Содержание

Функции белка в организме

Белки в живых организмах выполняют множество важных функций. Поэтому в организмах существует множество различных белков.

Ферментативная функция белков заключается в том, что они служат катализаторами различных химических реакций, протекающих в организме. Ферментативную функцию по-другому называют каталитической. При катализе происходит ускорение химических реакций, причем это ускорение может быть даже в миллионы раз.

Белков-ферментов тысячи, каждый из них обслуживает свою химическую реакции или группу схожих реакций. По типу обслуживаемых реакций ферменты делят на классы. Например, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, гидролазы обеспечивают гидролиз химических связей и т. д. Реакцию катализирует не вся молекула фермента, а только ее так называемый активный центр. Он включает часть молекулы, которая связывает субстрат (молекулу, которая подвергается превращению), и несколько аминокислот (часто не вместе расположенных), которые обеспечивают саму реакцию.

Белки выполняют структурную функцию. Они входят в состав клеточных мембран и органоидов, межклеточного вещества (белки коллаген и эластин), волос, ногтей и т. п. (кератин).

Двигательная функция белков заключается в сокращении мышц (актин и миозин), обеспечении движения клеток, их ресничек и жгутиков.

Существуют белки, которые обеспечивают перенос различных веществ как внутри клетки, так и по всему организму. Такие белки обеспечивают транспортную функцию. Они легко связываются с субстратом, когда его концентрация высока, и легко высвобождают его при низкой концентрации. К транспортным белкам относится гемоглобин. В легких он связывает кислород и высвобождает углекислый газ, а в тканях наоборот.

Ряд белков, входящих в состав мембран клеток, обеспечивают транспорт малых молекул через мембрану. Такой транспорт может быть как пассивным (белки-каналы), так и активным (белки-переносчики).

Регуляторная и сигнальная функции белков разнообразны. Многие внутриклеточные процессы (клеточный цикл, транскрипция и трансляция, активация или подавление активности других белков и т. д.) регулируются белками.

Многие гормоны — это белки, переносимые кровью. Когда гормон связывается с определенным рецептором, то клетка получает сигнал, в результате чего в ней запускается ответная реакция. Гормоны регулируют концентрации веществ, процесс роста, период размножения и др.

Клетки взаимодействуют между собой посредством сигнальных белков, которые передаются через межклеточное вещество. Например, такие сигналы могут стимулировать или подавлять рост клеток. Таким образом обеспечивается согласованность работы клеток той или иной системы органов.

Выделяют рецепторную функцию белков. Белки-рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и в мембранах. Когда на рецептор действует химическое вещество или физический стимул (свет, давление и др), то он изменяется. Это изменение молекулы передается в другие части клетки, посредством катализа определенной реакции, прохождения ионов или связывания молекул-посредников.

Защитная функция белков также весьма разнообразна. Коллаген и кератин обеспечивают не только структурную функцию, но и физическую защиту организма. Также физически организм защищают фибриногены и тромбины, свертывающие кровь в местах ранения (контакта с воздухом).

Белки обеспечивают химическую защиту, связывая и расщепляя чужеродные токсины или вырабатывая свои (для защиты от других организмов).

Защитными белками являются антитела, которые обезвреживают микроорганизмы и чужеродные белки. Так белки обеспечивают иммунную защита.

Если в организме возникает дефицит углеводов и жиров, то белки, распадаясь до конечных продуктов, могут выполнять энергетическую функцию.

Белки могут запасаться как источник энергии и источник аминокислот (например, в яйцеклетках). Это запасающая функция белков.

Функции белков | Параграф 1.5.

 «Введение в общую биологию и экологию. 9 класс». А.А. Каменский (гдз)

Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Уникальные свойства белков заложены в колоссальном разнообразии пространственного строения их молекул. Это разнообразие белков определяется огромным числом возможных сочетаний аминокислотных остатков в длинных, состоящих, как правило, из нескольких сотен остатков, полипептидных цепях белков. Как известно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Белки образуют различные соединения с различными веществами. Кроме того, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Установлено, что белки могут иметь различные размеры и форму. Многие белки содержат в своём составе такие металлы, как железо, цинк, медь и др. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.

Вопрос 2. Какие функции белков вам известны?
1. Строительная (пластическая) функция. Белки являются непременным компонентом всех биологических мембран, составляют основу цитоскелета, входят в состав соединительных тканей, волосяного покрова, т.е. обеспечивают «строительную» функцию.
2. Ферментативная функция. Обладая, прежде всего, ярко выраженной каталитической способностью, они в качестве ферментов детерминируют интенсивность всех метаболических процессов в клетке и организме в целом. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов; пепсин, расщепляющий белки на пептиды.
3. Сократительная (двигательная) функция). Все виды движения, начиная с движений жгутиков бактерий и кончая движениями пальцев пианиста, обеспечиваются работой «белковых моторов» (сократительные белки). Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.
4. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот).
5. Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым, помогая организму избежать больших потерь крови.
6. Регуляторная функция. Белки-гормоны участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне.
7. Сигнальная функция. Белки формируют ионные каналы и осуществляют восприятие, трансформацию и передачу разнообразных внешних сигналов (белки-рецепторы).
8. Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1г белка способно выделиться 17,6кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки. Они же осуществляют иммунологическую защиту от чужеродных соединений и патогенных микроорганизмов (защитные белки-иммуноглобулины).

Вопрос 3. Какую роль играют белки-гормоны?
Белки-гормоны контролирует физиологическую активность тканей и органов и всех жизненных процессов всего организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.

Вопрос 4. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
Белки-ферменты играют роль катализаторов, т. е. ускоряют химические реакции в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.

Вопрос 5. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Мономеры белков аминокислоты — ценное сырье для построения новых белковых молекул. По-этому полное расщепление полипептидов до неорганических веществ происходит редко. Следовательно, энергетическая функция, заключающаяся в выделении энергии при полном расщеплении, выполняется белками только в исключительных случаях, когда организм испытывает недостаток жиров или углеводов.

Функции белков в организме | Химия онлайн

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Видеофильм «Функции белков»

Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

1. Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

2. Транспортная функция 

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др.

Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

3. Защитная функция 

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

4. Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция 

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

 Интересно знать!

В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

7. Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

8. Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

 9. Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки

Белки в организме человека — всё, что нужно о них знать

Содержание:

Что такое белки? Это питательные вещества, необходимые для роста и восстановления клеток, а также для правильного функционирования организма. Они находятся во всем теле – в мышцах, костях, коже, волосах и тканях. Поскольку наше тело не способно накапливать белок, важно ежедневно получать достаточное его количество в пище. В этой статье расскажем о том, сколько белков нужно потреблять, в каких продуктах они содержатся и какие функции выполняют.

Белки состоят из аминокислот, которые являются их строительными блоками. Часть из них наш организм способен вырабатывать самостоятельно, они называются заменимыми. А также есть аминокислоты, которые могут быть получены только благодаря определенным продуктам, так как тело не способно их синтезировать. Как вы могли догадаться, они получили название незаменимых. К ним относятся:

  • гистидин
  • изолейцин
  • лейцин
  • лизин
  • метионин
  • фенилаланин
  • треонин
  • триптофан
  • валин

В свою очередь белки делятся на полноценные и неполноценные.

Полноценными считаются те, в чьем составе есть все незаменимые аминокислоты. Их содержат продукты преимущественно животного происхождения: мясо, птица, яйца, молочные и кисломолочные продукты.

К неполноценным относятся белки, в которых отсутствует хотя бы одна из вышеперечисленных незаменимых аминокислот. Как можно понять из названия, главным источником данного вида белка являются овощи, фрукты, бобовые, крупы, злаки, орехи и пр.

Отличие полноценных и неполноценных белков и продукты, в которых они содержатся

Функции белка в организме

Для чего нужны белки? Наряду с жирами и углеводами, они играют важную роль в работе организма, выполняя следующие функции:

  • Строительную. Белки являются основным структурным материалом всех клеточных мембран. 
  • Каталитическую. Практически все биохимические реакции протекают благодаря белками-ферментам. Например, пепсин – пищеварительный фермент в желудке, помогает расщеплять белки после употребления еды.
  • Двигательную, ведь работа мышц, костей, наше общее состояние напрямую зависит от потребления белков.
  • Транспортную. Например, гемоглобин транспортирует кислород через кровь.
  • Защитную. Антитела – это белки, вырабатываемые иммунной системой, которые помогают выявлять патогены и бороться с инфекциями.
  • Гормональную. Белки гормонов координируют функции организма, например, инсулин контролирует концентрацию сахара в крови, регулируя поглощение глюкозы клетками.
  • Пластическую. Например, коллаген и эластин играют немаловажную роль для соединительных тканей.
  • Рецепторную. Белки играют важную роль в межклеточных связях и передаче сигналов.

Значение и функции белков в организме человека

Сколько белка нужно потреблять в сутки?

Согласно исследованиям, ученые рекомендуют потреблять в день такое соотношение белков – 0,8 г на 1 кг вашего веса. Таким образом, человек с весом 70 кг должен получать не меньше 56 грамм белка в сутки.

Но этот показатель все же относителен, так как люди, ведущие активный образ жизни и регулярно посещающие спортзал, нуждаются в их большем количестве. Также исследования утверждают, что потребление белков выше нормы идет на пользу пожилым людям, ведь они склонны к потере мышечной массы.

При этом не забывайте учитывать общую формулу соотношения белков, жиров и углеводов. В рационе должно быть 25-35% белков, 25-35% жиров и 30-50% углеводов.

Усредненная формула соотношения белков, жиров и углеводов в дневном рационе

Отличие белков растительного и животного происхождения

Животные белки – те, что содержатся в продуктах, которые мы получаем благодаря домашнему скоту и рыбной ловле (различные виды мяса и птицы, рыба и морепродукты, яйца, молочная и кисломолочная продукция). Они считаются полноценными источниками белка в еде, так как содержат все незаменимые аминокислоты, необходимые организму для эффективного функционирования:

  • Витамин B12. Принимает участие в синтезе ДНК и формировании нервных волокон. 
  • Витамин D. Содержится в жирной рыбе, яйцах и молочных продуктах и лучше усваивается в данном виде, хотя его содержат и некоторые растения. Участвует в обмене веществ и способствует лучшему усвоению кальция.
  • Докозагексаеновая кислота (ДГК) – это важный компонент омега-3, содержащийся в жирной рыбе. Он полезен для работы мозга и его трудно получить из растительных источников.
  • Гемовое железо. Содержится в мясе (преимущественно красном), печени и рыбе. Оно помогает в процессе обмена кислородом, влияет на общее самочувствие и работу мозга. 
  • Цинк. Содержится в источниках животного белка, таких как говядина, свинина и баранина. От него зависит состояние кожи, волос, ногтей и каким будет процесс обновления клеток.

Учтите, что не все мясо полезно. Например, красное необработанное мясо говядины, свинины, баранины, телятины, следует употреблять в ограниченном количестве. 

Также избегайте обработанного мяса (бекон, сосиски, колбасы, мясное ассорти).

Продукты, содержащие белки растительного и животного происхождения

В отличие от белков животного происхождения, растительные содержатся в бобах, орехах, крупах, овощах, соевых продуктах и пр. Они считаются неполноценными, поскольку в них отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот, которые нужны организму. Чаще всего им не хватает метионина, триптофана, лизина и изолейцина. Именно поэтому диетологи и врачи настаивают на сбалансированном питании, чтобы получать полный комплекс питательных веществ.

Могут ли веганы и вегетарианцы получать необходимое количество белка только из продуктов растительного происхождения? Да. Кроме того, исследования показывают, что благодаря этому вегетарианцы зачастую имеют меньшую массу тела, более низкий уровень холестерина и артериального давления.

Источники растительного белка для вегетарианцев

Если вы не употребляете продукты животного происхождения, ваша главная задача – подобрать рацион, который обеспечит организм всеми необходимыми компонентами.

Вы должны учесть, что, например, рис содержит слишком мало лизина, чтобы считаться полноценным источником белка. Но употребляя его с фасолью или салатом с чечевицей, вы получите все девять незаменимых аминокислот.

Какие продукты растительного происхождения содержат большое количество белков?

  • Киноа – это зерно без глютена, которое содержит 8 граммов белка на 1 приготовленную чашку (185 граммов). В состав крупы входит множество полезных минералов, в том числе магний, железо и цинк.
  • Тофу – сыр, который изготавливается из соевого молока. Употребление 85 г дает приблизительно 8 г белка. Содержит кальций, калий и железо.
  • Гречневая крупа. Одна чашка (168 грамм) вареной гречневой крупы дает приблизительно 6 грамм белка. Является источником многих важных минералов, включая фосфор, марганец, медь, магний и железо.
  • Спирулина – разновидность сине-зеленых водорослей, 1 столовая ложка (7 г) высушенной спирулины дает 4 г белка. Она богата антиоксидантами и является источником нескольких витаминов группы В, меди и железа.
  • Семена чиа. Две столовые ложки (28 г) семян дают 4 грамма белка. Является хорошим источником Омега-3, железа, кальция, магния и селена.
  • Рис и бобы – классическое сочетание, которое является источником полноценного белка. Одна чашка (239 г) риса и бобов дает 12 г белка и 10 г клетчатки.
  • Орехи. Например, 30 г миндаля дает 6 граммов белка, почти столько же содержится в 30 г жареного стейка рибай.

Продукты растительного происхождения, содержащие много белка

Зачем потреблять продукты, содержащие белок?

Исследования показывают, что высокое потребление белка увеличивает пищевой термогенез – энергию, которая тратится организмом на поглощение, переваривание и усвоение пищи. А также дарит чувство сытости и наполненности, ведь белок снижает уровень гормона голода – грелина. Кроме того, поддерживает надлежащий уровень pH и баланса жидкости.

Употребление достаточного количества белка помогает поддерживать мышечную массу и способствует росту мышц при регулярных силовых тренировках. Способствует снижению кровяного давления, которое является причиной сердечных приступов, инсультов и хронических заболеваний. Формирует иммуноглобулины (антитела) для борьбы с разными инфекциями.

Большинство долгосрочных исследований показывают, что растительный и животный белок приносит пользу для здоровья костей, сохраняя костную массу с возрастом и сокращая риски получения переломов.

Аминокислоты участвуют абсолютно во всех процессах, происходящих в организме, поэтому потребление белков крайне важно для полноценной его работы.

Белки в составе организма

Дефицит белка может привести к следующим последствиям:

Симптомы дефицита белка включают в себя:

  • истощение мышечной ткани
  • отеки (чаще всего жидкость накапливается в ногах и лодыжках)
  • анемия (неспособность крови доставлять достаточное количество кислорода в клетки)
  • медленный рост у детей и пр.

Низкий уровень белка также может быть признаком других серьезных проблем, связанных с печенью, почками или сердцем.

Телу важно получать все аминокислоты, ведь каждая из них выполняет разные функции и недостаток тех или иных компонентов рано или поздно может негативно сказаться на самочувствии. 

Помогает ли употребление белковой пищи в процессе похудения?

Есть много преимуществ, связанных с высоким потреблением белка в процессе похудения:

    • Предотвращает потерю мышечной массы на диете с ограничением калорий. Наверное, все слышали, что для тех, кто хочет иметь рельефное тело с четко прорисованными мышцами, рекомендуют после тренировки употреблять молочные шейки, творог, яйца или протеиновые коктейли.
    • Исследования показывают, что белок увеличивает расход энергии больше, чем любой другой макроэлемент.
    • Увеличение потребления белка приводит к ощущению сытости, меньшему количеству перекусов, снижению потребления калорий и в результате – к потере веса.
    • Замена углеводов и жиров белком предотвращает ожирение и ускоряет метаболизм, увеличивая количество сжигаемых калорий на 80-100 в день больше обычного. 
    • Белковое питание помогает не только сбросить вес, но и удержать результат в долгосрочной перспективе. В одном из исследований, которое длилось год, 130 испытуемых с избыточным весом придерживались разных диет, одни ограничили себя в потребляемых калориях, а другие – повысили содержание белка в рационе. В результате вторая группа потеряла на 53% больше жира, чем первая.

Самое главное, что в отличие от жиров и углеводов, в случае с белками, вам не нужно ограничивать себя в их потреблении. Такая диета не об ограничениях, а о сбалансированности, поэтому вызывает гораздо меньше стресса у организма.

Виды протеина, его функции и применение

Какую роль играет белок в организме человека.
Почему он так важен для спортсменов.
Каких видов бывает протеин, чем они отличаются.

Белок — главный участник жизненно важных процессов, без которых говорить о крепком здоровье бессмысленно. Белок, протеин, полипептиды — все это названия одного вещества, которое формируется из цепи аминокислот посредством ковалентной связи. Именно он является основой живых тканей организма, главным строительным материалом. Его поступление обеспечивает положительный азотистый баланс и ускоряет рост мускулатуры.

В узком смысле протеин — спортивное питание, которое применяется представителями силовых и других видов спорта. В основе таких добавок лежит концентрированный белок.

Какие функции он выполняет протеин?
Для чего он нужен организму протеин?
Каких видов бывает протеин и нюансы каждого из них?

Ценность протеина в организме сложно переоценить. Он выполняет следующие функции:

Строительную. Белок — составляющий элемент каждой клетки нашего тела, структурная единица живых тканей, главный «стройматериал» для мышечных клеток. Его стабильное поступление гарантирует нормальную работу организма и его систем, рост мышц, ногтей и волос.

Гормональную. Не секрет, что главные в физиологических процессах — гормоны. Последние также представляют собой полипептиды. Чтобы нормализовать уровень гормонов, нужно обеспечить поступление достаточного объема белка, который нужен для выполнения ключевых задач.

Ферментативную. Протеин — главный катализатор химических реакций, которые протекают в клетках нашего тела. Его задачи — нормализация и регуляция обменных процессов в организме. Его дефицит приводит к низкой степени усвояемости витаминов и кальция. Не секрет, что полезные компоненты усваиваются только при наличии достаточного объема ферментов (белковых структур). Если человек принимает в пищу фрукты и салаты, но при этом объем белка ниже нормы, то польза от упомянутых продуктов близка к нулю.

Защитную. Протеин нужен для нейтрализации вредных и опасных токсических веществ. Научно доказано, что его нехватка приводит к ослаблению иммунной системы, снижению стойкости организма к инфекционным заболеваниям, уменьшению объема выработки антител.

Транспортную. Белок — главный «транспорт» в кровеносной системе человека. Он нужен для переноса липидов, витаминов, углеводов и лекарственных компонентов в отдаленные участки тела. При его нехватке жидкость не удерживается в структуре клеток, а переходит в форму межклеточной субстанции.

Энергетическую. Многие уверены, что единственный источник энергии — углеводы. Но это не так. Полипептиды при определенных условиях способны выполнять такую же функцию. Минус только в том, что такой процесс выработки энергии достаточно трудоемкий.

Информационную. Белок — носитель информации. Если организм недополучает какую-либо из аминокислот, то возможны мутации генов. Итог — появление серьезных заболеваний и даже онкологии. Чтобы избежать таких проблем, человеку нужен полный комплекс аминокислот, которые поступают из пищи или добавок.

Если рассматривать пользу протеина с позиции бодибилдинга, то он необходим для решения следующих задач:

Ускорение роста мышечной массы. Выше уже упоминалось, что полипептиды — главные строители мускулатуры. При нехватке белка рассчитывать на формирование фигуры мечты не приходится.
Похудение. Протеин — надежный помощник в вопросе подавления чувства голода. Наличие достаточного объема белка — толчок для сжигания лишних жировых отложений во время тренировки. Кроме того, от объема мышц зависит, насколько быстро будут расщепляться жиры даже в состоянии покоя.
Формирование рельефа. Эта опция непосредственным образом связана с двумя предыдущими. Ускорение прироста мышц и помощь в похудении гарантирует ожидаемую рельефность тела.
Укрепление защитных функций организма. Человеческое тело обновляется каждую секунду. В нем происходят миллионы разных процессов, которые невозможны без участия протеина.

Виды и особенности протеина

Яичный. Принято считать, что этот тип отличается наибольшим качеством и пользой для организма. По сути, это эталонный продукт, на который ориентируются другие виды полипептидов. Недостаток — высокая цена.
Сывороточный. Такой белок востребован спортсменами благодаря высокой скорости усвоения и качеству. Добавки, в основе которых лежит сывороточный протеин, покрывают потребности мышц в аминокислотах. Исследования доказали, что мышечные волокна получают питание уже через 40-60 минут после приема. Преимущества — цена, быстрая усвояемость, качество.
Казеин — медленный белок. Отличается тем, что дольше других усваивается в организме. Объясняется это сложной конструкцией, а также створаживанием под действием ферментов желудка. В среднем казеин переваривается в течение 5-7 часов, обеспечивая этот период мышцы полезными компонентами.
Соевый — имеет богатый аминокислотный состав. Его прием способствует нормализации уровня холестерина и покрытию текущего дефицита полипептидов. Такой продукт подходит для спортсменов, организм которых не справляется с лактозой или которые относят себя к категории вегетарианцев. Недостатки — низкий параметр биологической активности, наличие эстрогенов, которые плохо влияют на организм мужчины.
Растительный. Главный недостаток — плохая усвояемость, что обуславливает минимальную популярность добавки.
Комплексный — особый тип спортивного питания, представляющий собой смесь нескольких видов белка. Отличается тем, что поставляет в организм и медленный, и быстрый белок. Это гарантирует равномерное поступление аминокислот к мышечным клеткам в течение нескольких часов и максимальный результат от тренировочного процесса.

Кроме того, протеин можно классифицировать и по способу производства. Здесь выделяют следующие варианты:

Изолят — наиболее чистая форма. Такие белки добываются посредством ионного обмена или фильтрации. На выходе порошок содержит 95% чистого продукта. Жиров и лактозы минимум. Изолят хорош для приема после занятий и с утра. С его помощью удается быстрее справиться с лишним жиром и добиться рельефности.
Концентрат — первая форма белка, которая не отличается идеальной очисткой. На выходе получается субстанция, в которой 35-85% протеина. Недостаток такого состава — высокий уровень жиров и лактозы, что часто приводит к появлению газов и побочным эффектам с ЖКТ. Такой тип питания хорош в случае, когда денег на покупку более дорого порошка нет.
Гидролизат — продукт, который получается путем гидролиза. Преимущество заключается в том, что организм получает уже подготовленный к расщеплению белок, что гарантирует его самую быструю усвояемость.

В процессе организации рациона стоит учесть следующее

-Чтобы восполнить организм полипептидами и получить результат, стоит знать, в каких продуктах содержится белок и в каких из них он наиболее полезен. Главные его поставщики — продукты питания животного происхождения, среди которых рыба, птица, молоко, творог, мясо и яйца. Источники растительных белков — бобовые и злаки.

-Суточная дозировка протеина составляет 1,2-1,5 грамма на кило веса. При активных занятиях спортом дозировка возрастает до уровня 2-2,5 грамм. Ошибка новичков-спортсменов заключается в том, что они принимают спортивное питание, забывая о важности природных белков. Здесь соотношение должно быть следующим — 60-70% поступает из пищи, а остальное — из добавок. При этом в рационе должен быть растительный и животный белок в соотношении 1 к 4.

-Белки, которые были подвержены тепловой обработке, быстрее усваиваются. Это связано с ферментами человеческого тела, которые с обработанными веществами справляются быстрее. Но стоит помнить, что такая обработка приводит к разрушению ряда аминокислот и снижению биологической ценности.

-В спорте протеин способствует насыщению тела белковыми структурами, что ускоряет рост мускулатуры. Мышцы приобретают плотность, становятся толще, увеличивается масса тела.

-В процессе приема добавки в форме порошка не рекомендуется превышение дозировки. В противном случае она не усвоится и уйдет с мочой и стулом.

-При наборе массы посредством приема спортивного питания стоит учитывать не только тип добавки, но и правила ее употребления. Ключевую роль играет ритмичность питания. Если не удалось нормально перекусить в обычное время, то порция протеина способна заменить один из приемов пищи.

-Вместе с белком в организм должны поступать и другие компоненты, среди которых жиры, углеводы, витамины и минералы. Без них полноценное усвоение аминокислот невозможно

Что такое витамины? Какую функцию они выполняют в жизни человека?

Витамины — «незаменимые органические вещества, необходимые для поддержания жизненно важных функций организма, участвующие в регуляции биохимических и физиологических процессов», «биомолекулы с преимущественно регуляторными функциями, поступающие в организм с пищей», «незаменимые (эссенциальные) пищевые вещества, которые не образуются в организме или образуются в недостаточном количествах. По строению витамины являются низкомолекулярными соединениями различной химической природы. Витамины требуются организму от нескольких микрограммов до нескольких миллиграммов.

К витаминам и витаминоподобным веществам относятся 20 различных по своей химической природе соединений, необходимых для поддержания жизни и здоровья человека. Для того, чтобы витамины могли выполнить свои важные функции, участвуя во всех жизненных процессах, связанных с нормальным обменом веществ, они должны в достаточном количестве поступать в организм, с ежедневно потребляемой нами пищей. Витамины влияют на процесс кроветворения, способствуют сохранению новых тканей.

Витамины разделяют на водо и жирорастворимые. Какие относятся к каждой из групп., в чем их разница и предназначение.

Очень важная особенность этих двух групп витаминов — способность накапливаться в организме. Водорастворимые витамины в организме практически не накапливаются и не хранятся, а вот жирорастворимые способны собираться и храниться, в том числе и в жировых запасах.

Отсюда следует еще одна важная особенность — передозировка водорастворимых витаминов практически нереальна, поскольку они выводятся из организма вместе с водой, а вот жирорастворимые витамины могут накапливаться в организме в избыточных количествах (в печени и в жировых тканях), что иногда способно стать весьма серьезной проблемой, требующей даже отдельного лечения.

Известно, что организм гораздо активнее расходует жирорастворимые витамины, поэтому их запас необходимо постоянно поддерживать.

Классифицировать витамины по химической структуре невозможно — настолько они разнообразны и относятся к самым разным классам химических соединений. Однако их можно разделить по растворимости: на жирорастворимые и водорастворимые.

К жирорастворимым витаминам относят 4 витамина: витамин А (ретинол), витамин D (кальциферол), витамин Е (токоферол), витамин К, а также каротиноиды, часть из которых является провитамином А.

К водорастворимым витаминам относят 9 витаминов: витамин B1 (тиамин), витамин В2 (рибофлавин), витамин В5 (пантотеновая кислота), витамин РР (ниацин, никотиновая кислота), витамин В6, (пиридоксин), витамин В9 ( фолиевая кислота), витамин В12 (кобаламин) и витамин С (аскорбиновая кислота), витамин Н (биотин)

 

Витамин А

контролируют две группы процессов: дифференцировку и деление клеток, рост и регенерацию тканей, особенно быстро растущих (слизистые оболочки, эпителий кожи, кровь, хрящ, костная ткань).

Витамин А активно участвует в процессах жизнедеятельности эпителиальных покровов и слизистых оболочек, он необходим на стадии заживления тканей после травматического или воспалительного повреждения, способствуя ускорению регенерации эпителия, важен для роста кости и хряща, то есть для развитии скелета.

Витамин А играет решающую роль в процессах размножения: у женщин он участвует в развитии плаценты и эмбриона, Мужчинам необходим для образования тестостерона и нормального функционирования половых желез и сперматогенеза.

Фотохимические процессы зрения. Из ретинола в сетчатке глаза образуется ретиналь, который входит в состав зрительного пигмента родопсина, необходимого для сумеречного зрения. Поэтому недостаток витамина А проявляется нарушением темновой адаптации и ослаблением сумеречного видения — «куриная слепота». Витамин А защищает роговицу от бактерий.

Регуляции иммунных процессов. Прием высоких доз витамина А стимулирует образование антител и улучшает устойчивость человека к инфекции.

 

Витамин D

Вместе с кальцитонином и паратиреоидным гормоном он необходим для регуляции гомеостаза кальция (Са) и обмена фосфора (Р) в организме. Активная форма витамина D кальцитриол увеличивает всасывание Са в кишечнике и регулирует процесс выведения и реабсорбции Са и Р почками и содержание этих минералов в костной ткани.

 

Витамин Е

Прежде всего, витамин Е выступает в организме в качестве антиоксиданта. Он оказывает прямое стабилизирующее действие на мембраны клеток, например, эритроцитов, предотвращая гемолиз.

Витамин Е играет существенную роль в процессах клеточного дыхания и метаболизма нуклеиновых кислот в каждой клетке организма, влияет на синтез белка, регулирует процессы в нервной и мышечной ткани, препятствует возникновению воспалительных заболеваний и тромбообразованию. Витамин Е ингибирует окисление холестерина, замедляя развитие атеросклероза.

  • Действие на репродуктивную систему: обеспечение нормальной репродуктивной функции у мужчин и женщин, нормального течения беременности.
  • мышечная система: регуляция метаболизма мышечной ткани (скелетной мускулатуры, миокарда, мышц матки), предотвращение миодистрофий, поражения сердечной мышцы

 

Витамин К

Витамин К необходим для активации в печени протромбина (фактора II) и пяти других (факторы VII, IX и X белки С и S) белков, участвующих в процессе свертывания крови. Витамин К участвует в качестве катализатора в биосинтезе ряда белков, содержащихся в плазме крови, в почках, костях и зубах. В кости вместе с витамином D он принимает участие в синтезе белка остеокальцина.

  • Действие на свертывающую систему крови: участие в биосинтезе протромбина и других факторов свертывающей системы крови, снижает сосудистую проницаемость, предотвращает кровоизлияния

 

Витамин B1 — Тиамин

Тиамин принимает участие в работе нервной системы — в процессах генерации нервных импульсов и регенерации периферических нервов.

  • нормализует уровень сахара в крови,
  • Иммунитет: стимуляция иммунитета, профилактика инфекционных заболеваний, повышение сопротивляемости организма
  • Сердечно-сосудистая система: повышает артериальное давление,
  • Пищеварение: увеличение желудочной секреции и ускорение эвакуации содержимого, усиление детоксикационной функции печени

 

Витамин B2 — Рибофлавин

В форме коферментов он участвует в метаболизме белков, жиров и углеводов. Рибофлавин принимает участие в работе зрительного анализатора. играет важную роль в выработке гормонов коры надпочечников.

  • улучшает метаболическую функцию печени, снижает содержание билирубина в крови при гепатите
  • участие в регуляции функции нервной системы, регуляция зрительной функции (улучшает остроту зрения)
  • Сердечно-сосудистая система: уменьшает тахикардию, понижает артериальное давление, увеличение числа эритроцитов ретикулоцитов и уровня гемоглобина при анемии, профилактика и лечение анемии
  • Иммунитет: повышение резистентности к инфекционным заболеваниям

 

Ниацин — Никотиновая кислота

Важен для работы мышечной системы, состояния кожи, желудочно-кишечного тракта, роста организма. Участвует в синтезе отдельных гормонов

  • Регуляция антитоксической функции печени
  • Стимуляция эритропоэза
  • Регуляция деятельности ЦНС.

 

Витамин B5 — Пантотеновая кислота

принимая участие в ключевых реакциях обмена аминокислот, углеводов и липидов.

Пантотенол играет важную роль в процессах роста, поддерживает устойчивость слизистых оболочек к инфекции, нормализует обменные процессы в коже и других эпителиальных тканях. Он участвует в процессах регенерации эпителия, способствует заживлению ран и эпителизации, ускоряет рост и пигментацию волос.

 

Витамин В6 — Пиридоксин

Пиридоксин влияет на гемоглобин, регулирует некоторые функции нервной системы, иммунитет.

 

Витамин В12 — Кобаламин

необходим для процесса кроветворения.. витамин В12 регулирует обмен нуклеиновых кислот и белков.

 

Витамин С — Аскорбиновая кислота

Аскорбиновая кислота является высокоэффективным восстановителем и принимает участие во многих окислительно-восстановительных реакциях. Реакции гидроксилирования являются ключевыми в инактивации токсических веществ и лекарств

Витамин С играет важную роль в синтезе гемоглобина, улучшает усвоение Fe 3+ из пищи в кишке . Аскорбиновая кислота стимулирует фагоцитарную активность лейкоцитов, усиливает иммунную защиту.

 

Витамин Н — Биотин

Биотин участвует в работе ряда ферментных комплексов, необходимых для нормального роста организма. Он играет ключевую роль в процессах обмена углеводов, белков и жиров.

Всем известно, что овощи и фрукты, богатые витаминами, полезны для нашего организма: морковка — для зрения, в лимоне много витамина С, а лук и чеснок уберегут от простуд. Но насколько то или иное расхожее убеждение верно? Какие витамины полезны и для чего?

Витамин, А (ретинол): поддерживает здоровье слизистых оболочек дыхательных, пищеварительных и мочевыводящих органов, повышает сопротивляемость инфекциям и улучшает иммунитет. Участвует в образовании зрительных пигментов и играет важную роль в цветовом и сумеречном зрении.

Где искать: печень животных и рыб, сливочное масло, икра кеты.

Суточная потребность: 1 мг. Чтобы обеспечить себя витамином, А на сутки, достаточно съесть 100г. печени, а вот сливочного масла или икры — 200 г., что весьма затруднительно для желудка.

Витамин В1 (тиамин): участвует в обмене жиров и белков, работе пищеварительной, эндокринной и сердечно-сосудистой систем, необходим для работы головного мозга и передачи нервных импульсов.

Где искать: свинина, говяжья и свиная печень, горох, фасоль, овсяная и гречневая крупы, пшено, хлеб из муки грубого помола.

Суточная потребность: 1, 2-1, 5 мг. 300 г свиного стейка обеспечит вас необходимым количеством витамина В1.

Витамин В2 (рибофлавин): поддерживает нервную систему, функции печени, регулирует обмен веществ, улучшает остроту зрения, положительно воздействует на состояние кожи и слизистых оболочек.

Где искать: говяжья печень, яйца, сыр, творог, скумбрия, сельдь, треска, курица, зеленый горошек, гречневая крупа, шпинат.

Суточная потребность: 1, 5-1, 8 мг. Необходимая суточная норма содержится в 500 г творога.

Витамин РР (ниацин, иногда называют витамином В3): участвует в клеточном дыхании, обмене белков, жиров и углеводов, регулирует функции системы пищеварения, сердечно-сосудистой системы и высшую нервную деятельность.

Где искать: говяжьи печень и язык, курица, кролик, телятина, баранина, свинина, гречневая, перловая и ячневая крупы, горох, фасоль, горошек зеленый, орехи, натуральный кофе.

Суточная потребность: 15-20 мг. 500 г баранины покроют суточную потребность в ниацине.

Витамин В9 (фолиевая кислота): отвечает за качество крови, течение беременности и правильное развитие плода.

Где искать: печень, зелень петрушки, шпинат, салат, фасоль, хлеб, крупы, творог, яичные желтки, цветная капуста и зеленый горошек. Кроме того, витамин B9 синтезируется в организме

Суточная потребность: 0, 2 мг.

Витамин С (аскорбиновая кислота): сильный антиоксидант, повышает устойчивость к инфекциям, стимулирует иммунитет, укрепляет кровеносные сосуды, понижает содержание в крови холестерина, защищает от аллергии и способствует усвоению железа.

Где искать: шиповник сухой и свежий, облепиха, зеленый и красный сладкий перец, черная и белая смородина, петрушка, укроп, капуста цветная и белокочанная, апельсины, лимоны, киви, клубника.

Суточная потребность: 60-150 мг. Необходимое количество «аскорбинки» содержится в 200 г клубники или 400 г малины или красной смородины.

Витамин Д (кальциферол): необходим для усвоения кальция и укрепления костной ткани, защищает детей от развития рахита, а взрослых от остеопороза.

Где искать: печень рыб и жирная морская рыба, икра, яйца, жирные молочные продукты. Только 10% витамина мы получаем с пищей, остальные 90% вырабатываются под воздействием солнечных лучей.

Суточная потребность: 2, 5-5 мг.

Витамин Е (токоферол): один из сильнейших антиоксидантов — защищает клетки от свободных радикалов, помогает работе репродуктивной системы у мужчин и женщин.

Где искать: кукурузное, подсолнечное и оливковое масла, оливки, маслины, облепиха.

Суточная потребность: 10 мг. Здесь все просто: суточная норма содержится в 12 г подсолнечного масла, 100 г. овсянки или кукурузы.

Таким образом, если мы захотим получить все необходимые нам витамины из пищи, то нам придется ежедневно съедать около 5 килограммов различной еды. Но не стоит забывать, что пища — это источник не только витаминов, но и калорий. Поэтому, если вы понимаете, что не получаете тот или иной витамин в необходимом количестве, введите в свой рацион пищевые добавки — лучше, если они будут на растительной основе.

 

Где берет витамины ребенок до рождения и сразу после появления на свет?

Здоровый малыш — мечта каждой семейной пары. Однако многие родители задумываются об этом уже после его рождения, не подозревая о том, что здоровье малыша закладывается на протяжении всего периода, когда он тесно связан с матерью: сначала в утробе, затем во время родов, а также в период грудного вскармливания. Все, что происходит в это время с матерью, влияет на здоровье ребенка. Правильное питание во время беременности — необходимое условие нормального роста и развития плода.

Витамины выполняют важнейшие функции: участвуют в обмене веществ, контролируют баланс гормонов в организме, а также работу иммунной системы; они нормализуют процесс образования новых клеток крови, поддерживают эффективность работы нервной системы, участвуют в образовании зубной, костной, мышечной ткани. Большинство витаминов не синтезируется в организме людей, поэтому мы должны получать их извне с пищей или же с лекарственными препаратами. Дефицит незаменимых пищевых веществ, в т. ч. витаминов, в предимплантационный период и тем более во время беременности наносит ущерб здоровью матери и ребенка, повышает риск перинатальной патологии, увеличивает детскую смертность, является одной из причин недоношенности, нарушений физического и умственного развития детей.

В период внутриутробной жизни малыш получает витамины из материнского организма. Если питание будущей мамы полноценное и разнообразное, то обеспечение «грандиозной стройки» (стремительно растущего нового организма) витаминами, регулирующими все виды «строительных работ», будет адекватным. И это подтвердит рождение здорового малыша. В дополнительном поступлении витаминов нуждаются беременные женщины при недостаточном или однообразном питании.

К сожалению, питание большинства будущих мам оставляет желать лучшего. Именно поэтому, как правило, наблюдающийбеременную женщинуврач рекомендует ей прием специальных витаминно-минеральных комплексов для беременных и кормящих мам. В приеме таких комплексов нуждаются работающие на «вредных» работах женщины, а также те, кто не желает оставлять вредные привычки (курение, употребление алкоголя), у кого беременность протекает с осложнениями. Все эти случаи определяет врач, наблюдающий беременную, и дает соответствующие рекомендации.

А откуда младенец будет получать витамины после рождения?

Ведь его «стройка» не закончилась с рождением, а перешла в новую, не менее интенсивную фазу. Ответ прост и лежит на поверхности: витамины придут с питанием. Если малыш питается грудным молоком, то витамины и минералы младенец будет получать через него. Вот почему в этот период кормящей маме желательно продолжать прием витаминно-минеральных комплексов для кормящих матерей. Если младенец находится на искусственном вскармливании, проблема обеспечения его витаминами решается за счет обогащения адаптированных смесей всем спектром необходимых для правильного роста и развития витаминов. Стоит только прочитать надписи на коробке со смесью и будет понятно, какие и в каком количестве содержатся витамины в данной смеси.

Следующий этап витаминного обеспечения малыша (примерно в 4-5 месяцев) – введение прикормов, которые призваны обеспечить приток витаминов в организм грудничка. Правильно организованное питание может в дальнейшем уберечь малыша от витаминной недостаточности. Дефицит витаминов не проявляется сразу – организм включает все свои ресурсы, использует все возможные варианты компенсации. Но при хроническом витаминном голоде рано или поздно наступает сбой в механизмах обмена веществ и начинаются нарушения роста, развития, различные болезненные проявления – шелушение кожи, повышенная кровоточивость, судороги, аллергические проявления, нарушение кроветворения и т.д.

 

Какие витамины появляются первыми в жизни младенца. Моно или мульти.

Первый витамин «в ложке», с которым сталкивается младенец, – это витамин Д, необходимый организму для обеспечения роста и развития скелета. Витамин Д нужен уже с самого рождения малыша, потому что в грудном молоке его практически нет. Особенно нуждаются в нем груднички, которые родились в ненастные осенние дни или зимой, когда мало солнышка и витамин не может в достаточном количестве синтезироваться в коже под действием солнечных лучей. В зависимости от состояния здоровья малыша врач определяет дозу и длительность приема витамина. Если же кроху кормят смесью, то при назначении витамина Д учитывают его содержание в смеси.

 

Как и когда давать витамины ребенку? До еды после еды. Особенности приема от вида витамина (А,Е,Д)?

Давать витамины ребенку лучше в первой половине дня. В это время малыш очень активен, и полезные вещества хорошо усвоятся. Принимать витамины до или после еды решит врач, также эту информацию можно прочесть в инструкции. Главное, старайтесь давать их в одно и то же время. Обратите внимание, что витамины не накапливаются в организме, поэтому запастись ими не получится. А такие жирорастворимые витамины, как А, Е, D в большом количестве токсичныи могут быть опасны для крохи.

Некоторые витамины усваиваются организмом лучше, если их принимать в сочетании с другими витаминами или некоторыми минеральными элементами. Например, витамин А действует наиболее эффективно, если его принимать свитаминами группы В, D, Е — его действие усиливается такими минеральными элементами, как кальций, фосфор, цинк. Витамины группы В хорошо сочетаются свитамином С— его воздействие на организм человека усиливает также сочетание с магнием. Витамин С лучше усваивается, если его принимать с такими минеральными элементами, как кальций и магний. Витамин D хорошо сочетается с витаминами А, С, а, также, с кальцием и фосфором.

Независимо от вида витаминов (сироп, капли, драже или гель) нужно точно соблюдать дозировку. Особое внимание нужно также уделять хранению препаратов. Витамины должны стоять в темном, сухом, а главное, недоступном для детей месте.

Моновитамины и поливитамины в чем разница?

Это таблетки, капсулы, гель, сироп, капли которые содержат в своем составе несколько витаминов сразу же.

Например:B1, B3, B6 в одной капсуле.

А вот, капсула или таблетка (в общем, форма) где содержится только один витамин, например B1.называются моновитамины.

 

С какого возраста ребенку можно начинать давать витамины?

С какого возраста деткам можно начинать давать витамины?Витамин Д маленьким можно принимать уже с 3-4 недель. А вот все остальные витамины давать деткам лучше с 1-2 лет. И лучше всего если первые витамины будут жевательными. Ведь маленький ребенок едва ли сможет проглотить драже. Есть специальные витамины для малышей и для деток постарше. Подобрать препарат для ребенка любого вазраста помогут в аптеке, а дозировку вам подскажет аннотация.

Какой длительности курсы витаминотерапии нужно проводить детям разных возрастов (в год, два, три, школьникам)

Дети разных возрастов испытывают также и разные потребности в витаминах и минералах, поэтому необходимо индивидуально подбирать комплексы. Современной педиатрией устанавливаются определённые нормы для различных регионов проживания, так как в каждой местности в продуктах питания своё содержание полезных веществ. Ввыборе витаминов важную роль играет возраст ребенка, поскольку именно ондиктует состав идозировку элементов. Нивкоем случае недавайте малышу тотже витаминный комплекс, который пьете высами, ведь потребности взрослого идетского организма существенно отличаются. Зачастую превышение суточной нормы витаминов даже опаснее, чем ихнехватка, испоследствиями гипервитаминоза приходится долго бороться. Витамины, как известно, принимаются курсами. Профилактический прием обычно составляет 1месяц. Больше— если уребенка обнаружен гиповитаминоз. Конечно, желательно непропускать дни приема. Ноесли вывдруг забыли дать малышу витаминку, ненадо наследующий день давать ему двойную дозу— оставьте схему приема без изменений.

Какие должны быть первые витамины (жидкие , сосательные, жевательные), в каких количествах их давать?

в разнообразных формах:

От 0 до 2 лет — сиропы, растворимые порошки, которые можно добавлять в молоко или любое другое блюдо; от 2 до 4 лет — витамины в форме жевательного мармелада; от 4 лет — жевательные таблетки, пастилки, драже; детям постарше придут на подмогу специализированные продукты, обогащенные витаминными добавками.

— Прием витаминов проводится курсами. Не нужно давать их ребенку круглогодично! Для здорового ребенка достаточно двух курсов в год (как правило, весной и осенью) продолжительностью 1-1,5 месяца. Дополнительные курсы можно провести в периоды стрессовых ситуаций, повышенных умственных нагрузок и выздоровлений от инфекционных заболеваний.

— Если выбран не раздельный комплекс, а «однотаблеточный» (который принимается один раз в день), то давать его ребенку нужно утром, во время завтрака.

— Разжевывать можно лишь пастилки и таблетки, в названии которых стоит название «жевательные». Все остальные витаминные формы нужно проглатывать, тогда они будут всасываться именно там, где нужно, и эффективность не будет снижена.

 

Что такое субнормальное содержание витаминов в организме?

Под витаминной недостаточностью понимают патологическое состояние, вызванное снижением поступления тех или иных витаминов или нарушением их функционирования в организме.

В зависимости от глубины и тяжести витаминной недостаточности выделяют 3 её формы: авитаминоз, гиповитаминоз и субнормальную обеспеченность витаминами.

1. Авитаминоз — это состояние практически полного отсутствия витаминов в организме, сопровождающееся возникновением симптомов, характерных для дефицита того или иного витамина.

2. Гиповитаминоз — это состояние резкого (но не полного) снижения запасов витаминов в организме, вызывающего появление ряда слабо выраженных симптомов, таких как, например, снижение аппетита и работоспособности, быстрая утомляемость и тому подобное.

3. Субнормальная обеспеченность организма витаминами — это стадия дефицита витаминов, которая проявляется в нарушении физиологических реакций, в которых принимает участие данный витамин, а также отдельными симптомами.

Самой распространённой формой витаминной недостаточности в настоящее время является субнормальная обеспеченность витаминами, которая имеет место среди практически здоровых детей разного возраста.

Основными причинами субнормальной обеспеченности витаминами являются следующие:

  • нерациональное вскармливание детишек первого года жизни;
  • нарушения впитании беременных и кормящих матерей;
  • широкое использование в питании детей рафинированных продуктов, лишённых витаминов в процессе их производства, хранения и кулинарной обработки;
  • гиподинамия;
  • сезонная недостаточность витаминов.

Хотя субнормальная обеспеченность витаминами не сопровождается выраженными симптомами, она в значительной степени снижаетустойчивость детей к действию разных инфекций, физическую и умственную работоспособность, замедляет сроки выздоровления больных детишек.

 

В каких формах выпускают витамины?

  • Таблетки- самая привычная и удобная форма. Преимуществом является простота и длительный срок хранения.
  • Капсулы. Так же являются удобной формой. Общепринятая форма для витаминов A,D,E.
  • Порошки. В порошках, как правило, отсутствуют примеси, вызывающие у некоторых аллергию. В таком случае порошок — идеальный вариант. Кроме того порошки подходят для больших дозировок витамина.
  • Жидкости. Растворимы в воде и напитках, что может быть достаточно удобным, особенно если затруднена способность глотать капсулы и таблетки.

 

Все ли витамины синтетические? Какие витамины можно отнести к натуральным

Что такое синтетические витамины и чем они отличаются от несинтетических?Несинтетические – природные витамины содержатся в продуктах притания: овощах, фруктах, мясе, масле, молоке и т.д. Синтетические – получают путем химического синтеза. По своей структуре они не отличаются от природных. Как, скажем, формула воды и в лесном ручье, и полученная в лаборатории будет состоять из двух молекул водорода и одной кислорода.

Из каких продуктов синтезирую витамина, которые находятся в синтетических комплексах

Источником производства большей части витаминов являются натуральные пищевые продукты. Это связано с тем, что витамины сами являются натуральными продуктами. В некоторых случаях витамины все же получают методом синтеза, но, как правило, используя все же натуральные источники.

Так например витамин A добывают из масла рыбьей печени, а из дрожжей можно добыть витамины группы B. Из плодов розы получают самый полноценный витамин — витамин C. Соевые бобы и зародыши зерен пшеницы и других зерновых являются источником для получения витамина E.

Какие витаминные комплексы лучше выбирать, чем больше вит тем лучше или стоит смотреть на дозировки

 

Как регистрируются витаминные комплексы? Как лекарства или БАД

Нужно рассматривать каждый конкретный случай. Витамины и витаминные комплексы, продающиеся в аптеках, могут быть как лекарственными препаратами, так и БАДами. Нужно смотреть упаковку и инструкцию — если на упаковке написано «Билогически активная добавка к пище» и «Не является лекарственным средством!», значит — это БАД. Или, если вам в руки попадётся инструкция, то в лекарственном препарате она называется «Инструкция по применению лекарственного препарата…», а если перед вами — БАД, то по-другому, хоть «листок-вкладыш», или «информационный лист», но только не как в лекарственных средствах.

На что обратить внимание при выборе на бренд, стоимость, состав, указания врвча

 

Можно ли проводить курсы витаминотерапии ежемесячно или это вредно

Чем опасен избыток витаминов

Гипервитаминоз у детей – передозировка какими-либо витаминами, которая может возникать по причине неконтролированного приема витаминных препаратов, излишнего приема пищи, богатой определенными витаминами, а также по другим причинам. Симптомы, какими проявляется гипервитаминоз (избыток витаминов в организме), разнообразны

 

Гипервитаминоз А

Если в организме избыток витамина А, это проявляется уже через 2 часа после попадания в организм дозы, превышающей норму. Возникают такие симптомы как сонливость, головная боль, уменьшение аппетита, запор или понос, тошнота и рвота, непроходящее головокружение.

При отсутствии лечебных мер возникает:

  • выпадение волос
  • шелушение кожи по причине сухости
  • боли в конечностях и суставах
  • повышение давления внутри черепной коробки
  • выпячивание родничка
  • излишнее образование спинномозговой жидкости
  • повышение температуры
  • немотивированная активность грудничка

При хроническом гипервитаминозе А возникают такие симптомы:

  • нарушение целостности кожных покровов
  • появление себореи
  • гемолиз
  • нарушение синтеза протромбина
  • нарушения в печени
  • кровоточивость десен
  • кровотечения из носа

Гипервитаминоз В1 (тиамина)

Передозировка витамина В1 бывает, если ребенку вводят внутримышечно большие дозы препарата. Симптомы:

  • спазматическая головная боль
  • аллергические реакции
  • температура
  • снижение артериального давления
  • нарушение работы печени и почек

Если у ребенка повышенная чувствительность к тиамину, на его организме может негативно сказаться прием даже минимальных доз. При чуть превышающем норму переизбытке в организме появляется крапивница. При тяжелой форме гипервитаминоза В1 появляются такие симптомы:

  • головокружение
  • сильное потоотделение
  • шум в ушах
  • озноб, который чередуется с жаром
  • рвота
  • затруднения дыхания
  • онемение конечностей (не во всех случаях)
  • учащенное сердцебиение (не во всех случаях)
  • отеки лица

Самыми серьезными последствиями тяжелой формы гипервитаминоза В1 у детей являются:

  • судороги
  • отек легких
  • удушье
  • непроизвольное мочеиспускание
  • потеря сознания
  • летальный исход

Гипервитаминоз В2 (рибофлавина)

Частые симптомы:

  • диарея
  • закупорка почечных каналов
  • скопление в организме ребенка жидкости

Гипервитаминоз витамина В2 у детей маловероятен, поскольку он не имеет свойства накапливаться в организме. Лишние дозы выводятся с мочой. При этом моча становится ярко-желтого оттенка. При отсутствии в рационе растительных масел, употребление В2 в больших количествах приводит к ожирению печени. Симптомы: головокружения, нарушение сухожильных рефлексов, церебральная недостаточность, онемение конечностей, нарушение усвоения железа, ощущения жжения и покалывания.

Гипервитаминоз В3 (ниацина)

Симптомы:

  • обострение желудочной язвы
  • повреждения печени
  • зуд и покалывание на коже
  • покраснения на коже из-за расширившихся сосудов
  • изжога
  • нарушение артериального явления
  • рвота от любой еды
  • потеря аппетита
  • головокружения
  • головные боли спазматического характера
  • снижение зрения

Тяжелая форма гипервитаминоза витамина В3 приводит к нарушениям биения сердца, значительному снижению зрения ребенка, к изменениям оттенка кала и мочи, очень редко бывает пожелтение белков глаз и кожи.

Гипервитаминоз В6 (пиридоксина)

Симптомы:

  • нарушение координации движений
  • анемия
  • онемение рук и ног
  • повышение кислотности в желудке ребенка
  • аллергические реакции
  • судороги (случаются редко, при введении препарата B6)

Гипервитаминоз В12

Симптомы:

  • отек легких
  • сердечная недостаточность
  • анафилактический шок
  • тромбоз сосудов
  • сердечные боли
  • учащенное сердцебиение
  • высыпания на коже, напоминающие крапивницу
  • усиление нервных расстройств
  • повышенная свертываемость крови
  • увеличение количества лейкоцитов в крови при длительном приеме препаратов витамина В12
  • нарушение усвоения В1 и В2

Гипервитаминоз С

Симптомы:

  • непроходящее головокружение
  • тошнота и многократная рвота
  • спазмы в животе
  • камни в почках и желчном пузыре
  • нарушение физиологических процессов
  • проблемы с сердцем
  • атрофия надпочечников
  • боль в желудке
  • расстройство пищеварительных процессов
  • изжога
  • постоянное чувство усталости
  • бессонница
  • повышение окислительных процессов в крови, что приводит к уменьшению количества белых кровяных клеток

При длительной передозировке данным витамином у детей может развиться сахарный диабет.

Гипервитаминоз D

Симптомы:

  • проявления кишечного токсикоза или нейротоксикоза
  • рвота
  • быстрое падение массы тела малыша
  • снижение аппетита
  • анорексия
  • жажда
  • обезвоживание
  • температура субфебрильных значений
  • приступы клонико-тонических судорог
  • повышенная раздражительность (в некоторых случаях)
  • красный дермографизм
  • тахикардия

При гипервитаминозе витамина Д у ребенка отмечают бледность кожи, порой она имеет легкий серый или желтый оттенок. Под глазами тени, лицо осунувшееся.

Прочие частые симптомы при передозировке витамина D:

  • снижение мышечного тонуса
  • увеличение печени
  • спленомегалия
  • склонность к запорам
  • анемия

Симптомы хронической D-витаминной интоксикации:

  • рвота довольно редкая
  • аппетит снижен незначительно
  • признаки интоксикации почти не выражены
  • уплощенная или пологая кривая массы тела
  • плохой сон
  • повышенная раздражительность
  • изменения со стороны сердечно-сосудистой системы
  • повышенная плотность костей

Гипервитаминоз Е

Симптомы:

  • слабость и повышенная усталость
  • апатия
  • нечеткость зрения
  • кровоизлияния в сетчатке глаза (только при тяжелой форме гипервитаминоза E)
  • тошнота
  • боли спазматического характера в животе
  • головная боль
  • диарея
  • почечная недостаточность(только при тяжелой форме гипервитаминоза E)
  • закупорка кровеносных сосудов (при тяжелой форме гипервитаминоза E)

Если длительное время не лечить гипермитаминоз Е, у ребенка начинает снижаться иммунитет, нарушается деятельность ЦНС, резко повышается артериальное давление.

 

Может ли у ребенка быть аллергия на витамины

Аллергия на витамины бывает пищевой (к примеру, съеденный лимон реакция на витамин С) или при использовании обогащённого витаминами крема — этот вид аллергии называется контактным.Аллергическая реакция на витамины, чаще встречается у детей до 3 лет, а так же у грудничков, которые получают аллергены через молоко матери, или во время прикорма. Заболевание в основном возникает на витамины группы В, Д и С.

Часто признаки аллергии на витамины схожи с симптомами пищевой аллергии. Данное заболевание у детей, проявляется по-разному, в виде:

  • Кишечных нарушений;
  • Мокнущего диатеза;
  • Срыгивания;
  • Упорных опрелостей;
  • Кожных реакций – покраснений, сыпи, зуда и экземы;
  • Тяжёлых проявлений – астматических приступов, аллергического кашля и насморка, отёка Квинке.

Реакция проявляется в результате передозировки, того или иного витамина, но может возникнуть и при употреблении малых доз. В процессе употребления комплексных витаминов, может появиться аллергическая реакция, связанная с индивидуальной их непереносимостью.

Реакция на витаминные препараты группы В

Аллергия на витамины данной группы возникает чаще всего, к тому же самым опасным является витамин В1. При его передозировке существенно повышается активность ацетилхолина, а он является важным в аллергическом патогенезе. У детей, в результате избыточного употребления данного витамина, могут появиться проблемы с почками и печенью.

В редких случаях возникает аллергия на витамин В6. При его передозировке нарушается кровообращение. Отмечены единичные случаи проявления аллергии на витамин В12, причём реакции на него ограничиваются лишь кожными проявлениями.

Реакция на витаминные препараты группы Д

Заболевание проявляется в основном в случае передозировки. Этот препарат является необходимым для маленьких детей. Его им назначают в виде водного раствора, спустя месяц после их рождения. Для грудничка, доза приёма не должна превышать одной капли в день. В состав препарата входят множество высоко адаптированных смесей. Передозировка может произойти в результате употребления препарата выше указанной нормы. В этом случае проявляются следующие реакции:

  • Рвота;
  • Боли в животе у ребёнка.

Стоит знать, что в основном аллергия возникает на витамин Д, входящий в состав масляного раствора. При употреблении препарата входящего в состав водного раствора — это наблюдается очень редко. Передозировка у детей выражается в 2-х формах:

  • Хроническая интоксикация – это происходит в результате употребления витамина Д, больше нормы на протяжении 6-8 недель. Признаками передозировки являются: нарушение нормального функционирования почек, наличие психозов, развитие дистрофии, быстрее положенного зарастает большой родничок, боли в области суставов, повышенная раздражительность, нарушения сна и слабость;
  • Острая интоксикация – наблюдается в основном у полугодовалых детей. Причиной является избыточное употребление витамина, а также индивидуальная его непереносимость. В результате этого у ребёнка пропадает аппетит, появляется рвота, возникают запоры или жидкий стул, организм обезвоживается, иногда наблюдаются судороги.

Данный препарат является необходимым для нормальной деятельности организма, если его употребление не превышает положенной нормы.

Аллергия на витамин С

Если у ребёнка, после съеденного апельсина, появились какие-либо аллергические реакции, то это говорит о наличии у него аллергии на витамин С. В этом случае нужно полностью исключить из его рациона цитрусовые, а так же в случае необходимости приёма медицинских препаратов, смотреть чтобы в них не содержался данный витамин или его производные.

Аллергия на аскорбиновую кислоту возникает редко. Она может проявиться на вещества, которыми обрабатывают плоды. Заболевание возникает только у тех детей, в организме которых, недостаточное содержание особенного фермента — глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. При этом проявляются следующие симптомы:

  • Сыпь на коже различных локализаций;
  • Покраснения, сопровождающиеся отёчностью, зудом с появлением волдырей;
  • Кашель с насморком.

Могут так же возникнуть и тяжёлые проявления в виде отёка Квинке, а так же анафилактического шока.

 

Хороши ли шипучие витамины?

Хороши ли шипучие витамины?Эти витамины подходят далеко не всем. Они не показаны детям с заболеваниями пищевода, желудка и двенадцатиперстной кишки. Шипучие препараты способны вызывать их раздражение и боли в животе.

Витамины в шипучей форме появились несколько позже своих таблетированных, капсулированных или сиропных сородичей, но достаточно быстро завоевали популярность. Основных причин этому две.

Во-первых, предварительно растворенные в воде витамины легче усваиваются, это доказанный факт. Попадая вместе с водой в желудок, они почти моментально всасываются. При этом тончайшая пленка, покрывающая активные микрогранулы витаминов, обеспечивает полное их растворение только в среде желудка или кишечника. Кроме того, шипучие витамины, растворенные в воде, не причиняют вреда пищеварительной системе и в большинстве случаев не имеют последствий с ее стороны, вроде диареи или тошноты.

Во-вторых, шипучие витамины при растворении образуют газированный напиток с приятным фруктовым вкусом. Это имеет особое значение, когда дело касается детей, которые могут отказаться выпить таблетку или проглотить приторный сироп. Одновременно мало кто из малышей откажется от вкусного фруктового напитка

Однако в последнее время ученые говорят о некоторой опасности шипучих витаминов для человеческих зубов. Дело в том, что кислота, в том числе лимонная, составной элемент всех шипучих витаминов, является причиной вымывания из зубов кальция, или процесса деминерализации зубов. Поэтому следует соразмерять пользу, которую принесут витамины организму в целом и вред, наносимый конкретно зубам. Впрочем, опасное для зубной эмали состояние достигается только при систематическом приеме шипучих витаминов, кроме того эта опасность значительно снижается при употреблении витаминов через трубочку.

Витамины называют шипучими потому, что таблетки, предназначенные для растворения в воде, издают характерный звук, когда вещества смешиваются с жидкостью. Достаточно полстакана воды. Считается, что все элементы, присутствующие в таких препаратах, усваиваются намного эффективнее, чем в обычной форме. Питательные вещества стремительно всасываются из ЖКТ, начинают усваиваться и действовать сразу. Причем, для желудочно-кишечного тракта такой прием витаминов является максимально безвредным, а в случае употребления таблеток люди часто жалуются на побочные действия в виде дискомфорта разного характера, например, от лекарств случаются приступы диареи, тошноты и иных недомоганий. Удобно и то, что производители выпускают эти препараты с добавлением приятных вкусов, поэтому дети с удовольствием их принимают, гораздо сложнее убедить ребенка проглотить твердую таблетку или выпить невкусный сироп.

При изготовлении в таблетки, для придания им свойства шипения и растворения в воде, добавляются разные кислоты, к примеру, часто включается лимонная кислота, которая, к сожалению, при длительном контакте с зубной эмалью, может привести к ее истощению, поэтому при приеме витаминов в такой форме нужно соблюдать осторожность.

Как часто надо принимать вит взрослым и детям. Есть ли какие-то стопроцентные показания для приема мультивитамин

Показания для приема поливитаминов:

  • Нерегулярное однообразное несбалансированное питание;
  • Регулярные низкокалорийные строгиедиеты и монодиеты;
  • Повышенные физические и психоэмоциональные нагрузки.
  • Занятия спортом.
  • Послеоперационный период.
  • Болезнь и период восстановления после нее.
  • Хронические заболевания.
  • Вегетарианское питание.
  • Прием гормональных и противозачаточных средств.
  • Беременность и кормление грудью.
  • Интенсивный росту детей.
  • Пожилой возраст.
  • Прием лекарств, снижающих усвоение витаминов
  • Вредные привычки (курение, алкоголь)

Обязательно ли давать вит ребенку во время сезеонного респираторного заболевания

Безусловно, добавки витаминов и минералов еще никому не повредили, но не стоит надеяться, что благодаря им вы волшебным образом поправитесь и излечитесь от вируса. Никакие витамины не заменят жаропонижающих и других лекарств, которые нужно принимать в этом случае (

Есть ли противопоказания для приема вит

Печень и ее функции в нашем организме — (клиники Di Центр)


Печень — самый большой внутренний орган человека. Она находится справа в полости живота под диафрагмой (в правом подреберье) и очень редко печень может находится слева. Печень — непарный орган, то есть второго такого органа в организме нет, и нарушение функции печени опасно для жизни. Поэтому при заболеваниях печени необходимо постоянное наблюдение специалиста, обследование для контроля за состоянием здоровья и лечением.


Печень выполняет важные функции в нашем организме. Компоненты пищи, поступившие в желудочно-кишечный тракт, всасываются в кровь и доставляются в первую очередь в печень. В ней происходят процессы их преобразования, образуются необходимые для жизнедеятельности вещества. Она принимает участие во всех видах обмена веществ — в обмене белков, жиров, углеводов. Только в печени образуется необходимый организму белок альбумин, многие факторы свертывания крови. В ней образуется и накапливается гликоген — источник энергии для организма. Печень участвует в обмене витаминов и микроэлементов. Ее важной функцией является дезинтоксикационная. В нее поступают образующиеся в организме в процессе пищеварения и в процессе жизнедеятельности вещества, лекарственные препараты. Некоторые из них могут быть токсичными для организма. В печени эти вещества преобразуются в малотоксичные продукты. В ней происходит дезактивация гормонов и других биологически активных веществ.


Так же печень обезвреживает всевозможные чужеродные для организма вещества, такие как аллергены, токсины и яды, превращает их в менее токсичные или проще выводимые соединения. Она участвует в обмене билирубина — пигмента, образующегося при естественном распаде красных кровяных клеток. Нарушение функции печени при различных заболеваниях приводит к нарушениям обмена и выведения билирубина с желчью и появлению желтушного окрашивания кожи и склер. Образующаяся в ней желчь имеет важное значение для процессов пищеварения. Таким образом, печень можно назвать большим химическим заводом, на котором синтезируется и преобразуется огромное количество веществ. Кроме того, печень естественное депо крови, предусмотренное самой природой. При нормальном функционировании в ней содержится более полулитра крови. Это позволяет поддерживать необходимый объем циркулирующей крови и работу органов кровообращения, что является особенно важным при кровопотерях.


Берегите свою печень, выполняйте периодическое обследование! Консультируйтесь с врачом и ваша печень ответит Вам взаимностью!


Печень — один из немногих органов, способных к регенерации, то есть восстановлению. За счет деления клеток (гепатоцитов) печень может восстанавливать свой первоначальный объем при сохранении лишь 25−30% нормальной ткани. Это очень важно для поддержания жизнедеятельности при различных заболеваниях.


*Способность печени к восстановлению отражена в мифе о Прометее. Прометей — один из титанов древнегреческой мифологии, защитник людей от произвола богов, царь скифов. Прометей тайно проник на священную гору Олимп и похитил огонь для людей. Он так же научил людей всему, что сам знал: счету, письму, ремеслам. Но действовал Прометей втайне от величайшего позволения Зевса, бога неба, грома и молний, ведающего всем миром. За это Прометей был обречен Зевсом на вечные муки — прикован к скале, куда каждый день прилетал орел, чтобы выклевать у него печень. На следующий день у Прометея отрастала новая печень. Так продолжалось долго, пока Геракл не сразил орла, разбил оковы и освободил Прометея.

Что такое белки и для чего они нужны ?: MedlinePlus Genetics

Белки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов тела.

Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом длинными цепями. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка.Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию. Аминокислоты кодируются комбинациями трех строительных блоков ДНК (нуклеотидов), определяемых последовательностью генов.

Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

Примеры функций белков

Функция

Описание

Пример

Антитело

Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм.

Иммуноглобулин G (IgG)

Фермент

Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, протекающих в клетках. Они также помогают формированию новых молекул, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.

Фенилаланин гидроксилаза

Посланник

Белки-мессенджеры, такие как некоторые типы гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.

Гормон роста

Компонент конструкции

Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В большем масштабе они также позволяют телу двигаться.

Актин

Транспортировка / хранение

Эти белки связывают и переносят атомы и небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу.

Ферритин

Функция белков | Биология для майоров I

Результаты обучения

  • Определить несколько основных функций белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Таблица 1. Типы и функции белков
Тип Примеры Функции
Пищеварительные ферменты Амилаза, липаза, пепсин, трипсин Помощь в переваривании пищи за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц
Транспорт Гемоглобин, альбумин Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу
Строительный Актин, тубулин, кератин Создавать различные структуры, такие как цитоскелет
Гормоны Инсулин, тироксин Координировать деятельность различных систем организма
Оборона Иммуноглобулины Защитить организм от инородных патогенов
Сокращение Актин, миозин Эффект сокращения мышц
Хранилище Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин) Обеспечить питание на ранних этапах развития зародыша и проростка

Два специальных и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны — это химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки содержат разные расположения одних и тех же 20 типов аминокислот. Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены новые открытия.

Резюме: Функция белков

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты.Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью. Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот.Локальное сворачивание полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Внесите свой вклад!

У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

Что такое белки и для чего они нужны? — Биология муниципального колледжа Маунт-Худ 102

И у прокариот, и у эукариот основная цель ДНК — предоставить информацию, необходимую для создания белков, необходимых для того, чтобы клетка могла выполнять все свои функции. Белки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме.Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов тела.

Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом длинными цепями. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка. Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

Функция

Описание

Антитело

Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм.
Фермент

Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, протекающих в клетках. Они также помогают формированию новых молекул, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.
Посланник

Белки-мессенджеры, такие как некоторые типы гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.
Конструктивный элемент

Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В большем масштабе они также позволяют телу двигаться.
Транспортировка / хранение

Эти белки связывают и переносят атомы
и небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу.

Вы могли заметить, что «источник энергии» не был указан среди функций белков.Это связано с тем, что белки в нашем рационе обычно снова расщепляются на отдельные аминокислоты, которые наши клетки затем собирают в наши собственные белки. На самом деле люди не могут вырабатывать некоторые аминокислоты внутри наших собственных клеток — они необходимы нам в нашем рационе (это так называемые «незаменимые» аминокислоты). Наши клетки могут переваривать белки для высвобождения энергии, но обычно это происходит только тогда, когда углеводы или липиды недоступны.

Рис. 4: Примеры продуктов с высоким содержанием белка.(«Белок» Национального института рака находится в открытом доступе)

Функции белков очень разнообразны, потому что они состоят из 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут располагаться в любом порядке. Функция белка зависит от формы белка. Форма белка определяется порядком аминокислот. Белки часто состоят из сотен аминокислот и могут иметь очень сложную форму, потому что существует очень много различных возможных порядков для 20 аминокислот!

Рисунок 5: Основные уровни структуры белка.(«Основные уровни структуры белка en» от LadyofHats находится в открытом доступе)

Уникальная форма каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Любое изменение в последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. Люди, страдающие серповидно-клеточной анемией, могут иметь множество серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе. При этом заболевании β-цепь гемоглобина имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение как структуры (формы), так и функции (работы) белка.Примечательно, что молекула гемоглобина состоит примерно из 600 аминокислот. Структурная разница между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток заключается в одной аминокислоте из 600.

Рисунок 6: Уникальная форма нормального белка гемоглобина. («Структура гемоглобина Gower 2» от Emw под лицензией CC BY-SA 3.0)

Если не указано иное, изображения на этой странице лицензированы OpenStax в соответствии с CC-BY 4.0.

OpenStax, Биология.OpenStax CNX. 27 мая 2016 г. http://cnx.org/contents/[email protected]:[email protected]/Biological-Molecules

«Что такое белки и для чего они нужны?» Национальной медицинской библиотеки США находится в общественном достоянии

Структура и функции белков

Белки — очень важные молекулы, которые необходимы всем живым организмам. По сухому весу белки — самая крупная единица клеток. Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и каждой роли отводится отдельный тип белка, задачи которого варьируются от общей клеточной поддержки до передачи сигналов и передвижения клеток.Всего существует семь типов белков.

Белки

  • Белки — это биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют почти во всех клеточных действиях.
  • Происходит в цитоплазме, трансляция — это процесс, посредством которого синтезируются белки .
  • Типичный белок состоит из одного набора из аминокислот . Каждый белок специально приспособлен для своей функции.
  • Любой белок в организме человека может быть создан из перестановок всего 20 аминокислот.
  • Существует семь типов белков: антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортных белков.

Синтез белка

Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией . Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки. Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК расшифровывается в РНК.Затем клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.

Аминокислоты и полипептидные цепи

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепочку из 20 аминокислот. Человеческое тело может использовать комбинации этих 20 аминокислот для производства любого необходимого ему белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

  • Атом водорода (H)
  • Карбоксильная группа (-COOH)
  • Аминогруппа (-Nh3)
  • «Вариабельная» группа

Среди различных типов аминокислот «вариабельная» группа наиболее ответственна за вариации, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные группы и связи аминогруппы.

Аминокислоты соединяются посредством синтеза дегидратации, пока не образуют пептидные связи. Когда несколько аминокислот связаны этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Структура белка

Структура белка может быть глобулярной или волокнистой в зависимости от его конкретной роли (каждый белок является специализированным). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму.Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.

Существует четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым основным и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Отдельная белковая молекула может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперскрученную спиральную форму, длинную, тягучую, прочную и похожую на веревку — коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой сложенный и компактный глобулярный белок. Его сферическая форма полезна для маневрирования по кровеносным сосудам.

Типы белков

Всего существует семь различных типов белков, к которым относятся все белки.К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Антитела

Антитела — это специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет им использоваться иммунной системой для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных вторжений в крови. Один из способов, которым антитела противодействуют антигенам, — это их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами.

Сократительные белки

Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также процессы клеточного движения и деления. Миозин приводит в действие задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами.Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в заболеваниях пищеварительной системы и в специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы — фермента, расщепляющего сахарную лактозу, содержащуюся в молоке. Пепсин — это пищеварительный фермент, который в желудке расщепляет белки в пище. Нехватка этого фермента приводит к расстройству пищеварения.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются ферменты, присутствующие в слюне: амилаза слюны, калликреин слюны и лингвальная липаза — все они выполняют важные биологические функции.Амилаза слюны — это основной фермент слюны, который расщепляет крахмал на сахар.

Гормональные белки

Гормональные белки — это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует схватки во время родов, а соматотропин — гормон роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.

Структурные белки

Структурные белки волокнистые и вязкие, это образование делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покровы, такие как кожа, волосы, перья, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.

Хранение белков

Запасные белки резервируют аминокислоты для организма, пока они не будут готовы к употреблению.Примеры запасных белков включают яичный альбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин — еще один белок, который хранит железо в транспортном белке, гемоглобине.

Транспортные белки

Транспортные белки — это белки-переносчики, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные тельца. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.

белков

Аминокислоты

Белки — самые разнообразные биомолекулы на Земле, выполняющие множество функций, необходимых для жизни. Белковые ферменты являются биологическими катализаторами, поддерживающими жизнь, регулируя, где и когда происходят клеточные реакции. Структурные белки обеспечивают внутреннюю и внешнюю поддержку для защиты и поддержания формы клеток. Например, кератины представляют собой важный класс структурных белков, обнаруженных в волосах, коже, ногтях и перьях животных. Белки подвижности обеспечивают основу для движения клеток и всего организма, включая белки мышечных двигателей, которые могут перемещать целые животные! Мембранные белки передают сигналы во время межклеточной коммуникации, транспортируют молекулы в клетки и из них и защищают живые организмы, идентифицируя и помеча захватчиков.

Функции белков настолько разнообразны из-за множества уникальных трехмерных структур, которые образуют белковые полимеры. Несмотря на такое разнообразие, белки также имеют несколько общих структурных характеристик своих мономеров — аминокислот. Структурное сходство аминокислот делает синтез белка единообразным и регулируемым процессом; однако каждая аминокислота также содержит уникальный структурный компонент. Конкретные различия между каждой аминокислотой взаимодействуют, создавая уникальные трехмерные белковые структуры.В совокупности сходства и различия между аминокислотами объясняют, как клетки могут создавать разнообразный пул белков из одного и того же набора строительных блоков.

В каждой аминокислоте существует один центральный атом углерода — альфа-углерод (альфа-углерод). Из четырех групп атомов, ковалентно связанных с α-углеродом, три одинаковы для всех аминокислот. -Углерод всегда напрямую связан с одной аминогруппой и одной карбоксильной группой (карбоновой кислотой). Название «аминокислота» происходит от наличия этих двух функциональных групп (аминокислота + кислота).Все аминокислоты имеют третью общую ковалентную связь с атомом водорода, но четвертый атом (или атомная группа), связанный с α-углеродом, уникален в каждой аминокислоте.

Четвертая α-углеродная связь может соединяться с другим одиночным атомом водорода, как в глицине, или с группой атомов. Группы атомов различаются как по размеру, так и по полярности или заряду. Например, лизин содержит большую ионную группу атомов. Для простоты, когда конкретная аминокислота не идентифицирована, биологи используют термин «R-группа» для обозначения четвертого атома или группы, связанной с α-углеродом.Термин «R» обозначает остальную часть молекулы и используется при обсуждении общей структуры и реакционной способности аминокислот без усложнения структуры включением деталей R-группы.

Синтез белка включает построение полимера из аминокислот со сложной трехмерной структурой. Синтез дегидратации образует пептидную связь между аминокислотами и высвобождает молекулу воды. Дипептид образуется, когда между двумя отдельными аминокислотами создается пептидная связь, соединяющая углерод карбоксильной группы одной аминокислоты и азот аминогруппы другой аминокислоты.Поскольку дополнительные аминокислоты связываются посредством синтеза дегидратации, короткая цепь (пептид) растет. Полипептиды образуются, когда длина пептидной цепи достигает ста или более аминокислот. Белки образуются в виде аминокислот в одном или нескольких полипептидах, химически взаимодействуя с образованием сложной трехмерной структуры.

Живые организмы синтезируют почти все белки, используя всего двадцать различных аминокислот. Полипептиды образуют уникальную трехмерную структуру, основанную на типе и положении (последовательности) этих аминокислот.Внутри последовательности R-группы аминокислот образуют химические взаимодействия, которые создают определенную трехмерную структуру. Эти R-группы обычно называют «боковыми цепями», потому что они не участвуют в пептидных связях. R-группы выступают на стороне полипептида, позволяя им химически взаимодействовать друг с другом. Взаимодействия с боковыми цепями образуют специфическую структуру каждого белка, структуру, уникально способную выполнять клеточную функцию этого белка.

Функциональные группы белков

Это задание проверяет вашу способность определять функциональные группы аминокислот в белках.

Построение и расщепление белков

Это задание проверяет вашу способность идентифицировать реагенты и продукты синтеза и гидролиза белка.

Структура и функции белка

В отличие от полисахаридов, полипептидные цепи собраны с широким спектром аминокислот в каждом полимере. Набор из двадцати аминокислот, обычно содержащихся в биологических белках, напрямую отвечает за разнообразие белковых структур в живых клетках.Каждый белок отличается по нескольким аспектам, которые определяют структуру и, следовательно, функцию. Белок может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Гены клетки определяют длину каждой полипептидной цепи, а также тип и положение каждой аминокислоты в последовательности. Вместе эти факторы определяют структуру белка, которая определяет функцию, которую может выполнять белок.

Как структура белка определяет функцию? Трехмерная форма каждого белка идеально подходит для выполнения одной конкретной функции.Например, аквапорины — это канальные белки, которые образуют небольшие туннели через клеточную мембрану. Внутренняя поверхность аквапориновых туннелей имеет определенный диаметр и полярность. Эта структура идеально подходит для переноса молекул воды, но очень немногого другого, обеспечивая специфичность и функцию. Если структура белка изменяется, меняется и его способность функционировать.

Зная важность структуры белка в определении функции, как тогда определяется структура белка? Чтобы ответить на этот вопрос, мы должны сначала спросить, как только двадцать аминокислот могут создать разнообразие белков, которые мы видим в живых организмах.Это разнообразие легко объяснить тем, как полипептиды образуют последовательность. Представьте себе создание дипептида с использованием двадцати распространенных аминокислот. Существует двадцать вариантов для первого положения и двадцать вариантов для второго положения этого двух аминокислотного пептида. Математические расчеты говорят нам, что мы могли синтезировать четыреста различных дипептидов! Для каждых дополнительных аминокислот в пептиде мы снова умножаем это количество вариантов на двадцать. Представьте себе, сколько различных полипептидов может существовать в природе, имея более ста аминокислот в средней последовательности!

Помимо увеличения вариативности, каждая из двадцати общих аминокислот играет жизненно важную роль в структуре и функции белков во всех живых организмах.В то время как производители, такие как растения, синтезируют все двадцать распространенных аминокислот, потребители, которые получают энергию, поедая биомолекулы, полагаются на потребление с пищей для получения одной или нескольких аминокислот. Люди синтезируют десять из двадцати обычных аминокислот, но оставшиеся десять должны быть получены с пищей. Хотя — все аминокислот необходимы для жизни человека, «незаменимые аминокислоты» — это те аминокислоты, которые человек не может синтезировать самостоятельно. Употребление в пищу продуктов, богатых белком, обеспечивает клетки этими незаменимыми аминокислотами.

Живые организмы, управляемые генами, синтезируют полипептиды с использованием аминокислот. Уникальный порядок аминокислот в полипептиде называется первичной структурой и представляет собой первый уровень трехмерной структуры (конформации) белка. Первичная структура определяет каждый дополнительный уровень химических взаимодействий, управляя формированием окончательной конформации белка.

Если структура определяет функцию, как первичная последовательность аминокислот определяет трехмерную структуру? В процессе, называемом сворачиванием белка, стабильные химические взаимодействия образуются между аминокислотами в белке, изгибая и скручивая полимер в трехмерную форму.Сворачивание белков иногда требует помощи молекулярных белков-шаперонов, которые связывают вновь образующиеся полипептиды и способствуют формированию структуры.

Сворачивание белка включает три уровня химических взаимодействий, называемых вторичной, третичной и четвертичной структурой. Вторичная структура создается за счет образования водородных связей между соседними аминокислотами во время синтеза белка. Водородные связи во вторичной структуре включают полярные амино- и карбоксильные группы аминокислот, но не включают R-группы.По мере того как пептидная цепь продолжает расти, взаимодействия между боковыми цепями аминокислот (R-группами) образуют третичную структуру полипептида. Боковые цепи взаимодействуют друг с другом:

  1. образование водородных связей в боковой цепи.
  2. агрегация гидрофобных боковых цепей.
  3. образование ионных (солевой мостик) и ковалентных (дисульфидный мостик) связей.

Хотя все химические взаимодействия важны для третичной структуры, белки сворачиваются в основном в ответ на то, какие боковые цепи способны образовывать водородные связи с водой.Поскольку молекулы воды составляют большую часть внутреннего раствора клетки, неполярные боковые цепи исключаются из раствора и объединяются по мере образования водородных связей с полярными и ионными боковыми цепями. Эти гидрофобные взаимодействия являются сильнейшим фактором, определяющим третичную структуру.

У некоторых белков сворачивание завершается после образования третичной структуры. В других случаях несколько полипептидных цепей объединяются, образуя четвертый уровень структуры, четвертичную структуру. Четвертичная структура включает два или более полипептидов, складывающихся вместе посредством тех же типов химических взаимодействий, которые сформировали третичную структуру.В четвертичной структуре боковые цепи разных полипептидов образуют водородные связи, гидрофобные взаимодействия и химические связи друг с другом. Гемоглобин, белок, переносящий кислород через кровоток, состоит из четырех полипептидов.

Что делать, если что-то нарушает структуру белка? Сильная жара, изменения pH и химические токсины — это лишь некоторые из причин денатурации белка, потери естественной структуры белка. Некоторые белки способны к рефолдингу, но большинство белков не могут восстановиться после значительной потери структуры белка.Например, приготовление яйца навсегда денатурирует его белки, изменяя внешний вид и текстуру яйца. Живые клетки затрачивают значительные усилия на поддержание гомеостаза, контролируя их внутреннюю среду, потому что неожиданные изменения могут разрушить белки клетки, убивая клетку.

Поскольку функция белка зависит от точного формирования структуры, сворачивание белка является ключевой темой научных исследований. Многие биохимики посвящают всю свою карьеру поиску способов предсказать, как будут складываться белки и как мутации повлияют на структуру и функцию белков.Мутации, которые изменяют первичную последовательность белка, могут привести к массивным изменениям в структуре белка и устранить или изменить функцию, что приведет к болезни или смерти. Иногда мутации приводят к улучшенным или новым функциям, приносящим пользу организму. Редкие полезные мутации распространяются среди популяций посредством естественного отбора, что приводит к эволюционным изменениям.

Денатурация белка

Эта анимация иллюстрирует процесс денатурации.

Белковые термины

Это задание проверяет вашу способность сопоставлять термины, относящиеся к белкам, с их определениями.

Структура и функции белка

Структура белка закладывает основу для его взаимодействия с другими молекулами организма и, следовательно, определяет его функцию. В этой статье будут рассмотрены структурные принципы белков и их влияние на функцию белка.

Первичная структура белка

Белки состоят из длинной цепи аминокислот. Даже при ограниченном количестве аминокислотных мономеров — в организме человека обычно встречается всего 20 аминокислот — их можно расположить множеством способов, чтобы изменить трехмерную структуру и функцию белка.Простое секвенирование белка известно как его первичная структура.

Вторичная структура белка

Вторичная структура белка зависит от локальных взаимодействий между частями белковой цепи, которые могут влиять на укладку и трехмерную форму белка. Есть две основные вещи, которые могут изменить вторичную структуру:

  • α-спираль: группы N-H в основной цепи образуют водородную связь с группой C = O четырех аминокислотных остатков ранее в спирали.
  • β-складчатый лист: группы N-H в основной цепи одной нити образуют водородные связи с группами C = O в основной цепи полностью вытянутой цепи рядом с ней.

Также может быть несколько функциональных групп, таких как спирты, карбоксамины, карбоновые кислоты, тиоэфиры, тиолы и другие основные группы, связанные с каждым белком. Эти функциональные группы также влияют на складывание белков и, следовательно, на их функцию в организме.

Третичная структура

Третичная структура белков относится к общей трехмерной форме после вторичных взаимодействий.К ним относится влияние полярных, неполярных, кислотных и основных R-групп, которые существуют на белке.

Четвертичный белок

Четвертичная структура белка относится к ориентации и расположению субъединиц в белках с мульти-субъединицами. Это актуально только для белков с несколькими полипептидными цепями.

Белки складываются в определенные формы в соответствии с последовательностью аминокислот в полимере, и функция белка напрямую связана с полученной трехмерной структурой.

Белки могут также взаимодействовать друг с другом или с другими макромолекулами в организме, создавая сложные сборки. В этих сборках белки могут развивать функции, которые были невозможны в автономном белке, такие как выполнение репликации ДНК и передача клеточных сигналов.

Природа белков также очень разнообразна. Например, некоторые из них довольно жесткие, а другие несколько гибкие. Эти характеристики также соответствуют функции белка. Например, более жесткие белки могут играть роль в структуре цитоскелета или соединительных тканей.С другой стороны, те, которые обладают некоторой гибкостью, могут действовать как шарниры, пружины или рычаги, помогая другим белкам функционировать.

Функции белков

Белки играют важную роль во многих важных биологических процессах и функциях. Они очень универсальны и выполняют множество различных функций в организме, как указано ниже:

  • Действуют как катализаторы
  • Транспорт других молекул
  • Хранить другие молекулы
  • Обеспечить механическую поддержку
  • Обеспечивают иммунную защиту
  • Создать движение
  • Передавать нервные импульсы
  • Контроль роста и дифференцировки клеток

Степень, в которой структура белков влияет на их функцию, демонстрируется влиянием изменений в структуре белка.Любое изменение белка на любом структурном уровне, включая небольшие изменения в укладке и форме белка, может сделать его нефункциональным.

Список литературы

  1. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21177/
  2. http://genome.tugraz.at/MolecularBiology/WS11_Chapter03.pdf
  3. https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/

Белки — Биология 2e

Цели обучения

К концу этого раздела вы сможете делать следующее:

  • Опишите функции, которые белки выполняют в клетке и тканях
  • Обсудить взаимосвязь между аминокислотами и белками
  • Объясните четыре уровня белковой организации
  • Опишите способы, которыми связаны форма и функция белка

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными. Они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой аминокислотные полимеры, расположенные в линейной последовательности.

Типы и функции белков

Ферменты, которые вырабатывают живые клетки, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки.Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Мы называем ферменты, расщепляющие субстраты, катаболическими ферментами. Те, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, являются анаболическими ферментами, а ферменты, которые влияют на скорость реакции, являются каталитическими ферментами. Обратите внимание, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, являются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны — это химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. (Рисунок) перечислены основные типы и функции белков.

Типы и функции белков
Тип Примеры Функции
Пищеварительные ферменты Амилаза, липаза, пепсин, трипсин Помощь в пище за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц
Транспорт Гемоглобин, альбумин Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу
Строительный Актин, тубулин, кератин Создавать различные структуры, такие как цитоскелет
Гормоны Инсулин, тироксин Координировать деятельность различных систем организма
Оборона Иммуноглобулины Защитить организм от инородных патогенов
Сокращение Актин, миозин Эффект сокращения мышц
Хранилище Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин) Обеспечивает питание на ранних этапах развития зародыша и проростков

Белки имеют разную форму и молекулярную массу.Некоторые белки имеют шаровидную форму; тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, находящийся в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и многие различные типы химических связей поддерживают эту форму. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации. Все белки содержат разные расположения одних и тех же 20 типов аминокислот.Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены новые открытия.

Аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода или альфа ( α ) углерода, связанного с аминогруппой (NH 2 ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R ((рисунок)).

Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).

Ученые используют название «аминокислота», потому что эти кислоты содержат как аминогруппу, так и карбоксильную кислотную группу в своей основной структуре. Как мы уже упоминали, в белках присутствует 20 распространенных аминокислот. Девять из них являются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и мы получаем их из своего рациона.Для каждой аминокислоты группа R (или боковая цепь) отличается ((рисунок)).

Визуальное соединение

В белках обычно встречаются 20 общих аминокислот, каждая из которых имеет свою R-группу (вариантная группа), которая определяет его химическую природу.

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны или гидрофобны по природе, тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также являются основными аминокислотами. Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи ((рисунок)).

Одна заглавная буква или трехбуквенное сокращение обозначают аминокислоты. Например, буква V или трехбуквенный символ val обозначают валин. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Эти незаменимые аминокислоты для человека включают изолейцин, лейцин и цистеин. Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для создания белков в организме, но не к тем, которые организм производит. Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Ковалентная связь или пептидная связь присоединяется к каждой аминокислоте, образуя реакцию дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь представляет собой пептидную связь ((Рисунок)).

Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты.В процессе он высвобождает молекулу воды.

Продукты, образующиеся при таких связях, являются пептидами. Чем больше аминокислот присоединяется к этой растущей цепи, получающаяся цепь представляет собой полипептид. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец является N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, а также C или карбоксильный конец. Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют различную форму. , и имеют уникальную функцию.После синтеза (трансляции) белков большинство белков модифицируются. Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Evolution Connection

Эволюционное значение цитохрома c Цитохром c является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он располагается в клеточной органелле, митохондрии.Этот белок имеет простетическую группу гема, и центральный ион гема поочередно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона. Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительная гомология аминокислотной последовательности цитохрома с среди различных видов. Другими словами, мы можем оценить эволюционное родство, измеряя сходства или различия между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с из разных организмов, которые ученые секвенировали на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот находятся в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе ученые не обнаружили разницы в последовательностях. Когда исследователи сравнили последовательности человека и макаки-резуса, единственное различие было в одной аминокислоте.В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Структура белка

Как мы обсуждали ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться со специфическим субстратом в активном центре. Если этот активный сайт изменяется из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть неспособен связываться с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи является ее первичной структурой. Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, А и В, и они связаны между собой дисульфидными связями. N-концевая аминокислота A-цепи представляет собой глицин; тогда как С-концевой аминокислотой является аспарагин ((рисунок)). Аминокислотные последовательности в цепях A и B уникальны для инсулина.

Инсулин бычьей сыворотки — это белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: A (длиной 21 аминокислота) и B (длиной 30 аминокислот).В каждой цепи трехбуквенные сокращения, которые представляют названия аминокислот в порядке их присутствия, указывают на первичную структуру. Аминокислота цистеин (cys) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи A и B вместе, а третья помогает цепи A свернуться в правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности мы изобразили их разного размера.

Ген, кодирующий белок, в конечном итоге определяет уникальную последовательность для каждого белка. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшая часть которой показана на (Рисунок)) имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение структуры и функции белка.В частности, валин в цепи β заменяет глутаминовую аминокислоту. Примечательно то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа- и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Таким образом, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток — что резко снижает продолжительность жизни — состоит в одной из 600 аминокислот. Что еще более примечательно, так это то, что каждый из трех нуклеотидов кодирует эти 600 аминокислот и одно изменение основания (точечная мутация), 1 из 1800 оснований вызывает мутацию.

Бета-цепь гемоглобина имеет длину 147 остатков, но единственная замена аминокислоты приводит к серповидно-клеточной анемии. В нормальном гемоглобине аминокислота в седьмом положении — глутамат. В серповидно-клеточном гемоглобине глутамат заменяет валин.

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутые или дискообразные красные кровяные тельца и заставляют их принимать форму полумесяца или «серпа», что закупоривает кровеносные сосуды ((( Фигура)).Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.

В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с использованием микроскопии в светлом поле, серповидные клетки имеют форму полумесяца, а нормальные клетки имеют форму диска. (кредит: модификация работы Эда Усмана; данные шкалы от Мэтта Рассела)

Вторичная структура

Локальное сворачивание полипептида в некоторых областях приводит к вторичной структуре белка.Наиболее распространенными являются α -спиральная и β -гофрированная листовые структуры ((рисунок)). Обе структуры удерживаются в форме водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты и другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

Спираль α и складчатый лист β являются вторичными структурами белков, которые образуются из-за водородных связей между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α -спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать складчатый лист β .

Каждый виток альфа-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Группы R полипептида (группы вариантов) выступают из цепи α -спираль. В листе с складками β водородные связи между атомами в основной цепи полипептидной цепи образуют «складки». Группы R прикреплены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки.Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе пептидного остова. Спиральные структуры α и складчатые листы β присутствуют в большинстве глобулярных и волокнистых белков и играют важную структурную роль.

Третичная структура

Уникальная трехмерная структура полипептида — это его третичная структура ((Рисунок)).Эта структура частично обусловлена ​​химическими взаимодействиями в полипептидной цепи. В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R в задействованных аминокислотах может противодействовать образованию водородных связей, которые мы описали для стандартных вторичных структур. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка; тогда как гидрофильные группы R расположены снаружи.Ученые также называют первые типы взаимодействия гидрофобными взаимодействиями. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственной ковалентной связи, которая образуется во время сворачивания белка.

Различные химические взаимодействия определяют третичную структуру белков. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

Четвертичная структура

В природе некоторые белки образуются из нескольких полипептидов или субъединиц, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, которые заставляют его в основном слипаться в форму шара. Инсулин начинается как отдельный полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности в присутствии посттрансляционной модификации после образования дисульфидных связей, которые удерживают вместе оставшиеся цепи.Шелк (волокнистый белок), однако, имеет складчатую листовую структуру β , которая является результатом водородной связи между различными цепями.

(рисунок) иллюстрирует четыре уровня структуры белка (первичный, вторичный, третичный и четвертичный).

Обратите внимание на четыре уровня белковой структуры на этих иллюстрациях. (кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

Денатурация и сворачивание белка

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, которые удерживаются химическими взаимодействиями.Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, структура белка может измениться, потеряв свою форму без потери своей первичной последовательности, что ученые называют денатурацией. Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура полипептида сохраняется в процессе, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарка яйца.Белок альбумина в жидком яичном белке денатурирует при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируют при высоких температурах. Например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, содержат белки, которые функционируют при температурах, близких к температуре кипения. Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки как часть процесса пищеварения; однако пищеварительные ферменты желудка сохраняют свою активность в этих условиях.

Сворачивание белка имеет решающее значение для его функции. Ученые первоначально думали, что сами белки несут ответственность за процесс сворачивания.Только недавно исследователи обнаружили, что часто они получают помощь в процессе сворачивания от белков-помощников или шаперонов (или шаперонинов), которые связываются с целевым белком во время процесса сворачивания. Они действуют, предотвращая агрегацию полипептидов, которые составляют полную структуру белка, и они отделяются от белка, как только целевой белок сворачивается.

Ссылка на обучение

Чтобы получить дополнительную информацию о белках, просмотрите этот анимационный ролик под названием «Биомолекулы: белки.”

Сводка раздела

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, действуя как ферменты, переносчики или гормоны, и обеспечивают структурную поддержку. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет центральный атом углерода, который связывается с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и группой R или боковой цепью. Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R.Пептидная связь связывает каждую аминокислоту с ее соседями. Длинная аминокислотная цепь — это полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот. Локальная складчатость полипептида с образованием таких структур, как α -спираль и β -складчатый лист, составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, конфигурация является четвертичной структурой белка.Форма и функция белка неразрывно связаны. Любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Вопросы о визуальном подключении

(Рисунок) Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

(Рисунок) Полярные и заряженные аминокислотные остатки (остаток после образования пептидной связи) с большей вероятностью будут обнаружены на поверхности растворимых белков, где они могут взаимодействовать с водой, и неполярные (например, неполярные).g., боковые цепи аминокислот) с большей вероятностью будут обнаружены внутри, где они изолированы от воды. В мембранных белках неполярные и гидрофобные боковые цепи аминокислот связаны с гидрофобными хвостами фосфолипидов, в то время как полярные и заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют с полярными головными группами или с водным раствором. Однако бывают исключения. Иногда положительно и отрицательно заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют друг с другом внутри белка, а полярные или заряженные боковые цепи аминокислот, которые взаимодействуют с лигандом, могут быть обнаружены в кармане связывания лиганда.

Обзорные вопросы

Мономеры, из которых состоят белки, называются ________.

  1. нуклеотидов
  2. дисахариды
  3. аминокислот
  4. шаперонов

Спираль α и складчатый лист β являются частью какой структуры белка?

  1. первичный
  2. вторичный
  3. высшее
  4. четвертичный

Коровье бешенство — это инфекционное заболевание, при котором один неправильно свернутый белок вызывает неправильное сворачивание всех других копий белка.Это пример болезни, влияющей на структуру ____.

  1. первичный
  2. вторичный
  3. высшее
  4. четвертичный

Вопросы о критическом мышлении

Объясните, что происходит, если в полипептидной цепи даже одна аминокислота заменяется другой. Приведите конкретный пример.

Изменение последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи вместо нормальной. Это вызывает изменение структуры и функции белка.Например, при серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β имеет единственную аминокислотную замену — аминокислота глутаминовая кислота в шестом положении заменена валином. Из-за этого изменения молекулы гемоглобина образуют агрегаты, а красные кровяные тельца в форме диска принимают форму полумесяца, что приводит к серьезным проблемам со здоровьем.

Опишите различия в четырех белковых структурах.

Последовательность и количество аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура.Локальное сворачивание полипептида в некоторых областях является вторичной структурой белка. Трехмерная структура полипептида известна как его третичная структура, частично создаваемая химическими взаимодействиями, такими как водородные связи между полярными боковыми цепями, ван-дер-ваальсовы взаимодействия, дисульфидные связи и гидрофобные взаимодействия. Некоторые белки образуются из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру.

Аквапорины — это белки, встроенные в плазматическую мембрану, которые позволяют молекулам воды перемещаться между внеклеточным матриксом и внутриклеточным пространством.Основываясь на его функции и расположении, опишите ключевые особенности формы белка и химические характеристики его аминокислот.

Белок должен образовывать канал в плазматической мембране, который позволяет воде проникать в клетку, поскольку вода не может проходить через плазматическую мембрану сама по себе. Поскольку аквапорины встроены в плазматическую мембрану и соединяются как с внутриклеточным, так и с внеклеточным пространством, он должен быть амфипатическим, как и плазматическая мембрана. Верх и низ белка должны содержать заряженные или полярные аминокислоты (гидрофильные) для взаимодействия с водной средой.Внешняя трансмембранная область должна содержать неполярные аминокислоты (гидрофобные), которые могут взаимодействовать с фосфолипидными хвостами. Однако внутри этого канала должны находиться гидрофильные аминокислоты, поскольку они будут взаимодействовать с движущимися молекулами воды.

Глоссарий

структура альфа-спирали ( α -спираль)
тип вторичной белковой структуры, образованной сворачиванием полипептида в форму спирали с водородными связями, стабилизирующими структуру
аминокислота
мономер белка; имеет центральный углерод или альфа-углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, водород и R-группа или боковая цепь; группа R различна для всех 20 распространенных аминокислот
бета-гофрированный лист ( β -гофрированный)
вторичная структура в белках, в которой водородные связи образуют «складки» между атомами в основной цепи полипептидной цепи
шаперон

Белок

(также шаперонин), который помогает возникающему белку в процессе сворачивания
денатурация
потеря формы белка в результате изменений температуры, pH или химического воздействия
фермент
катализатор в биохимической реакции, который обычно представляет собой сложный или конъюгированный белок
гормон
химическая сигнальная молекула, обычно белок или стероид, секретируемая эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы
пептидная связь
Связь между двумя аминокислотами в результате реакции дегидратации
полипептид
длинная цепь аминокислот, которые связывают пептидные связи
первичная структура
линейная последовательность аминокислот в белке
белок
биологическая макромолекула, состоящая из одной или нескольких аминокислотных цепей
четвертичная структура
ассоциация дискретных полипептидных субъединиц в белке
вторичная структура
регулярная структура, которую белки образуют за счет внутримолекулярной водородной связи между атомом кислорода одного аминокислотного остатка и водородом, присоединенным к атому азота другого аминокислотного остатка
третичная структура
трехмерная конформация белка, включая взаимодействия между вторичными структурными элементами; образуется в результате взаимодействий между боковыми цепями аминокислот

.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *