К белкам относится: — — — — IVONA — bigmir)net

Белки  — ФГБУ «НМИЦ ТПМ» Минздрава России

Белки представляют основу структурных элементов клеток и тканей. Функции их разнообразны, они принимают участие в обмене веществ, сократимости, росте, размножении, мышлении.

  
Еще одна функция белков — транспортировка необходимых соединений или химических элементов. Гемоглобин, например, переносит кислород, он же транспортирует углекислый газ.

При попадании в организм чужих белков или клеток вырабатываются особые белки — антитела, которые связывают и обеззараживают чужеродные вещества.

И наконец, белки могут служить источником энергии. Но это самое невыгодное «топливо». В сутки в организме человека расщепляется около 400 г белка. Две трети образовавшихся при этом аминокислот идут на восстановление белка, и одна треть расходуется на образование энергии.

В раннем детстве потребность в белке максимальная. С возрастом она уменьшается, так как ткани наращиваются медленнее. К моменту зрелости главной становится не строительная функция, а энергетическая.

  
Организм не может принять белка больше, чем ему необходимо, и если потребление белка с возрастом не уменьшается, то образуются конечные продукты белкового обмена: мочевая кислота, мочевина, аммиак, креатинин, креатин и др. При избытке этих соединений выведение их затруднено, и они задерживаются в организме, постепенно накапливаясь и нарушая обменные процессы.

  
Все огромное множество белков — это комбинации 20 аминокислот, из них 10 аминокислот не синтезируются организмом и могут быть получены только из продуктов питания. Эти незаменимые аминокислоты должны поступать в составе потребляемых нами белков. 
Белки пищи могут быть животного и растительного происхождения. Ценность пищевого рациона определяется наличием в белке незаменимых аминокислот.

  
К полезным животным белкам относятся постная говядина, курятина и индюшатина без кожи, яйца, молочные и кисломолочные продукты. 
Рыба является не только источником белка, но и обеспечивает нас полезными омега-3-жирными кислотами.

Белки растительного происхождения (фасоль, соя, горох, чечевица) сочетают в себе высококачественный белок и растворимое волокно, которое очищает организм от холестерина. 
Орехи и семена богаты не только белками, но и мононенасыщенными жирами.

Грецкие орехи содержат еще и омега-3-жирные кислоты. Это делает их особенно полезными, однако они содержат много калорий, поэтому потреблять их в большом количестве не следует.

Растительный белок – его источники и преимущества перед животными белками

Для полноценной работы организма необходимы 22 аминокислоты. Некоторые из них наши органы/наше тело синтезируют самостоятельно. Остальные должны быть получены извне и называются незаменимыми. Без них нормальное функционирование организма невозможно. Наполненность аминокислотами и отличает растительный белок от животного. Традиционно бытует мнение, что растительный белок проигрывает животному в наборе аминокислот.

Какой белок полезней – животный или растительный?

Растительные белки имеют ряд преимуществ, таких как:

• не содержат насыщенные жиры, вредные для ЖКТ и не влияют на «вредный» холестерин. Рацион, в котором растительный белок преобладает над животным или полностью заменяет его, помогает предупредить ожирение и снизить риск заболеваний сердечно-сосудистой системы;
• не содержат гормоны и антибиотики, которые используются для выращивания животных. Следовательно, употребление растительного белка снижает вероятность многих заболеваний – от аллергий, до гормональных нарушений.

Источники растительных белков с максимальным количеством протеинов

«Белковыми лидерами» растительного мира являются бобовые, злаковые и орехи. Среди бобовых это соя, чечевица и горох. Среди злаковых – овес, кукуруза и пшеница. Горох, в отличие от пшеницы, сои и молока, не внесен в перечень компонентов, употребление которых может вызвать аллергические реакции или противопоказано при отдельных видах заболеваний (ТР ТС 022/2011). Это делает его идеальным продуктом для создания изолятов. Например, бельгийский изолят горохового белка Pisane, от компании Cosucra Groupe Warocoing, эксклюзивным представителем которой в России и СНГ является НоваПродукт, способен почти полностью удовлетворить потребность организма в аминокислотах ,т. к. обладает практически идеальным аминокислотным составом (AAS = 0.96) и содержит 18% ВСАА. Почти, потому что в нем мало серосодержащих аминокислот (SAA) и триптофана. Зато их в избытке в овсяном белке PrOatein, производящимся в Швеции компанией Tate&Lyle. Овес, в свою очередь, беден лизином, которого много в гороховом протеине. Потому сочетание именно этих двух изолятов позволяет добиться полного соответствия аминокислотного состава продукта потребностям организма человека и требованиям ФАО/ВОЗ.

Преимущества горохового изолята Pisane перед более дешевыми китайскими аналогами, еще и в том, что он:

• превосходно очищен;
• не обладает ярко выраженным запахом или вкусом;
• организмом усваивается на 98%;
• освобожден от антинутрициальных факторов бобовых растений, вызывающих газы;
• содержит минимальное количество изофлавонов;
• сочетается с животными или молочными белками;
• 100% гарантии отсутствия ГМО;
• извлекается без использования органических растворителей;
• подходит для изготовления вегетарианских, безглютеновых продуктов

В продукции компании НоваПродукт гороховый изолят применяется при изготовлении вегетарианских протеиновых фруктово-ореховых батончиков. А для приготовления блюд с гороховым изолятом Pisane в домашних условиях, его можно приобрести в компании НоваПродукт в упаковках по 500 г. Для производителей функциональных продуктов, таких как: напитков, батончиков, выпечки, каш быстрого приготовления, хлопьев и проч. — возможна оптовая покупка, в мешках от 20 кг.

Овсяный белок PrOatein может использоваться практически в любом блюде – от выпечек и каш, до мороженного, в том числе вегетарианского. Изготовленный из шведского овса традиционных сортов, без ГМО, он обладает такими преимуществами как:      

• приятный вкус и запах;
• усваиваемость организмом на 91%;
• содержание овсяного масла, насыщенного омега-6 жирными кислотами — до 18%;
• насыщенность антиоксидантами;
• аминокислотный состав (AAS = 0.63), и 19%-е содержание BCAA, помогающие росту и восстановлению мышечной ткани;
• подходит для изготовления вегетарианских, безглютеновых продуктов

Именно он используется компанией НоваПродукт как компонент для приготовления натуральных вегетарианских протеиновых каш. Тем, кто желает готовить блюда с овсяным белком PrOatein самостоятельно, компания НоваПродукт предлагает его в килограммовых упаковках. Оптовая покупка, для обогащения овсяным протеином мюслей, батончиков для перекусов, каш и т.п., также возможна — в мешках от 20 кг.

Компонентная диагностика аллергии на яичный белок

Количественное определение в крови специфических иммуноглобулинов класса E к главным аллергенам куриного белка, которое позволяет решить вопрос о возможности употребления яиц после термической обработки или необходимости их полного исключения из питания.

Синонимы русские

Специфические иммуноглобулины класса Е к основным протеинам яичного белка (овомукоиду овальбумину, кональбумину, лизоциму).

Синонимы английские

Component diagnostics of egg allergy, Egg White: Ovomucoid, nGal d1, Ovalbumin, nGal d2, Conalbumin/Ovotransferrin, nGal d3, Lysozyme, nGal d4, IgE (ImmunoCAP).

Метод исследования

Иммунофлюоресценция на твердой фазе (ImmunoCAP).

Единицы измерения

kU/l (килоединица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Куриные яйца – очень распространенный продукт, широко применяемый как в домашней кулинарии, так и в пищевой промышленности. Сенсибилизация к ним является одной из основных причин пищевой аллергии у детей по всему миру. Пищевая аллергия чаще наблюдается у детей первых лет жизни, преимущественно до 5-летнего возраста.

Яйца, а особенно яичный белок, могут вызывать аллергические реакции в виде крапивницы, ангиоотека, желудочно-кишечных расстройств, эозинофильного эзофагита, обострений атопического дерматита, риноконъюнктивита и астмы. Специфические антитела IgE к куриному яйцу выявляются у 66 % детей с атопическим дерматитом и поражением органов дыхания. Необходимо помнить, что яйца могут входить в состав различных пищевых продуктов, например макарон, сосисок и колбас, хлебобулочных и кондитерских изделий, и выступать в роли «скрытых» аллергенов, а следы куриных белков выявляются в составе некоторых вакцин, изготовленных на основе куриных эмбрионов (например, вакцины от гриппа). Аллергены куриного яйца могут попадать в организм и ингаляционным путем, пребывая в виде «аэрозоля» во время приготовления пищи и оседая в домашней пыли.

Белок и желток куриного яйца отличаются по составу и аллергенным свойствам. Так, белок состоит из протеинов (10 %) и воды (88 %), а желток содержит воду (50 %), жиры (34 %) и белки (16 %). В яичном белке находятся основные аллергены куриного яйца – овальбумин (44 % всех протеинов белка), овомукоид (11 %), овотрансферрин (12 %), овомуцин (3,5 %) и лизоцим (3,4 %). Несмотря на превалирующую концентрацию овальбумина, более аллергенными считаются овотрансферрин и овомукоид. Выраженные аллергенные свойства овомукоида связаны с устойчивостью белка к термической обработке, воздействию ферментов пищеварительного тракта, особенностью и отличием процессов пищеварения у детей и взрослых. Основными аллергенными молекулами куриного белка являются гликопротеины Gal d1, Gal d2, Gal d3 и Gal d4.

Аллерген Gal d1 – овомукоид с молекулярной массой 28 кДа, главный доминирующий аллерген куриного белка. Он термостабилен и устойчив к термической обработке при 100 ºС в течение часа, а его структура очень схожа с ингибитором фермента трипсина поджелудочной железы, что препятствует его расщеплению протеолитическими энзимами.

Содержание овальбумина (аллерген Gal d2) в яйце в 5 раз превышает количество овомукоида. Ранее овальбумин считался наиболее значимым аллергеном куриного белка, пока не были обнаружены более аллергенные свойства овомукоида. Аллергенность овальбумина снижается при термической обработке.

Овомукоид, а также овальбумин проникают в грудное молоко, а концентрация данных протеинов в молоке зависит от количества съеденных яиц. Существует мнение, что сниженная активность ферментов и невысокая кислотность желудка новорождённых детей обуславливают возможность сенсибилизации к овальбумину и овомукоиду, а задержка созревания желудочных функций способствует более длительному сохранению аллергии на куриные яйца.

Сенсибилизация к белкам яйца и проявления симптомов аллергии могут возникнуть при употреблении в пищу данных белков, при ингаляционном попадании или контакте с кожей. У детей с гиперчувствительностью к куриному белку может возникнуть контактная крапивница на куриные яйца, а вдыхание бытовой пыли, содержащей овомукоид и овальбумин, может спровоцировать приступ бронхообструкции. У двух трети детей с гиперчувствительностью к куриному белку аллергия на яйца может пройти до пятилетнего возраста, у остальных – остаться на всю жизнь. Диагностическим маркером персистирующей аллергии на куриные яйца могут служить специфические IgE-антитела к овомукоиду.

Аллерген Gal d3 (кональбумин, или овотрансферрин) присутствует в яичном белке, желтке и плазме и имеет совместный ген с трансферрином куриной сыворотки, однако отмечается лишь частичная перекрестная реактивность данных белков. Он относится к термолабильным белкам, его аллергенные свойства снижаются при термической обработке и под воздействием пищеварительных ферментов.

Аллерген Gal d4 – белок лизоцим, относится к глобулярным пептидам, распространенным в различных тканях и органах животных. Он обладает антибактериальными свойствами и присутствует в сыворотке, слюне и других секретах, а его структура отличается у различных видов живых организмов. Лизоцим применяется в пищевой промышленности как пищевая добавка Е1105, биологический катализатор в производстве твердых сыров, в качестве консерванта в фармацевтической промышленности, также он входит в состав лекарственных препаратов для лечения респираторных заболеваний и используется как местное антисептическое средство.

Сначала лизоциму как аллергену придавалось недостаточно внимания ввиду его неустойчивости к термической обработке, однако выявление специфических IgE-антител к данному белку оказалось распространенным явлением среди людей, которые регулярно работают с материалом куриных яиц. Например, было замечено, что у работников фармацевтического производства под воздействием лизоцима развивается бронхиальная астма и ринит, также наблюдаются аллергические реакции при контакте кожи с данным аллергеном. У части детей и взрослых, сенсибилизированных к куриному белку, с клиническими симптомами пищевой аллергии выявляются реагиновые антитела к лизоциму. Ингаляционное поступление лизоцима в качестве аэроаллергена является серьезной проблемой для пекарей и кондитеров, у которых развитие профессиональной бронхиальной астмы может быть связано не только с аллергенами пшеничной, ржаной или ячменной муки, но и с различными белками куриного яйца.

Людям, сенсибилизированным к лизоциму и овомукоиду куриного белка, необходимо обращать внимание на состав и избегать употребления пищевых продуктов и лекарственных препаратов, в которые могут быть добавлены данные аллергенные белки.

Для чего используется исследование?

• Компонентная диагностика аллергии на основные аллергены куриного белка;
• решение вопроса о возможности употребления в пищу яиц после термической обработки и в составе готовых блюд или необходимости их полного исключения из рациона;
• диагностика причин развития аллергических реакций у детей и взрослых с пищевой аллергией.

Когда назначается исследование?

• При наличии клинических проявлений аллергии после употребления куриных яиц;
• при сенсибилизации к куриному яйцу по результатам кожного тестирования, повышении специфических IgE-антител к цельному яйцу или белку;
• при обследовании детей с пищевой аллергией, атопическим дерматитом, крапивницей, ангиоотеками, бронхиальной астмой, аллергическим ринитом/конъюнктивитом, желудочно-кишечными расстройствами, анафилактическим шоком и другими проявлениями аллергических заболеваний.

Что означают результаты?

Референсные значения

Для каждого показателя, входящего в состав комплекса:

Причины положительного результата:

• наличие невысокого титра специфических IgE-антител к протеинам куриного белка при отсутствии клинических реакций – сенсибилизация к куриным яйцам без клинических проявлений аллергии – не является показанием для их исключения из питания.

Аллергокомпонент	Физико-химические свойства белка	Клиническое значение
Овомукоид Gal d1	Устойчив к термической обработке	Белок с выраженными аллергенными свойствами. Реакции возможны при употреблении яиц в любом виде. Высокий уровень IgE-антител может указывать на устойчивую аллергию на куриные яйца.
Овальбумин Gal d2	Аллергенные свойства уменьшаются при термической обработке	Клинические реакции возможны при употреблении сырых или недостаточно термически обработанных яиц, а также при введении некоторых яиц.
Кональбумин/овотрансферрин Gal d3	Термолабилен	Клинические реакции возможны при употреблении сырых или недостаточно термически обработанных яиц.
Лизоцим Gal d4	Термолабилен	Клинические реакции возможны при употреблении сырых или недостаточно термически обработанных яиц.

Причины отрицательного результата:

• отсутствие сенсибилизации к данному аллергену;
• длительное ограничение или исключение контакта с аллергеном.


Скачать пример результата

Важные замечания

Интерпретация результатов анализа должна осуществляться врачом-аллергологом с учетом анамнеза, клинических проявлений болезни.

Выполнение данного исследования безопасно для пациента по сравнению с кожными тестами (in vivo), так как исключает контакт пациента с аллергеном. Прием антигистаминных препаратов и возрастные особенности не влияют на качество и точность исследования.

Также рекомендуется

[02-029] Клинический анализ крови с лейкоцитарной формулой и СОЭ

[08-017] Суммарные иммуноглобулины E (IgE) в сыворотке

[21-673] Аллергочип ImmunoCAP ISAC (112 аллергокомпонентов) 

[21-627] Аллерген f2 — молоко, IgE (ImmunoCAP)

[21-630] Аллергокомпонент f78 – казеин nBos d8, IgE (ImmunoCAP)

[21-629] Аллерген f231 — кипяченое молоко, IgE (ImmunoCAP)

[21-710] Аллергокомпонент f76 – Альфа-лактальбумин nBos d 4, IgE (ImmunoCAP)

[21-713] Аллергокомпонент f77 — Бета-лактоглобулин nBos d 5, IgE (ImmunoCAP)

[21-712] Аллергокомпонент e204 — Бычий сывороточный альбумин nBos d6, IgE (ImmunoCAP)

[21-626] Аллерген e85 — перо курицы, IgE (ImmunoCAP)

[21-623] Аллерген f83 — мясо курицы, IgE (ImmunoCAP)

+ определение специфических иммуноглобулинов класса E к прочим аллергенам

Кто назначает исследование?

Аллерголог, гастроэнтеролог, педиатр, дерматолог, терапевт, врач общей практики.

Литература

• Matricardi P.M. et al. EAACI Molecular Allergology User’s Guide. Pediatr Allergy Immunol. 2016 May;27 Suppl 23:1-250. doi: 10.1111/pai.12563.
• Host A. et al. Allergy testing in children: why, who, when and how? Allergy, 2003;58:1-11.
• Mine Y, Zhang JW. Comparative studies on antigenicity and allergenicity of native and denatured egg white proteins. J Agric Food Chem 2002;50(9):2679-83.
• Bernhisel-Broadbent J, Dintzis HM, Dintzis RZ, Sampson HA. Allergenicity and antigenicity of chicken egg ovomucoid (Gal d III) compared with ovalbumin (Gal d I) in children with egg allergy and in mice. J Allergy Clin Immunol 1994;93(6):1047-59.
• Palmer DJ, Gold MS, Makrides M. Effect of cooked and raw egg consumption on ovalbumin content of human milk: a randomized, double-blind, cross-over trial. Clin Exp Allergy 2005;35(2):173-8.
• Witteman AM, van Leeuwen J, van der Zee J, Aalberse RC. Food allergens in house dust. Int Arch Allergy Immunol 1995;107(4):566-8.
• Yamada K, Urisu A, Kakami M, Koyama H, Tokuda R, Wada E, Kondo Y, Ando H, Morita Y, Torii S. IgE-binding activity to enzyme-digested ovomucoid distinguishes between patients with contact urticaria to egg with and without overt symptoms on ingestion. Allergy 2000;55(6):565-9.

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe²⁺ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

. 

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н₂  протеин + Н₃РО₄

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Белки | Tervisliku toitumise informatsioon

Белки составляют примерно 15–20% массы тела человека, что при весе в 70 кг дает около 12 кг. Основные задачи белков – обеспечение роста, построения и развития организма. Белковый состав имеют почти все энзимы и часть гормонов. Белки активно участвуют в производстве антител и обеспечивают крепость и активность иммунной системы, а также участвуют в транспортировке многих соединений.

Белки состоят из аминокислот, подразделяемых на незаменимые, которые нужно получать с пищей, и заменимые, которые организм способен синтезировать самостоятельно. Незаменимыми для человека аминокислотами являются изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и гистидин.  Заменимыми для человека аминокислотами являются аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глютамин, глютаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин. Разные продукты содержат разные сочетания и количества аминокислот.

Белки животного происхождения (белки яиц, молока, рыбы и мяса) содержат больше незаменимых аминокислот по сравнению с белками растительного происхождения. К сожалению, источники многих незаменимых животных белков слишком насыщены жиром. Довольно хороший аминокислотный состав имеют также белки, содержащиеся в сое, рисе, орехах и семенах.

В части белков (например, белках зерновых растений) недостает некоторых незаменимых аминокислот. Их дефицит можно компенсировать небольшим количеством белков животного происхождения, например, приготовить манную кашу на молоке, добавить в макароны сыр и т.д.

Белки выполняют в организме множество функций:

• они необходимы для роста и строительства клеток организма,
• почти все энзимы и часть гормонов имеют белковый состав,
• активно участвуют в производстве антител и обеспечивают крепость и активность иммунной системы,
• участвуют в транспортировке многих соединений,
• дают пищевую энергию: 1 г = 4 ккал.

Рекомендуется покрывать белками 10–20 % суточной потребности в энергии. Человеку с потребностью в энергии 2000 ккал в сутки следует употреблять: от 0,1 x 2000 ккал / 4 ккал = 50 г до 0,20 x 2000 ккал/ 4 ккал = 100 г белков.

Лучшими источниками белков животного происхождения являются яйца, молочные продукты (например, творог, сыр, зернистый творог), рыба, птица, мясо. Лучшими источниками белков растительного происхождения являются бобовые, орехи, семена и зерновые продукты. Серьезный недостаток белка приводит к отекам и мышечной слабости, изменениям волос и кожи. Белковый дефицит часто возникает вместе с дефицитом энергии, обусловленным недостатком белков и других питательных веществ в результате общего дефицита питательных веществ.

Длительное питание продуктами с чрезмерным содержанием белка вредно, поскольку нагружает почки и печень, может вызвать подагру и повышает риск возникновения аллергии. Энергия, получаемая с белками, в долгосрочной перспективе не должна превышать 20 % суточной пищевой энергии.

Дефицит налицо. Как нехватка белка влияет на внешность

Нет сомнений, что адекватное удовлетворение суточных потребностей организма в макро- и микронутриентах оказывает прямое влияние на функциональное состояние всех органов и систем, обеспечивает их надежную и слаженную работу. Особая роль отведена белку, поскольку он выступает основным структурным компонентом клеток и тканей.

Дефицит белка неизбежно ведет к нарушению всех взаимосвязанных структурно-функциональных процессов в организме. В первую очередь это касается физического здоровья. Вместе с тем белковый дисбаланс негативно сказывается на внешности —  на состоянии кожи, волос, ногтей.

О том, к каким дефектам внешности приводит недостаток белка в рационе и почему важно не допустить такого состояния, рассказала врач-дерматовенеролог Городского клинического кожно-венерологического диспансера Минска Светлана Якубовская.

—  К ключевым белкам, которые выполняют в организме структурную функцию и во многом определяют состояние кожи, волос, ногтей, то есть всего того, от чего зависит наша внешняя привлекательность, — относятся кератин, эластин, коллаген и ряд других. Коллаген и эластин являются основными структурными белками дермы, их доля достигает 40 %. Значительный удельный вес кератина содержится в волосах, ногтях, коже. Соответственно, снижение или нарушение биосинтеза этих белков приводит к ряду клинических проявлений.

Так, дефицит белка проявляется:

• сухостью и бледностью кожных покровов;
• снижением тургора (тонуса) кожи;
• преждевременным появлением морщин;
• депигментацией кожи;
• развитием скрытых отеков;
• сухостью, истончением, ломкостью волос, избыточным их выпадением;
• ломкостью, расслаиванием ногтей.

Одно из проявлений грубого нарушения синтеза белка — альбинизм. Заболевание характеризуется отсутствием меланина — белкового пигмента, содержащегося в коже, волосах, радужной оболочке глаз, и проявляется их обесцвечиванием. Развивается на фоне недостатка или отсутствия белка тирозиназы, который превращает аминокислоту тирозин в активную форму, в результате чего образуется пигмент меланин. Как правило, патология имеет наследственную природу и является врожденной.

Красота в тарелке

Учитывая специфику биосинтеза белков, для сохранения его стабильности необходимо постоянно поддерживать уровень аминокислот. Часть из них заменимы, то есть способны синтезироваться в организме самостоятельно. Часть незаменимы, единственным источником их поступления являются продукты питания, богатые животным белком: мясо, птица, молоко, рыба, яйца. Сюда можно отнести и готовые к употреблению кисломолочные напитки на основе сывороточных белков. Они имеют в составе все незаменимые аминокислоты в сбалансированных с потребностями организма концентрациях. Это быстрый и удобный способ белковой поддержки.

В синтезе кератина, например, задействованы 18 аминокислот. Ведущими являются цистеин и метионин. Цистеин — серосодержащая аминокислота. Несмотря на то что она относится к заменимым, важно в достаточном количестве употреблять пищу с высоким содержанием серы, чтобы обеспечить поддержание красоты и здоровья ногтей, волос, кожи. Метионин же относится к незаменимым аминокислотам. Соответственно, для его поступления в организм необходимо включать в рацион продукты, в состав которых входит эта аминокислота. И цистеин, и метионин в достаточном количестве содержатся в продуктах животного происхождения. Суточная потребность в этих аминокислотах для взрослого человека составляет порядка 13 мг на килограмм веса.

Важно обратить внимание: кератин относится к белкам, которые не перевариваются и не усваиваются в кишечнике (в отличие от аминокислот, которые обеспечивают его синтез). То же самое касается и коллагена. По словам эксперта, доказанной эффективности биологически активных добавок, содержащих коллаген, нет. При приеме коллагена внутрь «в чистом виде» процент попадания его в кожу настолько незначительный, что практически не оказывает влияния на ее состояние.

Именно поэтому ежедневное включение в рацион продуктов, содержащих животный белок, который является полноценным с точки зрения качественного и количественного баланса аминокислот, видится ключевым способом обеспечить адекватные процессы биосинтеза кератина, коллагена, эластина. Соответственно, надолго сохранить здоровье кожи и ногтей, блеск волос.

Сила постоянства

Белковая недостаточность чаще всего сопровождается дефицитом витаминов А, Е, D, К, группы В, микроэлементов железа, кальция, фосфора, что также негативно влияет на внешность и здоровье в целом. Витамины, обладая мощными антиоксидантными свойствами, нивелируют негативные последствия окислительного стресса, микроэлементы участвуют в процессах кроветворения, укрепления костной ткани, усвоении питательных веществ. Соответственно, их дефицит значительно ослабляет резервные силы организма, снижает регенеративные свойства тканей, их способность к быстрому заживлению при микротравмах, приводит к анемии, гормональным нарушениям, разбалансировке всех жизненно важных функций, преждевременному старению — отмечает врач-дерматовенеролог Городского клинического кожно-венерологического диспансера Минска Светлана Якубовская.

Между тем профилактика негативных последствий белкового дефицита сводится к простому принципу — ежедневному удовлетворению потребностей организма в белке. Это важно, поскольку процессы биосинтеза белка существенно различаются между органами и тканями. Например, полный цикл обновления коллагена порядка 300 дней. Такая «медлительность» зачастую порождает ошибочное мнение (особенно среди вегетарианцев), что ограничение животных белков не несет негативных последствий. Это не так. В первую очередь белковая недостаточность сказывается на работе внутренних органов и систем — на ранних стадиях, как правило, бессимптомно, и только потом, при усугублении состояния, проявляется очевидными признаками: сухостью кожи, выпадением волос, ломкостью ногтей и т. д.

Для предупреждения белкового дефицита значительную долю рациона должны занимать белки животного происхождения. В их состав входят миоглобин, гемоглобин, эластин, коллаген, жирорастворимые витамины А и Е, D, витамины группы В, кальций, фосфор, гемовое железо, обладающее на порядок более высокой усвояемостью, чем железо из продуктов растительного происхождения. Оправдано в качестве профилактики белкового дефицита дополнять рацион кисломолочными продуктами на основе легкоусвояемых сывороточных белков с высоким его содержанием (до 30 г на 250 мл продукта), которые обогащены витаминами, микроэлементами и лактобактериями, улучшающими пищеварение, всасывание полезных и питательных веществ. Поскольку белки не обладают способностью накапливаться в организме, дополнительная белковая поддержка должна быть регулярной и достаточной.

Новый белок. Готов ли российский рынок к альтернативным кормовым белкам — Журнал «Агротехника и технологии» — Агроинвестор

Легион-Медиа

Журнал «Агротехника и технологии»

январь – февраль 2020

Читать номер

Ежегодный общемировой дефицит кормового белка превышает 30 млн т, а в России он составляет около 2-2,5 млн т. По данным Союза комбикормщиков, в нашей стране проблема частично решается за счёт импорта около 2,2 млн т белкового сырья и расширения посевных площадей сои на 500 тыс. га. Однако сложившаяся ситуация заставляет специалистов искать альтернативные способы производства кормового белка, открывая для бизнеса новые возможности. В тенденциях на рынке кормовых белков разбирался корреспондент журнала «Агротехника и технологии»

Корма представляют собой комплекс протеинов, аминокислот, витаминов и микроэлементов. Соответственно, эффективность кормов зависит от степени и качества сбалансированности по этим показателям, убеждён Сергей Глухих, научный руководитель компании «Метаника» (биотехнологическая компания, реализующая проект по синтезу белка из газа метана). «Невозможно вести интенсивное сельское хозяйство на базе не сбалансированных в соответствии с продуктивностью животных, птицы и рыбы кормов. А с позиции кормовой и продовольственной безопасности страны очень важно, чтобы перечисленные ингредиенты комбикормов не поступали из-за границы, а производились непосредственно в стране», — поясняет он. 

Главный балансирующий ингредиент кормов — белково-витаминный концентрат (БВК) или попросту белок. Причём в кормах он должен быть как животного, так и растительного происхождения, обращает внимание специалист, и вводить его нужно строго по нормам в зависимости от вида и возраста животных. 

Сергей Глухих напоминает, что источниками растительных белков выступают все злаковые, бобовые (соя), масличные культуры и др., вплоть до обычного сена и соломы. К белкам животного происхождения относится рыбная и мясокостная мука, сухие кормовые дрожжи, некоторые отходы перерабатывающей промышленности и БВК. 

Дефицит этого белкового продукта в России, как отмечает научный руководитель «Метаники», превышает 2 млн т в год. В среднем, по его данным, каждая тонна БВК полноценно балансирует до 20 т комбикормов. 

«В советское время проблему пытались решать разными способами, вплоть до производства кормовых белков из отходов нефти. И, надо сказать, достигли определённых успехов: объём производства довольно качественного продукта превышал 1 млн т», — рассказал Алексей Аблаев, к. т.н., президент Российской биотопливной ассоциации.

По его словам, в начале 1990-х годов на российском рынке появились большие объёмы сои по бросовым ценам, и это уничтожило промышленное производство кормовых белков из альтернативных источников. Дефицит стали восполнять сначала за счёт поставок североамериканской, а затем южноамериканской сои, что поставило российских сельхозпроизводителей в зависимость от конъюнктуры мировых рынков.

Одновременно с этим за последние 10 лет в связи с изменением климата и истощением водных ресурсов в несколько раз выросли цены на рыбную муку, что сделало её дорогой альтернативой традиционным кормовым белкам, продолжает Алексей Аблаев.

«Дефицит объясняется, во-первых, нехваткой рыбной муки, мировое производство которой составляет всего 5-6 млн т в год, из-за ограниченности ресурсов мирового океана, — добавляет Сергей Глухих. — К тому же на рынке часто встречается фальсифицированная продукция». 

Ещё одна причина, которую выделяет Сергей Глухих, — уничтожение в процессе перестройки биотехнологической промышленности, которая некогда планировала полностью обеспечить сельское хозяйство БВК, производимыми на гидролизных и биохимических заводах, а также заводах БВК, работавших на очищенных парафинах нефти и лёгких углеводородах. 

Кроме того, к дефициту, по его мнению, привело уничтожение заводов по производству кристаллической аминокислоты — лизина, который мы сегодня импортируем (в основном из Китая), причём в более примитивном виде лизин сульфата. Хотя, добавляет Сергей Глухих, в последнее время в России стали уделять внимание развитию данного направления — введены в строй несколько заводов по производству лизина.

Он сообщил, что в результате сложившейся ситуации зоотехники восполняют дефицит кормового белка за счёт сои, в большинстве случаев генномодифицированной, или же добавляя в корма больше зерновых составляющих, что неэффективно и экономически не выгодно.

«Поскольку климатические условия многих регионов нашей страны не подходят для выращивания сои,  большую её часть на рынке традиционно составляет импорт, — напоминает Алексей Аблаев. — И, несмотря на то что в последние годы посевы сои в России растут, дефицит кормовых белков продолжает оставаться проблемой, вынуждающей специалистов искать другие источники получения протеинов».

Где взять кормовой белок? 

По оценке Евгения Лунеева, члена совета директоров компании «Протелюкс» (производство кормового протеина из природного газа), объём мирового рынка кормовых протеинов достигает $ 30-40 млрд. При этом рынок протеинов животного происхождения составляет $ 18-25 млрд. К слову, основной объём выпуска сегодня приходится на рыбную муку ($ 8-10 млрд). Однако, как признаёт специалист, дальнейший рост производства рыбной муки сдерживается ограниченными объёмами водных биоресурсов мирового океана, которые можно вылавливать без угрозы нарушения экологического баланса.

Это, по его мнению, позволяет предположить, что основной рост производства будет обеспечиваться за счёт одноклеточных протеинов — водорослей, бактерий, грибов, дрожжей. Ожидается, что среднегодовые темпы роста сегмента превысят 8 %.

Сергей Глухих рассказал, что современная наука (в первую очередь, биотехнология) позволяет производить белок из широкого ассортимента сырья. Главное, чтобы это сырьё было доступно и стоило как можно меньше. Так, в качестве сырья могут выступать отходы перерабатывающей промышленности (мясопереработки, молочной, масложировой, мукомольной промышленности и др.) и сельского хозяйства.

«Уникальным источником протеина в рационах животных и птицы является дрожжевой белок из отходов пищевых и перерабатывающих производств:  свекловичный и спиртовой жом, пивная дробина, спиртовая барда, различные кофейные жмыхи, отходы крахмало-паточного производства», — считает Сергей Перегудов, генеральный директор компании «Биокомплекс» (утилизация и переработка отходов). По его словам, получение белка путём их переработки позволяет увеличить объёмы производства более дешёвых кормовых добавок.

Однако, как замечает специалист, высокая волатильность цен на зерно в России не позволяет делать прогнозы на среднесрочную и дальнесрочную перспективу (хотя бы на ближайшие 5-10 лет) при реализации инвестиционных проектов, например, по переработке спиртовой барды и пивной дробины. «Поэтому тем, кто занимается такими проектами, интереснее ориентироваться на экспорт, который к тому же выгодно отличается высоким уровнем экспортных цен, — уверен он. — Кроме того, в европейских и азиатских странах, в отличие от России, альтернативные белки уже давно присутствуют в рецептуре кормов для сельскохозяйственных животных и пользуются повышенным спросом».

Так, по данным Сергея Перегудова, в Европе доля зерновых в структуре корма составляет 50-70 %, а остальные 50-30 % приходятся на альтернативный белок, полученный преимущественно путём переработки отходов пищевых производств. Тогда как в российском кормопроизводстве превалирует зерновое сырьё, доля которого доходит порой до 90 %.

По мнению Сергея Глухих, самым перспективным направлением в настоящее время является производство БВК из природного газа и его гомологов, а также из сжигаемого на нефтяных месторождениях попутного нефтяного газа (ПНГ), шахтного метана и биогаза. Специалист уверен, что зоотехники всех направлений животноводства помнят этот белок: в советское время он назывался гаприн. 

Поясним, в чём заключается суть процесса производства. Метанотрофные («поедающие метан») бактерии в подходящих условиях активно перерабатывают природный газ, быстро размножаются и наращивают свою биомассу, богатую ценным белком, витаминами и иными биологически активными веществами. 

По словам Сергея Глухих, разработки в этой области начали вестись ещё в 60-х годах прошлого века. Ранее подобные корма пытались получать из нефти, но состав сырья не позволял гарантировать экологическую безопасность конечного продукта. Требовалось проведение глубокой очистки, что существенно повышало его себестоимость. «В современном, доработанном виде данная технология позволяет решить проблемы, связанные с экологией и охраной природы, снизить цену БВК, сделав его более доступным, и в конечном итоге снизить цену продуктов питания», — подчёркивает специалист. 

Алексей Аблаев также считает, что получение кормовых белков из бактерий и газа является растущим сегментом рынка с большим потенциалом.

«К сожалению, подобные проекты нуждаются в инвестициях, которых современной отечественной биотехнологии критически не хватает, — добавляет Вячеслав Лень, генеральный директор компании «Метаника». — Если в Советском Союзе было создано целое министерство, курирующее данную сферу, то сейчас развитием технологии пытаются заниматься буквально несколько компаний».

Белок из газа

Проектов по производству биопротеина мало, но тем не менее они есть. Так, Алексей Аблаев рассказал, что первый в стране масштабный проект по промышленному производству кормового биопротеина был запущен в 2018 году компанией «Протелюкс», которая приобрела у датской Unibio эксклюзивную лицензию на использование в России технологии по переработке природного газа (метана) с помощью бактерий в объёме до 1 млн т в год.

Кстати, в начале декабря стало известно, что Unibio привлекла дополнительный капитал от корпорации Mitsubishi, которая планирует инвестировать средства в том числе в производство белка из метана.

Как объяснил Евгений Лунеев, биопротеин представляет собой нейтральный порошок, содержащий в составе до 72-75 % аминокислот (протеина), при этом источником белка является бактерия Methylococcus capsulatus, питающаяся природным газом. Он производится при помощи естественного процесса и не содержит токсинов. Технология экологически безопасна: выбросы углерода и азота при производстве сведены к минимуму.

По словам члена совета директоров «Протелюкса», технологический процесс разделён на несколько этапов. На первом газы вводятся в петлю ферментера и перемешиваются с жидкостью, пока не разделятся в свободном пространстве петли. Промышленный чистый кислород используется для процесса ферментации. Затем раствор из воды и химикатов добавляют в ферментер. Химикаты регулируют pН. После гомогенизации биомассу высушивают в сушилке и хранят в мешках или бункерах. Как заявляют авторы проекта, на производство 105 тыс. т продукции затрачивается 220 млн куб. м природного газа в год.

В 2020 году завод, расположенный в г. Ивангороде Ленинградской области, планируется вывести на мощность 5,8 тыс. т готовой продукции в год с возможностью увеличения до 20 тыс. т. Пока он находится в стадии опытно-промышленной эксплуатации. Ведутся переговоры с производителями кормов о продаже готовой продукции. Отгружено несколько тестовых партий. «По содержанию белка биопротеин близок к рыбной муке и по цене будет сопоставим», — обещает Евгений Лунеев.

В рамках развития проекта в течение следующих 10 лет предполагается построить до 10 заводов по выпуску биопротеина. «На базе технологии в России будет создана новая высокотехнологичная отрасль с оборотом более $ 1,5 млрд», — заявляет член совета директоров «Протелюкса». Также в планах компании обеспечение выхода продукции на экспортный рынок объёмом $ 12-15 млрд. 

«Если “Протелюкс” реализует свои планы в полном объёме, то потребность в других аналогичных проектах в России отпадёт. Но пока на рынке есть место для всех, кто сумеет предложить протеин по разумной цене: от дрожжевых протеинов до протеина из газа», — уверен Алексей Аблаев.

К слову, новые проекты не заставили себя ждать. Так, компания «Метаника» заявила о реализации на территории индустриального парка Свободной экономической зоны Севастополя проекта по созданию научно-технологического производственного комплекса по получению белка из метана — НТПК «Метан-Крым». 

По словам генерального директора «Метаники» Вячеслава Лень, изначально проект в своей основе базировался на том уровне технологии и оборудования, который был достигнут на полупромышленной установке, работавшей в Светлом Яре до 1995 года. Но в нынешнем виде технология существенно отличается от Светлого Яра, а также от решения датской Unibio и американской Calysta. Последняя, кстати купила норвежскую компанию BioProtein A/S. и привлекла к реализации проекта инвесторов, в числе которых Cargill и Mitsui Group.

«У нас нет внешнего рецикла КЖ (культуральной жидкости), и мы работаем на воздухе, а не на кислороде, что обеспечивает экономию электроэнергии, а это одна из основных составляющих в себестоимости биопротеина, — рассказал Вячеслав Лень про особенности используемой технологии. — На предприятии отказались от барботажного перемешивания, угнетающего клетки микроорганизмов. Кроме того, на новой производственной площадке нет контура охлаждения в ферментере (это ноу-хау компании) и нет постферментационного газа, как в Светлом Яре, благодаря чему можно производить тонну белка, тратя не более 2 тыс. куб. м газа». 

Также применяется совершенно другой подход к производственной культуре микроорганизмов. «У нас она смешанная, т. е. состоит из нескольких штаммов, каждый из которых выполняет свою важную роль, работая на результат, — объясняет руководитель проекта. — А всё внутреннее ламинарно-вихревое движение КЖ осуществляется за счёт применения ещё одного ноу-хау — специально разработанной смешивающей аэрирующей головки. Кстати, питательную среду мы можем готовить даже на морской воде». 

В итоге, по его словам, удаётся получить продукт с высокой долей сырого протеина в составе — 77-79 %. Содержание в нём незаменимых аминокислот, витаминов, микроэлементов несколько выше, чем в рыбной муке. При этом цена конечного продукта, по прогнозу Вячеслава Лень, будет ниже. Что касается экономической составляющей, то, по расчётам компании, себестоимость производства не превысит $ 1 тыс. за тонну белка, а цена реализации составит более $ 1 тыс. за тонну. 

Однако животноводческим предприятиям не стоит тешить себя надеждой, что стоимость кормов снизится благодаря применению альтернативных источников белка. «О сокращении затрат на 1 кг корма за счёт альтернативного белка речи не идёт, — предостерегает Алексей Аблаев. — Речь главным образом идёт о том, чтобы они не выросли». 

В лучшем случае, по его прогнозам, затраты останутся на том же уровне. Но при отсутствии конкуренции со стороны других поставщиков протеина, цены однозначно будут расти. «Многое зависит от урожая сои и колебания цен на рынке — всё это оказывает влияние на остальные протеины», — добавляет Алексей Аблаев. Эксперт также подчёркивает, что стоимость кормового белка тесно связана с составом продукта, количеством протеина и его усвояемостью.

После ввода предприятия в эксплуатацию, а может быть, и значительно раньше, «Метаника» планирует войти в Союз производителей комбикормов, а также другие отраслевые союзы, что, как ожидает Вячеслав Лень, полностью решит вопрос сбыта готовой продукции. «Являясь научно-производственной компанией, мы видим заинтересованность потенциальных заказчиков в оборудовании для производства белка из метана», — отмечает он. По оценкам компании, спрос на новый продукт только в России составит не менее 400-500 тыс. т в год.

Ещё один проект, о котором необходимо рассказать, стоит несколько особняком от остальных и подразумевает превращение органических отходов газификацией в синтез-газ для синтеза метанола с последующим получением полноценных кормовых белков меприна, эприна. Также дополнительно можно синтезировать такие продукты, как этанол, водород и синтетическое экологическое топливо. 

«По такой технологии утилизации отходов птицеводства и животноводства реально получить в год из 150 тыс. т отходов 30 тыс. т кормового белка меприна или эприна», — заверяет Игорь Жарков, технический директор московского офиса компании RNR (проектирование и строительство заводов по газификации ТБО, отходов птицеводства, медицинских отходов, иловых осадков).

Проект включает в себя три составляющие: экологически безопасную утилизацию органических отходов без вредных выбросов и захоронений, превращение их в высококачественный кормовой белок, обеспечение птицефабрики или животноводческой фермы электроэнергией и теплом. «Таким образом аграрии могут значительно снизить себестоимость производства и не зависеть от поставщиков электроэнергии, тепла и белковых кормовых добавок», — отмечает Игорь Жарков. Он напоминает, что в себестоимости производства, например, мяса птицы, затраты на электро- и тепловую энергию составляют 7-10%, а затраты на корм достигают 50-65%.

Технологическая схема выглядит следующим образом. Сначала пиролизом утилизируется 85-95 % органики помёта и подстилки, а также другие производственные и бытовые отходы, вследствие чего получают пиролизный газ. Около 5-15 % золы идёт в минеральные удобрения и минерализируется в строительный песок. Дальше с помощью плазмы пиролизный газ преобразуется в синтез-газ, который, в свою очередь, перерабатывается в метанол и электроэнергию. После чего метанол перерабатывается в кормовой белок. Применяется полностью водооборотное снабжение водой и очистка воды с окислением в свехкритическом состоянии, что полностью предохраняет водоёмы от попадания вредных веществ.

Как объяснил Игорь Жарков, кормовой белок из метанола представляет собой инактивированную бактериальную биомассу ацидофильных метилотрофных бактерий, выращиваемых на средах, содержащих метанол. Специалист отмечает, что по качеству он соответствует кормовым белкам животного происхождения (рыбной и мясокостной муке). Продукт характеризуется высоким уровнем сырого протеина (не менее 70 %) и содержит весь комплекс витаминов группы В. Его продуцентом является факультативный метилотроф Acetobacter methylicum ВСБ-867. Штамм выделен из почвы, не патогенен и не токсичен.

«Технология позволяет получать полноценные белки из бесконечного источника — отходов, которые необходимо утилизировать для сохранения природы и здоровья людей. Кроме того, получаемые кормовые белки будут иметь конкурентную цену на рынке», — заключает Игорь Жарков.

Взгляд в будущее

«Для того чтобы получить растительный белок, нужны тысячи гектаров пахотной земли и огромный труд многих сельхозтоваропроизводителей, — рассуждает Вячеслав Лень, сравнивая различные источники альтернативных белков. — В то время как на производстве БВК трудятся миллиарды дрожжевых и бактериальных микроорганизмов, а процесс удвоения биомассы происходит в течение нескольких часов». 

Он подчёркивает, что синтетический белок получают пока только в научных целях химики, а вот биотехнология способна производить белок природный, т. к. в качестве накопительных культур используются штаммы микроорганизмов, первоначально взятые у природы с доработкой их продуктивности до норм рентабельного предприятия. 

Вячеслав Лень уверен: наиболее выгодной и перспективной технологией производства альтернативного кормового белка для нашей страны является та, что базируется на самом массовом, доступном, стабильном и недорогом сырье, а в России это — природный газ. «Диверсифицируя часть экспортных объёмов и перерабатывая газ в белок, мы способны не только решить проблемы с кормами и продуктами питания в стране, но и стать экспортёрами альтернативного белка с очень приличной добавленной стоимостью по сравнению с сырьевым экспортом», — заключает он. 

Заместитель директора по развитию ГК «ЗООПРОТЕИН» (производство кормов для животных из личинок мух) Алексей Истомин считает, что микробный белок (гаприн) как технология может глобально изменить рынок. «Но всё же одно дело — производить белок из природного сырья (метана), и совсем другое — использовать отходы для производства кормов», — делает оговорку специалист. 

Он напоминает, что рано или поздно природных ресурсов будет недостаточно, или же их использование нарушит природный баланс. «В случае с гаприном, опять же, используются природные ресурсы, и, хотя сегодня их много, в будущем, возможно, наступит та же дилемма», — не исключает Алексей Истомин.

Поэтому совершенно другое дело, по его мнению, — использование отходов, которые всегда будут в достаточном количестве. «С одной стороны, благодаря совершенствованию технологий объём отходов будет сокращаться, с другой, рост мирового населения будет способствовать его увеличению. В итоге эти два процесса уравновесят друг друга», — прогнозирует Истомин. Специалист уверен, что уже сейчас нужно решить задачу, как использовать отходы с максимальной выгодой. 

В свою очередь, Алексей Аблаев полагает, что производство протеинов из газа гораздо рентабельнее, чем, например, из насекомых или микроводорослей. Тем более если у компании есть доступ к месторождениям, позволяющим получить дешёвый газ (сырьё).  «При этом технологически такие проекты намного сложнее, и рисков больше, — отмечает Аблаев. — Метан в сочетании с кислородом под высоким давлением — взрывоопасная смесь и рецепт для катастрофы, поэтому такими проектами должны заниматься исключительно профессионалы».

В любом случае проблем со сбытом конечного продукта после запуска подобных предприятий не возникнет, убеждён президент Российской биотопливной ассоциации.  «При разумном соотношении качества и цены альтернативные протеины наверняка будут востребованы. Основными потребителями станут крупные агропромышленные предприятия и производители комбикормов», — говорит он.

Однако генеральный директор компании «Биокомплекс» Сергей Перегудов не разделяет оптимизма коллеги. «Вертикально-интегрированным холдингам интереснее расширять посевные площади и инвестировать в производство зернового белка, а не усложнять жизнь рискованными проектами. Да и зачем, если есть своё дешёвое зерно?» — задаёт он риторический вопрос.

Сейчас, по мнению Сергея Перегудова, надо сфокусироваться на точках роста, которые лежат на поверхности и не требуют больших затрат. «Например, в  РФ доля орошаемых земель составляет около 13 %, тогда как в мире орошается 48 % полей. Чувствуете точку роста? Достаточно установить дождевальную машину, и урожайность сои повысится на 150 %, пшеницы — на 100 %, кукурузы — на 150 %», — утверждает глава «Биокомплекса». Тем более, продолжает он, сегодня действует ведомственная программа «Развитие мелиоративного комплекса России» на 2020-2022 годы, предусматривающая субсидирование затрат на орошение в рамках одного проекта от 30 до 50 % в зависимости от региона.

Ещё один риск проектов по получению альтернативного белка — общественное мнение. Вернее, как уточняет Сергей Перегудов, потребительские фобии, сформированные СМИ, которые заставляют в штыки воспринимать все альтернативные, нетрадиционные продукты. «И как, например, в свете растущего тренда на экологизацию Группа “Черкизово”, продвигающая концепцию “от поля до прилавка”, впишет в свою зерновую цепочку альтернативный белок, синтезированный из отходов или природного газа? Как объяснит это потребителям?» — вопрошает Сергей Перегудов.

По мнению Алексея Аблаева, негативное отношение к альтернативному белку может исходить от экологов и определённой категории людей, которые любят поднимать панику, как только появляется новый продукт или технология. «Они либо не располагают достаточными знаниями, либо находятся во власти предрассудков и не способны здраво смотреть на вещи, — предполагает президент Российской биотопливной ассоциации. — Хотя есть и третий вариант: их мнение проплачено компанией, которая действует в своих интересах. Яркий пример — история с запретом ГМО».

Теоретически, рассуждает он, выступать против альтернативных способов получения белка выгодно российским компаниям, импортирующим сою из Южной Америки. Хотя пока масштабы производства протеина несопоставимы с объёмами импорта — несколько тысяч тонн картину на рынке не изменят. Пока это, скорее, экспериментальные проекты.

Загрузка…

Этот белок принадлежит к … | Природа

Первые дни геномики были отмечены опасениями, что широкое распространение патентов на гены ограничит исследования и открытия в медицине. До сих пор протеомика не работала в одном и том же облаке. Но не успокаивайтесь, — предупреждает Дэвид Сираноски.

Кредит: AL GRANT / CELLTECH / RIKEN GENOMIC SCIENCES CENTER

Простое заявление о праве собственности редко вызывает волну повсеместной паники.Но в 1991 году Национальным институтам здравоохранения США (NIH) удалось именно это, когда они заявили о правах интеллектуальной собственности примерно на 3500 генов, основанных на последовательностях крошечных фрагментов их ДНК. Эта новость привлекла внимание исследователя NIH, получившего последовательности, Крейга Вентера, и с тех пор этот пионер геномики восхищается этой позицией. И это вызвало опасения во всем мире, что научные и медицинские достижения, обещанные последовательностью генома человека, будут ограничены всеобъемлющими патентными притязаниями.

Итак, в декабре 2001 года, когда британская биотехнологическая компания Oxford GlycoSciences (OGS) объявила, что она пытается запатентовать более 4000 белков, связанных с болезнями, вы, возможно, ожидали еще большего возмущения. В конце концов, новости едва ли вызвали волну интереса — скорее всего, потому, что патенты на белки существуют уже столетие или около того, не вызывая у кого-либо серьезной головной боли. «Мы к ним привыкли, — говорит Ричард Голд, директор Центра политики в области интеллектуальной собственности Университета Макгилла в Монреале, Канада.Действительно, обычно считается, что патенты обеспечивают соответствующее финансовое вознаграждение тем, кто разрабатывает полезные приложения для белков, одновременно стимулируя дальнейшие исследования.

Но некоторые эксперты предупреждают, что это счастливое равновесие скоро может быть нарушено. Массовые проекты обещают решить структуры тысяч белков в рекордные сроки. А недавние решения судов США, где часто начинаются тенденции в области интеллектуальной собственности, создали прецеденты, которые могут сделать патенты на белки более серьезными препятствиями в протеомную эпоху, чем в прошлом.«Эти тенденции не предвещают ничего хорошего для будущего биомедицинских исследований», — говорит Дэвид Корн, старший вице-президент по биомедицинским и медицинским исследованиям Ассоциации американских медицинских колледжей в Вашингтоне, округ Колумбия.

Хотя в конечном итоге они были отклонены, патенты на гены, выданные Национальным институтом здравоохранения 1991 г., вызвали тревогу из-за их огромного потенциального охвата. Они могли означать, что любой, кто разработал полезный продукт, такой как лекарство, путем изучения определенного гена, должен будет платить гонорары исследователю, который первым секвенировал крошечный фрагмент ДНК этого гена.Многие эксперты утверждали, что это станет серьезным препятствием для инвестиций в исследования и разработки — полная противоположность тому, чего должна достичь патентная система.

С тех пор патентное ведомство США подняло планку в отношении патентов на гены. В руководящих принципах, опубликованных в декабре 1999 г., сложнее было попасть в условие «полезности». Те, кто надеется получить патент на последовательность ДНК, потому что она может быть полезна в качестве молекулярного зонда или потому, что она может производить белок, теперь должны ответить на некоторые конкретные вопросы.Зонд для чего именно? Что делает белок? «Нельзя просто сказать, что вы нашли ген, который может иметь некоторую ценность», — говорит Тим ​​Колфилд, эксперт по законодательству в области здравоохранения из Университета Альберты в Эдмонтоне, Канада.

Десятилетний опыт работы с патентами на белки показал, что они не бросают такую ​​длинную тень на исследования и инновации. И пока, по крайней мере, судьба OGS укрепила общее мнение, что его агрессивное объявление о патенте не о чем беспокоиться. Менее чем через год после утверждения прав на 4000 белков, выявленных путем сравнения больных со здоровыми тканями, OGS сократила пятую часть своего персонала.Этой весной безденежную компанию выкупила компания Celltech из Слау, к западу от Лондона. Celltech сохраняет работу OGS по раку, но пытается продать остальную часть своей работы по протеомике.

Действительно, поиск протеина оказался очень сложным делом. Компания Large Scale Biology, базирующаяся в Вакавилле, Калифорния, также надеялась разбогатеть, обнаружив и запатентовав большое количество важных с медицинской точки зрения белков. Но теперь он концентрируется на более узкой цели производства белков животного происхождения в генетически модифицированных растениях.«Если подсчитать, это того не стоит», — говорит Том Галлегос, старший директор компании по интеллектуальной собственности.

Запатентовать что-то по всему миру стоит пару сотен тысяч долларов. «Легко найти много белков и получить патенты, но с такими затратами вы должны быть уверены, что ваш белок имеет коммерческую ценность», — говорит Йошидзи Фудзита, возглавляющий новый Центр клинических протеомов Токийского медицинского университета.

Добыть такую ​​стоимость непросто. Большинство белков изначально запатентованы как диагностические маркеры для выявления пациентов, страдающих определенным заболеванием или побочным действием лекарства.«Но диагностические маркеры часто не приносят достаточно денег, чтобы заплатить за патент», — говорит Гальегос. «Это бережливый рынок».

Экономика меняется, если ваш белок является мишенью для лекарства или сам по себе может быть использован в качестве лекарства. Например, протеин эритропоэтин, или ЭПО, продается как средство для лечения анемии и приносит миллиарды долларов в год компании Amgen из Таузенд-Окс, Калифорния, которая владеет патентом на него. Но чтобы выяснить, имеет ли белок терапевтическую ценность, обычно требуются обширные исследования на чашке Петри и на живых животных.«Вам нужны трудолюбивые люди, которые вводят что-то мышам», — говорит Гальегос.

Реализуемые сейчас масштабные проекты могут значительно упростить идентификацию терапевтически важных белков. Фабричный подход японской программы «Protein 3000» и US Protein Structure Initiative должен быстро определить структуру тысяч белков. Теоретически этот взрыв структурных данных должен помочь исследователям найти кандидатов для разработки лекарств. В августе японский проект, базирующийся в Центре геномных наук RIKEN в Иокогаме, сообщил, что за первые 18 месяцев он построил структуры из 613 белков.

Производственная линия: Японский центр геномных наук в Иокогаме стремится создать структуры из 3000 белков в течение следующих нескольких лет.
Фото: RIKEN GENOMIC SCIENCES CENTER

Одних только структурных данных недостаточно для подачи заявки на патент, однако благодаря соглашению, достигнутому в ноябре 2002 г. представителями патентных ведомств Японии, Европейского Союза и США. Это уменьшило опасения по поводу всеобъемлющих патентных притязаний на белок. Но такие проекты, как Protein 3000, все еще могут изменить ландшафт интеллектуальной собственности.Например, данные японской программы будут доступны через партнерские отношения с компаниями в Японии, прежде чем они будут опубликованы на международном уровне.

«Есть опасения, что некоторые белки, которые имеют большое значение с точки зрения исследований потенциальных методов лечения, будут запатентованы», — говорит Арти Рай, эксперт по интеллектуальной собственности из Университета Дьюка в Дареме, Северная Каролина. По ее словам, в таком случае компания может попытаться заявить о праве собственности на любой подход к выбиванию белка.

Некоторые недавние постановления судов начали вызывать опасения, что патенты на белки толкуются слишком широко.В январе компания Transkaryotic Therapies of Cambridge, Массачусетс, не смогла ослабить хватку Amgen над EPO, когда Апелляционный суд США по федеральному округу решил, что ее конкурирующий продукт EPO нарушает патенты Amgen. В этих патентах описано получение человеческого ЭПО в клетках яичников хомячка. Транскариотик производит несколько иную версию ЭПО, используя генно-инженерные клетки человека. Пока что суд в целом поддержал утверждение Amgen о том, что его патент распространяется на любое использование клеток млекопитающих для производства ЭПО.

Некоторые наблюдатели обеспокоены таким поворотом событий. «Суд разрабатывает стратегию« защиты инвестиций в НИОКР », не обдумывая последствий», — говорит Роберт Кук-Диган, директор Центра геномной этики, права и политики в Университете Дьюка. По его словам, такие прецеденты могут оттолкнуть компании от попыток создавать лучшие версии препаратов на основе белка.

У большинства ученых даже широко интерпретируемые патенты не вызывают опасений. Патентный закон США разрешил «исключение для исследований» для работы с запатентованными инструментами или материалами «исключительно для развлечения, удовлетворения праздного любопытства или для строго философских изысканий».Традиционно это интерпретировалось как охватывающее все академические исследования — недавний опрос, проведенный Джоном Уолшем из Университета Иллинойса в Чикаго, подтвердил, что исследователи из университетов США обычно прибегают к этому исключению, не беспокоясь о взимании патентных гонораров (JP Walsh, A .Arora and WM Cohen Science 299, 1021; 2003).

Но в свете недавнего постановления Верховного суда США, говорит Кук-Диган, неясно, может ли продолжаться это «джентльменское соглашение».27 июня высший суд Америки вынес решение по делу Университета Дьюка против Мэди — и, по мнению многих экспертов по интеллектуальной собственности, толкование Верховным судом исключения для исследований означает, что теперь большинство научных исследований будет нарушать любые соответствующие патенты.

Дело касается спора по поводу использования лазерной технологии, разработанной Джоном Мэди, который работал в Duke до 1998 года, когда он уехал в Гавайский университет в Маноа. Мэди возражал против того, чтобы Дюк продолжал использовать технологию, на которую он распространяется.Когда Дюк сослался на исключение для проведения исследований, Мэди возразил — и Верховный суд согласился, — что университет использует эту технологию для обучения и получения грантов, а не для удовлетворения праздного любопытства.

Решение может иметь обременительные последствия для любого, кто хочет провести исследование запатентованного белка — и, действительно, академических исследований в целом. «Случай говорит о том, что независимо от того, учитесь ли вы в университете или где-то еще, исследования — это не просто игра. Исследования сами по себе являются нарушением », — говорит Масаси Мияно, возглавляющий лабораторию структурной биофизики RIKEN в Хариме, Япония.По крайней мере, говорит Кук-Диган, может потребоваться серьезная юридическая работа, прежде чем исследователям будет дан зеленый свет для работы над запатентованным белком.

NIH также обеспокоен последствиями широко интерпретируемых патентов на белки и другие биологические молекулы. В сентябре он предоставил грант в размере 1,2 миллиона долларов Стиву Мерриллу из Национальной академии наук в Вашингтоне, округ Колумбия, на 18-месячное исследование этого вопроса.

Команда Merrill рассмотрит различные рекомендации для политиков, включая более строгие исключения для исследований и поощрение смягченных лицензионных соглашений, которые дают пользователям свободу использовать запатентованные молекулы по своему желанию.Вскоре необходимо будет установить политику, говорит Меррилл: «Чем дольше мы ждем, тем больше дверей для нас закроется».

Информация об авторе

Принадлежность

1. Азиатско-тихоокеанский корреспондент Nature’s

   Дэвид Сираноски

Об этой статье

Цитируйте эту статью

Сираноски, D. Этот белок принадлежит ….
Природа 426, 10–11 (2003). https: // doi.org / 10.1038 / 426010a

Скачать цитату

Дополнительная литература

• Интеллектуальная собственность и коммерциализация исследований и разработок

  Наука и инженерная этика
  (2005)

белков | Биология для майоров I

Опишите структуру и функции белков

Белки — это полимеры аминокислот.Каждая аминокислота содержит центральный атом углерода, водород, карбоксильную группу, аминогруппу и переменную группу R. Группа R указывает, к какому классу аминокислот она принадлежит: электрически заряженные гидрофильные боковые цепи, полярные, но незаряженные боковые цепи, неполярные гидрофобные боковые цепи и особые случаи.

Белки имеют разные «слои» структуры: первичный, вторичный, третичный, четвертичный.

Белки выполняют в клетках самые разные функции. Основные функции включают действие в качестве ферментов, рецепторов, транспортных молекул, белков, регулирующих экспрессию генов, и так далее.Ферменты — это биологические катализаторы, которые ускоряют химическую реакцию без постоянных изменений. У них есть «активные центры», где связывается субстрат / реагент, и они могут быть либо активированы, либо ингибированы (конкурентные и / или неконкурентные ингибиторы).

Цели обучения

• Продемонстрировать знакомство с мономерными единицами белков: аминокислоты
• Определите различные слои структуры белка
• Определите несколько основных функций белков

Аминокислоты

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка в живой системе может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры из аминокислот , расположенных в линейной последовательности.

Рис. 1. Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа ( α ) углерода, связанного с аминогруппой (Nh3), карбоксильной группой (COOH) и атомом водорода. . Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R (рис. 1).

Название «аминокислоты» происходит от того факта, что они содержат как аминогруппу, так и карбоксильную кислотную группу в своей основной структуре.Как уже упоминалось, в белках присутствует 20 аминокислот. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами у человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они получают их с пищей.

Для каждой аминокислоты группа R (или боковая цепь) отличается (рис. 2).

Практический вопрос

Рис. 2. В белках обычно встречаются 20 общих аминокислот, каждая из которых имеет свою R-группу (вариантная группа), которая определяет его химическую природу.

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Показать ответ

Полярные и заряженные аминокислотные остатки (остаток после образования пептидной связи) с большей вероятностью будут обнаружены на поверхности растворимых белков, где они могут взаимодействовать с водой, и неполярные (например.g., боковые цепи аминокислот) с большей вероятностью будут обнаружены внутри, где они изолированы от воды. В мембранных белках неполярные и гидрофобные боковые цепи аминокислот связаны с гидрофобными хвостами фосфолипидов, в то время как полярные и заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют с полярными головными группами или с водным раствором. Однако бывают исключения. Иногда положительно и отрицательно заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют друг с другом внутри белка, а полярные или заряженные боковые цепи аминокислот, которые взаимодействуют с лигандом, могут быть обнаружены в кармане связывания лиганда.

Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной). Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны или гидрофобны по природе, тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные аминокислоты.Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры анимокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи (рис. 2).

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением. Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Они известны как незаменимые аминокислоты, а у людей они включают изолейцин, лейцин и цистеин.Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для построения белков в организме, но не производятся организмом; Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

Рис. 3. Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка.Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь представляет собой пептидную связь (рис. 3).

Продукты, образованные такими связями, называются пептидами. По мере того, как к этой растущей цепи присоединяется больше аминокислот, полученная цепь называется полипептидом. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце.Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют различную форму. , и имеют уникальную функцию. После синтеза (трансляции) белков большинство белков модифицируются.Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Эволюционное значение цитохрома c

Цитохром c является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он находится в клеточной органелле, митохондрии. Этот белок имеет простетическую группу гема, и центральный ион гема попеременно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона.Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительная гомология аминокислотной последовательности цитохрома с среди различных видов; другими словами, эволюционное родство можно оценить путем измерения сходства или различий между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты.Для каждой молекулы цитохрома с от разных организмов, которая была секвенирована на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях не обнаружено. Когда сравнивали последовательности человека и макаки-резуса, единственное обнаруженное различие заключалось в одной аминокислоте. В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Структура белка

Как обсуждалось ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться со специфическим субстратом в сайте, известном как активный сайт. Если этот активный сайт изменяется из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть неспособен связываться с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура. Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, А и В, и они связаны между собой дисульфидными связями. N-концевой аминокислотой A-цепи является глицин, а C-концевой аминокислотой — аспарагин (рис. 4). Последовательности аминокислот в цепях A и B уникальны для инсулина.

Рис. 4. Инсулин бычьей сыворотки — это белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: A (длиной 21 аминокислота) и B (длиной 30 аминокислот).В каждой цепи первичная структура обозначена трехбуквенными сокращениями, которые представляют названия аминокислот в порядке их присутствия. Аминокислота цистеин (cys) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи A и B вместе, а третья помогает цепи A свернуться в правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности показаны разные размеры.

Уникальная последовательность каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшая часть которой показана на рисунке 5) имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение структуры и функции белка.

Рис. 5. Бета-цепь гемоглобина имеет длину 147 остатков, однако единственная замена аминокислоты приводит к серповидно-клеточной анемии. В нормальном гемоглобине аминокислота в седьмом положении — глутамат. В серповидно-клеточном гемоглобине этот глутамат заменен валином.

В частности, аминокислота глутаминовая кислота заменена валином в цепи β . Примечательно, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот.Таким образом, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток — что резко снижает продолжительность жизни — состоит в одной из 600 аминокислот. Что еще более примечательно, так это то, что эти 600 аминокислот кодируются тремя нуклеотидами каждая, а мутация вызвано одним изменением основания (точечной мутацией), 1 из 1800 оснований.

Рис. 6. В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с помощью светлопольной микроскопии, серповидные клетки имеют форму полумесяца, а нормальные клетки имеют форму диска.(кредит: модификация работы Эда Усмана; данные шкалы от Мэтта Рассела)

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутые или дискообразные эритроциты и принимают форму полумесяца или «серпа», что закупоривает артерии (рис. 6). Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.

Вторичная структура

Локальное сворачивание полипептида в некоторых областях приводит к вторичной структуре белка.Наиболее распространены листовые структуры α -спираль и β -складки (рис. 7). Обе структуры представляют собой структуру α -спираль — спираль, форма которой удерживается водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты и другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

Рис. 7. α-Спираль и β-складчатый лист — это вторичные структуры белков, которые образуются из-за образования водородных связей между карбонильными и аминогруппами в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α-спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать β-складчатый лист.

Каждый виток альфа-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из α -спиральной цепи. В листе с складками β «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи. Группы R прикреплены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки.Гофрированные сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи пептида. Спиральные α и складчатые листовые структуры β обнаружены в большинстве глобулярных и волокнистых белков, и они играют важную структурную роль.

Третичная структура

Уникальная трехмерная структура полипептида — это его третичная структура (рис. 8).Эта структура частично обусловлена ​​химическими взаимодействиями в полипептидной цепи. В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, присутствующих в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка, тогда как гидрофильные группы R лежат снаружи.Первые типы взаимодействий также известны как гидрофобные взаимодействия. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.

Рис. 8. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

Четвертичная структура

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном собирается в шар.Инсулин начинается как отдельный полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности в присутствии посттрансляционной модификации после образования дисульфидных связей, которые удерживают вместе оставшиеся цепи. Шелк (волокнистый белок), однако, имеет складчатую пластинчатую структуру β , которая является результатом водородных связей между различными цепями.

Четыре уровня структуры белка (первичный, вторичный, третичный и четвертичный) показаны на Рисунке 9.

Рисунок 9.На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня белковой структуры. (кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

Денатурация и сворачивание белков

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, которые удерживаются вместе за счет химических взаимодействий. Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, структура белка может измениться, потеряв свою форму без потери своей первичной последовательности в так называемой денатурации.Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура полипептида сохраняется в процессе, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарение яйца. Белок альбумина в жидком яичном белке денатурируется при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируются при высоких температурах; например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, содержат белки, функционирующие при температурах, близких к температуре кипения.Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки как часть процесса пищеварения; однако пищеварительные ферменты желудка в этих условиях сохраняют свою активность.

Сворачивание белка имеет решающее значение для его функции. Первоначально считалось, что сами белки несут ответственность за процесс сворачивания. Только недавно было обнаружено, что часто они получают помощь в процессе сворачивания от белков-помощников, известных как шапероны (или шаперонины), которые связываются с целевым белком во время процесса сворачивания.Они действуют, предотвращая агрегацию полипептидов, составляющих полную структуру белка, и отделяются от белка, как только целевой белок сворачивается.

Чтобы получить дополнительную информацию о белках, просмотрите этот анимационный ролик под названием «Биомолекулы: белки».

Функция белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Таблица 1. Типы и функции белков
Тип	Примеры	Функции
Пищеварительные ферменты	Амилаза, липаза, пепсин, трипсин	Помощь в переваривании пищи за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц
Транспорт	Гемоглобин, альбумин	Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу
Строительный	Актин, тубулин, кератин	Создавать различные структуры, например цитоскелет
Гормоны	Инсулин, тироксин	Координировать деятельность различных систем организма
Оборона	Иммуноглобулины	Защитите организм от инородных патогенов
Сокращение	Актин, миозин	Эффект сокращения мышц
Хранилище	Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин)	Обеспечить питание на ранних этапах развития зародыша и проростка

Два специальных и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые действуют, чтобы контролировать или регулировать определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки состоят из 20 одних и тех же аминокислот по-разному.

Вкратце: Белки

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью.Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот. Локальное сворачивание полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру.Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Проверьте свое понимание

Ответьте на вопросы ниже, чтобы увидеть, насколько хорошо вы понимаете темы, затронутые в предыдущем разделе.В этой короткой викторине , а не засчитываются в вашу оценку в классе, и вы можете пересдавать ее неограниченное количество раз.

Используйте этот тест, чтобы проверить свое понимание и решить, следует ли (1) изучить предыдущий раздел дальше или (2) перейти к следующему разделу.

Макроэлементы

: простое руководство по макросам

Многие слышали термин «макрос» на
в какой-то момент. Об этом много говорят, особенно когда тема
о здоровом питании или похудении.Возможно, вы слышали об этом
вычисления или отслеживания макросов, но что такое макросы?

Макросы — это макроэлементы. Твое тело
нуждается в этих питательных веществах в больших количествах для правильного функционирования в качестве макроэлементов.
значит большой. Кроме того, все эти питательные вещества обеспечивают ваше тело энергией.
измеряется в калориях или ккал. Есть три типа
макроэлементы: углеводы, белки и жиры.

• Углеводы содержат 4 ккал на грамм
• Белки содержат 4 ккал на грамм
• Жиры содержат 9 ккал на грамм (это
  примерно вдвое больше, чем в двух других макросах)

Наряду с энергией, все эти
макронутриенты играют в организме особую роль, что позволяет вам функционировать.
должным образом.

Углеводы

Все углеводы со временем расщепляются
вниз до глюкозы, которая является основным источником энергии для вашего тела. По факту,
определенные органы, такие как мозг, нуждаются в глюкозе для правильного функционирования.
Ваше тело может вырабатывать глюкозу из белков, используя
глюконеогенез. Помимо того, что они являются вашим основным источником энергии, есть углеводы.
которые помогают синтезировать определенные аминокислоты (строительные блоки белка) и позволяют
для стабильного опорожнения кишечника.Клетчатка — это вид углеводов, который нельзя
разбиты вашим желудочно-кишечным трактом. Следовательно, это питательное вещество не дает вам
энергии, но это действительно помогает избавить ваше тело от отходов и сохраняет ваш кишечник
здоровый. Не все углеводы созданы одинаково. Некоторые считаются простыми
углеводы и другие сложные.

• Простой
  углеводы легко расщепляются на энергию или глюкозу. Они имеют
  1-2 молекулы сахара и содержатся в обычно сладких продуктах, таких как
  мед, столовый сахар, сироп, нектар агавы, патока, молоко / йогурт и фрукты.Фрукты действительно содержат натуральный сахар, называемый фруктозой, однако во фруктах также есть
  витамины и минералы (это ваши микроэлементы: питательные вещества, необходимые в небольших количествах).
  количества), фитохимические вещества (не являются необходимыми питательными веществами, но могут оказывать положительное влияние на
  здоровье) и клетчатка. Клетчатка не переваривается и поэтому увеличивает ее количество.
  времени, необходимого для разложения продукта.

• Комплекс
  углеводы требуют больше времени для расщепления вашего тела. Это длинные пряди
  молекул сахара, связанных вместе и обычно имеющих пикантный вкус.Они есть
  содержится в таких продуктах, как крахмал и злаки: рис, макаронные изделия, хлеб и крахмал
  овощи (картофель, горох, кукуруза). Другие продукты на растительной основе, например, некрахмалистые.
  овощи (бобы, орехи и семена) содержат углеводы, но в меньшем количестве.
  суммы. Сложные углеводы обычно содержат клетчатку, если они не были переработаны, где
  зерно было лишено отрубей (внешнего покрытия), что дает нам белый
  хлеб, белые макароны, белый рис и т. д.
  тело переваривать. Несмотря на то, что они не сладкие, они будут выделять глюкозу
  быстро, как сладкий простой углевод.

Белок

Белок позволяет вашему телу расти, строить
и восстанавливают ткани, и защищают безжировую массу тела (вашу мышечную массу). Белок
состоит из аминокислот. Аминокислоты — это строительные блоки белка. Там
есть 2 типа аминокислот: заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты
кислоты не обязательно потреблять с пищей, так как ваше тело может
на самом деле сделать это. Незаменимые аминокислоты необходимы в вашем рационе.
Незаменимые аминокислоты можно использовать сами по себе, или в некоторых случаях они
превращается в незаменимую аминокислоту.Продукты, богатые белком, включают мясо,
птица, рыба, яйца, молоко, сыр или другие виды продуктов животного происхождения.
Эти источники белка содержат все ваши незаменимые аминокислоты. Это не
означают, что вы должны есть продукты животного происхождения, чтобы быть здоровым. Вы можете получить правильную аминокислоту
кислоты от употребления в пищу различных источников растительного белка, таких как бобы, чечевица,
орехи, семена и соя, а также меньшие количества в зернах, овощах и
фрукты.

жир

Жир позволяет накапливать энергию,
амортизирует органы, вырабатывает определенные гормоны, поглощает жирорастворимые витамины и помогает
с целостностью клеточной мембраны.Есть три типа жиров: транс-жиры,
насыщенные жиры и ненасыщенные жиры.

• Транс-жиры
  следует исключить из рациона. Большинство трансжиров получают в результате гидрогенизации или
  добавление молекул водорода к ненасыщенным жирам. Это производит гидрогенизированный
  масло. Их можно найти в маргарине, шортенинге, выпечке, тесте и
  жареная еда. Если вы видите на этикетке трансжиры, этого следует избегать.

• Насыщенный
  жир не имеет изгибов, вызванных двойными связями, в молекуле
  потому что он насыщен молекулами водорода.В больших количествах насыщенные жиры
  известно, что повышает уровень холестерина и может увеличить риск сердечного приступа
  болезнь. Уменьшение количества насыщенных жиров в вашем рационе может быть полезным.
  Насыщенные жиры содержатся в основном в животных источниках с высоким содержанием жира, таких как
  жирная говядина, баранина, свинина, птица в кожуре, сало, сливки, масло, жирный сыр,
  и молочные продукты. Американская кардиологическая ассоциация рекомендует 5-6% дневной нормы калорий.
  происходят из насыщенных жиров; это означает, что если ваши потребности в калориях 2000 в день, только 120
  ккал должны поступать из насыщенных жиров.120 ккал / 9 ккал / г = ~ 13 грамм насыщенного
  жира в день. Рекомендуется уменьшить потребление насыщенных жиров и постное мясо.
  к более здоровым жирам, известным как ненасыщенные жиры.

• ненасыщенный
  fat имеет по крайней мере одну двойную связь, вызывающую изгибы в молекуле. Эти
  сложнее штабелировать и поэтому обычно находятся в жидком состоянии в помещении
  температура. Количество двойных связей позволяет назвать ненасыщенные
  жиры. Мононенасыщенные жиры имеют одну двойную связь, а полиненасыщенные жиры
  иметь несколько или много.Ненасыщенные жиры известны как здоровые жиры, поскольку они
  может снизить риск сердечных заболеваний. Эти полезные жиры происходят из
  растительные источники, такие как авокадо, орехи и ореховое масло, семена, оливки и масла
  (оливковое, рапсовое, сафлоровое и т. д.). Их также можно найти в источниках животного происхождения, таких как
  как жирная рыба, включая лосось, скумбрию, сардины, тунец и сельдь.

Жир пользуется плохой репутацией, потому что
является самым высоким в килокалориях, и некоторые виды жиров не подходят для нас, но если
вы можете сосредоточиться на типе жира и количестве жира, это способствует
Здоровая диета.

рекомендуемые количества этих различных макроэлементов обычно относятся к
как расщепление макроэлементов. Хорошее место для начала — использовать USDA.
рекомендаций:

• Углеводы: 45-65%
• Белки: 10-35%
• Жиры: 20-35%

В целом, они считаются здоровыми, но разные комбинации могут помочь вам достичь разных целей или помочь справиться с различными болезненными состояниями. Каждый человек может преуспеть в разном проценте, поэтому то, что работает для одного человека, может не работать для всех.Загрузка приложения для отслеживания может быть полезна для поиска и отслеживания того, где вы находитесь. MyFitnessPal — отличное бесплатное приложение, к которому можно получить доступ как на компьютере, так и на мобильном телефоне, где вы можете отслеживать ежедневное потребление и видеть различные проценты макроэлементов, как показано справа. В конце концов, независимо от того, какие проценты вы выберете, всегда нужно начинать с проверки правильности ваших килокалорий. Если вы пытаетесь похудеть, поддержать или даже набрать вес, существует определенный диапазон калорий, который поможет вам добиться успеха.Если вам нужна помощь в определении хорошего места для начала и того, как придерживаться ваших целей, связанных с питанием, поговорите с одним из наших зарегистрированных диетологов-диетологов (RDN). Запись на прием можно записать в любом из наших основных госпиталей. Чтобы узнать больше о том, что RDN может для вас сделать, посетите нашу страницу «Услуги по питанию».

Теги: углеводы, жиры, здоровое питание, ккал, макронутриенты, белки

Категория: Еда и питание

Что такое белковые семейства? | Классификация белков

Семейство белков — это группа белков, имеющих общее эволюционное происхождение, что отражается в их родственных функциях и сходстве в последовательности или структуре.

Семейства белков часто организованы в иерархии, при этом белки, имеющие общего предка, подразделяются на более мелкие, более тесно связанные группы. В этом контексте иногда используются термины суперсемейство (описывающее большую группу отдаленно связанных белков) и подсемейство (описывающее небольшую группу тесно связанных белков). Гипотетическая иерархия семейств белков проиллюстрирована на рисунке 2.

Рисунок 2 Гипотетическая иерархия семейства белков, показывающая отношения между членами суперсемейства, семейства и подсемейства.Направленные стрелки указывают, что одна группа является подгруппой другой.

Один набор белков, составляющих суперсемейство, представляет собой рецепторы, связанные с G-белком (GPCR). Это большая и разнообразная группа белков, которые участвуют во многих биологических процессах, включая фоторецепцию, регуляцию иммунной системы и передачу нервной системы. На уровне суперсемейства GPCR имеют два общих свойства — они имеют семь трансмембранных доменов и взаимодействуют со специализированными белками (называемыми G-белками), чтобы влиять на внутриклеточные пути после связывания внеклеточных сигналов (вы можете посетить эту веб-страницу GPCR для получения дополнительной информации).

Рисунок 3 Иерархия суперсемейства GPCR. Семьи и подсемейства, к которым принадлежит белок опсин 1, чувствительный к коротким волнам, выделены синим цветом.

По мере того как мы группируем GPCR в более мелкие семейства, отдельные группы имеют больше общих свойств. Например, коротковолновый белок опсин 1 принадлежит к специализированному семейству, известному как родопсиноподобные GPCR. Сами родопсиноподобные GPCR могут быть далее разбиты на более мелкие семейства, которые реагируют на разные сигналы.Белки опсина 1, чувствительные к коротким волнам, принадлежат к семейству опсинов (опсины являются фоторецепторами сетчатки животных), но, в частности, они являются членами подсемейства опсинов, чувствительных к синему, и все они активируются светом определенной длины волны. Иерархия этого семейства белков проиллюстрирована на Рисунке 3.

Как видно из этого примера, при классификации белков по иерархическим семействам уровень, на котором мы можем разместить белок в иерархии, является жизненно важным, поскольку он определяет количество конкретной функциональной информации, которую мы можем вывести.

макроэлементов и микроэлементов | Колледж Помона в Клермонте, Калифорния

Макроэлементы: углеводы, жиры и белки

Здоровые углеводы

Здоровый белок

Хорошие и плохие жиры

Макронутриенты — это питательные вещества, которые необходимы организму в больших количествах, поскольку они обеспечивают его энергией.

Углеводы

• Роль в организме Углеводы, также известные как крахмалы и сахара, являются основным источником энергии для организма. Ваше тело использует углеводы для производства глюкозы, которая является нашим основным топливом. Либо глюкоза используется немедленно, либо откладывается в печени и мышцах в виде гликогена для дальнейшего использования.
• Рекомендуемая норма Как правило, от 45 до 65% дневной нормы калорий должны поступать из углеводов. Углеводы содержат 4 калории на грамм. Исходя из диеты в 2000 калорий в день, это составляет 900-1300 калорий в день, или примерно 225-325 граммов.Определите ежедневное потребление калорий.
• Источники пищи Углеводы содержатся во всех растительных продуктах (зерновые, овощи, фрукты, бобовые и орехи), молочных продуктах и ​​пищевых продуктах, содержащих добавленный сахар. К более здоровым продуктам с высоким содержанием углеводов относятся продукты, содержащие пищевые волокна и цельнозерновые продукты, а также продукты без добавления сахара.
  • Сложные углеводы обеспечивают более медленное и более продолжительное высвобождение энергии, чем простые углеводы. Это способствует долгосрочному хорошему здоровью, контролю аппетита и поддержанию уровня энергии.Сложные углеводы включают бобовые, злаки и крахмалистые овощи, такие как картофель, горох и кукуруза.
  • Простые углеводы Чем больше рафинированных углеводов, тем быстрее глюкоза попадает в кровь, что может вызвать скачки и падения уровня сахара в крови и менее стабильные уровни энергии в организме. Простые углеводы содержатся в основном во фруктах и ​​молоке, а также в продуктах с сахаром, таких как конфеты и другие сладости.

Белки

• Роль в организме Белки являются частью каждой клетки, ткани и органа нашего тела.Их постоянно ломают и заменяют. Белок в пище, которую мы едим, переваривается в аминокислоты, которые позже используются для замены этих белков в нашем организме. Они участвуют в метаболической, транспортной и гормональной системах и составляют ферменты, регулирующие обмен веществ. Белки защищают организм от болезней благодаря иммунной функции.
• Рекомендуемая норма В целом рекомендуется, чтобы 10-35% дневных калорий приходилось на белок. Белок содержит 4 калории на грамм.Исходя из диеты в 2000 калорий в день, это составляет 200-700 калорий в день, или примерно 50-175 граммов в день. В рекомендациях Министерства сельского хозяйства США по питанию от 2010 г. рекомендуется суточная доза 0,36 грамма протеина на фунт веса тела. Вместо того, чтобы просто сосредотачиваться на своих потребностях в белке, выберите общий план здорового питания, который обеспечит вас необходимым белком, а также другими питательными веществами.
• Источники пищи Белок содержится в мясе, птице, рыбе, бобовых (сухие бобы и горох), тофу и других соевых продуктах, яйцах, орехах, семенах, молоке и других молочных продуктах, зернах и некоторых фруктах и ​​овощах.

Большинство взрослых в США получают более чем достаточно белка для удовлетворения своих потребностей. Редко, когда человек, здоровый и соблюдающий разнообразную диету, не получает достаточного количества белка. Подчеркните растительные источники белка, такие как бобы, чечевица, соевые продукты и несоленые орехи. Включите морепродукты два раза в неделю. Мясо, птица и молочные продукты должны быть нежирными или обезжиренными.

Жиры

• Роль в организме Жиры обеспечивают энергию во время упражнений на выносливость, между приемами пищи и во время голодания.Они составляют важный компонент клеточных мембран, изолируют и действуют как амортизаторы для костей и органов. Жиры не обязательно вредны для вас, но вам нужно лишь небольшое количество.
• Рекомендуемая норма Жиры должны составлять лишь 20-35% от общей суточной калорийности; менее 10% должно приходиться на насыщенные жиры. Жиры содержат 9 калорий на грамм. Исходя из диеты в 2000 калорий в день, это составляет примерно 400-700 калорий в день, или примерно 44-78 граммов общего жира. Насыщенные жиры (твердые при комнатной температуре: сливочное масло, жир и т. Д.) должно составлять не более 10% от потребляемого вами жира.
• Источники пищи К ненасыщенным или «хорошим» жирам относятся растительные масла, заправки для салатов, авокадо, молотые семена льна, орехи, семена и жирная рыба (лосось, сардины, скумбрия). Насыщенные или «плохие» жиры содержатся в жирных кусках говядины и свинины, жирных молочных продуктах, масле и различных закусках (печенье, пирожные, пончики). Трансжиры (действительно плохие жиры!) Содержатся в некоторых маргаринах, жареных во фритюре продуктах, закусках (чипсы, крекеры, выпечка, пончики) и во всем, что содержит гидрогенизированные ингредиенты.

Микроэлементы: витамины и минералы

Водорастворимые витамины

Водорастворимые витамины свободно перемещаются по организму, а избыточные количества обычно выводятся почками. Организм нуждается в частых, малых дозах водорастворимых витаминов. Эти витамины не так склонны к токсическому уровню, как жирорастворимые витамины.

Питательные вещества	Функция	Источники
Тиамин (витамин B1)	Часть фермента, необходимого для энергетического обмена; важно для функции нервов	Все питательные продукты содержат умеренные количества, особенно свинина, цельнозерновой или обогащенный хлеб и крупы, бобовые, орехи и семена
Рибофлавин (витамин В2)	Часть фермента, необходимого для энергетического обмена; важно для нормального зрения и здоровья кожи	Молоко и молочные продукты; листовые зеленые овощи; цельнозерновой или обогащенный хлеб и крупы
Ниацин (витамин B3)	Часть фермента, необходимого для энергетического обмена; важен для нервной системы, пищеварительной системы и здоровья кожи	Мясо, птица, рыба, цельнозерновой или обогащенный хлеб и крупы, овощи (особенно грибы, спаржа и листовые зеленые овощи), арахисовое масло
Пиридоксин (витамин B6)	Часть фермента, необходимого для метаболизма белков; помогает вырабатывать красные кровяные тельца	Мясо, рыба, птица, овощи, фрукты
Фолиевая кислота	Часть фермента, необходимого для создания ДНК и новых клеток, особенно красных кровяных телец	Листовые зеленые овощи, бобовые, семена, апельсиновый сок и печень; теперь добавлено к наиболее очищенным зернам
Кобаламин (витамин B12)	Часть фермента, необходимого для создания новых клеток; важен для функции нервов	Мясо, птица, рыба, морепродукты, яйца, молочные продукты; не содержится в растительной пище
Аскорбиновая кислота (витамин С)	Антиоксидант; часть фермента, необходимого для метаболизма белков; важен для здоровья иммунной системы; способствует абсорбции железа	Содержится только во фруктах и ​​овощах, особенно в цитрусовых, овощах из семейства капустных, дыне, клубнике, перце, помидорах, картофеле, салате, папайе, манго, киви

Жирорастворимые витамины

Жирорастворимые витамины хранятся в клетках организма и не выводятся так же легко, как водорастворимые витамины.Их не нужно употреблять так часто, как водорастворимые витамины, хотя необходимы достаточные количества. Слишком большое количество жирорастворимого витамина может стать токсичным. Сбалансированная диета обычно обеспечивает достаточное количество жирорастворимых витаминов.

Питательные вещества	Функция	Источники
Витамин А или бета-каротин (превращается в организме в витамин А)	Необходим для зрения, здоровой кожи и слизистых оболочек, роста костей и зубов, здоровья иммунной системы	Животные источники (ретинол): обогащенное молоко, сыр, сливки, масло, обогащенный маргарин, яйца, печень Источники растительного происхождения (бета-каротин): листовые, темно-зеленые овощи; темно-оранжевые фрукты (абрикосы, дыня) и овощи (морковь, тыква, сладкий картофель, тыква)
Витамин D	Необходим для правильного усвоения кальция; хранится в костях	Яичные желтки, печень, жирная рыба, обогащенное молоко, обогащенный маргарин и солнечный свет (превращаются в витамин D кожей)
Витамин E	Антиоксидант; защищает клеточные стенки	Полиненасыщенные растительные масла (соевые, кукурузные, хлопковые, сафлоровые), листовые зеленые овощи, зародыши пшеницы, цельнозерновые продукты, печень; яичные желтки, орехи и семена
Витамин К	Необходим для правильного свертывания крови	Листовые зеленые овощи и овощи из семейства капустных, молоко, также продуцируемое бактериями в кишечном тракте

Минералы

Питательные вещества	Функция	Источники
Кальций	Помогает строить и поддерживать крепкие кости и зубы, способствует свертыванию крови, помогает нервам и мышцам функционировать	Молоко и молочные продукты, брокколи, темная зелень, обогащенные продукты, такие как апельсиновый сок, соевое молоко и тофу
Калий	Помогает нервной системе и работе мышц, помогает поддерживать здоровый водный баланс в крови и тканях тела	Брокколи, бананы, картофель с кожурой, сливовый сок, апельсиновый сок, листовые зеленые овощи, изюм, помидоры
Натрий	Регулирует водный баланс, стимулирует нервы	Соль поваренная, мясные полуфабрикаты, консервы, птица, яйца, молоко
Утюг	Необходим для транспортировки кислорода ко всем частям тела через красные кровяные тельца	Листовые зеленые овощи, фасоль, моллюски, красное мясо, яйца, птица, соя, некоторые витаминизированные продукты
цинк	Жизненно важен для многих внутренних процессов, поддерживает иммунную функцию, репродуктивную функцию и нервную систему	Красное мясо, обогащенные злаки, устрицы, миндаль, арахис, нут, соевые продукты, молочные продукты

важных биомолекул

важных биомолекул

Молекулы жизни

Белки

Белки являются основным строительным материалом
тело.Ваши волосы, кожа, мышцы и органы в основном состоят из
белки. Белки сильные, но гибкие, и у них есть комплекс
3-D структура. Аминокислоты — это основные строительные блоки белков. Аминокислоты имеют NH ₂ (аминную) группу на одном конце, H-O-C = O
(карбоксильная) группа на другом конце, что делает его кислым, и группа R
который простирается от центрального атома углерода. Химический состав этой группы R варьируется от одной аминокислоты к другой и придает каждой аминокислоте уникальные свойства.Есть 20 аминокислот, которые
важны для человека, и все белки состоят из комбинаций
этих подразделений. Цепочки аминокислот называют пептидами. Можете ли вы увидеть в полипептидной цепи, показанной ниже, отдельные аминокислоты, которые связаны вместе в повторяющемся паттерне N-C-C? Между концом C одной аминокислоты и N следующей аминокислоты энергия АТФ используется для извлечения ОН из C и H из N, образуя H ₂ O и соединяя их пептидной связью, удлинение цепи.Когда мы перейдем к разделу курса генетики, мы будем изучать синтез белка. Это процесс, с помощью которого инструкции ДНК транскрибируют в РНК, которая затем транслирует в аминокислоты, которые соединяются вместе, образуя длинные полипептидные цепи. Эти цепи затем сплетаются вместе, как нити в веревке или как нити в одеяле, с образованием различных белков. Когда пища потребляется, белки расщепляются на составляющие их аминокислоты и перестраиваются в белки организма.Однако лишние аминокислоты не сохраняются для использования в будущем, и организм начинает расщеплять собственные белки только во время голодания, когда обычные источники топлива (жиры и углеводы) недоступны.

Аминокислота, образующая пептидную связь с растущей полипептидной цепью с высвобождением H ₂ O

Дегидратационный синтез и гидролиз: Белки, жиры и углеводы используют эти две общие реакции с участием воды для сборки и разборки молекулы.Когда два атома водорода и один кислород удаляются из двух отдельных молекул и в результате получается одна молекула и вода, это называется реакцией синтеза дегидратации. Молекулы «обезвоживаются», потому что вода удаляется, и они синтезируются (объединяются) в одну большую молекулу. Когда одна большая молекула расщепляется (лизис означает расщепление) на две молекулы с добавлением воды и энергии, реакция называется гидролизом. На каждой из иллюстраций эти противоположные реакции показаны красным.

Жиры (липиды)

Жиры являются основными долгосрочными молекулами хранения энергии
тело. Жиры очень компактны и легки, поэтому они
эффективный способ хранения избыточной энергии. Жир состоит из глицерина,
который присоединен к 1–3 цепям жирных кислот. Большая часть энергии жиров поступает из множества углеродных связей в этих длинных цепочках жирных кислот. Жирные кислоты соединяются с глицерином в области, где каждая молекула имеет группу -O-H. Два атома водорода и один кислород отщепляются, образуя H-O-H (воду), а длинная углеродная цепь присоединяется к глицерину.Каждый глицерин может нести до трех цепей жирных кислот, что делает его «триглицеридом». Когда каждая жирная кислота присоединяется к глицерину, образуется молекула воды. Чтобы повернуть реакцию вспять и отделить жирную кислоту от глицерина, просто добавьте воду и энергию.

Жиры состоят из глицерина (слева) и до трех жирных кислот

Здоровье сердца и жиры : Насыщенные жирные кислоты имеют
нет двойных связей и, следовательно, содержат максимальное количество атомов водорода.Другими словами, углерод «насыщен» водородом. Ненасыщенный
жирные кислоты имеют двойные связи и поэтому содержат меньше
водороды. Насыщенные жиры не так полезны, как ненасыщенные
жиры. Насыщенные жиры — это длинные прямые молекулы, которые могут закупоривать артерии, тогда как более ненасыщенные жиры из-за дополнительных двойных связей более гибкие и с меньшей вероятностью забивают мелкие кровеносные сосуды. Это похоже на разницу между попыткой проглотить сырые палочки для спагетти и приготовленную лапшу для спагетти.

Углеводы

Глюкоза, 6-углеродный сахар, представляет собой простой углевод или «моносахарид». Сахар является источником быстрой энергии для организма, потому что он легко метаболизируется (расщепляется). Более крупные, более «сложные углеводы» получают путем соединения цепочек субъединиц глюкозы в дисахариды, трисахариды, полисахариды. Крахмал — это сложный углевод, который растения вырабатывают для хранения энергии, и он является наиболее распространенным углеводом в рационе человека. Такие продукты, как картофель, кукуруза, рис и пшеница, богаты крахмалом.Животные снова расщепляют крахмалы на субъединицы глюкозы и превращают глюкозу в гликоген для хранения. Гликоген — это сложная запасная молекула, созданная из глюкозы с использованием инсулина. Диабетики, которым не хватает инсулина, не могут вырабатывать гликоген, поэтому они выделяют избыток сахара с мочой. Глюкоза расщепляется посредством процесса, называемого гликолизом (лизис означает расщепление), чтобы высвободить энергию, хранящуюся в углерод-углеродных связях.

Глюкоза (слева) и крахмал

Нуклеиновые кислоты

Эти молекулы содержат генетический код,
в котором есть вся информация, необходимая для построения тела.Основа
единица называется нуклеотидом, который состоит из сахарно-фосфатного
скелет прикреплен к одному из четырех азотистых оснований; цитозин, гуанин, аденин или тимин. C соединяется с G и G с C тремя водородными связями, обозначенными пунктирными линиями. A соединяется с T и T с A двумя водородными связями. Обратите внимание, что молекула ДНК, показанная ниже, является двухцепочечной, и что две цепи идут в противоположных направлениях, обозначенных концами 3 ‘и 5’. Хотя нуклеиновые кислоты важны как молекулы, несущие информацию, они не важны с точки зрения питания.

Нуклеотид ДНК и двойная спираль ДНК

макромолекул

макромолекул
Макромолекулы

До сих пор мы рассматривали только небольшие молекулы.
Многие молекулы, важные для биологических процессов, ОГРОМНЫ. Эти
известны как макромолекулы. Большинство макромолекул представляют собой полимеры, которые
длинные цепочки субъединиц, называемые мономерами. Эти субъединицы часто очень
похожи друг на друга, и при всем разнообразии полимеров (и живых
вещи вообще) всего около 40-50 обычных мономеров.

Изготовление и разрушение полимеров

Соединение двух мономеров достигается с помощью процесса, известного как
дегидратационный синтез. Один мономер отдает гидроксильную (ОН) группу, а один
отдает (H). Они объединяются в молекулу воды. Отсюда и название
дегидратация синтез.

Полимеры распадаются на части в процессе, известном как гидролиз .
Связи между мономерами разрываются при добавлении воды. (3.3, стр.
36)

Найдено четыре основных категории органических соединений.
в живых клетках.

Углеводы

Углеводы — это сахара и их полимеры. Простой
сахара называются моносахаридами. Они могут быть объединены в полисахариды
(3.5, стр. 38). Глюкоза — важный моносахарид. Сахароза, дисахарид
(состоящий из двух моносахаридов), представляет собой столовый сахар. (Обратите внимание на окончание «ose»
обычен для большинства сахаров.)

Полисахариды могут быть получены из тысяч простых сахаров
связаны вместе.Эти большие молекулы могут использоваться для хранения энергии.
или для структуры. Сначала пара примеров хранения:

Крахмал — запасной полисахарид растений. Его
это гигантская цепочка глюкоз. Растение может использовать энергию крахмала.
сначала гидролизуя его, делая доступной глюкозу. Большинство животных могут
также гидролизуют крахмал. Вот почему мы его едим.

Животные хранят гликоген в качестве запаса глюкозы.
Он хранится в печени и мышцах. (3,7, стр. 39)

И несколько примеров структурных углеводов:

Целлюлоза — это полисахарид, производимый растениями.Это компонент клеточных стенок. Целлюлоза — это также нить глюкозы.
молекулы. Потому что глюкозы соединяются по-разному, целлюлоза
имеет другую форму и, следовательно, другие свойства, чем крахмал или
гликоген. Используемые ферменты (мы скоро узнаем о них больше)
гидролизовать крахмал не работают с целлюлозой. Большинство организмов не могут переваривать
целлюлоза и проходит сквозь них (грубые корма). Козы и термиты
на самом деле не переваривают целлюлозу, у них есть бактерии, которые делают это за них.

Хитин — важный полисахарид, используемый для
экзоскелеты членистоногих.

Липиды

Липиды все похожи в том, что они (по крайней мере частично)
гидрофобный . Есть три важных семейства липидов: жиры,
фосфолипиды и стероиды.

Жиры

Жиры — это большие молекулы, состоящие из двух типов молекул,
глицерин и некоторые жирные кислоты. Жирная кислота имеет длинную цепочку
углерод и водород, обычно называемые углеводородным хвостом, с
головка карбоксильной группы.(Карбоксильная группа — поэтому ее называют кислотой).
Глицерин имеет три атома углерода (3,8b, пг 40), поэтому он может получить три жирные кислоты.
Это могут быть одинаковые три или разные. Это расположение трех
почему жиры называются триглицеридами.

Жиры могут быть насыщенными и ненасыщенными. Это связано с
количество водорода в хвосте. Ненасыщенные жирные кислоты содержат водород.
отсутствует, с заменой двойных связей. Двойная связь дает жирную
кислота перегиб (3.8c, pg 40). Насыщенные жиры остаются твердыми при комнатной температуре.
и происходят от животных, ненасыщенные жиры происходят от растений и являются жидкими
при комнатной температуре.

Жиры используются в качестве накопителей энергии высокой плотности у животных
и в растениях (семенах). Его также можно использовать для изоляции животных.

фосфолипиды

Фосфолипиды похожи на жиры, но содержат две жирные кислоты.
и фосфатная группа, присоединенная к глицерину. Хвосты жирных кислот гидрофобны.
но фосфатная часть гидрофильна. Это важная особенность
эти молекулы.

Подробнее о фосфолипидах, когда речь идет о структуре мембраны.

Стероиды

Стероиды также являются липидами, но имеют углеродный скелет.
четырех связанных колец (без глицерина) (3.9, стр.41). Разные
Свойства различных стероидов обусловлены присоединенными функциональными группами.
Холестерин — это стероид, который можно модифицировать для образования многих гормонов.

Белки

Белки чрезвычайно важны. Они большие, сложные
молекулы, которые используются для структурной поддержки, хранения, транспортировки веществ,
и как ферменты. Это сложная, разнообразная группа молекул, и
тем не менее, все они представляют собой полимеры, состоящие всего из 20 аминокислот.

Аминокислоты имеют углерод, присоединенный к водороду, амино
группа, карбоксильная группа и что-то еще (R).Это что-то еще
которые придают аминокислоте ее характеристики (3.12a и b, стр. 42).

Аминокислоты соединены пептидными связями (дегидратация
синтез) (3.13, стр. 43). Полипептидные цепи — это цепочки аминокислот,
соединены пептидными связями.

Белки образуются путем скручивания одного или нескольких полипептидов.
цепи. Это форма или конформация белка, который придает ему
его свойства. Есть четыре уровня белковой структуры.

Первичная структура — уникальная серия амино
кислоты.Вторичная структура является результатом водородных связей вдоль
цепь, которая вызывает повторяющиеся спиральные или складчатые узоры. Высшее образование
структура накладывается на вторичную структуру. Это нерегулярный
искривления, образованные связью между R-группами. Некоторые R-группы амино
кислоты имеют сульфгидрильные группы, которые соединяются вместе, образуя дисульфидные мостики.
Четвертичная структура получается, когда белок состоит из более
чем одна полипептидная субъединица (например, гемоглобин, у которого четыре полипептида
субъединицы).Четвертичная структура — это взаимосвязь этих субъединиц.
(Рисунок на стр. 45 для обобщения) Когда структура белка была изменена
мы говорим, что он денатурирован. Денатурация происходит, когда водородные связи
которые удерживают части молекулы с другими частями, разваливаются. Обычно
в результате воздействия экстремальных значений pH или тепла. Некоторая денатурация обратима
некоторые необратимы. Приготовление яиц денатурирует белки в яичных белках.
Они не могут быть сырыми. Высокая температура может денатурировать белки (ферменты) в
человеческое тело, которое может быть фатальным.

Нуклеиновые кислоты

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК)
представляют собой полимеры нуклеотидов (3.20a, стр. 47). Позже мы узнаем больше
подробно описать роль этих нуклеиновых кислот в синтезе белка.

Нуклеотиды состоят из трех частей: фосфата и пентозы.
сахар и азотистое основание. Пентозный сахар ДНК — дезоксирибоза.
Пентозный сахар РНК — рибоза.

ЯЧЕЙКИ

Все организмы состоят из клеток .Субклеточные структуры
называются органеллами . Цитология — это исследование клеточной структуры.
«Анатомия» клетки обозначается как ее ультраструктура .

Есть два типа клеток: прокариотических клеток
и эукариотических клеток . Четыре из пяти царств, протисты, растения,
грибы и животные состоят из эукариотических клеток. Другое королевство,
Monera (бактерии и цианобактерии) состоит из прокариотических клеток. Прокариотический
клетки не имеют истинного ядра.У них есть генетический материал (ДНК), но он
в области нуклеоида . ДНК эукариот находится в ядре
который заключен в мембранную ядерную оболочку . Ядро
эукариот окружен в клетке цитоплазмой . В
органеллы расположены в цитоплазме. Многие органеллы,
найдены у эукариот, не найдены у прокариот.

Ячейки обычно очень маленькие. Размер самого маленького
клеток ограничено минимальным количеством необходимого генетического материала
чтобы клетка продолжала работать.В конечном итоге размер ячейки ограничен
прохождение материалов через плазматическую мембрану . Все ячейки
заключены в плазматическую мембрану, и именно через эту мембрану все
питательные вещества и отходы должны пройти. Как трехмерный объект растет
по размеру его поверхность не поспевает за объемом. Таким образом клетки достигают
ограничение на их максимальный размер. Разделение различных клеточных функций
в другие структуры, закрытые мембраной, позволяет использовать более крупные клетки.