения.

В
почках, а также в стенке кишечника,
где активность
ферментаглицеролкиназы
высока, глицерин фосфорилируется
за счет АТФ с
образованием глицерол-3-фосфата:

В жировой
ткани и
мышцах вследствие очень
низкой активности глицеролкиназы
образование глицерол-3-фосфата в основном
связано с процессами гликолиза и гликогенолиза.
Известно, что в процессе гли-колитического
распада глюкозы образуется
дигидроксиацетонфосфат (см. главу 10).
Последний в присутствии цитоплазматической
глицерол-3-фосфатдегидрогеназы способен
превращаться в глицерол-3-фосфат:

Отмечено,
что если содержание глюкозы в жировой
ткани понижено
(например, при голодании), то образуется
лишь незначительное количество
глицерол-3-фосфата и освободившиеся в
ходе липолиза свободные жирные
кислоты не
могут быть использованы для ресинтеза
триглицеридов, поэтому жирные
кислоты покидаютжировую
ткань.
Напротив, активация гликолиза в жировой
ткани способствует
накоплению в ней триглицеридов, а также
входящих в их состав жирных
кислот.
В печени наблюдаются
оба пути образования глицерол-3-фосфата.

Образовавшийся
тем или иным путем глицерол-3-фосфат
последовательно ацилируется
двумя молекуламиКоА-производного жирной
кислоты (т.е.
«активными» формами жирной
кислоты –
ацил-КоА). В результате образуется
фосфатидная кислота (фосфатидат):

Как
отмечалось, ацилирование глицерол-3-фосфата
протекает последовательно, т.е. в 2 этапа.
Сначала глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза
катализирует образование лизофосфатидата
(1-ацилглицерол-3-фосфата, а затем
1-ацилглицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза
катализирует образование фосфатидата
(1,2-диацилглицерол-3-фосфата) .

Далее
фосфатидная кислота гидролизуется
фосфатидат-фосфогидро-лазой до
1,2-диглицерида (1,2-диацилглицерола):

Затем
1,2-диглицерид ацилируется
третьей молекулой ацил-КоА
и превращается в триглицерид
(триацилглицерол). Эта реакция катализируется
диацилглицерол-ацилтрансферазой:

Синтез
триглицеридов (триацилглицеролов)
в тканях происходит
с учетом двух путей образования
глицерол-3-фосфата и возможности синтеза
триглицеридов в стенке тонкой кишки из
β-моноглицеридов, поступающих из полости
кишечника в больших количествах после
расщепления пищевых жиров.
На рис. 11.6 представлены глицерофосфатный,
дигидроксиацетон-фосфатный и
β-моноглицеридный (моноацилглицероловый)
пути синтеза триглицеридов.

Рис.
11.6. Биосинтез триглицеридов
(триацилглицеролов).

Установлено,
что большинство ферментов,
участвующих в биосинтезе триглицеридов,
находятся в эндоплазматическом
ретикулуме, и только некоторые, например
глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза,–
вмитохондриях.

30)гормоны
надпочечников.
Щитовидная железа играет
исключительно важную роль в обмене
веществ.
Об этом свидетельствуют резкое изменение
основного обмена, наблюдаемое при
нарушениях деятельности щитовидной
железы, а также ряд косвенных данных, в
частности обильное ее кровоснабжение
несмотря на небольшую массу (20–30 г).
Щитовидная железа состоит
из множества особых полостей – фолликулов,
заполненных вязким секретом – коллоидом.
В составколлоида входит
особый йодсодержащий гликопротеин с
высокой мол. массой – порядка 650000 (5000
аминокислотных остатков). Этот
глико-протеин получил название
йодтиреоглобулина. Он представляет
собой запасную форму тироксина и трийодтиронина –
основных гормонов фолликулярной
части щитовидной железы.

Помимо
этих гормонов (биосинтез и
функции которых будут рассмотрены
ниже), в особых клетках –
так называемых парафолликулярных клетках,
или С-клетках щитовидной железы,
синтезируется гормон пептидной
природы, обеспечивающий
постоянную концентрацию кальция в крови.
Он получил название «кальцитонин».
Впервые на существование кальцито-нина,
обладающего способностью поддерживать
постоянный уровенькальция в крови,
указал в 1962 г. Д. Копп, который ошибочно
считал, что этот гормон синтезируется
паращитовидными железами.
В настоящее время кальцитонин не
только выделен в чистом виде
изткани щитовидной
железы животных и человека, но и полностью
раскрыта 32-членная аминокислотная
последовательность,
подтвержденная химическим
синтезом.
Ниже приведена первичная
структура кальцитонина,
полученного из щитовидной железы
человека:

Кальцитонин человека
содержит дисульфидный мостик (между
1-м и 7-м аминокислотными остатками) и
характеризуется N-концевым цистеином и
С-концевым пролинамидом. Кальцитонины быка,
овцы, свиньи и лососевых рыб мало
отличаются друг от друга как по структуре
и концевым аминокислотам,
так и по гипокальциемической активности.
Биологическое действие кальцитонина прямо
противоположно эффектупаратгормона:
он вызывает подавление в костной
ткани резорбтивных
процессов и соответственно гипокальциемию
и гипофосфатемию. Таким образом,
постоянство уровня кальция в крови человека
и животных обеспечивается главным
образом паратгормоном,
кальцитриолом и кальцитонином,
т.е. гормонамикак
щитовидной и паращитовидных желез,
так и гормоном –
производным витамина D₃.
Это следует учитывать при хирургических
лечебных манипуляциях на данных железах.

Химическая
природа гормонов фолликулярной
части щитовидной железы выяснена в
деталях сравнительно давно. Считается
установленным, что все йодсодержащие гормоны,
отличающиеся друг от друга содержанием йода,
являются производными L-тиронина, который
синтезируется в организме изаминокислоты L-тирозина.

Из
L-тиронина легко синтезируется гормон щитовидной
железы тироксин,
содержащий в 4 положениях кольцевой
структуры йод.
Следует отметить, что
гормональной активностью наделены
3,5,3′-трийодтиронин и 3,3′-дийодтиронин,
также открытые в
щитовидной железе. Биосинтез гормонов щитовидной
железы регулируется тиротропином – гормоном
гипоталамуса (см.
ранее).

В
настоящее время еще полностью не изучены
ферментные системы, катализирующие
промежуточные стадии синтеза этих гормонов,
и природа
фермента,
участвующего в превращении йодидов в
свободный йод(2IДI₂),
необходимый для йодирования 115
остатков тирозина в молекуле тиреоглобулина.
Последовательность реакций,
связанных с синтезом гормонов щитовидной
железы, была расшифрована при помощи
радиоактивного йода [¹³¹I].
Было показано, что введенный
меченый йод прежде
всего обнаруживается в молекуле монойодтирозина,
затем — дийодтирозина и только потом
– тироксина.
Эти данные позволяли предположить, что
монойод- и дийодтирозины
являются предшественниками тироксина.
Однако известно также, что
включение йода осуществляется
не на уровне свободного тироксина,
а на уровне полипептидной цепи тиреоглобулина в
процессе его постсинтетической
модификации в фолликулярных клетках.
Дальнейшийгидролиз тиреоглобулина под
действием протеиназ и пептидаз приводит
к образованию как свободныхаминокислот,
так и к освобождению йодтиронинов, в
частности тироксина,
последующее депонирование которого
способствует образованию трийодтиронина.
Эта точка зрения кажется более
правдоподобной с учетом универсальности
постсинтетической химической модификации
при биосинтезе биологически
активныхвеществ в организме.

Катаболизм гормонов щитовидной
железы протекает по двум направлениям:
распад гормонов с
освобождением йода (в
виде йодидов) и дезами-нирование
(отщепление аминогруппы)
боковой цепигормонов.
Продукты обмена или
неизмененные гормоны экскретируются
почками или кишечником. Возможно, что
некоторая часть неизмененного тироксина,
поступая через печень и желчь в
кишечник, вновь всасывается, пополняя
резервы гормонов в организме.

Биологическое
действие гормонов щитовидной
железы распространяется на множество
физиологических функций организма.
В частности, гормоны регулируют
скорость основного обмена, рост и
дифференцировкутканей,
обмен белков, углеводов и липидов,
водно-электролитный обмен, деятельность
ЦНС, пищеварительного тракта, гемопоэз,
функцию сердечнососудистой системы,
потребность в витаминах,
сопротивляемость организма инфекциям
и др. Точкой приложения действия
тиреоидных гормонов,
как и всехстероидов (см.
далее), считается генетический аппарат.
Специфические рецепторы – белки –
обеспечивают транспорт тиреоидных гормонов в
ядро и взаимодействие со структурными
генами,
в результате чего увеличивается
синтез ферментов,
регулирующих скорость окислительно-восстановительных
процессов.
Естественно поэтому, что недостаточная
функция щитовидной железы (гипофункция)
или, наоборот, повышенная секреция гормонов (гиперфункция)
вызывает глубокие расстройства
физиологического статусаорганизма.

Гипофункция
щитовидной железы в раннем детском
возрасте приводит к развитию болезни,
известной в литературе как кретинизм.
Помимо остановки роста, специфических
изменений кожи,
волос, мышц, резкого снижения скорости
процессов обмена, при кретинизме
отмечаются глубокие нарушения психики;
специфическое гормональное лечение в
этом случае не дает положительных
результатов.

Недостаточная
функция щитовидной железы в зрелом
возрасте сопровождается развитием
гипотиреоидного отека, или микседемы
(от греч. myxa – слизь, oedemo – отек). Это
заболевание чаще встречается у женщин
и характеризуется нарушением
водно-солевого, основного и жирового
обмена. У больных отмечаются слизистый
отек, патологическое ожирение,
резкое снижение основного обмена,
выпадение волос и зубов, общие мозговые
нарушения и психические
расстройства. Кожа становится
сухой, температура тела
снижается; в крови повышено
содержание глюкозы.
Гипотиреоидизм сравнительно легко
поддается лечению препаратами щитовидной
железы.

Следует
отметить еще одно поражение щитовидной
железы – эндемический зоб. Болезнь
обычно развивается у лиц, проживающих
в горных местностях, где содержание йода в воде и
растениях недостаточно. Недостатокйода приводит
к компенсаторному увеличению
массы ткани щитовидной
железы за счет преимущественного
разрастания соединительной
ткани,
однако этот процесс не сопровождается
увеличением секрециитиреоидных гормонов.
Болезнь не приводит к серьезным нарушениям
функций организма,
хотя увеличенная в размерах
щитовидная железа создает
определенные неудобства. Лечение
сводится к обогащению продуктов питания,
в частности поваренной
соли,
неорганическим йодом.

Повышенная
функция щитовидной железы (гиперфункция)
вызывает развитие гипертиреоза,
известного в литературе под названием
«зоб диффузный токсический» (болезнь
Грейвса, или базедова болезнь). Резкое
повышение обмена
веществ сопровождается
усиленным распадом тканевых белков,
что приводит к развитию отрицательного
азотистого баланса. Наиболее характерным
проявлением болезни считается триада
симптомов: резкое увеличение числа
сердечных сокращений (тахикардия),
пучеглазие (экзофтальм) и зоб, т.е.
увеличенная в размерах щитовидная железа;
у больных отмечаются общее
истощение организма,
а также психические расстройства.

При
гиперфункции щитовидной железы и, в
частности, токсическом зобе показано
оперативное удаление всей железы или
введение ¹³¹I
(β- и γ-излу-чение частично
разрушает ткань железы)
и антагонистов тироксина,
тормозящих синтез тиреоидных гормонов.
К подобным веществам относятся,
например, тиомочевина,
тиоурацил (или метилтиоурацил).

Снижают
функцию щитовидной железы тиоцианат
и вещества,
содержащие аминобензольную группу, а
также микродозы йода.
Механизм действия антитиреоидных веществ окончательно
не выяснен. Возможно, они оказывают
ингибирующее действие на ферментные
системы, участвующие
в биосинтезе тиреоидныхгормонов.

химический состав, свойства и значение для человеческого организма»

Доклад

по биологии

«Белки: химический состав, свойства

и значение для человеческого организма»

ученика 8 класса

ГБОУ ООШ пос. Аверьяновский

Григорьева Даниила

Руководитель: Величкина А.А.

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Белки, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот

Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Денатурация белков

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина.Такой процесс называется денату­рацией. Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции. В нашем примере в первом случае денатурацию вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции. Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков. Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию. Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура. В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора. 

Функции белков в организме

Белки — это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Каталитическая функция

Ферменты — это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.

 Запасающая функция

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Регуляторная функция

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Двигательная функция

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных..

Энергетическая функция

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Сигнальная функция

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

Защитная функция

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание

Перечень продуктов, которые обеспечивают необходимое

количество белковых веществ.

Наименование продукта	Количество	Белковые вещества
Ржаной хлеб	250	12,8
Белый хлеб	200	14,3
Крупа	30	2,8
Макароны	10	0,9
Мука пшеничная	20	1,9
Мясо	150	22,7
Рыба	100	9,4
Молоко	400	14,2
Творог, сыр	70	11,2
Сметана	30	0,6
Сливочное масло	30	0,1
Яйца	1/2шт.	2,6
Картофель	400	4,2
Овощи	300	3,5
Фрукты, ягоды (свежие)	200	0,8
Итого:		102,0

В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белка зависит от их аминокислотного состава, содержания в них так называемых незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин).

В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Один из путей решения проблемы – добавление в растительную пищу синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот.

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Чрезвычайно важное значение имеет широкое внедрение промышленного микробиологического синтеза, например, выращивание дрожжей на гидролизном этиловом спирте, природном газе или нефти. Получаемые при этом белково-витаминные концентраты (БВК) используют в качестве добавок к корму сельскохозяйственных животных.

Белок – неотъемлемая составляющая нашего организма, нарушение которой может вызвать его разрушение. Необходимость постоянного получения белковой пищи человеком вызвано наличием у белка определенных функций, которые необходимы живому организму для его развития, размножения и осуществления жизнедеятельности.

На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот.

Белки играют важней­шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наи­большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ­ных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал.

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химический превращений белков зани­мает ведущее место в обмене веществ орга­низмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот.

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­но лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

Белки и свойства их растворов

    Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]








    Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

    Как влияет на свойства растворов белков изменение pH  [c.271]

    Рассмотрим, как влияет pH на свойства растворов белков. [c.471]

    Высокополимерные и высокомолекулярные соединения (ВМС) и их растворы занимают особое место в коллоидно-химической классификации. Растворы ВМС, являясь, по существу, истинными молекулярными растворами, обладают в то же время признаками коллоидного состояния. При самопроизвольном растворении ВМС диспергируются до отдельных макромолекул, образуя гомогенные, однофазные, устойчивые и обратимые системы (например, растворы белка в воде, каучука в бензоле), принципиально не отличающиеся от обычных молекулярных растворов. Однако размеры этих макромолекул являются гигантскими по сравнению с размерами обычных молекул и соизмеримы с размерами коллоидных частиц. Приведенные на стр. 13 данные показывают, что размеры макромолекул (гликоген) могут быть не меньшими, а иногда большими, чем размеры обычных коллоидных частиц (золь Аи) и тонких пор. Поскольку дисперсность, как мы уже видели, существенно влияет на свойства системы, очевидно, что растворы ВМС должны обладать рядом признаков, общих с высокодисперсными гетерогенными системами. Действительно, по целому ряду свойств (диффузия, задержка на ультрафильтрах, структурообразование, оптические и электрические свойства) растворы ВМС стоят ближе к коллоидным системам, нежели к молекулярным растворам. Поскольку растворы ВМС диалектически сочетают свойства молекулярных растворов и коллоидных систем, целесообразно называть их, по предложению Жукова, молекулярными коллоидами, в отличие от другого класса, — типичных высокодисперсных систем — суспензоидов [1].  [c.14]

    Осаждение белков из растворов. При добавлении к водным растворам белков концентрированных растворов минеральных солей (например, сернокислого аммония) белки осаждаются высаливаются). Осаждение их происходит и при добавлении органических растворителей (спирта, ацетона). Во всех этих случаях белки не изменяют своих свойств и при разбавлении водой вновь переходят в раствор. [c.296]

    Буферные свойства раствора белка [c.351]

    Имеющиеся экспериментальные данные свидетельствуют о том, что трехмерные структуры белков характеризуются плотнейшей упаковкой атомов. Коэффициенты упаковки белковых молекул в нативном состоянии имеют значения от 68 до 82%. Для сравнения напомним, что у правильных сферических тел этот коэффициент равен 74%, а у молекул воды и циклогексана — 58 и 44% соответственно. По плотности упаковки атомов белковые молекулы близки кристаллам малых органических молекул (70-78%). Нативные структуры белков имеют также незначительные коэффициенты сжимаемости, близкие, например, коэффициентам сжимаемости олова и каменной соли. Высокая компактность глобулярных белков подтверждается большой плотностью, малой вязкостью и малыми молекулярными объемами нативных белков в растворе. Так, наблюдаемые у них величины плотности (1,3-1,5 г/см ) выше, чем у сухих белков и близки величинам плотности кристаллов низкомолекулярных органических соединений. Это свойство пространственных структур белковых молекул безупречно с физической точки зрения и очень образно передает определение их как «апериодические кристаллы» — термин, использованный Э. Шре-дингером для характеристики состояния хромосом [52]. Таким образом, есть все основания заключить, что нативная конформация белка представляет собой плотно упакованную структуру с максимальным числом внутримолекулярных контактов между валентно-несвязанными атомами. [c.102]

    Способностью к агрегированию в растворах и образованию термодинамически равновесных лиофильных коллоидных систем обладают не только асимметричные по строению молекулы низкомолекулярных ПАВ, но и высокомолекулярные соединения (ВМС), особенно те, в молекулах которых имеются резко различающиеся по полярности участки. Свойства возникающих при этом систем близки к свойствам мицеллярных систем, образованных низкомолекулярными ПАВ, несмотря на то что отдельные частицы могут здесь формироваться при агрегировании всего нескольких крупных молекул во многих случаях, например в растворах глобулярных белков, и одиночные макромолекулы ведут себя как частицы, очень близкие по свойствам мицеллам ПАВ. Полное рассмотрение свойств растворов ВМС, в том числе и лиофильных коллоидных систем, образуемых ими, составляет самостоятельные разделы физической химии растворов и физикохимии ВМС и обычно не включается в современные курсы коллоидной химии. Тем не менее, в рамках данного курса целесообразно привести краткое описание условий образования, строения и свойств подобных систем в их сопоставлении с коллоидными системами, образуемыми низкомолекулярными веществами. [c.236]

    Свойства белков. Белки—высокомолекулярные нелетучие соединения, не растворимые в обычных растворителях те белки, которые растворяются в воде, дают коллоидные растворы. При сжигании белки обугливаются и при этом наблюдается характерный запах жженого рога. [c.388]

    В изоэлектрическом состоянии свойства растворов белков резко меняются при этом они имеют, например, наименьшую вязкость, плохую растворимость, что связано с изменением формы микромолекул (рис. 142). При значении pH, близком к изоэлектрической точке, разноименно заряженные группы —МН и С00 притягиваются друг к другу и нить закручивается в спираль. При смещении pH среды от изоэлектрической точки одноименно заряженные группы отталкиваются и цепь выпрямляется. Молекулы ВМС в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем молекулы ВМС, свернутые в спираль или клубок. [c.355]

    В настоящее время показано [97], что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Размер, состав и свойства этих областей целиком определяются конформацией белка, а так как конформация глобулярных белков в растворе практически не зависит от концентрации белка, становится понятным, что независимо от концентрации белка в растворе с глобулой белка должно взаимодействовать определенное количество углеводорода, а концентрация углеводородов в растворе увеличивается пропорционально числу солюбилизирующих глобул. [c.22]

    Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством раствор>имости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (расгвор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). [c.421]

    Таким образом, существо вопроса заключается не в том, являются ли лиофильные коллоиды действительно лио-фильными , а в том, что наиболее характерные и своеобразные свойства растворов высокомолекулярных веществ объясняются наличием длинных цепных молекул (см. восьмую главу), а не сольватацией, хотя для многих полярных полимеров и белков сольватация остается главным фактором устойчивости их растворов заметную роль играет гидратация также в устойчивости таких коллоидов, как золи кремнекислоты, гидроокиси алюминия и др. [c.13]

    Устойчивость коллоидных растворов можно повысить введением стабилизаторов. В качестве стабилизаторов используют высокомолекулярные соединения, такие,как белки, поверхностно-активные вещества и т. д. Стабилизаторы адсорбируются в поверхностном слое частиц и как бы придают золю свойства раствора использованного стабилизатора. [c.24]

    Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных КН,- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза. [c.44]

    В соответствии со своим основным характером гистоны и протамины обнаруживают ряд особых, не встречающихся у других белков свойств. Так, эти белки находятся в изоэлектрическом состоянии при щелочной реакции среды. Поскольку белки выпадают в осадок в изоэлектрической точке, то протамины и гистоны свертываются при кипячении лишь при добавлении щелочи к раствору. [c.50]

    ХОД к исследованию гидрофильности, А. В. Думанский с сотрудниками исследовал диэлектрические свойства растворов крахмала, желатины, агар-агара, белков, систем масло — вода и вода — масло и других веществ [2—6]. Эти исследования показали, во-первых, что гидратация дисперсных фаз оказывает исключительно сильное влияние на диэлектрическую поляризацию системы, вызывая значительные отклонения от правила смещения. Появляется новая составляющая поляризации — поляризация гидратного слоя. Во-вторых, для всех водных систем с гидратированной дисперсной фазой характерна дисперсия диэлектрической проницаемости в диапазоне радиочастот. Как видно из рис. 1, кривая дисперсии гидрофильного коллоида располагается между таковыми для льда и воды. Это значит, что, по крайней мере, по релаксационным свойствам связанная вода занимает промежуточное положение между водой и льдом. Исследования дисперсии диэлектрической проницаемости могут дать важную информацию о структурных превращениях и, в частности, гидратации дисперсных фаз. По высокочастотному декременту диэлектрической проницаемости были рассчитаны значения количества связанной воды различных гидрофильных веществ [7]. [c.109]

    Отмечается также, что уменьшение растворимости бензола в растворах глобулярных белков в сильнокислых и щелочных областях является следствием разрушения неполярных областей глобул в результате денатурации. Зависимость солюбилизирующей способности от кислотности среды, очевидно, также является общим свойством глобулярных белков. Изучение солюбилизации углеводородов в растворах белков позволяет выяснить влияние углеводородных добавок на поведение макромолекул белка в растворе и получить сведения о роли гидрофобных областей в протекании биологических реакций, в частности ферментативного катализа. [c.23]

    При низких значениях pH среды макромолекулы белка диссоциируют только по основному типу и, следовательно, по всей их длине расположены только положительные заряды, электростатическое отталкивание которых выпрямляет скрученные макромолекулы. В большом избытке кислоты из-за высокой концентрации посторонних ионов степень диссоциации белка уменьшается и макромолекулы вновь скручиваются в клубки. Аналогичная картина наблюдается в щелочной и сильно щелочной средах. С изменением формы макромолекул, естественно, связано и изменение ряда свойств раствора высокомолекулярного соединения. Например, вязкость раствора высокомолекулярного соединения с выпрямленными макромолекулами больше, чем с макромолекулами, скрученными в плотные клубки. [c.362]

    Пептиды обладают некоторыми свойствами белков. Водные растворы пептидов с большими молекулами, подобно растворам белков, легко образуют пену. Пептиды, состоящие из более чем трех или четырех аминокислот, дают биуретовую реакцию. Некоторые из них осаждаются из раствора при добавлении электролитов и вновь растворяются после их удаления. [c.411]

    Белки в растворе благодаря значительной величине белковых частиц не диффундируют сквозь полупроницаемую мембрану. Этим свойством белка пользуются для его очистки от низкомолекулярных примесей. [c.29]

    Включение комплементарного белка в комплексы антиген— антитело особенно интересно, так как в целом осадки, образованные антигеном с антителом, исключительно чисты и никогда не адсорбируют посторонних (неродственных им) белков из раствора, в котором происходит реакция. Комплементарные свойства сыворотки могут быть устранены различными частицами, и в том числе частицами белка тепловой коагуляции. Однако эти процессы различаются и с качественной, и с количественной стороны. Установлено, что комплемент состоит из нескольких компонентов и те компоненты, которые, избирательно фиксируются агрегатами антиген—антитело, не аналогичны тем, которые адсорбируются другими частицами кроме того, количество агрегата антиген—антитело, необходимое для того, чтобы связать данное количество комплемента, значительно меньше количества любых других частиц. [c.689]

    Осаждение белков из растворов можно производить также и прибавлением спирта, действующего как водоотнимающий фактор. Осадки, получаемые при действии спирта, в случае быстрого отделения белка от осадителя сохраняют свои исходные (нативные) свойства и, в частности, способность к обратному растворению в воде. При долгом же соприкосновении осадка со спиртом белок постепенно утрачивает ряд своих исходных свойств и переходит в нерастворимую в воде форму. [c.17]

    ЛИЗОЦИМЫ — белки, ферменты, распространенные в животном мире содержатся почти во всех тканях и жидкостях живого организма, особенно в печени, селезенке, слюне, слезах. Л. обладают свойством растворять, лизировать оболочки некоторых бактерий. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков. Л. легко выделяется из яичного белка кристаллизацией, адсорбцией на бентоните или хроматографическим разделением на ионообменной целлюлозе. Л. применяют при лечении воспалительных заболеваний глаз, носоглотки, ожогов, ран, в акушерской практике, в микробио. огии для разрушения клеточных оболочек бактерий, для консервирования икры рыб, как добавку к молоку с целью консервации и лучшей усвояемости. [c.147]

    Наиболее полно изучены свойства растворов белков. В зависимости от pH раствора макроионы белков имеют положительный заряд (в кислой среде за счет групп — ЫНз ) или отрицательный заряд (в щелочной среде за счет групп —СОО ). Между этими состояниями белка существует состояние, при котором число ионизированных основных групп равно числу ионизированных кислотных групп. Это равнозарядное состояние называют изозлектрическим, а значение pH, отвечающее этому состоянию,— изоэлектрической точкой (ИЭТ). [c.468]

    В это же время М. Фарадей разработал методы получения золей металлов (например, Аи, Ag) и показал, что коллоидные частицы в них состоят из чистых металлов. Таким образом, ко второй половине XIX в. сложился ряд представлений о жидких коллоидных растворах и других дисперсных системах. Обобщение в 60-х годах XIX в. этих взглядов, формулировка основных коллоидно-химических идей и введение термина и понятия коллоиды принадлежат Грэму. Изучая физико-химические свойства растворов, в частности диффузию, он обнаружил, что вещества, не кристаллизующиеся из раствора, а образующие студневидные аморфные осадки (АЬОз, белки, гуммиарабик, клей) обладают весьма малой скоростью диффузии, по сравнению с кристаллизующимися веществами (Na I, сахароза и др.), и не проходят через тонкие поры, например пергаментные мембраны, т. е. не диализируют, по терминологии Грэма. Основываясь на этом свойстве, Грэм разработал метод очистки коллоидов от растворенных молекулярных веществ, названный им диализом (см. главу II). После того, как был найден способ получения чистых объектов исследования, началось бурное развитие коллоидной химии. [c.18]

    В отличие от лиофобных золей, растворы высокомолекулярных веществ являются термодинамически устойчивыми обратимыми истинными растворами. Они подчиняются правилу фаз и их устойчивость определяется соотношением энергетического (ДЯ) и энтропийного (ТД5) членов в уравнении (VIII. 1). Для растворов полярных полимеров, обычно обладающих жесткими цепями, основное значение имеют изменения ДЯ, в значительной мере зависящие от сольватации. Тепловые эффекты, изменения упругости пара, сжимаемости и других свойств растворов при сольватации указывают, что наиболее прочно связанная часть растворителя составляет около одного слоя молекул вокруг полярных групп полимера (табл. 15). Для растворов неполярных полимеров с гибкими цепями основное значение имеют изменения энтропии смешения, во много раз превышающие идеальные значения, и непосредственно связанные с гибкостью макромолекул в растворах. Различные соотношения ДЯ и Д5, приводящие к возможности самопроизвольного растворения полимеров (Д2Нарушение устойчивости растворов полимеров при понижении температуры, добавлении нерастворяющей жидкости или высоких концентраций солей приводит к различным случаям расслоения на две фазы, выпадения полимеров, высаливания белков и др. Зависимость растворимости полимеров от молекулярного [c.196]

    С технологической точки зрения подбираемый растворитель должен переводить в растворимое состояние некоторые соединения, обусловливающие неблагоприятные окраски или вкусовые качества. Но, кроме того, он должен быть избирательным. Белки сырья также должны быть малорастворимы, насколько это возможно, в данном растворителе, чтобы конечное содержание белков в концентрате было повыщенным и максимальное количество белков было предназначено для питания человека. Действительно, хозяйственное использование белков, которые растворились и поэтому смешались с вредными экстрагируемыми соединениями, было бы невелико, по крайней мере, требовало бы применения дорогостоящей и экономически невыгодной обработки. Их использование могло бы ограничиться кормлением животных, особенно крупного рогатого скота, наиболее нетребовательного к виду корма, или выращиванием микроорганизмов, разбрасыванием в качестве удобрений. Наконец, растворитель и применяемый технологический процесс должны лищь минимально денатурировать белки, чтобы концентрат сохранял значительную часть функциональных свойств исходной муки. [c.396]

    Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка (Шумлянского-Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче. [c.44]

    В биологических системах фигурируют одномерные, двумерные и трехмерные кооперативные системы, содержащие большое число статистических элементов. Это соответственно макромолекулы биополимеров (белков и нуклеиновых кислот), надмолекулярные мембранные структуры и т. д. Глобулы белков в растворах и в надмолекулярных структурах могут рассматриваться как трехмерные кооперативные системы. Физические свойства указанных структур кооперативны, т. е. они существенным образом зависят от взаимодействия элементов. Кооперативность— принципиальная особенность молекулйрно-биологи-ческих систем, определяющая широкий круг явлений (см. [43]). Методы исследования кооперативных процессов имеют большое значение в теоретической биофизике. [c.44]

    В растворах изученных белков происходит увеличение растворимости бензола, пропорциональное концентрации белка в растворе (рис. 4, 5). Очевидно, что линейную зависимость величин растворимости бензола от концентрации белков в растворе следует считать общим свойством глобулярных белков, характеризующим процесс внутриглобулярного связывания бензола. При всех изученных концентрациях белков (в случае сывороточного альбумина концентрация достигала Э-Ю , в некоторых случаях величина концентрации достигала моль л) с одним молем опреде- [c.23]

    Исследование солюбилизации бензола в растворах яичного альбумина, пепсина и химотрипсина при разных значениях pH среды показало, что глобулярные белки обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу вблизи изоэлектрической точки. Эта особенность, очевидно, является общим свойством глобулярных белков. Процесс денатурации, происходящий с глобулярными белками в растворах при pH, далеких от изоточки, приводит к уменьшению растворимости бензолав растворах белков. [c.25]

    Наличие двух видов катализатора нельзя приписать присутствию в растворе различных белковых молекул, так как двойная волна наблюдается и для индивидуальных белков в растворах солей кобальта. Появление двух волн связано, вероятно, с образованием нескольких типов комплексов Со(П) с белковой молекулой, различных по составу или строению и неравноценных по каталитическим свойствам (см., например, [815]). По мнению И. Д. Иванова и Е. Е. Рахлеевой [816], первая ступень обусловлена комплексом кобальта с белком в глобулярном состоянии, вторая — [c.238]

    Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

    Способность атома водорода связывать в ряде случаев два атома впервые была установлена М. А. Ильинским и Н. Н. Бекетовым в 80-х годах пропгаого столетия [39]. Вначале открытие М. А. Ильинского и Н. Н. Бекетова не получило признания. Только в 20-х годах этого столетия под давлением многочисленных фактов представление о водородной связи постепенно утвердилось окончательно. В настояш ее время существование водородной связи неопровержимо доказано рентгенографическим и спектроскопическим исследованиями. Оказалось, что водородная связь широко распространена и существенным образом влияет на физические и химические свойства воды, спиртов, кислот, белков и многих других ваншых в практическом отношении веществ. Водородная связь вызывает ассоциацию и сольватацию. Она играет большую роль в свойствах растворов. [c.89]

    Е. В. Штанников [174], изучавший возможность использования ионообменных смол для обеззараживания воды, указывает, что характер взаимодействия вирусов и бактерий с полимерами не тождествен. Взаимодействие бактерий со смолами подчиняется, в известной мере, законам электростатического притяжения и определяется свойствами функциональных групп ионитов и зарядом клетки. Данные закономерности не обнаружены при изучении взаимодействия ионообменных смол и вирусов. Оказалось также,, что физико-химическая структура (степень сшитости) полимера, играющая большую роль при удалении бактерий, не оказывает существенного влияния на устранение вирусов. Наоборот, диспергированность полимера повышает его сорбционную активность к вирусу вследствие увеличения активной поверхности смолы. Эффективность процесса зависит от типа реагента,, изоэлектрической точки вируса белка, кислотности растворов, используемых для обработки ионообменника, и ряда других условий. [c.351]

    Данные об образовании конформационно неравновесных состояний железосерных белков, ифающих важную роль во внутриклеточной трансформации энергии, будут рассмотрены позже. В конце этого парафафа будут описаны различные методы получения неравновесных форм белков в растворах при комнатной температуре. До настоящего времени этой техникой было исследовано несколько сотен белков, зарегистрирована кинетика их релаксации и установлены их физические и химические свойства. Здесь будут даны только принципиальные выводы из результатов этих исследований. Ссылки на соответствующие публикации можно найти в книгах [1,31,37,41]. [c.78]

    В свое время при изучении растворов некоторых белков (клея) было установлено, что эти растворы обладают рядом совершенно своеобразных свойств. Указанные работы послужили основой для создания новой науки — коллоидной химии (греч. olla — клей). Вначале считалось, что все химические вещества могут быть разделены на две резко отличающиеся друг от друга группы коллоиды, способные при растворении в воде давать, подобно белкам, коллоидные растворы, и кристаллоиды, дающие обычные, или истинные, растворы. Впоследствии, однако, было пока 1ано, что в коллоидальном состоянии при определенных условиях могут находиться и многие другие вещества, обычно относимые к числу кристаллоидов. Для получения коллоидных растворов этих веществ их необходимо настолько измельчить, чтобы диаметр отдельных частичек находился в пределах 0,1—0,001 х (микрона). Это может быть достигнуто, например, путем измельчения вещества в особых коллоидных мельницах. При смешивании такого тонко раздробленного вещества с жидкостью, в которой это вещество не растворяется, можно получить двухфазную систему, которая обнаруживает свойства коллоидного раствора. Таким образом, деление веществ на коллоиды и кристаллоиды в настоящее время нельзя считать правильным. [c.13]

---

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин белок , слово, производное от греческого prōteios , что означает «удерживать первое место».”Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности.Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Белковая молекула очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе в длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нитке.Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. В процессе фотосинтеза они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, животные, например жвачные, требуют очень большие количества растительного материала (например, жвачные).g., коровы), которые едят только растительный материал, чтобы удовлетворить свои потребности в аминокислотах. Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и их продуктов, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовых; amino acid

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы продуцируются в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Получите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишитесь сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, встречаются в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни, — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁ , α ₂ , β ₁ и β ₂ ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Encyclopædia Britannica, Inc.

Свойство белка — обзор

Для этого исследования последовательности белка были получены из UniProt, который является хранилищем свойств белка. BEST1 записан с самой длинной последовательностью 585 а.о., тогда как PRPh3 с самой короткой длиной 346 а.о.Мы рассчитали состав каждой аминокислоты в BEST1 и PRPh3 с помощью статистического анализа белковых последовательностей (SAPS) (Brendel, Bucher, Nourbakhsh, Blaisdell, & Karlin, 1992). Наблюдался больший состав лейцина, за которым следуют пролин, серин и глутамин в BEST1 (рис. 6.7A). Точно так же в последовательности PRPh3 мы распознали лагерный состав лейцина, за которым следовали серин, лизин и глицин (фиг. 6.7A). Кроме того, мы также рассчитали склонность каждой аминокислоты в нативном и мутантном состоянии BEST1 и PRPh3 (рис.6.7Б). В BEST1 наиболее распространенной аминокислотой в нативном состоянии был лейцин, в то время как валин был наиболее распространенной заменой в PRPh3 (таблица 6.1). Leu → Val, Val → Met, Asp → Asn, Glu → Lys и Leu → Pro были наиболее частыми заменами из-за SAP. Было предсказано, что восемь замен от Leu → Val и семь замен от Val → Met являются патогенными с помощью PolyPhen-2, SNP и GO, а также SIFT, PolyPhen-2 и PANTHER. Шесть замен из Asp → Arg, Glu → Lys и Leu → Pro были предсказаны как патогенные с помощью PolyPhen-2 и I-MUTANT Suite, PhD-SNP и I-MUTANT Suite, а также PolyPhen-2, PhD-SNP, SNAP, SNPs & GO и I-MUTANT Suite соответственно.Для PRPh3 наиболее распространенной аминокислотой дикого типа был Pro, в то время как Arg был наиболее распространенной аминокислотой замещения. R → W, G → D, P → L, R → W, C → Y, G → S и P → R были наиболее частыми заменами из-за SAP. Из таблицы 6.1 мы можем сделать вывод, что появление пяти замен из Arg → Trp и Gly → Asp было предсказано PhD-SNP, PANTHER, SNAP, I-MUTANT Suite и Align-GVGD и PANTHER, SNAP, I- как патогенное. MUTANT Suite и Align-GVGD соответственно. Четыре замены Pro → Leu были предсказаны PANTHER, I-MUTANT Suite и Align-GVGD как патогенные, а три замены из Cys → Tyr, Gly → Ser и Pro → Arg были предсказаны SIFT, PolyPhen- 2, PhD-SNP, SNAP, I-MUTANT Suite и Align-GVGD; PolyPhen-2, PANTHER, I-MUTANT Suite и Align-GVGD; и PolyPhen-2, PANTHER, SNAP, I-MUTANT Suite и Align-GVGD соответственно.

Рисунок 6.7. (А) Состав аминокислот в BEST1 и PRPh3 путем статистического анализа белковых последовательностей. (B) Состав аминокислот в варианте и положении замещения BEST1 и PRPh3.

Структурные свойства белков — обзор

1 Введение

Гликирование белков — это неферментативная модификация нуклеофильных групп биомолекул реактивными карбонильными соединениями [1]. В организме человека наиболее распространенными карбонильными соединениями являются восстанавливающие сахара, в частности глюкоза, промежуточные продукты гликолита, дезоксиглюкозон и оксоальдегиды, метилглиоксаль (MG), глиоксаль и гликолевый альдегид [1,2].Основными сайтами гликирования белков являются аминогруппы остатков лизина, N-концевая аминогруппа и гуанидиногруппы остатков аргинина. Боковые цепи аминокислот цистеина и триптофана также подвержены гликированию, но гликирование этих остатков менее хорошо охарактеризовано [3]. Гликирование аминогрупп, содержащих липиды и нуклеиновые кислоты, также известно, но не является предметом настоящего обзора [4–6].

Начальная стадия гликирования — это реакция конденсации между карбонильным соединением и аминогруппой, приводящая к образованию основания Шиффа.За этой обратимой стадией следует несколько последовательных и расходящихся реакций перегруппировки, окисления и элиминирования, ведущих от «ранних» к «промежуточным» и, наконец, к «конечным продуктам повышенного гликирования». Некоторые из этих стадий реакции опосредуются кислородом, свободными радикалами или катализом переходных металлов. Одно реакционноспособное карбонильное соединение может привести к множеству конечных продуктов гликирования (AGE), включая продукты, которые сшивают две боковые цепи аминокислот. Внутримолекулярное поперечное сшивание может ограничивать динамику белка, а межмолекулярное поперечное сшивание может приводить к образованию растворимых или нерастворимых белковых агрегатов.Раздел 2 описывает детали процесса гликирования и образования различных модификаций AGE.

Скорость образования эндогенного AGE увеличивается с повышенными концентрациями реакционноспособных карбонильных соединений. Следовательно, люди с повышенными уровнями реакционноспособных карбонильных соединений, включая глюкозу, будут демонстрировать повышенные уровни соединений AGE. И наоборот, повышенные уровни соединений AGE у пациентов могут указывать на повышенные концентрации реакционноспособных карбонильных соединений.Глюкоза, безусловно, является самым распространенным реактивным карбонильным соединением, и, как можно предвидеть, у пациентов с плохо контролируемым диабетом наблюдается повышенный уровень гликозилированных белков сыворотки [7–9].

Реакционная способность глюкозы к гликированию низкая, поскольку циклическая полуацетальная форма молекулы глюкозы лишена реактивной альдегидной функциональности, которая доступна только для конденсации с аминогруппами в открытой альдегидной форме глюкозы. Другие углеводы, например рибоза, и оксокарбонильные соединения, такие как MG и глиоксаль, гораздо более реакционноспособны, что приводит к образованию AGE в течение нескольких часов или дней [10,11].Неферментативная деградация глюкозы генерирует мощные реагенты гликирования, такие как глюкозон, дезоксиглюкозон, глиоксаль, гликолевый альдегид, MG и глицеральдегид, как описано в разделе 2.

Последовательности реакций, приводящие к AGE, являются медленными, а образование AGE из глюкозы занимает дни, недели, или месяцев на выполнение [10–12]. Следовательно, самые высокие уровни накопления AGE обнаруживаются в тканях с низкой скоростью оборота белка, таких как структурные белки, включая коллаген в коже и хрящах, сухожилиях или кристаллин в хрусталике глаза.В этих тканях AGE накапливается в течение многих лет, что приводит к заметному пожелтению (потемнению) ткани и высокой автофлуоресценции, связанной с AGE. Накопление модификаций AGE вызывает изменения биофизических свойств структурных белков и приводит к потере прочности и эластичности тканей, что типично для стареющих людей.

Ранний интерес к гликированию белков был частично вызван возможностью того, что соединения AGE могут быть причинно вовлечены в нормальные и патологические процессы старения.Хотя были предложены десятки теорий, пытающихся объяснить причины старения, многие предполагают, что одним из факторов является накопление повреждений белков, нуклеиновых кислот и других биомолекул. Например, «свободнорадикальная теория старения» предсказывает, что необратимое повреждение белков, вызванное свободными радикалами и активными формами кислорода, повреждает белки в тканях с медленным обменом белков, таких как кожа, хрящи, сухожилия или хрусталик глаза [13–16 ]. Гликация, по-видимому, была возможным альтернативным механизмом, вызывающим подобное необратимое повреждение белков, что привело к «гипотезе гликирования старения» [17].

Повышенные уровни гликирования белков и соединений AGE в кровотоке были замечены у пациентов с диабетом на раннем этапе, и было высказано предположение, что гликирование может быть не только следствием повышенного уровня глюкозы в крови, но также может быть причинно связано с диабетическими осложнениями, атеросклерозом. , нейродегенеративные заболевания [18–20].

Уровни гликозилированных и AGE-модифицированных белков определяются балансом между скоростью образования и выведения. Гликированные и модифицированные AGE белки подвержены протеолитической деградации, рецептор-опосредованному захвату и почечному клиренсу.

Белки с коротким периодом полураспада и высокой скоростью клиренса изначально гликируются с той же скоростью, что и белки с длительным временем циркуляции, но гликирование не может перейти на стадию конечных продуктов гликирования просто потому, что они разлагаются или выводятся из организма слишком быстро. .

Таким образом, белки с коротким периодом полураспада обычно не гликируются, тогда как долгоживущие белки имеют достаточно времени, чтобы позволить образоваться AGE. Этим объясняется накопление соединений AGE в белках хрусталика глаза, кожи и хрящевой ткани [13–16].

Растворимые модифицированные AGE белки распознаются рядом рецепторов клеточной поверхности, и было показано, что несколько членов семейства рецепторов-скавенджеров усваивают соединения AGE. Опосредованное рецептором скавенджера поглощение AGE и эндолизосомная деградация моноцитами является важным механизмом удаления AGE.

Соединения AGE, в частности низкомолекулярные соединения AGE, также выводятся почками [21,22].

Помимо эндогенных процессов, которые приводят к гликированию белков, было также показано, что экзогенные источники вносят вклад в определяемую нагрузку AGE в сыворотке.Основными экзогенными источниками AGE являются обработанные пищевые продукты и курение [23–26]. Есть некоторые различия между эндогенным и экзогенным гликированием и соединениями AGE, а также то, как они могут влиять на физиологические процессы. Эндогенное гликирование часто ограничивается образованием промежуточных продуктов гликирования, таких как продукты Амадори и фруктозамин, просто из-за периодов полураспада гликозилированного белка. Напротив, экзогенные соединения AGE образуются при термическом нагревании, то есть при варке. Образование AGE в таких условиях хорошо известно специалистам по пищевым продуктам и известно как «реакция Майяра» или «реакция потемнения».Таким образом, AGE, полученный из пищевых продуктов, перешел на более высокий уровень образования AGE-соединений, чем эндогенно образующиеся соединения.

Кроме того, гликированные и модифицированные AGE белки разрушаются в желудочно-кишечном тракте, и только небольшие фрагменты AGE резорбируются в кровоток [27,28].

Было высказано предположение, что продукты гликирования имеют негативные последствия для здоровья и называются «гликотоксинами» [27]. Патофизиологическое значение гликотоксинов пищевого происхождения является спорным и не обсуждается далее в этом обзоре [29–32].

Как опосредуются биологические эффекты гликирования? С одной стороны, ковалентная модификация белка может изменять его биофизические и биологические свойства. Эффекты гликирования на альбумин были подробно изучены и определены предпочтительные сайты гликирования, а также структурные последствия гликирования. Эти исследования были выполнены с использованием гликозилированных образцов in vitro, а также образцов альбумина, выделенных от пациентов с диабетом. Структурные изменения, происходящие в in vivo гликозилированном альбумине (GA), в целом кажутся незначительными.Исследования связывания лекарств не обнаружили последовательной картины, и для одних и тех же лекарств гликирование увеличивает аффинность связывания, тогда как для других аффинность связывания снижается (описано в разделе 3.5).

Наиболее важным механизмом, посредством которого гликированные белки и соединения AGE проявляют свои физиологические эффекты, является связывание с сигнальными рецепторами. Основным сигнальным рецептором для AGE является RAGE — рецептор конечных продуктов гликирования. Активация RAGE с помощью AGE вызывает, вообще говоря, провоспалительную передачу сигналов, активацию NF-κB и высвобождение цитокинов в различных типах клеток и тканях (обсуждается в разделе 4.3). Хроническая активация RAGE была связана с прогрессированием диабетических осложнений, нейродегенеративного заболевания и сосудистой дисфункции, и GA является вероятным кандидатом для активации RAGE in vivo и содействия прогрессированию заболевания при диабете.

Следовательно, существует большой интерес к пониманию молекулярного механизма оси AGE – RAGE и фармакологических подходов к модуляции активации RAGE.

Процесс гликирования приводит к множеству различных продуктов AGE и происходит одновременно в разных участках множества белков.Поэтому аналитическое обнаружение и количественное определение соединений AGE в биологических образцах очень сложно и часто ограничивается обнаружением конкретных соединений, которые, как предполагается, являются репрезентативными для процесса гликирования и его спектра продуктов. Однако остается в значительной степени неизвестным, как разные соединения AGE различаются по своей способности активировать клеточные сигнальные пути или какие конкретные соединения AGE являются подходящими биомаркерами гликирования.

Стандартизованного метода для всестороннего измерения «гликирования» не существует, и поэтому важно понимать различия в различных методах измерения «гликирования», описанных в литературе (см. Раздел 3.2).

Одним из ярких и успешных примеров использования гликозилированных белков в качестве клинических маркеров является гликозилированная форма гемоглобина. HbA1c стал хорошо известным и широко используемым маркером долгосрочного уровня глюкозы в крови, как описано в Разделе 5.1.

В настоящее время предпринимаются попытки установить гликированную форму альбумина (GA) в качестве аналогичного клинического маркера для контроля гликемии. Из-за более короткого периода полураспада альбумина по сравнению с гемоглобином GA более чувствителен к изменениям гликемического контроля, чем HbA1c.GA также может быть полезен для пациентов с аномальным уровнем HbA1c из-за анемии или вариантного гемоглобина. Использование ГА в качестве клинического маркера обсуждается в разделе 5.2.

Каковы некоторые характеристики белка?

Белки — это большие сложные молекулы, которые выполняют множество функций в организме и необходимы для хорошего здоровья. Подобно жирам и углеводам, белки представляют собой длинные полимерные цепи. Они состоят из аминокислот и используются организмами для создания структур, облегчения химических процессов и обеспечения передвижения животных.

Аминокислоты

Белки состоят из длинных цепочек аминокислот, которые часто называют «строительными блоками жизни». Аминокислоты — это химические вещества, которые состоят из атома углерода, который присоединен к атому водорода, аминогруппы (атом азота, связанный с двумя атомами водорода) и кислотной группы (атом углерода, связанный двойной связью с атомом кислорода, а также одинарной связью). с атомом кислорода, который также связан с атомом водорода). Каждая аминокислота содержит другую группу, известную как группа R, которая имеет свою уникальную углеводородную структуру.Есть 20 аминокислот, которые необходимы для функций организма, восемь из которых не могут быть произведены человеческим организмом. Вот почему белки так важны в диете человека.

Размер

Когда две аминокислоты соединяются, они образуют пептидную связь. Когда только несколько аминокислот присоединяются друг к другу, это всего лишь небольшая пептидная цепочка. Однако, как звенья в цепи, многие разные аминокислоты могут соединяться вместе, образуя чрезвычайно большую цепь, которая представляет собой белок. Все белки состоят из длинной аминокислотной цепи, которая может исчисляться тысячами единиц.

Структура

Последовательность аминокислот в белке определяет его форму, которая, в свою очередь, определяет его функцию. Необработанная последовательность аминокислот известна как ее первичная структура. Однако, когда молекула имеет размер, равный величине белка, она будет взаимодействовать сама с собой, принимая определенную форму. Атомы водорода в молекуле образуют водородные связи с другими частями молекулы, давая начало физической форме. Некоторые белки, например белки волос, известны как волокнистые белки, потому что они образуют длинные пряди, которые скручиваются между собой.Другие, такие как ферменты, имеют тенденцию образовывать отдельные капли и называются глобулярными белками. Дальнейшая форма происходит из третичной структуры, которая представляет собой форму, которую принимает молекула, когда силы притяжения и отталкивания из разных областей молекулы уравновешиваются.

Денатурирование

Структура и, в конечном итоге, функция белковой молекулы могут быть нарушены несколькими способами. Изменение кислотности, высокие температуры, некоторые растворители и даже присутствие других молекул могут изменить силы и связи белка.Когда это происходит, говорят, что белок «денатурирует». Например, когда яйцо кладут на горячую сковороду, белок в прозрачных яичных белках превращается в твердый белый. Поскольку форма белка определяет его биологическую функцию, денатурация белка может изменить или полностью уничтожить его способность выполнять свою работу.

Сила

Хотя разные белки обладают разными свойствами, в целом они могут быть чрезвычайно сильными. Это делает их идеальными для структурных элементов организмов.Мышцы, кости, волосы и соединительная ткань содержат сильные белки, которые формируют структуру живого тела.

Накопленная энергия

Подобно углеводам и жирам, белки могут метаболизироваться организмами для получения накопленной энергии. Фактически, средний человек потребляет протеин примерно на 20 процентов ежедневных калорий. Некоторые диеты полагаются на высокий уровень белка как источника энергии, а не углеводов, а иногда и жиров. Вне тела, при надлежащих условиях влажности, белки могут гореть, что становится очевидным всякий раз, когда хот-дог или стейк слишком долго остаются на гриле.

Биологические процессы

Белки необходимы для жизнедеятельности. Они имеют множество применений в организме, включая ферменты (которые заставляют биологические процессы реагировать быстрее), гормоны (которые контролируют процессы в организме) и антитела (которые защищают организмы от болезней). Белки также используются организмом для транспортировки материалов в клетках и обеспечения структуры. Продукты с высоким содержанием белка включают мясо, рыбу, молоко и яйца, все они получены из животных источников. Вегетарианцам и веганам необходимо контролировать потребление пищи, чтобы гарантировать, что они получают все незаменимые аминокислоты, потому что отдельные овощи с высоким содержанием белка не содержат всех незаменимых аминокислот в одном источнике пищи.

Функции, структура, свойства и классификация

Давайте углубимся в изучение белков. Прочитав эту статью, вы узнаете о: 1. Функции белков 2. Структуры белков 3. Свойства белков и 4. Классификация белков .

Белки представляют собой азотистые органические соединения с высокой молекулярной массой, которые играют жизненно важную или первостепенную роль в живых организмах. Они состоят из 20 стандартных α-аминокислот.

Функции белков:

Основными функциями белков в организме человека являются:

1. Они служат единицами построения тела, например, мышечными белками.

2. Они обеспечивают поддержку и защиту различных тканей, например, коллагена и кератина.

3. Все химические реакции в организме катализируются белковыми ферментами, например трипсином.

4. Они переносят различные молекулы и ионы от одного органа к другому, например.г., гемоглобин, сывороточный альбумин.

5. Они хранят и обеспечивают питательные вещества, например, молочный казеин, яичный альбумин.

6. Они защищают организм от вредных чужеродных организмов, например, иммуноглобулина, фибриногена.

7. Они помогают регулировать клеточную или физиологическую активность, например, гормоны, а именно, инсулин, GH.

Структура белков:

Первичная структура белков :

Первичная структура белков относится к общему количеству аминокислот и их последовательности в этом конкретном белке.

Фиксированное количество аминокислот расположено в определенной последовательности. Последовательность аминокислот в белке определяет его биологическую роль. У разных белков разные последовательности. Следовательно, изучение общего числа и последовательности аминокислот в белке — это изучение его первичной структуры.

Первичная структура отличает нормальный белок от аномального. Нормальный гемоглобин взрослого человека (HbA) состоит из 2 α-цепей и 2 β-цепей. Каждая α-цепь содержит 141 аминокислоту, а каждая β-цепь содержит 146 аминокислот, расположенных в определенной последовательности.Любое изменение последовательности приводит к аномальному гемоглобину. Как и в серповидно-клеточном гемоглобине (HbS), аминокислота валин присутствует в 6-м положении Р-цепи вместо глутаминовой кислоты в нормальном гемоглобине.

Вторичная структура белков :

Это относится к скручиванию полипептидной цепи в спиральную форму.

Обнаружены три типа винтовых структур:

(а) Альфа спираль

(б) Бета плиссе и

(c) Реверс.

1. Альфа-спираль:

α означает, что первая, а описанная ниже структура была первой среди обнаруженных спиральных структур, поэтому известна как альфа (α) спираль.

Отличительными чертами этой структуры являются:

и. Здесь полипептид скручен или свернут, образуя правую спиральную структуру.

ii. Расстояние между каждым витком катушки 5,4 Å.

iii. Их 3.6 аминокислот на ход.

iv. Видно, что группы «R» выступают из спирали.

v. Имеются внутрицепочечные водородные связи, при которых водород группы -NH соединяется с кислородом группы -CO 4-й аминокислоты, стоящей за ним. Таким образом, каждая пептидная группа участвует в образовании водородных связей.

vi. Этот тип структуры встречается во многих белках в сочетании с другими структурами. Чистая а-спиральная структура наблюдается в белке волос, то есть в кератине.

2.Бета плиссе:

β означает второе, а описанная ниже структура была вторым открытием после α спирали.

Основные особенности этой структуры:

и. Здесь цепочка не винтовая, а зигзагообразная.

ii. Расстояние между каждым витком — 7 Å.

iii. Полипептидные цепи расположены рядом в виде складок.

iv. Между цепями существует межцепочечная водородная связь, и каждая пептидная группа участвует в водородной связи.

Цепи антипараллельны друг другу.

3. Реверс:

Складывается в обратном направлении цепи.

Третичная структура белков :

Спиральная форма полипептида складывается в сферическую, глобулярную, эллипсоидальную или другую конформацию, которая называется третичной структурой белков. Это сворачивание необходимо для биологической активности белков. например, ферменты, иммуноглобулины.

Третичная конформация поддерживается четырьмя типами связей:

1. Водородные связи:

Образуется между водородом и электроотрицательным атомом, таким как кислород или азот, в группе «R» аминокислот.

2. Ионные взаимодействия:

Образуется между кислотными (глутаминовая и аспарагиновая) и основными (аргинин, лизин или гистидин) аминокислотами.

3. Дисульфидные связи:

Это прочная связь, образованная между сульфагидрильными группами двух аминокислот цистеина.Образовавшаяся димерная структура известна как цистин (аминокислота, содержащаяся только в белках, а не в свободной форме).

4. Гидрофобные взаимодействия:

Группы «R» гидрофобных аминокислот объединяются вместе в центре вдали от воды, тем самым развивая силу притяжения между каждой группой «R» и силу отталкивания от воды, и эти взаимодействия известны как гидрофобные взаимодействия.

Четвертичная структура белков:

Четвертичная структура представлена ​​олигомерными белками.

Олигомерные белки:

— это те, которые имеют две или более полипептидных цепей.

Четвертичная структура относится к типу расположения полипептидов в олигомерном белке. Эти полипептиды удерживаются вместе водородными связями, ионными связями или силами Вандер-Ваальса, например, гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи, которые расположены определенным образом, что относится к четвертичной структуре гемоглобина.

Четвертичная структура гемоглобина описывает, что он состоит из четырех полипептидных цепей; два из которых — α (α ₁ и α ₂ ), а два других — β (β ₁ и β ₂ ).Две альфа-цепи противоположны друг другу и примыкают к каждой -цепи. Цепи α и β связаны между собой солевыми мостиками.

Взаимосвязь структурных функций в белках:

Гемоглобин играет жизненно важную роль в транспортировке кислорода от легких к периферическим тканям и транспортировке углекислого газа из тканей в легкие.

Существует три типа нормального гемоглобина со следующими полипептидами:

(1) Гемоглобин взрослого человека (Hb A) имеет 2α2β цепи.

(2) Гемоглобин плода (Hb F) имеет 2α2γ цепи.

(3) Незначительный взрослый гемоглобин (Hb A ₁ ) имеет 2α2δ цепи.

Число аминокислот в α-цепях составляет 141 аминокислоту, а в других цепях, то есть β, γ и δ цепи содержат 146 аминокислот. Эти цепи различаются на основании разницы в последовательности расположения аминокислот в цепях. Четвертичная структура гемоглобина создает полость между тетрамером, в которой присутствует 2, 3, дифосфоглицерат (DPG или BPG), образующий солевой мостик с аминоконцом β-цепи, который стабилизирует гемоглобин, тем самым снижая сродство к кислороду.

В легких парциальное давление кислорода высокое, что приводит к связыванию O ₂ с одной из цепей Hb, тем самым разрывая солевые мостики между четырьмя субъединицами. Последующее связывание кислорода (сигмовидная кривая ассоциации Hb-O ₉ ) облегчается за счет разрыва солевых мостиков, изменяющих вторичные, третичные и четвертичные структуры, что позволяет вращать одну субъединицу α / β относительно другой цепи α / β, тем самым сжимая тетрамер и выпуск ДПГ.Это приводит к увеличению его сродства к кислороду (R-состояние Hb).

В периферических тканях CO ₂ связывается с a-аминогруппой аминоконца с его преобразованием с положительного заряда на отрицательный, что способствует образованию солевого мостика между полипептидными цепями с возвратом в дезокси-состояние (Т-состояние), т.е. высвобождение кислорода из Hb. Высвобождение O ₂ из Hb также облегчается связыванием DPG с тетрамером.

Когда человек взлетает в полет, самолет медленно поднимается по высоте, что приводит к снижению напряжения O ₂ , из-за чего оксигенация Hb невозможна.Таким образом, человек чувствует гипоксию, но физиологический механизм организма начинает снижать выработку DPG, благодаря чему Hb может связывать кислород даже при более низком давлении кислорода.

Таким образом, когда самолет достигает максимальной высоты и остается устойчивым, человек чувствует себя комфортно. Когда Hb достигает тканей, уровень DPG увеличивается, увеличивая выделение кислорода. Точно так же описанный выше процесс меняется на противоположный, когда человек ныряет глубоко в море. Высокое давление O ₂ приводит к увеличению выработки DPG, способствуя оксигенации Hb в легких и дезоксигенированию периферических тканей.

Свойства белков:

1. Денатурация:

Частичное или полное разворачивание нативной (природной) конформации полипептидной цепи известно как денатурация. Это вызывается теплом, кислотами, щелочами, спиртом, ацетоном, мочевиной, бета-меркаптоэтанолом.

2. Коагуляция:

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят. Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

3. Изоэлектрический pH (pH ¹ ):

pH, при котором белок имеет равное количество положительных и отрицательных зарядов, известен как изоэлектрический pH. Под воздействием электрического поля белки не движутся ни к аноду, ни к катоду, поэтому это свойство используется для выделения белков. Белки становятся наименее растворимыми при pH ^– и выпадают в осадок. Показатель pH казеина ^I составляет 4,5, и при этом pH казеина в кисломолочном твороге образует творог.

4. Молекулярная масса белков:

Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110. Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка. Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются. Молекулярные массы белков колеблются от 5000 до 10 ⁹ Дальтон. Экспериментально молекулярную массу можно определить такими методами, как гель-фильтрация, PAGE, ультрацентрифугирование или измерения вязкости.

Классификация белков :

Белки классифицируются на основании:

(1) Их растворимость и

(2) Их структурная сложность.

A. Классификация по растворимости:

По растворимости в воде белки подразделяются на:

1. Волокнистые белки:

Нерастворимы в воде. В их состав входят структурные белки.У них есть поддерживающая функция (например, коллаген) и / или защитная функция (например, кератин и фибрин волос).

2. Глобулярные белки:

Они растворимы в воде. Они включают функциональные белки, например, ферменты, гемоглобин и т. Д.

B. Классификация на основе структурной сложности:

В зависимости от структурной сложности они делятся на:

(1) Простой

(2) Конъюгированные и

(3) Производные белки.

1. Простые белки:

Белки, состоящие только из аминокислот, известны как простые белки.

Далее они подразделяются на:

(а) Альбумины:

Они растворимы в воде, коагулируются при нагревании и осаждаются при полном насыщении сульфатом аммония, например, сывороточным альбумином, лактальбумином и яичным альбумином.

(б) Глобулины:

Они нерастворимы в воде, но растворимы в разбавленных солевых растворах.Они коагулируются при нагревании и выпадают в осадок при полунасыщении сульфатом аммония, например глобулином сыворотки и овоглобулином.

(c) Глютелины:

Нерастворимы в воде и нейтральных растворителях. Растворим в разбавленных кислотах и ​​щелочах. Они коагулируют под действием тепла, например глютелин пшеницы.

(г) Проламины:

Нерастворим в воде, но растворим в 70% спирте, например, в глиадине пшеницы, белках кукурузы, ячменя и т. Д.

(e) Истории:

Водорастворимый, основной по своей природе из-за присутствия в ядре аргинина и лизина. Они помогают в упаковке ДНК в клетке. Они образуют белковый фрагмент нуклеопротеина.

(f) Протамины:

Водорастворимый, основной по своей природе, не подвергается тепловой коагуляции. Находится в сперматозоидах, следовательно, является компонентом нуклеопротеина сперматозоидов.

(г) Глобина:

Они растворимы в воде, не подвергаются тепловой коагуляции.например, глобин гемоглобина.

(h) Альбуминоиды или склеропротеины:

Нерастворимо во всех нейтральных растворителях, разбавленных кислотах или щелочах, например, в кератине волос и протеинах костей и хрящей.

2. Конъюгированные белки:

Белки, состоящие из аминокислот и не аминокислотного / белкового вещества, называемого простетической группой, известны как конъюгированные белки.

Различные типы конъюгированных белков:

(а) Хромобелки:

Здесь небелковая часть представляет собой окрашенное соединение в дополнение к белковой части.Бывший. Гемоглобин имеет гем в качестве простетической группы, а цитохромы также содержат гем.

(б) Нуклеопротеины:

Эти белки связаны с нуклеиновыми кислотами, например с хроматином (гистоны + нуклеиновые кислоты).

(c) Гликопротеины:

Когда небольшое количество углеводов присоединяется к белку, он известен как гликопротеины, например муцин слюны. (Примечание: гликопротеины содержат большое количество белка и некоторое количество углеводов, а протеогликаны содержат большое количество углеводов и небольшое количество белков).

(г) Pbosphoprotein:

Фосфорная кислота присутствует в белке. Бывший. Молочный казеин и яичный желток (желтеллин).

(e) Липопротеины:

Белки в сочетании с липидами, например, ЛПНП, ЛПВП.

(ж) Металлопротеины:

В дополнение к аминокислотам они содержат ионы металлов, например, гемоглобин (железо), церулоплазмин (медь).

3. Производные белки:

Это белки с низким молекулярным весом, полученные из белков с большим молекулярным весом под действием тепла, ферментов или химических агентов.

Белки → Белки → Протеозы → Пептоны → Пептиды → Аминокислоты

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.
  Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
  браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.
  Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie
потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт
не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к
остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Роль белков в организме — Science Learning Hub

Белки — это молекулы, состоящие из аминокислот.Они кодируются нашими генами и составляют основу живых тканей. Они также играют центральную роль в биологических процессах. Например, белки катализируют реакции в нашем организме, транспортируют молекулы, такие как кислород, поддерживают наше здоровье как часть иммунной системы и передают сообщения от клетки к клетке.

Синтез белка

Ген — это сегмент молекулы ДНК, который содержит инструкции, необходимые для создания уникального белка. Все наши клетки содержат одни и те же молекулы ДНК, но каждая клетка использует различную комбинацию генов для создания определенных белков, необходимых для выполнения своих специализированных функций.

Синтез белка имеет 2 основных этапа. 1-й этап известен как транскрипция, когда образуется молекула-мессенджер (мРНК). Эта молекула транскрибируется с молекулы ДНК и несет копию информации, необходимой для создания белка. На 2-м этапе молекула мРНК покидает ядро ​​и попадает в цитоплазму, где рибосомы клетки считывают информацию и начинают сборку белка в процессе, называемом трансляцией.

Во время трансляции рибосомы считывают последовательность мРНК из 3 оснований за раз.Каждая из этих трехбуквенных комбинаций (называемых кодонами) кодирует определенную аминокислоту. Например, последовательность оснований ТТТ кодирует аминокислоту лизин.

Существует 4 основания (аденин, тимин, гуанин и цитозин) и, следовательно, 64 (4 ³ ) возможных кодонов, определенных с использованием некоторой комбинации из 3 оснований. Однако для построения всех белков в нашем организме требуется всего 20 аминокислот (для некоторых аминокислот требуется более 1 кодона). Именно конкретная последовательность аминокислот определяет форму и функцию белка.

На синтез белка, как и на многие другие биологические процессы, могут влиять факторы окружающей среды. К ним относятся питание матери, температурный стресс, уровень кислорода и воздействие химических веществ.

Различные типы белков

В нашем организме существует много разных типов белков. Все они играют важную роль в нашем росте, развитии и повседневном функционировании. Вот несколько примеров:

• Ферменты — это белки, которые облегчают биохимические реакции, например, пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который помогает расщеплять белки в пище.
• Антитела — это белки, вырабатываемые иммунной системой для удаления посторонних веществ и борьбы с инфекциями.
• ДНК-ассоциированные белки регулируют структуру хромосом во время деления клеток и / или играют роль в регуляции экспрессии генов, например, гистоны и белки когезина
• Сократительные белки участвуют в сокращении и движении мышц, например, актин и миозин
• Структурные белки обеспечивают поддержку в нашем организме, например, белки в наших соединительных тканях, такие как коллаген и эластин.
• Гормональные белки координируют функции организма, например, инсулин контролирует концентрацию сахара в крови, регулируя поглощение глюкозы клетками.
• Транспортные белки перемещают молекулы по нашему телу, например, гемоглобин переносит кислород по крови.

Альтернативные роли белков

Каждый белок играет определенную роль в нашем организме. Однако ученые обнаружили, что некоторые белки выполняют более одной роли.

Например, д-р Джулия Хорсфилд возглавляет группу по структуре и развитию хромосом в Университете Отаго.Ее лаборатория исследует, как белки когезина, которые регулируют структуру хромосом во время деления клеток, также участвуют в обеспечении того, чтобы гены включались или выключались в нужное время во время развития. Джулия и ее коллеги сосредотачиваются на влиянии снижения содержания белков когезина на экспрессию генов у рыбок данио и используют эти результаты для лучшего понимания конкретных заболеваний человека

Полезная ссылка

Посетите веб-сайт Learn Genetics, чтобы отправиться в анимированные туры по ДНК, генам и т. Д. хромосомы, белки, наследственность и признаки.